T8. Estructura cuaternaria de las proteínas Flashcards
La estructura cuaternaria es la conformación a la que llegan todas las proteínas oligoméricas
VERDADERO
Las proteínas oligoméricas son aquellas que presentan 2 o más cadenas polipeptídicas, luego estas cadenas necesariamente van a interaccionar adoptando una disposición determinada.
La hemoglobina es un ejemplo de heteropentamero
FALSO
Es un heterotetrámero, con 2 parejas iguales.
El receptor de acetilcolina es un ejemplo de heteropentámero
VERDADERO
La estructura cuaternaria tiene la ventaja de que si se produce un defecto en un dominio, este se puede sustituir por otro sin necesidad de sintetizar la cadena polipeptídica de nuevo
FALSO
un Dominio no es lo mismo que una Subunidad
Como las regiones de contacto de las subunidades de las proteinas oligoméricas se parecen al nucleo de proteínas monoméricas, se estabilizan por interacciones hidrofóbicas
VERDADERO
Las proteínas de simetría punto-grupo son ligeramente más largas que aquellas con simetría helicoidal
FALSO
Las de simetría helicoidal son significativamente más largas que las de punto grupo
La estructura de punto-grupo pseudoheptamérica es aquella propia de las chaperonas
VERDADERO
Los movimientos atómicos/colectivos de la proteína no són tan rápidos, dan la impresión de como la proteína “respira”
VERDADERO
Un monómero es una proteína formada por un solo dominio, a diferencia de los oligómeros, que pueden presentar dos o más dominio iguales o diferentes.
FALSO
Monómero es una proteína de 1 sola cadena polipeptídica/subunidad. Pero dominio ≠ subunidad (un dominio es una región/unidad estructural de la proteína que puede o no abarcar toda la cadena polipeptídica)
Todas las proteínas presentan como último nivel conformacional el de estructura cuaternaria
FALSO
Las proteínas monoméricas, con una única subunidad, solo llegan a estructura primaria.
Una estructura cuaternaria puede estar estabilizada por puentes de hidrógeno que se den entre las regiones de contacto entre subunidades
VERDADERO
A pesar de que la mayoría de las veces las regiones de contacto entre subunidades presentan naturaleza hidrofóbica, esto no se da el 100% de las veces: cualquier tipo de enlaces no covalentes son susceptibles de encontrarse estabilizando la estructura cuaternaria.
¿A qué hace referencia la a/simetría de un complejo proteico?
Complejo asimétrico/heterotípico vs Complejo simétrico
A si las subunidades son idénticas/muy parecidas (simetría) o diferentes (asimetría)
Las proteínas con simetría helicoidal pueden crecer, por adición de nuevas subunidades, hasta un límite definido
FALSO
Pueden tener un crecimiento indefinido
Las proteínas con simetría punto-grupo solo aceptan un número definido de subunidades dispuestas en torno a uno o más ejes de simetría.
VERDADERO
C2,C3 o C4 en referencia a proteínas oligoméricas con simetría punto-grupo indican el número de ejes de simetría en torno a los cuales de organizan las subunidades.
FALSO
C2, C3,C4… se usan para designar el número de subunidades que componen una proteína oligomérica con simetría cíclica (simetría punto-grupo entorno a 1 único eje, de modo que las subunidades forma n un “ciclo/círculo” entorno a dicho eje)
Las proteínas con simetría diédrica son aquellas cuyos protómeros se organizan entorno a dos ejes de simetría.
VERDADERO
protómero:
unidad estructural de una proteína oligomérica. Puede ser una subunidad de la proteína o varias subunidades diferentes, que se reúnen en una estequiometría definida para formar un oligómero.
Es el conjunto más pequeño de diferentes subunidades que forman el oligómero.
El movimiento bisagra hace referencia a la reorientación de las subunidades de una proteína
FALSO
Es la reorientación de dominios
Los movimientos y/o cambios conformacionales iducidos por temperatura y los inducidos por ligando presentan las mismas características.
FALSO
Generalmente las fluctuaciones conformacionales inducidas por Tº son pequeñas y producto del azar.
Los ligandos pueden llegar a reorientar grandes grupos de átomos con una finalidad definida, relacionada con la función proteica.
La lactoferrina pasa de conformación cerrada a abierta por unión de Fe
FALSO
Pasa de abierta a cerrada
En la lactosa permeasa, LacY, la unió de un azúcar induce una reordenación de las hélices que se aproximan por un extemo y se alejan por el opuesto.
VERDADERO
La carboxipeptidasa A presenta una elevada especificidad de sustrato gracias a un bolsillo hidrofóbico cercano a un ion Mg2+ que actúa como cofactor, en el que acomoda residuos con cadenas laterales aromáticas o alifáticas voluminosas
FALSO
Es un Zn2+
La carboxipeptidasa A hidroliza enlaces peptídicos en los que participan residuos aromáticos o alifáticos voluminosos ubicados en el extremo C-terminal del sustrato
VERDADERO
La glucoquinasa y la glucógeno fosforilasa son ejemplos de proteínas que sufren cambios conformacionales inducidos por unión de sustrato y efector alostérico, respectivamente
VERDADERO
