T1. Intro Flashcards
Explica la diferencia entre conformación y configuración
Configuración:
Disposición absoluta de los átomos de una molécula, para interconvertir alternativas configuracionales se han de romper enlaces covalentes
Conformación:
Relación espacial de cada átomo en una molécula, para interconvertir
confórmeros solo hay que rotar enlaces simples
V/F
Un polímero es una molécula de cualquier tamaño formada por unión covalente de cientos o miles de monómeros/subuds para dar cadenas lineales o ramificadas
FALSO:
Es una molécula de gran tamaño
Define macromolécula
Es un polímero biológico:
molécula de gran tamaño presente en los organismos vivos y sintetizada por las células mediante unión covalente de cientos o miles de monómeros/subuds para dar cadenas lineales o ramificadas
V/F
Los monómeros se unen entre sí de forma asimétrica mediante interacciones débiles para constituir las macromoléculas
FALSO
Las uniones entre extremos opuestos de los monómeros son enlaces covalentes.
Las interacciones entre los residuos de monómeros (ya enlazados convalentemente entre sí para constituir el polímero/macromolécula) simplemente permiten adoptar la conformación 3D o interactuar con otras moléculas.
V/F
La asimetría de los monómeros, tanto en su estructura como en sus uniones ente sí explica por qué las estructuras helicoidales se dan con tanta frecuencia
VERDADERO
Por su forma asimétrica, si se uniesen de forma simétrica formarían círculos, pero el pequeño desplazamiento para unir cabeza-cola genera la hélice
V/F
El tamaño de las macromoléculas se encuentra alrededor de los 10^2 Angstrom, es decir, por debajo del límite de resolución óptica, por lo que para visualizarlas se debe recurrir a técnicas como los rayos X o la microscopía electrónica
VERDADERO
(límite de resolución del microscopio óptico = 0,2 micrómetros)
Define brevemente los niveles estructurales de las macromoléculas
Estructura primaria (secuencia):
Estructura covalente completa, con toda la info necesaria para formar la estructura 3D completa y la función
Estructura secundaria:
Regiones de la cadena con estructuras 3D localmente ordenadas según patrones de repetición regular del esqueleto del polímero (hélices y láminas)
Estructura terciaria o conformación:
Estructura 3D completa de una unidad indivisible formada por empaquetamiento de los elementos estructurales secundarios en 1 o más unidades globulares compactas (dominios)
Estructura cuaternaria:
Asociación de unidades independientes de estructura terciaria, = o ≠, dispuestas simétrica o asimétricamente.
Ordenamiento relativo de cadenas polipeptídicas individuales
V/F
La estructura secundaria consiste en la repetición regular de dominios del esqueleto del polímero
FALSO
Estructura secundaria:
Regiones de la cadena con estructuras 3D localmente ordenadas según un patrón de repetición regular del esqueleto del polímero
Ejs. más característicos: hélices y láminas
Los dominios son unidades globulares compactas formadas por empaquetamiento de los elementos de la estructura secundaria, dando lugar a la estructura terciaria
¿Cuál es la importancia de interpretar la estructura 3D de las biomoléculas?
Interpretar la estructura 3D de proteínas, ácidos nucleicos y otras biomoléculas contribuye de forma muy i! a comprender la base molecular de la vida puesto que en referencia a las macromoléculas “la secuencia determina la estructura que determina la función”
V/F
Las proteínas filamentosas e insolubles, formadas por unión repetida de subunidades proteicas con motivos estructurales muy diversos tienen función estructural
FALSO
Los motivos estructurales de las proteínas filamentosas son repetitivos, no muy diversos entre sí
V/F
Las proteínas con función de reconocimmiento específico de moléculas son, generalmente, proteínas globulares, solubles y con pocos motivos estructurales repetidos
VERDADERO
V/F
Los cambios conformacionales ocasionados por la unión de ligandos pueden actuar como interruptores moleculares para controlar procesos celulares
VERDADERO
Es el concepto de “switching”
V/F
La relación estructura-función en las macromoléculas es siempre biunívoca: se cumple que hay una sola estructura para cada función y una sola función para cada estructura
FALSO
Aunque la relación biunívoca es lo más habitual, se dan excepciones como proteínas que pueden adoptar más de una conformación estable; o estructuras diferentes que por evolución convergente ejercen la misma función
V/F
Las excepciones o macromoléculas que no cumplen con la relación biunívoca de estructura-función (una estructura para cada función y una función para cada estructura) demuestran que la secuencia es más importante que la estructura
FALSO
Las proteínas que pueden adoptar más de una conformación estable presentan bien una conformación funcional y otra patológica o bien son proteínas bifuncionales. Porque aunque tienen la misma secuencia, las diferencias estructurales impiden que realicen una misma función.
Y por el lado contrario, proteínas con diferente secuencia que por evolución convergente desempeñan la misma función se caracterizan por tener estructuras análogas.
V/F
Las interacciones o fuerzas hidrofóbicas (entre moléculas apolares) son las únicas fuerzas intermoleculares de tipo no electrostático
FALSO
Todas las interacciones intermoleculares son de tipo electrostático.
Entre moléculas apolares, la atracción se sigue dando entre cargas, lo que se trata de cargas transitorias correspondientes a dipolos inducidos.
¿Cómo pueden las fuerzas intermoleculares tener un efecto estabilizador tan importante si son mucho más débiles que los enlaces covalentes?
Gracias a que están presentes en números muy elevados (aunque sean débiles son muchas)
Define Radio de Van der Waals
Distancia respecto a un núcleo atómico que participa en un enlace, a la que la nube de electrones del otro átomo se puede aproximar paraque las fuerzas de atracción sean máximas y las de repulsión mínimas. A esta distancia la estabilidad del sistema es máxima porque la energía es mínima
V/F
Energía que se requiere para la separación de dos partículas cargadas desde una distancia r hasta el infinito es proporcional a 1/r
VERDADERO
V/F
Las interacciones intermoleculares en que intervienen dipolos se caracterizan por la asimetría de las moléculas y la no-direccionalidad de las fuerzas
FALSO
En primer lugar, si se trata de dipolos inducidos la molécula no tiene por qué se asimétrica.
Además, como el propio nombre indica, en los dipolos hay 2 polos opuestos de manera que sí que existe una direccionalidad (el polo + de una molécula interactuará con el polo - de otra)
V/F
La longitud de un puente de hidrógeno es la distancia entre el hidrógeno de la molécula donadora y el átomo electronegativo que actúa como aceptor del enlace
FALSO
Es la distancia entre átomos electronegativos:
El átomo electronegativo al que está unido covalentemente el hidrógeno (donador de puente de hidrógeno)
Y el átomo electonegativo que actúa como aceptor del enlace
V/F
Energía necesaria para separar las interacciones dipolo inducido-dipolo inducido es proporcional a 1/r^5
FALSO
Es proporcional a 1/r^6
V/F
Los iones disueltos forman una atm contraiónica alrededor de los macroiones y a medida que aumenta la distancia respecto al macroión se van igualando las proporciones de iones en la disolución
VERDADERO
La fuerza iónica de un disolvente es mayor cuanto mayor sea su concentración de sales, y, a su vez, cuanto mayor sea esa fuerza iónica mayor será la interacción entre macroiones
FALSO
A mayor concentración de iones y por tanto mayor fuerza iónica, más “apantallamiento” ejercen los iones sobre los macroiones y por tanto estos últimos interaccionarán con muchos más iones que menguarán la fuerza de interacción con otros macroiones
