T7. Proteínas globulares Flashcards

1
Q

Las proteínas globulares suelen estar formadas por 13 dominios

A

FALSO

Su máximo son 13 dominios

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2
Q

Un dominio se define como una cadena polipeptídica completa o parte de ella que pliega completamente para dar una estructura terciaria estable

A

VERDADERO

Es una estructura compacta y plegada localmente

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3
Q

La síntesis de AG’s en plantas se hace por 7 subunidades distintas, mientras que en mamíferos es con 7 proteínas diferentes

A

FALSO

En PLANTAS son 7 porteinas diferentes, mientras que en animales es una Proteína con 7 dominios diferentes.

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4
Q

Los dominios alfa están compuestos exclusivamente por hélices alfa, mientras que los dominios beta están formados por láminas beta

A

FALSO

El nombre se refiere a la estructura MAYORITARIA.

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5
Q

Las hélices alfa se asocian de forma que queda una región hidrofóbica, donde se puede encontrar un cofactor

A

VERDADERO

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6
Q

El cofactor más común encontrado en las zonas hidrofóbicas es el grupo hemo, como en el caso de la Miohemeritrina.

A

FALSO

La Miohemeritrina es el transportador de oxígeno que no contiene grupo hemo.

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7
Q

El citocromo c es una proteína con grupo hemo que transporta electrones

A

VERDADERO

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8
Q

La asociación de las 4 hélices alfa del citocromo b562 está estabilizada por puentes de hidrógeno

A

FALSO

Está estabilizada por interacciones hidrofobicas a causa del núcleo hidrofóbico.

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9
Q

Los plegamientos tipo globinas consisten en 8 helices alfa conectadas por “turns” cortos formando una región hidrofóbica donde se alberga el grupo ceto

A

FALSO

8 hélices alfa conectadas por loops cortos, forman un bolisillo hidrofóbico donde se encuentra el grupo hemo.

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10
Q

El entorno que crea la proteína globular sirve para que el hierro del grupo hemo una oxigenos sin ser oxidado.

A

VERDADERO

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11
Q

El grupo Hemo tiene 250000 veces más afinidad para el CO que para el O2

A

VERDADERO

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12
Q

La estructura de manoEF se refiere a estructuras hélix-loop-helix a la cual se les une un cation de calcio al loop

A

VERDADERO

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13
Q

El Ca se suele unir a las cadenas laterales de Trp, Ser, Tre y Glu

A

FALSO

Solo se une a las cadenas laterales de Ser, Tre, Asp y Glu .

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14
Q

Los dominios beta están formados por una combinación de motivos meandro y llave griega

A

VERDADERO

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15
Q

RBP se une a retinol, que es sintetizado en el páncreas, la prealbúmina estabiliza la unión y luego el complejo proteína-retinol se elimina por el riñón

A

FALSO

El retinol se sintetiza y almacena en el hígado

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16
Q

El RBP transporta las moléculas de retinol en el centro hidrofóbico creado por el empaquetamiento de cadenas laterales

A

VERDADERO

Sin embargo, las moléculas de RBP solo transportan 1 molécula de retinol.

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17
Q

La quimiotripsina reconoce las cadenas laterales aromáticas y polares

A

FALSO

Reconoce las aromáticas y apolares hidrofóbicas.

18
Q

El “oxyanion hole” es un bolsillo apolar proximo a la Ser 195, en la quimiotripsina, permite que se coloque una cadena lateral hidrofóbica y se pueda reconocer la estructura del enzima

A

VERDADERO

19
Q

La tripsina y elastasa tienen bolsillos apolares grandes, mientras que la quimiotripsina, debido a las cadenas laterales voluminosas, tiene un bolsillo apolar más pequeño que solamente reconoce cadenas laterales pequeñas

A

FALSO

La tripsina y quimiotripsina tienen Gly en los laterales del bolsillo, por lo que no causan impedimento a cualquier cadena lateral que quiera unirse, mientras que la elastasa tiene una Val y una Thr, cadenas laterales mucho más grandes que estorban

20
Q

Los dominios beta-helice paralelos están formados por 18 aminoácidos, los primeros 6 forman la cadena beta y los 3 ultimos el loop. La cadena es rica en Glicinas y contiene una Glutamina, a la que se le unen iones calcio que estabilizan el loop

A

FALSO

Los 6 primeros residuos forman el loop, los 3 últimos forman la cadena beta. Además, el residuo que estabiliza es el Asp, no la Glutamina.

21
Q

Las hélices beta de 3 láminas tienen 2 de ellas paralelas entre sí y la que queda es perpendicular. La longitud de los loops es variable

A

FALSO

La longitud de el loop A es de 2 residuos. Los loops b y c sí que son variables.

22
Q

Existen hélices beta de 3 láminas, como la “UDP N-ACETYLGLUCOSAMINE ACYLTRANSFERASE (1LXA)” que tienen las 3 láminas beta paralelas entre sí

A

VERDADERO

23
Q

El dominio beta-propeller es caracterizado por tener 6 motivos meandro alrededor de un centro hidrofóbico, que es el resultado de las interacciones hidrofóbicas entre caras opuestas.

A

VERDADERO

24
Q

Los motivos beta-alfa-beta son caracterizados por ser dos láminas beta a ambos lados de una hélice alfa (todas paralelas entre si), rodeados por otras hélices alfa.

A

FALSO

Están caracterizados por ser una lámina beta paralela o mixta rodeada por otras hélices alfa.

25
Q

La flavodoxina, Triosa Fosfato Isomerasa y el inhibidor de ribonucleasa son ejemplos de estructuras de láminas beta abiertas

A

FALSO

La única con esta conformación es la flavodoxina. La Triosa fosfato Isomerasa tiene estructura de barril beta y el inhibidor de ribonucleasa estructura de plegamiento en herradura.

26
Q

Los plegamientos en herradura se caracterizan por tener 18 residuos de Lys conectadas por hélices alfa

A

FALSO

Son 17 láminas beta unidas por hélices alfa dispuestas hacia dentro. Todas las cadenas laterales son Leu, ya que son el principal residuo hidrofóbico de estabilización.

27
Q

Los dominios irregulares carecen de un nucleo hidrofóbico al ser las proteínas demasiado pequeñas para formarlo

A

FALSO

Sí que tienen núcleo hidrofóbico, pero es muy pequeño y no es suficiente para estabilizar la proteína. Por lo tanto existen entrecruzamientos covalentes entre diversas partes del dominio.

28
Q

En el dominio de dedos de zinc, se coordinan dos cadenas laterales de His y 2 de Cys con un átomo de zinc para estabilizar el dominio

A

VERDADERO

His/Cys

29
Q

La denominación de los diferentes tipos de proteínas integrales se basa en la cantidad de veces que atraviesan la bicapa lipídica

A

VERDADERO

Monotópicas,bitópicas y Politópicas

30
Q

Las proteínas transmembrana son un ejemplo de proteína integral politópica

A

FALSO

Es un ejemplo de proteína integral BITÓPICA, porque está a ambos lados de la membrana

31
Q

Los dominios transmembrana suelen adoptar conformaciones de hélice alfa pues estas son estables en ambientes hidrofóbicos (no compiten con el ambiente por sus enlaces de hidrogeno)

A

VERDADERO

32
Q

Las Porinas son proteínas muy frecuentes en la membrana externa de las bacterias grampositivas. Formadas por 3 subunidades iguales, cada una una lámina beta

A

FALSO

Las Porinas son frecuentes en la membrana externa de las Gramnegativas (las grampositivas solo tienen 1 membrana). Están formadas por 3 subunidades, cada una un “barril beta” formados por 16 cadenas beta ANTIPARALELAS

33
Q

En las Porinas, el tamaño de soluto que puede pasar viene determinado principalmente por el ojal, que es el loop que conecta las cadenas 5beta y 6 beta.

A

VERDADERO

34
Q

En las Porinas, se regula el tamaño de soluto permitido unicamente con el ojal.

A

FALSO

También hay iones calcio que se unen a cadenas laterales cargadas negativamente.
Sin embargo, suelen ser canales muy permisivos.

35
Q

La Bacteriorodopsina es una bomba de protones que se activa por la luz , está formada por 7 helices alfa de 25 residuos cada. Esta se encuentra en la membrana externa con el extremo N-terminal hacia el interior celular, unido al retinal (pigmento que absorbe la luz)

A

FALSO

Se encuentra atravesando la membrana plasmática con el extremo N-terminal dispuesto hacia el exterior. Además, el retinal no se une a todas las hélices.

36
Q

La Glucoforina A tiene un dominio transmembrana de unos 34 aminoácidos, algunos de los cuales son cargados y establecen interacciones hidrofobicas entre ellos, forman puentes salinos

A

VERDADERO

37
Q

Las Apoproteínas están formadas mayoritariamente por hélices alfa, estando en estas los residuos hidrofílicos e hidrofóbicos en caras opuestas del cilindro (Helice)

A

VERDADERO

38
Q

Las apoproteínas transportan lípidos envueltos en una bicapa lipídica que contiene colesterol no-esterificado(libre) y apolipoproteínas

A

FALSO

Las apoproteínas consisten de una monocapa de fosfolípidos, ya que los lípidos son hidrofóbicos.

39
Q

En la Glucoforina A (proteína que forma parte de la membrana de globulos rojos), el dominio C-terminal extracelular es más grande/largo que el N-terminal citoplasmático

A

FALSO

El extremo N-terminal suele ser el extracelular, y en este caso es mayor al C-terminal citoplasmático (61 vs 36). Además, el dominio extracelular tiene residuos con cadenas glucídicas (1/4)

40
Q

Las Apolipoproteínas están divididas en cara polar y apolar. En la polar, los residuos cargados negativamente están en los extremos de la cara polar

A

FALSO

Los residuos cargados negativamente están en el centro, los cargados positivamente en los extremos