T7. Proteínas globulares Flashcards
Las proteínas globulares suelen estar formadas por 13 dominios
FALSO
Su máximo son 13 dominios
Un dominio se define como una cadena polipeptídica completa o parte de ella que pliega completamente para dar una estructura terciaria estable
VERDADERO
Es una estructura compacta y plegada localmente
La síntesis de AG’s en plantas se hace por 7 subunidades distintas, mientras que en mamíferos es con 7 proteínas diferentes
FALSO
En PLANTAS son 7 porteinas diferentes, mientras que en animales es una Proteína con 7 dominios diferentes.
Los dominios alfa están compuestos exclusivamente por hélices alfa, mientras que los dominios beta están formados por láminas beta
FALSO
El nombre se refiere a la estructura MAYORITARIA.
Las hélices alfa se asocian de forma que queda una región hidrofóbica, donde se puede encontrar un cofactor
VERDADERO
El cofactor más común encontrado en las zonas hidrofóbicas es el grupo hemo, como en el caso de la Miohemeritrina.
FALSO
La Miohemeritrina es el transportador de oxígeno que no contiene grupo hemo.
El citocromo c es una proteína con grupo hemo que transporta electrones
VERDADERO
La asociación de las 4 hélices alfa del citocromo b562 está estabilizada por puentes de hidrógeno
FALSO
Está estabilizada por interacciones hidrofobicas a causa del núcleo hidrofóbico.
Los plegamientos tipo globinas consisten en 8 helices alfa conectadas por “turns” cortos formando una región hidrofóbica donde se alberga el grupo ceto
FALSO
8 hélices alfa conectadas por loops cortos, forman un bolisillo hidrofóbico donde se encuentra el grupo hemo.
El entorno que crea la proteína globular sirve para que el hierro del grupo hemo una oxigenos sin ser oxidado.
VERDADERO
El grupo Hemo tiene 250000 veces más afinidad para el CO que para el O2
VERDADERO
La estructura de manoEF se refiere a estructuras hélix-loop-helix a la cual se les une un cation de calcio al loop
VERDADERO
El Ca se suele unir a las cadenas laterales de Trp, Ser, Tre y Glu
FALSO
Solo se une a las cadenas laterales de Ser, Tre, Asp y Glu .
Los dominios beta están formados por una combinación de motivos meandro y llave griega
VERDADERO
RBP se une a retinol, que es sintetizado en el páncreas, la prealbúmina estabiliza la unión y luego el complejo proteína-retinol se elimina por el riñón
FALSO
El retinol se sintetiza y almacena en el hígado
El RBP transporta las moléculas de retinol en el centro hidrofóbico creado por el empaquetamiento de cadenas laterales
VERDADERO
Sin embargo, las moléculas de RBP solo transportan 1 molécula de retinol.
La quimiotripsina reconoce las cadenas laterales aromáticas y polares
FALSO
Reconoce las aromáticas y apolares hidrofóbicas.
El “oxyanion hole” es un bolsillo apolar proximo a la Ser 195, en la quimiotripsina, permite que se coloque una cadena lateral hidrofóbica y se pueda reconocer la estructura del enzima
VERDADERO
La tripsina y elastasa tienen bolsillos apolares grandes, mientras que la quimiotripsina, debido a las cadenas laterales voluminosas, tiene un bolsillo apolar más pequeño que solamente reconoce cadenas laterales pequeñas
FALSO
La tripsina y quimiotripsina tienen Gly en los laterales del bolsillo, por lo que no causan impedimento a cualquier cadena lateral que quiera unirse, mientras que la elastasa tiene una Val y una Thr, cadenas laterales mucho más grandes que estorban
Los dominios beta-helice paralelos están formados por 18 aminoácidos, los primeros 6 forman la cadena beta y los 3 ultimos el loop. La cadena es rica en Glicinas y contiene una Glutamina, a la que se le unen iones calcio que estabilizan el loop
FALSO
Los 6 primeros residuos forman el loop, los 3 últimos forman la cadena beta. Además, el residuo que estabiliza es el Asp, no la Glutamina.
Las hélices beta de 3 láminas tienen 2 de ellas paralelas entre sí y la que queda es perpendicular. La longitud de los loops es variable
FALSO
La longitud de el loop A es de 2 residuos. Los loops b y c sí que son variables.
Existen hélices beta de 3 láminas, como la “UDP N-ACETYLGLUCOSAMINE ACYLTRANSFERASE (1LXA)” que tienen las 3 láminas beta paralelas entre sí
VERDADERO
El dominio beta-propeller es caracterizado por tener 6 motivos meandro alrededor de un centro hidrofóbico, que es el resultado de las interacciones hidrofóbicas entre caras opuestas.
VERDADERO
Los motivos beta-alfa-beta son caracterizados por ser dos láminas beta a ambos lados de una hélice alfa (todas paralelas entre si), rodeados por otras hélices alfa.
FALSO
Están caracterizados por ser una lámina beta paralela o mixta rodeada por otras hélices alfa.
La flavodoxina, Triosa Fosfato Isomerasa y el inhibidor de ribonucleasa son ejemplos de estructuras de láminas beta abiertas
FALSO
La única con esta conformación es la flavodoxina. La Triosa fosfato Isomerasa tiene estructura de barril beta y el inhibidor de ribonucleasa estructura de plegamiento en herradura.
Los plegamientos en herradura se caracterizan por tener 18 residuos de Lys conectadas por hélices alfa
FALSO
Son 17 láminas beta unidas por hélices alfa dispuestas hacia dentro. Todas las cadenas laterales son Leu, ya que son el principal residuo hidrofóbico de estabilización.
Los dominios irregulares carecen de un nucleo hidrofóbico al ser las proteínas demasiado pequeñas para formarlo
FALSO
Sí que tienen núcleo hidrofóbico, pero es muy pequeño y no es suficiente para estabilizar la proteína. Por lo tanto existen entrecruzamientos covalentes entre diversas partes del dominio.
En el dominio de dedos de zinc, se coordinan dos cadenas laterales de His y 2 de Cys con un átomo de zinc para estabilizar el dominio
VERDADERO
His/Cys
La denominación de los diferentes tipos de proteínas integrales se basa en la cantidad de veces que atraviesan la bicapa lipídica
VERDADERO
Monotópicas,bitópicas y Politópicas
Las proteínas transmembrana son un ejemplo de proteína integral politópica
FALSO
Es un ejemplo de proteína integral BITÓPICA, porque está a ambos lados de la membrana
Los dominios transmembrana suelen adoptar conformaciones de hélice alfa pues estas son estables en ambientes hidrofóbicos (no compiten con el ambiente por sus enlaces de hidrogeno)
VERDADERO
Las Porinas son proteínas muy frecuentes en la membrana externa de las bacterias grampositivas. Formadas por 3 subunidades iguales, cada una una lámina beta
FALSO
Las Porinas son frecuentes en la membrana externa de las Gramnegativas (las grampositivas solo tienen 1 membrana). Están formadas por 3 subunidades, cada una un “barril beta” formados por 16 cadenas beta ANTIPARALELAS
En las Porinas, el tamaño de soluto que puede pasar viene determinado principalmente por el ojal, que es el loop que conecta las cadenas 5beta y 6 beta.
VERDADERO
En las Porinas, se regula el tamaño de soluto permitido unicamente con el ojal.
FALSO
También hay iones calcio que se unen a cadenas laterales cargadas negativamente.
Sin embargo, suelen ser canales muy permisivos.
La Bacteriorodopsina es una bomba de protones que se activa por la luz , está formada por 7 helices alfa de 25 residuos cada. Esta se encuentra en la membrana externa con el extremo N-terminal hacia el interior celular, unido al retinal (pigmento que absorbe la luz)
FALSO
Se encuentra atravesando la membrana plasmática con el extremo N-terminal dispuesto hacia el exterior. Además, el retinal no se une a todas las hélices.
La Glucoforina A tiene un dominio transmembrana de unos 34 aminoácidos, algunos de los cuales son cargados y establecen interacciones hidrofobicas entre ellos, forman puentes salinos
VERDADERO
Las Apoproteínas están formadas mayoritariamente por hélices alfa, estando en estas los residuos hidrofílicos e hidrofóbicos en caras opuestas del cilindro (Helice)
VERDADERO
Las apoproteínas transportan lípidos envueltos en una bicapa lipídica que contiene colesterol no-esterificado(libre) y apolipoproteínas
FALSO
Las apoproteínas consisten de una monocapa de fosfolípidos, ya que los lípidos son hidrofóbicos.
En la Glucoforina A (proteína que forma parte de la membrana de globulos rojos), el dominio C-terminal extracelular es más grande/largo que el N-terminal citoplasmático
FALSO
El extremo N-terminal suele ser el extracelular, y en este caso es mayor al C-terminal citoplasmático (61 vs 36). Además, el dominio extracelular tiene residuos con cadenas glucídicas (1/4)
Las Apolipoproteínas están divididas en cara polar y apolar. En la polar, los residuos cargados negativamente están en los extremos de la cara polar
FALSO
Los residuos cargados negativamente están en el centro, los cargados positivamente en los extremos
