T3. Aminoácidos Flashcards
¿Cómo se clasifican biológicamente los aminoácidos?
- Aa proteicos (los alfa, con el grupo amino enlazado al carbono alfa)
- Codificables
- Modificados - Aa no proteicos
Entre codificables y modificados, existen un total de 20 aminoácidos proteicos, todos ellos alfa-aminoácidos
FALSO
Existen 20 aminoácidos proteicos codificables, a partir de los cuales se pueden sintetizar los modificados
Las proteínas son polímeros lineales de alfa-aminoácidos unidos por medio de enlaces covalentes
VERDADERO
El carbono carboxílico de 19 de los 20 aminoácidos codificables (la excepción es la Gly) es un centro quiral que permite la existencia de isómeros L y D
FALSO
El carbono quiral es el carbono alfa, no el carboxílico
El carbono alfa de 19 de los 20 aminoácidos codificables (la excepción es la Gly) es un centro aquiral que permite la existencia de isómeros L y D
FALSO
Es un centro quiral
Los aminoácidos presentan siempre y exclusivamente 2 grupos ionizables: el alfa amino y el alfa carboxilo, lo cual les permite presentar una forma zwitteriónica
FALSO
Presentan mínimo esos dos grupos ionizables, pero pueden presentar más (aminoácidos ácidos y básicos)
Los aminoácidos son electrolitos débiles, lo que significa que pueden comportarse como ácidos o como bases según el pH
FALSO
Esa es la definición de “carácter anfótero”.
Un electrolito débil es aquella molécula que se puede disociar parcialmente dando un anión y un catión.
Aunque de hecho, los aminoácidos, son, tanto anfóteros como electrolitos débiles.
A pesar de que conozcamos los valores exactos de pKa de de los grupos COOH, NH2 y R de un aminoácido, no es posible calcular el punto de dicho aminoácido cuando está formando parte de una proteína
VERDADERO
Los valores conocidos de pKa de un aminoácido libre son propios del aminoácido en solución acuosa, cuando este se encuentra formando parte de una cadena polipeptídica el entorno es diferente lo que altera los valores de pKa.
Conociendo los valores exactos de pKa de de los grupos COOH, NH2 y R de un aminoácido, es posible calcular el punto de dicho aminoácido cuando está formando parte de una proteína
FALSO
Los valores conocidos de pKa de un aminoácido libre son propios del aminoácido en solución acuosa, cuando este se encuentra formando parte de una cadena polipeptídica el entorno es diferente lo que altera los valores de pKa.
¿Cuál es el criterio de clasificación de los aminoácidos codificables? ¿Cómo quedan clasificados?
Según las características de la cadena lateral (cómo interacciona esta con H2O)
- Cadena lateral apolar (hidrofóbicos)
- Cadena lateral polar sin carga (hidrofílicos)
- Cadena lateral polar aniónica (ácidos)
- Cadena lateral polar catiónica (básicos)
El anillo aromático de la cadena lateral de la Phe lo convierte en uno de los aminoácidos apolares con menor carácter hidrofóbico
FALSO
El anillo aromático es químicamente inerte, lo que la convierte en uno de los aminoácidos MÁS hidrofóbicos
La Pro presenta una estructura rígida que restringe la geometría del esqueleto polipeptídico dificultando el plegado de las estructuras proteicas
VERDADERO
Cuando forma parte de una cadena polipeptídica, la Pro no puede formar puentes de hidrógeno, lo que condiciona la geometría de la proteína
FALSO
No puede formar puentes de hidrógeno con su grupo amino (el N carece de H para actuar como donador de puente de H), pero sí con su grupo carboxilo.
(Puede formar 1 en lugar de 2)
Debido a que presentan azufre en sus cadenas laterales, la Met y la Cys entran dentro del grupo de los aminoácidos polares sin carga
FALSO
En la metionina el azufre no es nada reactivo por lo que su cadena lateral se considera hidrófoba.
En el caso de la Cys, como su tiol sí es reactivo, a veces es considerada polar y otras apolar.
Cuando los grupos sulfhidrilo de 2 cisteínas se oxidan generan un disulfuro conocido como cistina, que abunda en proteínas extracelulares como estrategia de resistencia ante un ambiente altamente oxidante
VERDADERO
Una proporción elevada de Gly en una cadena polipeptídica implica un elevado grado de flexibilidad de la misma
VERDADERO
Arginina, glutamina, serina, treonina y tirosina son los 5 aminoácidos polares y neutros
FALSO
La arginina es básica, en su lugar debería poner asparagina
La Asn y la Gln son aminas derivadas del Asp y del Glu respectivamente que contienen grupos dadores y aceptores de puentes de hidrógeno
FALSO
Son amidas, no aminas
Las cadenas laterales de Ser, Tyr y Thr son susceptibles de ser fosforiladas durante modificaciones post-traduccionales
VERDADERO
En las glucoproteínas, los enlaces glucosídicos que unen residuos de aminoácidos con oligosacáridos se establecen con un O del carboxilo
FALSO
Se establecen con el OH de la cadena lateral de algunos residuos polares neutros
Siempre encontraremos los residuos polares ácidos y básicos en la superficie de las proteínas
FALSO
Aunque es lo más frecuente, también aparecen en el interior a menudo con función catalítica en centros activos enzimáticos
El hecho de que los codones UGA y UAG sean interpretados como codón de terminación o como codones codificantes depende de la presencia de señales en el ARNm
VERDADERO
No todos los aminoácidos se encuentran presentes en las proteínas con la misma frecuencia: cada aminoácido presenta unos porcentajes de abundancia que se extrapolan a todas las proteínas
FALSO
En efecto, no todos los aminoácidos se encuentran presentes en las proteínas con la misma frecuencia.
Pero para cada proteína la abundancia de unos u otros es diferente
La modificación post-traduccional de aminoácidos codificables es muy frecuente en los extremos de la proteína
VERDADERO
P.ej. acetilación de N-terminal
Los aminoácidos no proteicos derivan por modificación de los aminoácidos codificables, pero a diferencia de estos no se encuentran como parte de proteínas.
FALSO
Los aminoácidos que derivan de los codificables son aminoácidos proteicos modificados.
Los no proteicos son aminoácidos completamente diferentes.
