T5. Estructura secundaria de las proteínas Flashcards
Las principales fuerzas que estabilizan las estructuras secundarias de las proteínas son puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales.
FALSO
Son puentes de hidrógeno entre los grupos péptido.
Las principales fuerzas que estabilizan las estructuras secundarias de las proteínas son puentes de hidrógeno entre los grupos péptido.
VERDADERO
La estructura secundaria consiste en un ordenamiento espacial de la cadena polipeptídica debido a interacciones ente residuos de aminoácidos relativamente distantes en la secuencia
FALSO
Son aminoácidos próximos en la secuencia
Coils y loops son estructuras secundarias ordenadas pero no repetitivas, puesto que aunque presentan ángulos de torsión permitidos carecen de la característica de repetición
FALSO
Coils y loops son estructuras secundarias no ordenadas
Un enlace de hidrógeno es una interacción direccional, puesto que es más fuerte si los átomos que intervienen se encuentran alineados
VERDADERO
Entre los parámetros que definen a una hélice a nivel estructural, “h” hace referencia a la distancia que se recorre por cada vuelta de hélice
FALSO
“h” es la distancia a lo largo del eje que hay entre 2 residuos de aminoácido consecutivos
La distancia por cada vuelta de hélice se llama “p” o paso de rosca.
Cuando hacemos referencia a una hélice desde el punto de vista estructural, n es el número de residuos aminoacídicos por cada vuelta de hélice
VERDADERO
En las hélices alfa, los puentes de hidrógeno se dan entre el H del grupo amino del residuo “n” y el O carbonílico del residuo “n+4”
FALSO
Se dan entre el el O carbonílico del residuo “n” y el H del grupo amino del residuo “n+4”
En una hélice alfa únicamente encontraremos residuos de prolinas en la primera vuelta de rosca.
VERDADERO
Debido a que su N amídico no puede formar puentes de hidrógeno (cuando forma enlace peptídico pierde su único H), pero su O carbonílico sí, puede encontrarse como uno de los 4 primeros residuos, que solo establecen un pdH y lo hacen como aceptores.
La secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica es irrelevante para la estabilidad de una hélice alfa, puesto que esta se estabiliza gracias a la formación de enlaces de H entre el esqueleto polipeptídico
FALSO
La secuencia de aminoácidos es importante a la hora de estabilizar una hélice alfa, puesto que cada 3-4 residuos las cadenas laterales se encuentran alineadas y pueden establecer interacciones o se pueden repeler
El interior de una hélice alfa se encuentra estrechamente empaquetado y es relativamente rígido
VERDADERO
Las hélices alfa anfipáticas presentan un interior con predominancia de residuos hidrofóbicos mientras y un exterior donde abundan los residuos hidrofílicos
FALSO
El interior de las hélices es compacto y solo presenta el esqueleto polipeptídico.
Las hélices anfipáticas presentan una cara con residuos hidrofóbicos y otra en la que predominan residuos hidrofílicos
Las hélices son poco estables salvo que se encuentren en entornos hidrofóbicos, como el interior de una membrana: en tal caso están muy estabilizadas.
VERDADERO
En un entorno polar, por ejemplo disolución acuosa, el agua compite con los residuos para formar puentes de hidrógeno. En cambio en un entorno apolar la hélice solo establece interacciones consigo misma, lo que la estabiliza.
Cuando hablamos de una estructura helicoidal definiéndola por medio de la notación n “sub m” (nm):
n es el número de restos por vuelta de hélice;
m es el número de átomos implicados en el anillo cerrado por el pdH, sin tener en cuenta el H
FALSO
m tiene en cuenta el H
En las hélices 3 “sub 10” los puentes de hidrógeno no alineados se establecen entre el residuo 1 y el 3, el 2 y el 4…
FALSO
Se establecen entre el residuo n y el n+3, es decir, entre el 1 y el 4, el 2 y el 5…
Las hélices pi son las que presentan los enlaces de H menos alineados. Estos se establecen cada n+5 residuos, formando así una hélice amplia y achatada
VERDADERO
Las hélices alfa presentan una h = 5,4 Å; p = 1,5 Å; y n = 4 residuos por vuelta
FALSO
Las hélices alfa presentan
n = 3,6 residuos/vuelta
p = 5,4 Å
h = 1,5 Å
Las hélices sintéticas de poliprolina presentan características muy similares a las de las hélices de colágeno, como por ejemplo su sentido de rotación levógiro. Por eso sirven como modelo para el estudio del colágeno.
VERDADERO
Podremos afirmar que una proteína presenta determinada estructura secundaria cuando encontremos residuos con ángulos de enlace en la región del diagrama de Ramachandran característica de dicha estructura.
FALSO
Puede haber residuos que presenten ángulos de torsión característicos de una estructura, pero para que se de la estructura estos ángulos se deben repetir y estar próximos.
Las láminas beta se forman por asociación de diversas cadenas beta mediante la formación de puentes de H entre el H amídico del residuo de una cadena y el O carbonílico de un residuo de la cadena adyacente
VERDADERO
Los valores de los ángulos diedros de las láminas beta son:
phi = + 100º
psi = - 100º
FALSO
En las láminas beta
phi = -100º
psi = +100º
En las hélices alfa los valores característicos de los ángulos diedros son
phi = -57º
psi= -47º
VERDADERO
De entre las posibles disposiciones de las láminas beta (paralela, antiparalela o mixta) la antiparalela es la más estable gracias a que presenta los enlaces de H más alineados.
VERDADERO
Los giros beta pueden interpretarse como imperfecciones en láminas beta, debidas a la presencia de uno o más residuos en una de las cadenas que no forman enlaces de H con la cadena adyacente, lo cual genera una curvatura
FALSO
La estructura descrita es una protuberancia beta
