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Protéines > Structure des protéines > Flashcards

Structure des protéines Flashcards

1
Q

Quelles est la structure primaire des protéines?

A

Structure covalente

-Séquence plus modifications covalente

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Q

Quelle est la structure secondaire des protéines?

A

Les éléments régulier de la structure de la chaine principales
-Hélice a, feuillet b, etc

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Q

Vrai ou faux

La structure secondaire peut inclure le désordre dans une protéine

A

Vrai

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Q

Vrai ou faux

Il est possible de prédire la structure secondaire à l’aide de la séquence

A

Vrai

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Q

Que représente la structure tertiaire des protéines?

A

Le repliement en trois dimensions de tous les atomes d’une chaine polypeptidique
-Arrangement des éléments de la structure secondaire, chaine latérales, site actif…

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6
Q

Vrai ou faux

La structure tertiaire est souvent arrangé en domaine

A

Vrai

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7
Q

Que représente la structure quaternaire?

A

l’arrangment en trois dimensions des différentes chaine polypeptidiques d’un oligomère ou complexe de protéines

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8
Q

Que sont les motifs ou superstructures secondaire?

A

arrangements simples regroupant quelques éléments structuraux, assemblés selon une géométrie précise et retrouvés fréquemment dans la structure de plusieurs protéines

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9
Q

Pour quoi le motif hélice-boucle-hélice est-il souvent utile?

A

Pour la liaison du Ca+

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10
Q

Vrai ou faux

Les motifs superhélice d’hélice a sont souvent des homodimères

A

Vrai

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11
Q

De quoi est formé les motifs clé grecque?

A

4 brins B

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12
Q

Donner un exemple de regroupement de plusieurs motifs

A

Baril B

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13
Q

Vrai ou faux

l’hélice a est souvent ampiphatique

A

Vrai

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14
Q

Est-il obligatoire pour les groupements amides des protéines membranaires de faire des ponts H entre eux?
Explique

A

oui, il sont dans un milieu hydrophobe donc ne peuvent pas faire de ponts H avec des molécules d’eau et pas de ponts H= défavorable

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15
Q

Vrai ou faux

Les protéines transmembranaires sont principalement des hélices a

A

Vrai

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16
Q

Comment pourrait-on expliquer des résidus d’une protéines transmembranaires qui ne forme pas des hélices a?

A

Il sont accessible à l’eau

17
Q

Vrai ou faux
Les forces d’intercations entre les hélices d’une protéine transmembranaire sont plus fortes que pour les protéines globulaires

A

Faux

18
Q

Les ______ sont souvent présentes dans les protéines transmembranaires, mais les interactions sont souvent _____

A

hélices amphipatiques, inversées

19
Q

Comment est former le canal à potassium?

A

De 4 sous-unité identique avec un extérieur hydrophobe

20
Q

Pourquoi très peu de protéines transmembranaires contiennent des feuillets B?

A

Parce que les feuillet B n’ont normalement pas de ponts H protéines-protéines aux extrémités ce qui n’est pas favorable dans une membrane

21
Q

comment les feuillet B peuvent se positionner pour former une protéine transmembranaire?

A

En baril B quand elles se referment sur elles-mêmes.

Nombre pair de brins B

22
Q

Par quoi est déterminé la structure tertiaire native d’une protéine?

A

Seulement par sa séquence primaire

23
Q

Vrai ou faux

Nous devrions être capable de prédire la structure tertiaire d’une protéine à partir de sa séquence

A

Vrai

24
Q

Que représente la structure native d’une protéine en terme d’énergie ?

A

Le minimum d’énergie globale, état le plus stable

25
Q

Vrai ou faux

La conformation d’une protéine est une balance entre un très grand nombre de forces faibles qui peut être perturbée

A

Vrai

26
Q

Par quoi peut être perturbé la conformation d’une protéine?

A

pH, T, liaison d’un ligand

27
Q

Qu’est ce que les protéines métastables ont de particulier

A

Leur conformation ou leur affinité pour le ligand peut être changer par des facteurs environnementaux, leur activité est ainsi régulé

28
Q

Vrai ou faux

la structure d’une protéine est plus conservée que sa séquence

A

Vrai

29
Q

Vrai ou faux

Les mutation des protéines ont une sélection plus strictes que celles de l’ADN

A

Vrai

30
Q

L’homologie de structure entre protéines peut être utilisée pour…

A

Identifier la fonction

31
Q

Vrai ou faux

Certains acides aminés important pour la fonction d’une protéine change plus lentement que d’autres

A

vrai

32
Q

Quelles informations peuvent être tirées à partir de l’alignement de séquences de protéines homologues?

A
  • Portions plus conservées = Plus importantes pour fonction ou structure
  • Identification des résidus catalytique
  • identification de motifs de séquence fonctionnels
33
Q

Vrai ou faux

Pour des protéines homologues, la séquence est plus fortement conservée que la structure

A

Faux, contraire

34
Q

Vrai ou faux

Des protéines homologues ont presque toujours des insertions/délétions dans leur séquence quand on les compares

A

Vrai

Protéines (15 decks)

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