Comment fonctionne les enzymes

Question 1

Comment fonctionne les enzymes?

Answer 1

Ils abaissent l’énergie de l’état de transition

Question 2

Qu’est ce qu’un état de transition?

Answer 2

Configuration particulière le long d’une coordonnée de réaction. Un état correspondant à une énergie maximale le long de cette coordonée

Question 3

Définir deltaG, DeltaG++ et la somme des deux

Answer 3

G : changement en énergie libre de la réaction
g++ : Énergie d’activation de la réaction

somme : Énergie d’activation de la réaction inverse

Question 4

Quelle est la durée de vie moyenne d’un état de transition?

Answer 4

10^-12S

Question 5

De quoi dépend la vitesse de réaction?

Answer 5

Du maximum de la courbe relativement au point de départ

Question 6

Comment peut-on augmenter la vitesse d’une réaction?

Answer 6

En diminuant DeltaG++

• > Abaisser l’énergie de l’état de transition
• > Augmenter l’énergie du substrat

Question 7

Quels sont les particularités de l’intermédiaire introduit par l’enzyme dans une réaction?

Answer 7

-relativement stable
-Possible de l’isoler
Structure similaire à l’état de transition

Question 8

Mettre les trois états de l’hydrogène en ordre décroissant de stabilité

Answer 8

H+, H’, H-

Question 9

Vrai ou faux

Normalement, les électrons formant le nouveau lien proviennent d’atomes différents

Answer 9

Faux, même

Question 10

Par quoi peut être estimer la qualité d’un bon groupe partant?

Answer 10

Par son pKa

Question 11

Vrai ou faux

Presque toutes les réactions enzymatiques impliquent une catalyse acide-base

Answer 11

Vrai

Question 12

Décrire la catalyse acide générale

Quels sont les acides potentiel chez les protéines?

Answer 12

Procédé dans lequel le transfert d’un proton à partir d’un groupe acide abaisse l’énergie libre de l’état de transition

His
Glu, Asp si pKa est modifié pour 7

Question 13

Décrire la catalyse base générale

Quels sont les bases potentiel chez les protéines

Answer 13

Une réaction peut aussi être stimulée par une catalyse base générale, si le taux de
réaction est augmenté par l’abstraction partielle d’un proton par une base (une
molécule qui peut attirer un proton)

His
Asp, Glu (si pKa 7)
Groupe RS et RO- (cys, tyr, Ser, Thr) si pKa 7
Lys si pKa 7

Question 14

Qu’est ce que la thermolysine?

Comment fonctionne-t-elle?

Answer 14

Protéase bactérienne

Utilise His 231 comme acide générale pour protoner le groupe amine partant
Utilise Glu 143 comme base générale pour déprotoner une molécule d’eau qui attaque
Utilise ion zinc pour polariser le carbonyle

Question 15

Par quoi sont catalysées la majorité des réactions protéolytiques?

Ces enzymes sont-ils des métalloenzymes?

Answer 15

Protéase à sérine

non

Question 16

Combien d’étapes supplémentaires font les protéase à sérine comparer aux métalloenzymes?

Answer 16

2

Question 17

Quel facteur des protéines limite la chimie potentielle?

Quelle est la solution?

Answer 17

le nombre limité de groupement fonctionnel

La solution est d'utiliser des 
molécules d'assistance 
aidant aux réactions. Ces 
molécules non protéiques 
sont des cofacteurs

Question 18

Les cofacteurs organiques sont souvent des _____. La plupart contiennent le _____.

Answer 18

Vitamine ou dérivés

AMP

Question 19

Quel modèle permet d’expliquer la spécificité des enzymes pour certains substrats?

Quel est le défaut de ce modèle

Answer 19

Modèle clé et serrure

Ne permet pas d’expliquer comment l’enzyme stabilise l’état de transition

Question 20

De quoi tient compte le modèle ajustement induit contrairement au modèle clé et serrure?

Est-ce simplement une modification du modèle clé serrure?

Ce modèle permet-il d’expliquer la stabilisation de l’ET?

Answer 20

du fait que les protéines ne sont pas rigides; elles sont dynamiques

Oui

Oui

Question 21

Qu’est ce que le modèle de l’équilibre pré-existant?

Answer 21

∘ l’enzyme libre est dynamique adopte plusieurs conformations. ⇒
∘ la majorité du temps, l’enzyme libre ressemble à la conformation de l’état libre… mais parfois,
elle adopte des conformations qui ressemblent à l’état actif ce sont ces conformations qui ⇒
lieront plus fréquemment le substrat.
∘ la liaison du substrat affecte un équilibre conformationnel pré-existant.

Question 22

Vrai ou faux

la formation du complexe enzyme-substrat doit être partiellement non favorable

Answer 22

Vrai

Question 23

Complexe enzyme-substrat :
Partiellement plus lent car…
mais beaucoup plus rapide car…

Answer 23

proportion du complexe est plus faible

Énergie d’activation est favorable

Question 24

Les analogues de l’état de transition font de bons…

Answer 24

inhibiteurs

Question 25

que catalyse la triose phosphate isomérase?

Answer 25

l’isomérisation réversible de DHAP en G3P

Question 26

Quel a.a est utilisé lors de la catalyse électrophile effectuée par la triose phosphate ismoérase?

Answer 26

Lys 12 ou His 95

Question 27

Vrai ou faux
B1 et A2 sont le même résidu

B2 et A1 snot le même résidu

Answer 27

Vrai

Question 28

Quel résidu représente B1 et A2?

Quel résidu représente A1 et B2?

Answer 28

Glu 165

His 95

Question 29

À quoi sert la boucle possédant un mouvement de 7A dans la triose phosphate isomérase?

Answer 29

• couvre le substrat (protège de l’eau)
• contribue à orienter le substrat correctement (si boucle absente, la majorité du substrat
n’est pas converti)
• en absence de substrat, la boucle oscille entre les deux conformations (ajustement
induit ou sélection conformationnelle)