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protéines > Les domaines protéiques > Flashcards

Les domaines protéiques Flashcards

1
Q

Vrai ou faux

L’évolution des protéines fonctionne en terme de structure primaire à quaternaire

A

Faux

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Q

Qu’est ce qu’un domaine protéique?

A

Une chaine de polypeptide complète ou partiel qui peut se replier de manière indépendante en une structure tertiaire stable et compacte

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3
Q

Vrai ou faux

Le domaine est l’unité fondamentale pour la structure et l’évolution des protéines

A

Vrai

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4
Q

Qu’est ce que le module?

A

Séquence hautement conservée qui est observée dans différents contextes dans des protéines multidomaines

  • Toujours des séquences de peptides continues
  • Début et fin bien définis
  • Entourés de différentes séquences dans différentes protéines
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5
Q

Qu’est ce qu’un repliement?

A

Un arrangement en trois dimensions d’éleéments de structure secondaire

  • Un domaine ou module adopte un type de repliement
  • Limites ne sont pas bien définies
  • Classification hierarchique des structure e protéines
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6
Q

Quelles sont les deux classification hiérarchiques principales?

A

SCOP et CATH

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7
Q

Quels sont les différents niveaux de la classification hiérarchique?

A
  1. Structure secondaire
  2. Le type de repliement
    - entre 1000-2000 types
  3. La superfamille
    - Ex : orthologue, paralogue
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8
Q

Quelles catégorie sont basées sur la structure? Sur l’évolution?

  • Root
  • class
  • Fold
  • Superfamily
  • Family
  • Protéine
  • Espèce
  • PDB/ref
A

4 premier structure

4 dernier évolution

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9
Q

Vrai ou faux

La définition de domaines est universelle

A

Faux, peut varier selon les auteurs

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10
Q

Vrai ou faux
a) les domaines ont souvent des fonctions très claires

b) Le repliement de type rossmann a comme fonction de lier les ions Ca
c) Plusieurs protéines ont 2 repliement de rossmann
d) Dans la structure du repliement de type rossmann les feuillets B protège les deux hélice a ouvert et tordu

A

a) vrai
b) Faux, lier des nucléotides comme NADP+ et ATP
c) vrai
d) Faux, contraire

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11
Q

Quel motif a le repliement de rossmann?

A

b-a-b-a-b

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12
Q

Nommer une caractéristique du repliement de type rossmann

A

Deux brins b adjacent situés à l’intérieur du feuillet qui font chacun une connexion avec le brin suivant en sens opposé. Le tout constitue une fente qui constitue le site de liaison d’un substrat

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13
Q

Vrai ou faux

Le baril TIM a une fonction spécifique

A

Faux, repliement conservé avec fonctions diverses

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14
Q

Que constitue un baril b?

A

8 brins b parallèles

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15
Q

___ % des enzymes ont un baril TIM

A

10

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16
Q

Vrai ou faux

La position du site actif du baril TIM est conservée et facile à prédire

A

Vrai

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17
Q

Ou est positionné le site actif du baril TIM?

A

dans une crevasse définie par les boucle à l’extrémité C-terminale

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18
Q

Ou sont fréquents les motif hélice-virage-hélice?

Quel est leur rôle?

A

Dans les protéines bactériennes qui lient l’ADN

19
Q

Quels sont les domaines du répresseur lac complet?

A
  1. Domaine de liaison à l’ADN de type HTH
  2. Hélice de liaison à l’ADN
  3. Deux domaines structuraux
  4. Hélice pour former un tétramère
20
Q

Vrai ou faux

La majorité des protéines contiennent plusieurs domaines

A

Vrai

21
Q

Vrai ou faux

Les sites actifs des enzymes sont souvent sur un domaine

A

Faux, à l’interface entre deux domaines

22
Q

Vrai ou faux
a) un domaine peut souvent être considéré comme une identité fonctionnelle transférable

b) Les domaines peuvent seulement être utilisés combinés à d’autres domaines
c) Les domaines sont des composantes flexible reliés à des régions relativement rigides

A

a) Vrai
b) faux, seul ou combiné
c) Faux, contraire

23
Q

Vrai ou faux

Les modules sont plus fréquents chez les procaryotes

A

Faux, eucaryote

24
Q

Vrai ou faux

Les modules peuvent agir seul ou combiné

A

Faux, ils semblent agir individuellement, peu d’interactions entre modules

25
Q

Vrai ou faux

Les protéines eucaryotes sont plus complexes que les protéines procaryotes

A

Vrai

26
Q

Protéines eucaryotique sont typiquement ___% plus longues

A

50

27
Q

Quelle est une option potentielle pour que les interactions d’une protéine reste spécifique tout en conservant une bonne affinité?

A

Évoluer directement la liaison spécifique

28
Q

Comment est-il possible d’augmenté la spécificité sans changer le site de liaison?

A

utilisation d’une troisième protéine qui lie le récepteur

29
Q

Vrai ou faux

L’ajout de domaines est plus facile pour l’évolution

A

Vrai

30
Q

À quoi peut être utile l’utilisation d’une séquence de peptide interne dans une protéine?

A

réguler l’activité

31
Q

De quoi dépend la concentration effective?

A
  • Nombre de liaison dentre deux groupement
  • Dynamique locale
  • Orientation
32
Q

Vrai ou faux

Souvent la liaison intramoléculaire correspond à un rôle de régulation

A

Vrai

33
Q

Quels avantages/particularités procurent le présence de plusieurs domaines dans les protéines d’échafaudage?

A
  • Facilite la liaison entre 2 partenaires
  • contiennent souvent une ou des régions flexibles
  • Très utilisées dans les voies de signalisation cellulaires
  • Augmentent la spécificité en localisant deux partenaires à proximité
34
Q

Vrai ou faux
Explique
L’approche par mutation individuelle est efficace pour adapter quelque chose qui fonctionne déja bien en quelque chose qui fonctionne différement

A

Faux,
Exploration de l’espace séquentiel est limitée
Adéquat seulement pour l’optimisation d’une fonction

35
Q

Quelle approche est efficace pour l’obtention d’une nouvelle fonction?
Pourquoi?

A

«domain shuffling»

  • Addition ou élimination d’un domaine -> effet important sur la fonction
  • Combinaison différente de plusieurs domaine -> effet important sur la fonction
  • Protéine multifonctionnelle
  • Si besoin de lier deux ligand
36
Q

Quels sont les mécanismes possible pour réguler une réaction?

A

Contrôle de la quantité d’enzyme
modification réversible de l’enzyme
-> Allostérie
-> modification covalente

37
Q

Vrai ou faux

La majorité des enzymes allostériques ne possèdent qu’un seul domaine

A

Faux, plus qu’un

-Plusieurs sont des oligomères

38
Q

Quelle est l’approche la plus simple pour le contrôle allostérique?

A
  1. Site actif à l’interface de deux domaines

2. Molécule effectrice se lie à un autre endroit, mais également à l’interface des deux domaines

39
Q

Pour des raisons de cinétiques et de thermodynamiques, plus le changement conformationnel est simple pour l’étape ES -> E*S, plus _____

A

l’enzyme sera efficace

40
Q

Plus une protéine est ___, plus elle est facile à replier

a) grande
b) petite
c) en forte concentration
d) en faible concentration

A

b

41
Q

La complexité de repliement est proportionnelle à …

A

n^3

42
Q

Les grosses protéines ont souvent besoin de _____ pour se replier correctement

A

chaperonnes

43
Q

Donne des exemples pourquoi les protéines sont similaires aux outils

A
  • reconnaissent leur substrat
  • Changent en réponse à l’environnement ou à la liaison d’un substrat
  • modifient leur substrat
  • différentes grosseur qui dépendent du substrat
  • Certains symétrique
  • Certains spécifique à une utilisation

protéines (15 decks)

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