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Les domaines protéiques Flashcards

1
Q

Vrai ou faux

L’évolution des protéines fonctionne en terme de structure primaire à quaternaire

A

Faux

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Q

Qu’est ce qu’un domaine protéique?

A

Une chaine de polypeptide complète ou partiel qui peut se replier de manière indépendante en une structure tertiaire stable et compacte

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Q

Vrai ou faux

Le domaine est l’unité fondamentale pour la structure et l’évolution des protéines

A

Vrai

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4
Q

Qu’est ce que le module?

A

Séquence hautement conservée qui est observée dans différents contextes dans des protéines multidomaines

  • Toujours des séquences de peptides continues
  • Début et fin bien définis
  • Entourés de différentes séquences dans différentes protéines
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5
Q

Qu’est ce qu’un repliement?

A

Un arrangement en trois dimensions d’éleéments de structure secondaire

  • Un domaine ou module adopte un type de repliement
  • Limites ne sont pas bien définies
  • Classification hierarchique des structure e protéines
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6
Q

Quelles sont les deux classification hiérarchiques principales?

A

SCOP et CATH

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7
Q

Quels sont les différents niveaux de la classification hiérarchique?

A
  1. Structure secondaire
  2. Le type de repliement
    - entre 1000-2000 types
  3. La superfamille
    - Ex : orthologue, paralogue
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8
Q

Quelles catégorie sont basées sur la structure? Sur l’évolution?

  • Root
  • class
  • Fold
  • Superfamily
  • Family
  • Protéine
  • Espèce
  • PDB/ref
A

4 premier structure

4 dernier évolution

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9
Q

Vrai ou faux

La définition de domaines est universelle

A

Faux, peut varier selon les auteurs

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10
Q

Vrai ou faux
a) les domaines ont souvent des fonctions très claires

b) Le repliement de type rossmann a comme fonction de lier les ions Ca
c) Plusieurs protéines ont 2 repliement de rossmann
d) Dans la structure du repliement de type rossmann les feuillets B protège les deux hélice a ouvert et tordu

A

a) vrai
b) Faux, lier des nucléotides comme NADP+ et ATP
c) vrai
d) Faux, contraire

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11
Q

Quel motif a le repliement de rossmann?

A

b-a-b-a-b

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12
Q

Nommer une caractéristique du repliement de type rossmann

A

Deux brins b adjacent situés à l’intérieur du feuillet qui font chacun une connexion avec le brin suivant en sens opposé. Le tout constitue une fente qui constitue le site de liaison d’un substrat

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13
Q

Vrai ou faux

Le baril TIM a une fonction spécifique

A

Faux, repliement conservé avec fonctions diverses

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14
Q

Que constitue un baril b?

A

8 brins b parallèles

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15
Q

___ % des enzymes ont un baril TIM

A

10

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16
Q

Vrai ou faux

La position du site actif du baril TIM est conservée et facile à prédire

A

Vrai

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17
Q

Ou est positionné le site actif du baril TIM?

A

dans une crevasse définie par les boucle à l’extrémité C-terminale

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18
Q

Ou sont fréquents les motif hélice-virage-hélice?

Quel est leur rôle?

A

Dans les protéines bactériennes qui lient l’ADN

19
Q

Quels sont les domaines du répresseur lac complet?

A
  1. Domaine de liaison à l’ADN de type HTH
  2. Hélice de liaison à l’ADN
  3. Deux domaines structuraux
  4. Hélice pour former un tétramère
20
Q

Vrai ou faux

La majorité des protéines contiennent plusieurs domaines

21
Q

Vrai ou faux

Les sites actifs des enzymes sont souvent sur un domaine

A

Faux, à l’interface entre deux domaines

22
Q

Vrai ou faux
a) un domaine peut souvent être considéré comme une identité fonctionnelle transférable

b) Les domaines peuvent seulement être utilisés combinés à d’autres domaines
c) Les domaines sont des composantes flexible reliés à des régions relativement rigides

A

a) Vrai
b) faux, seul ou combiné
c) Faux, contraire

23
Q

Vrai ou faux

Les modules sont plus fréquents chez les procaryotes

A

Faux, eucaryote

24
Q

Vrai ou faux

Les modules peuvent agir seul ou combiné

A

Faux, ils semblent agir individuellement, peu d’interactions entre modules

25
Vrai ou faux | Les protéines eucaryotes sont plus complexes que les protéines procaryotes
Vrai
26
Protéines eucaryotique sont typiquement ___% plus longues
50
27
Quelle est une option potentielle pour que les interactions d'une protéine reste spécifique tout en conservant une bonne affinité?
Évoluer directement la liaison spécifique
28
Comment est-il possible d'augmenté la spécificité sans changer le site de liaison?
utilisation d'une troisième protéine qui lie le récepteur
29
Vrai ou faux | L'ajout de domaines est plus facile pour l'évolution
Vrai
30
À quoi peut être utile l'utilisation d'une séquence de peptide interne dans une protéine?
réguler l'activité
31
De quoi dépend la concentration effective?
- Nombre de liaison dentre deux groupement - Dynamique locale - Orientation
32
Vrai ou faux | Souvent la liaison intramoléculaire correspond à un rôle de régulation
Vrai
33
Quels avantages/particularités procurent le présence de plusieurs domaines dans les protéines d'échafaudage?
- Facilite la liaison entre 2 partenaires - contiennent souvent une ou des régions flexibles - Très utilisées dans les voies de signalisation cellulaires - Augmentent la spécificité en localisant deux partenaires à proximité
34
Vrai ou faux Explique L'approche par mutation individuelle est efficace pour adapter quelque chose qui fonctionne déja bien en quelque chose qui fonctionne différement
Faux, Exploration de l'espace séquentiel est limitée Adéquat seulement pour l'optimisation d'une fonction
35
Quelle approche est efficace pour l'obtention d'une nouvelle fonction? Pourquoi?
«domain shuffling» - Addition ou élimination d'un domaine -> effet important sur la fonction - Combinaison différente de plusieurs domaine -> effet important sur la fonction - Protéine multifonctionnelle - Si besoin de lier deux ligand
36
Quels sont les mécanismes possible pour réguler une réaction?
Contrôle de la quantité d'enzyme modification réversible de l'enzyme -> Allostérie -> modification covalente
37
Vrai ou faux | La majorité des enzymes allostériques ne possèdent qu'un seul domaine
Faux, plus qu'un | -Plusieurs sont des oligomères
38
Quelle est l'approche la plus simple pour le contrôle allostérique?
1. Site actif à l'interface de deux domaines | 2. Molécule effectrice se lie à un autre endroit, mais également à l'interface des deux domaines
39
Pour des raisons de cinétiques et de thermodynamiques, plus le changement conformationnel est simple pour l'étape ES -> E*S, plus _____
l'enzyme sera efficace
40
Plus une protéine est ___, plus elle est facile à replier a) grande b) petite c) en forte concentration d) en faible concentration
b
41
La complexité de repliement est proportionnelle à ...
n^3
42
Les grosses protéines ont souvent besoin de _____ pour se replier correctement
chaperonnes
43
Donne des exemples pourquoi les protéines sont similaires aux outils
- reconnaissent leur substrat - Changent en réponse à l'environnement ou à la liaison d'un substrat - modifient leur substrat - différentes grosseur qui dépendent du substrat - Certains symétrique - Certains spécifique à une utilisation

Protéines (15 decks)

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