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Protéines > Les oligomères > Flashcards

Les oligomères Flashcards

1
Q

Vrai ou faux

Peu de protéines sont oligomériques en raison de la complexité demandée

A

Faux, une très grand nombre

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2
Q

Environ __ des protéines chez l’humain sont de oligomères

A

2/3

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3
Q

Les protéines peuvent former des homo-oligomères et des hétéro-oligomères. Est ce que l’évolution d’un est plus facile que l’autre?

A

Oui, homo-oligomère = deux s-u pareil donc seulement une étape d’évolution affecte les deux

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4
Q

Vrai ou faux

La composition en résidu à la surface des oligomères est différentes que celle dans la protéine

A

Faux, similaire

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5
Q

L’accès au _____ peut être régulé aisément pour un oligomère

A

site actif

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6
Q

Quel facteur du substrat peut ajouté de la spécificité lorsque l’accès au site actif est restreint par un oligomère

A

grosseur du substrat

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7
Q

Vrai ou faux la dimérisation protège l’exposition de la surface hydrophobe, favorisant l’aggrégation

A

Faux, protège mais ne favorise pas l’aggrégation -> contraire

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8
Q

Quels sont les caractéristiques d’une bonne enzyme?

Par quoi sont majoritairement déterminés ces caractéristiques?

A

Par les résidus à l’interface protéine:ligand

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9
Q

Des mutations dans les résidus impliqués dans la liaison et la catalyse affecte…

A

La liaison et la catalyse

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10
Q

Des mutations dans les résidus à l’interface d’un oligomère peut affecter…
Quelle est la conséquence?

A
  • Seulement la liaison
  • Seulement l’allostérie
  • Seulement la catalyse
  • Une combinaison des trois

Plus grand potentiel évolutif

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11
Q

Vrai ou faux

Parfois la spécificité est affectée par la structure quaternaire

A

Vrai

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12
Q

Vrai ou faux

Les dimères sont presque toujours symétriques

A

Vrai

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13
Q

Quels sont les deux possibilités d’assemblage des oligomères?

A

tête-à-tête : nb paire de monomère (plus fréquent, 10x)

Tête-à-queue : nb pair ou impair de monomères

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14
Q

Vrai ou faux

La majorité des protéines allostériques sont des oligomères
Explique

A

Vrai

  • > plus facile pour l’évolution
  • > Approche + fréquente = Les deux sites de liaisons sont à l’interface de l’oligomère
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15
Q

Vrai ou faux

L’allostérie est très fréquente

A

Faux, pas tellement

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16
Q

Quelles sont les avantages et inconvénient du modèle symétrique?

A
  • Fonctionne pour l’hémoglobine
  • implique que toutes les s-u sont de même conformation
  • n’explique pas la coopérativité négative
17
Q

Quelles sont les avantages et inconvénient du modèle séquentiel?

A
  • Compatible avec la coopérativité négative

- Plus complexe

18
Q

Quel est le principal avantage du modèle général?

A

il contient toutes les possibilités

19
Q

Vrai ou faux
Énergie de liaison à l’ADN

a) l’énergie favorable de liaison est la même pour monomère ou dimère
b) L’énergie non favorable de liaison est la même pour monomère ou dimère
c) La perte d’entropie est plus grande pour le dimère, car celui-ci est plus gros
d) La perte d’entropie (différence) est de l’ordre des 100kj/mol

A

a) vrai
b) faux
c) Faux, plus petit parce que plus dynamique
d) faux, 50

20
Q

Si le ___ se lie ou le ____ se dissocie, la «switch» est moins efficace

A

monomère, dimère

21
Q

Quelle est l’approche normale des protéine de liaison à l’ADN pour trouver la bonne séquence?

A
  1. Liaison non-spécifique à l’ADN

2. Recherche dans une direction pour trouver la bonne séquence

22
Q

Quelles sont les conditions pour que la protéine de liaison à l’ADN puisse trouver et rester sur la bonne séquence?

A
  • Discrimination de l’ordre de 10^7
  • Lier fortement la bonne séquence pour ne pas se dissocier
  • lier faiblement les autres séquences, mais assez fortmement pour continuer la recherche
23
Q

Quelle est la vitesse de recherche de base par seconde?

A

10^6 pb/s

24
Q

Quelle sont les valeurs pour les interactions électrostatiques avec les séquence non-spécifique et spécifique?

A

Kd environ 1-2mM

kd environ 1pM (10^9x plus fort)

25
Q

Que fait le répresseur trp?

A

• contrôle l’opéron pour la synthèse du tryptophane dans des bactéries.
• absence de tryptophane ne se lie pas à l’ADN. ⇒
∘ expression des gènes nécessaires pour la synthèse du tryptophane.
• en présence de tryptophane lie l’ADN et arrête la synthèse du tryptophane

26
Q

Décrire l’impliquation et fonctionnement de la protéine CAP

A

‣ Impliqué dans la régulation de l’opéron lac.
‣ En présence de glucose : la protéine CAP ne lie pas l’ADN.
‣ ↓ glucose ⇒ ↑AMPc AMPc lie CAP ⇒ ⇒ changement de conformation CAP lie l’ADN ⇒ ⇒
activation de la transcription de l’opéron lac.
‣ Changement de conformation : espacement et orientation des hélices de reconnaissances.
• Différent du répresseur trp.
• Deux domaines : domaine HTH de liaison à l’ADN et domaine dimérique qui lie AMPc.

27
Q

Vrai ou faux

Le changement de conformation de CAP est le même que le répresseur trp

A

Faux

28
Q

Vrai ou faux

Le changement de conformation de CAP a le même effet que le changement de conformation du répresseur trp

A

Vrai

29
Q

Vrai ou faux

Les hétérodimères permettent des fonctions et des régulations plus complexes

A

Vrai

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