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Protéines > Les interactions in vivo > Flashcards

Les interactions in vivo Flashcards

1
Q

Vrai ou faux

Certaines enzymes catalysent plusieurs réaction sur le même substrat

A

Vrai

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Q

Comment sont appeler les enzymes catalysant plusieurs réaction sur le même substrat?
Donne 2 exemples

A

Processives
ADN polymérase
Cellulase

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Q

Optimalement, les enzymes processifs ne doivent pas…

Comment cette action est empêchée?

A

s’éloigner de leur substrat

Long bras pour la proximité

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4
Q

Qu’on, en générale, les cellulase en plus de leur domaine catalytique?

A

un ou plusieurs domaine de fixation au carbohydrate qui préviennent de l’enzyme à son substrat

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5
Q

Le fait d’ajouter un domaine de fixation en plus du domaine catalytique minimisent le ____ sur les substrats

A

off rate

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6
Q

Une recherche en 2D est ___ plus ____ que recherche en 3D

A

150x, plus rapide

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7
Q

Une recherche en 1D est ___ plus ___ que recherche en 2D

A

7x, plus rapide

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8
Q

Vrai ou faux

Plus une cellule est grosse, plus une recherche en 3D est avantageuse

A

Faux, 2D

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9
Q

Quelles sont les deux manière que Oct-1 peut se déplacer à différentes partie de l’ADN

A

déplacer (sliding) le long de l’ADN ou de «sauter» sur une autre partie

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10
Q

Vrai ou faux

Bras «collant» est aussi appelé bra polaire

A

Faux, hydrophobe

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11
Q

Que peut permettre l’ajout d’un bras collant?

A

une liaison plus rapide, pour ensuite rapprocher les partenaires

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12
Q

Quelles sont les propriétés particulières du bras hydrophobe?

A
  • Doit être hydrophobe, mais soluble

- Rigide (entropie), mais pas trop (adaptation)

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13
Q

Qu’arrive-t-il si un bras collant est très dynamique?

A

Il y aura une trop grande perte d’entropie lors de la liaison

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14
Q

Quel acide aminé est présent en haute fréquence dans les bras collants?

A

proline

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15
Q

Pourquoi la proline est idéal pour un bras hydrophobe?

A

résidu hydrophobe groupement C=O plus polaire

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16
Q

Pourquoi un bras articulé est meilleur qu’un bras rigide?

A

Le bras rigide serait encombrant et serait emmêlé avec d’autres parties de la cellule. Un bras articulé à une entropie similaire au bras rigide, mais il est beaucoup plus manœuvrable

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17
Q

Les bras hydrophobes sont souvent impliqué dans des voies de signalisation. Pourquoi?

A

Elles nécessitent souvent une réponse rapide -> nécessitent on-rate et off-rate rapide

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18
Q

Vrai ou faux

La polyproline II est idéal pour les on-rate et off-rate rapide

A

Vrai

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19
Q

Vrai ou faux

Les bras hydrophobes sont obligatoirement des structures en polyproline II

A

Faux

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20
Q

Vrai ou faux

Plusieurs protéines sont nativement non-structurées

A

Vrai

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21
Q

Pour les mammifères, ___% des protéines sont prédites comme étant nativement non-structurées

A

25

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22
Q

Quelle est la différence entre protéine nativement non-structurées et protéines non-repliées?

A

non-repliées : protéines ne possédant pas la conformation nécessaire pour accomplir leur fonction

Nativement non-structurées : pas de structure

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23
Q

Quelles sont les deux classes de protéines non structurées?

A
  1. Protéines non-structurées en permanence

2. Celles qui adoptent une structure lorsque complexées avec leurs partenaires

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24
Q

Vrai ou faux

Il est nécessaire pour la fonction des protéines non structurées de demeurées ainsi

A

Vrai

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25
Q

Quels sont les avantages d’une protéine nativement non-structurée qui adopte une conformation lorsque complexée avec leurs partenaires?

A
  • Bonne spécificité, tout en conservant une bonne rapidité
  • Liaison spécifique sans lier trop fortement
  • Liaison de plusieurs différent partenaire (différentes formes)
  • Possibilité de dégradation plus rapide -> régulation des interactions
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26
Q

Vrai ou faux

a) certains acides aminés favorisent le désordre
b) le type d’acide aminé dépend de la protéine

A

a) vrai

b) faux, souvent les mêmes

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27
Q

Quelles sont les deux fonctions principales des modifications post-traductionnelles?

A
  1. Régulation de l’activité
    • Souvent réversible
    • Parfois irréversible -> conversion proenzyme/enzyme
      - Donner une propriété spécifique
  2. Contrôle de la localisation
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28
Q

Quelle est la modification post-traductionnelle la plus fréquente?

A

Phosphorylation

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29
Q

Vrai ou faux

Certaines modifications ont plusieurs rôles

A

Vrai

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30
Q

Quelles sont les avantages de la phosphorylation?

A
  • Réaction et mécanisme simple
  • Relativement facile d’évoluer une nouvelle kinase
  • Les protéines ont plusieurs chaines latérales potentiellement phosphorylables
  • Cout énergétique minimale
  • Facilement réversible
  • Modification importante et facilement identifiable (-2 à pHneutre)
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31
Q

Vrai ou faux

La phosphorylation d’une protéine est relativement rapide même sans enzyme

A

Faux, extrêmement lente

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32
Q

Combien de kinases contient le génome humain?

A

518

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33
Q

Quelles sont les deux catégories de kinases?

A

tyrosine kinase et sérine/thréonine kinase

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34
Q

Vrai ou faux

La majorité des kinases appartiennent à la même famille

A

Vrai

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35
Q

Comment peut-on prédire le rôle biologique d’une kinase?

A

prédit à partir d’un orthologue avec un rôle commun

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36
Q

Vrai ou faux

La cible de la plupart des kinases n’est pas connue

A

Vrai

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37
Q

Vrai ou faux

la majorité des kinases sont très spécifiques

A

Faux

38
Q

Comment une kinase arrive à être très spécifique?

A

Implique souvent des domaines additionnels aux kinases et aux substrats

39
Q

Vrai ou faux

Dans les voies de signalisation cellulaires, les kinases phosphorylent souvent plusieurs sites

A

Vrai

40
Q

Combien de domaines comportent les kinases?

A

2

41
Q

À quoi est lié l’ATP présent sur les kinases?

A

domaine de motif de séquence GXGXXG

42
Q

Vrai ou faux

Les résidus nécessaires à la réaction d’une kinase sont présent dans un seul des deux domaines

A

Faux

43
Q

Ou est lié le substrat dans une kinase?

Avec quoi interagit-il?

A

crevasse à l’interface des deux domaines et interagit avec la boucle d’activation

44
Q

Vrai ou faux

Les kinases sont activées en étant elle-même phosphorylée

A

Vrai

45
Q

Que permet la structure des kinases?

A
  • De reconnaître le bon substrat

- d’être 100% désactivée lorsque la boucle n’est pas phosphorylée

46
Q

Vrai ou faux

Les phosphatases sont plus spécifique que les kinases

A

Faux

47
Q

Globalement, les phosphatase représentent ___ du nombre de kinases

A

1/3

48
Q

Pourquoi la méthylation et l’acétylation sont de moins bonnes options que la phosphorylation?

A

Elles ont des couts peu élevée et sont réversibles, mais moins que la phosphorylation

49
Q

Qu’est ce que la méthylation?

A

Ajout de 1, 2 ou 3 groupement méthyle sur une lysine

50
Q

Vrai ou faux

La méthylation implique un changement de charge

A

Faux

51
Q

D’ou provient le méthyl lors de la méthylation?

A

De la S-adénosineméthionine

52
Q

Qu’est ce que l’acétylation?

Est ce que cette réaction est accompagnée d’un changement de charge?

A

addition d’un groupement acétyle sur une lysine

Oui, -1

53
Q

Qu’est ce que la glycosylation?

A

Lier de facon covalente un glucide à une protéine

54
Q

Quels sont les principaux résidus glycosylés?

A

asparagine, sérine, thréonine

55
Q

Vrai ou faux

50% des protéines humaines seraient glycosylées à un moment de leur existence

A

Vrai

56
Q

Quel est le rôle principal de la glycosylation chez les procaryote?
Sur quels types de protéines

A

Stabilisation des protéines et protection contre la digestion

Protéines membranaires et sécrétées

57
Q

Quels sont les rôles principaux de la glycosylation chez les eucaryotes?

A
  • Stabilisation des protéines membranaires
  • Reconnaissance cellule:cellule
  • Régulation du repliement et de la sécrétion de protéines
58
Q

Vrai ou faux

Plusieurs protéines ont besoin d’aide pour se replier in vivo

A

Vrai

59
Q

Vrai ou faux

Le repliement est plus conservé que la structure

A

Faux

60
Q

Vrai ou faux

Il existe un mécanisme uniforme de repliement

A

Faux

61
Q

Décrire le mécanisme général de repliement

A
  1. Les structures secondaires (particulièrement
    les hélices α) apparaissent temporairement
    dans la forme non-repliée, et éventuellement
    se stabilisent entre elles.
  2. Formation d’un cœur hydrophobe initial
    relativement tôt dans le processus (étape
    rapide, < ms)
  3. Étape de recherche pour trouver un
    arrangement optimal des chaines latérales.
  4. Obtention éventuelle d’un état de transition
    où l’intérieur de la protéine est suffisamment
    organisé pour terminer le repliement
62
Q

Est ce qu’il est important pour une cellule que les protéines soient correctement replier?

A

oui, car les protéines non-repliées ne sont pas fonctionnelles et sont potentiellement toxiques pour la cellule

63
Q

Qu’arrive-t-il si un portion hydrophobe d’une protéine est exposée en raison d’un mauvais repliement?

A

Surfaces hydrophobes exposées interactions indésirables avec d’autres copies de la protéine ⇒
ou avec d’autres composantes de la cellule agrégation possible. ⇒
• Favorise la dégradation protéolytique.

64
Q

Vrai ou faux

La protéine peut se repliée au fur et à mesure qu’elle sort du ribosome

A

Vrai

65
Q

Pour quoi est utile la propyl isomérase?

A

Pour le repliement de cis proline

66
Q

Certaines protéines ont besoin de modifications ________ pour se replier

A

post traductionnelles

67
Q

Ou sont transportées les protéines ayant besoin de modifications post-traductionnelles pour se repliée?

A

au RE

68
Q

Par quoi les protéines sont enveloppées pour prévenir le repliement érroné?

A

Protéines chaperonnes

69
Q

Quel sont les rôles des protéines chaperons?

A

principal : envelopper les régions hydrophobes pour empêcher l’aggrégation ou le repliement erroné

  • Aider au transport vers un environnement propice au repliement
  • Très abondantes, surtout en situation de stress
70
Q

Que sont les chaperonines?

A

protéines chaperons qui favorisent activement le repliement des protéines

71
Q

Qu’est ce que la protéine GroEL?

À quoi ressemble sa structure?

A

Chaperonine

Frome d’un énorme baril contenant deux anneaux. Chacun des anneau contient 7 monomères

72
Q

Comment se nomme le complexe multimérique formant un «couvercle» aux extrémités de GroEL?

A

GroES

73
Q

Vrai ou faux

Les chaperonines accélèrent le processus de repliement

A

Faux, ralentissent

74
Q

Les chaperonines augmentent…

A

la proportion de protéines repliées correctement

75
Q

Globalement ____ des protéines ne passeraient pas le contrôle de qualité dans le RE

A

30%

76
Q

Vrai ou faux

Il y a un mécanisme pour marquer les protéines avec leur durée de vie et les détruire lorsqu’elles sont passée date

A

Vrai

77
Q

Vrai ou faux

Les protéines d’entretien ont généralement une courte durée de vie

A

Faux

78
Q

Quel type de protéines ont une très courtes durées de vie?

A

Celles qui sont nécessaires pour des courtes durées comme les protéines de signalisation

79
Q

Par quoi sont marquées les protéines pour indiquer leur fin de vie?

A

par l’ubiquitination

80
Q

À part l’ubiquitination quel autre «marqueur» est un signal pour la dégradation?

A

La présence d’une séquence PEST

81
Q

Vrai ou faux

Le marquage de durée de vie le plus fréquent utilise le résidu C-terminale

A

faux, N-terminale

82
Q

Est ce qu’une approche de marquage est dominante par rapport aux autres?

A

Non, il interagissent ensemble

83
Q

Vrai ou faux

Il peut y avoir plus d’une stratégie de marquage présente en même temps

A

Vrai

84
Q

Quel est le rapport entre la stabilité des protéines et la proportion de protéines non-repliées

A

Quand une protéine est moins stable, la proportion de protéine dépliée est plus grande

85
Q

Quelle protéines ne seront pas dégradées lorsqu’elle ne sont pas repliées selon leur conformation fonctionnelle?

A

Les protéines nativement non-structurées et les protéines métastables

86
Q

Qu’est ce que sont les fibres amyloides?

A

Polymère fibreux ou les protéines sont essentiellement constituées de feuillets B

87
Q

Quelles sont les deux principales caractéristiques des fibres amyloides?

A
  • structure en feuillets B croisés

- Insolubles et forme des agrégats

88
Q

Les fibre amyloides sont retrouvées pour au moins __ protéines humaines et sont associées à au moins ___ maladies humaines sérieuses

A

18, 20

89
Q

Vrai ou faux

une structure en fibre amyloide correspond à la structure native de protéines chez certains organismes

A

Vrai

90
Q

Qu’arrive-t-il à haute concentration de protéine mal repliées (fibre amyloide)?

A
    • protéine en B
    • de probabilité que les protéines en B se rencontrent et forment un dimère
  • Pour chaque monomère qui s’ajoute au noyau la structure en fibres amyloide devient plus stable
91
Q

La transition vers les fibres amyloides implique…

A

une période de latence

92
Q

Quels sont les mécanismes potentiels pouvant favoriser la formation de fibres amyloide?

A

‣ mutation déstabilisation de protéines cellulaires normales. ➔
‣ aléatoire.
‣ défaillance des mécanismes pour éliminer les protéines non repliées.
• amylose plus fréquente chez les personnes âgées.
‣ procédure médicale
• ex. : hémodialyse dépliement partiel de la protéine ➔ β2
-microglobuline accumulation ➔
de dépôts de fibres amyloïdes dans les jointures.
‣ peptide Aβ (Alzheimer) est nativement non structuré.
• fragment d’une plus grosse protéine
• la fonction “normale” de ce fragment (ainsi que du précurseur) n’est pas clair

Protéines (15 decks)

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