prédiction de structures Flashcards

1
Q

Pourquoi prédire la structure des protéines plutôt que expérimentalement?

A
  • Couts
  • Temps
  • Proportion de protéines connues pour lesquelles il y a une structures
  • Plusieurs protéines ne peuvent pas être étudiés aisémant par les méthodes exp
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2
Q

Séquence + ___ + ___ -> structure 3D

A

connaissances, calculs

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3
Q

Vrai ou faux

Le nombre de conformations potentielle d’une protéine est très large

A

Vrai

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4
Q

Quelles sont les trois catégories de structures secondaires prédites?

A

-hélice a
Feuillet b
-Autres (coil)

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5
Q

quelles sont les 8 catégories prédites par certaines méthodes?

A
  • hélice 310
  • hélice a
  • Hélice pi
  • brin b étendu au sein d’un feuillet parallèle ou antiparallèle
  • Résidu isolé dans un pont b
  • coude fermé par une liaison H
  • coude sans liaison H
  • Autres
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6
Q

Sur quoi sont basées les prédiction de structures secondaires?

A

sur des données statistiques accumulées àpartir de structures connues

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7
Q

Décrire les 3 générations d’algorithmes de prédiction de structures secondaires

A

1 : basées sur le types d’a.a -> 1 a.a à la fois

2 : basées sur des segments d’a.a -> 11-21

3 : basées sur des familles de séquence -> utilise également des segments d’a.a -> utilise les séquence de plusieurs protéines homologues

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8
Q

Vrai ou faux

La prédiction des brins b est supérieur à la prédiction des hélices a

A

Faux, contraire

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9
Q

Pour quelles types de protéines les méthodes de prédiction de structures secondaires sont très efficace?
Pour quelles elles le sont moins?

A
  • > Protéines globulaires
  • > Protéines transmembranaires
    • > Environnement différent
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10
Q

Quelles sont les utilisations des prédictions de structures secondaires?

A
  • Guider les prédictions de structures tertiaires
  • Complémente certaines données exp comme DC
  • Aide à identifier les séquences de protéines homologues
  • Aide à la classification des protéines
  • PPeut guider un experimentaliste dans le laboratoire
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11
Q

Pourquoi la structure à haute résolution des protéines transmembranaires et leur mécanisme d’action sont moins connus?

A
  • Difficile à surexprimer, à cristalliser et à solubiliser
  • < 2% des prots dans PDB
  • RMN des solides
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12
Q

Comment est fait l’analyse du profil hydrophobe d’une protéine?

A
  • utilise une des échelles d’hydrophobicité
  • Utilise une fenêtre de 15-25 résidus
    • > nb de résidus nécessaires pour traverser une membrane
  • Lorsque l’hydrophobicité moyenne excède une valeur le segment est prédit comme étant une hélice transmebranaire
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13
Q

Quelles sont les trois catégories de prédiction de la structure tertiaire?

A
  • Par homologie
  • > structure homologue connue, identité > 40%
  • reconnaissance du repliement
  • > Aucune structure d’homologue n’est connue, prots non homologue possédant un repliement similaire
  • Nouveau repliement (ab initio)
  • > pas d’homologue, prédiction du repliement à partir de la séquence
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14
Q

Quelles sont les étapes de modelage par homologie?

A
  1. alignement de la séquence de la protéine à modeler avec la séquence de la structure connue
  2. sélection des régions pour construire le squelette de la structure
    - > hélice a ou feuillet b
  3. Construction de certaines chaines latérales
  4. Construction des boucles
  5. Rafinement du modèle
  6. Validation du modèle
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15
Q

Vrai ou faux

La méthode de modelage par homologie est encore jeune

A

Faux, méthode mature

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16
Q

Il est estimé que pour _____ des nouvelles protéines, il y a déja…

A

50-70%, une structure qui peut être utilisée comme modèle

17
Q

Pourquoi est-il difficile d’identifier les homologues structuraux?

A

À cause d’un manque de similarité de séquence

18
Q

Quelles sont les méthodes récemment développées pour reconnaître un repliement similaire entre séquences qui possède peu de similarité?

A
  • Construction d’une librairie de type de repliement
  • Construction de modèles de la protéine inconnue pour chaque type de repliement
  • Évaluation de la qualité pour chacun de ces modèles
  • Choix du modèle le plus probable
19
Q

Pour quel type de protéine la méthode de reconnaissance de repliement est-elle applicable?
Quel est un désavantage de cette méthode?

A
  • protéine ayant un seul domaine globulaire
  • Difficile d’évaluer les faux résultats positifs
  • Difficulté de bien faire l’alignement de séquence
20
Q

décrire la méthode ab initio

A

simulation du repliement de la protéine

  • Recherche du minimum d’énergie global
  • Utilise souvent la prédiction de structure secondaire pour réduire l’espace conformationnel à être évalué
21
Q

Quel est un problème de la méthode ab initio?

A

Formulation de l’équation d’énergie reliant une conformation et l’énergie réelle