Signaltransduktionswege - Einführung in den Informationsstoffwechsel Flashcards
2 Bsp. für membrandurchspannende Rezeptoren, die nach Bindung des Liganden ihre Tertiär- bzw. Quartärstruktur verändern
7-TM-Rezeptoren —> Beta-adrenerge Rezeptor beim Glykogenstoffwechsel
Rhodopsin beim Sehvorgang(Photorezeptor)
4 sekundäre Botenstoffe
cAMP, cGMP, Ca2+, IP3, DAG
Welche 3 AS können von Proteinkinasen phosphoryliert werden?
Serin, Threonin, Tyrosin
Wie sind G-Proteine aufgebaut?
Heterotrimere aus 3 UE: Alpha, Beta, Gamma
Alpha und Gamma UE sind über kovalentgebundene FS an der Membran verankert
Im inaktiven Zustand ist GDP an die Alpha-UE gebunden
Im aktiven Zustand (Hormon an Rezeptor gebunden) kann durch die Konformationsänderung GTP an die Alpha-UE binden, die sich von den anderen abspaltet und die nächste Stufe aktiviert
Welches ist die aktive Form der G-Proteine?
Alpha-GTP (Botenstoff) und verankerte Beta-Gamma-UE
Welche UE der heterotrimeren G-Proteine bindet das Nukleotid?
Alpha-UE
2 Proteindomänen, die bei Proteinen der Signaltransduktion eine Rolle spielen
Phosphorylase C: Pleckstrin-Homologie-Domäne: bindet Kopfgruppen von Lipiden wie PIP2
EF-Hand-Domänen: Bindung von Calciumionen
C2-Domäne bindet Lipidkopfgruppen(oft von Calciumionen abhängig)
Proteinstruktur der Proteinkinase C; Aufgabe der Pseudosubstratdomäne
Wenn die Proteinkinase C nicht an der Membran verankert ist, befindet sich das Pseudosubstrat im aktiven Zentrum —> Proteinkinase C inaktiv
Wird die Ca2+-Konzentration im Cytosol durch die Zugabe von Ionophoren erhöht oder erniedrigt?
Erhöht, da sie Ca2+ ins Cytoplasma Schleusen
Second messenger der PIP2-Kaskade
IP3 und DAG
Welche AS sind bevorzugte Liganden von Ca2+-Ionen?
Aspartat und Glutamat