Block 3: Enzyme Teil 1 Flashcards
Was besagt die RGT- Regel?
Steigt die Temperatur um 10°, so verdoppelt sich die Reagktionsgeschwindigkeit
Welchen Einfluss hat ein Enzym auf die Energie des Übergangszustands der von ihm katalysierten
Reaktion?
Setzt die Aktivierungsenergie (des Übergangszustandes) herab
Wieso beschleunigen Enzyme chemische Reaktionen?
Erleichtern Molekülen den Eintritt in den Übergangszustand und senken so die Aktivierungsenergie
Dadurch erhöhen sie die Geschwindigkeit der Reaktionen
Spezifität von Enzymen
Enzyme sind Substratspezifisch durch ihr katalytisches Zentrum
Was ist der Unterschied zwischen dem “Schlüssel-Schloss-Prinzip” und dem “Induced
Fit”?
Induced fit: perfekte Komplementarität bildet sich erst nach Bindung des Substrates am aktiven Zentrum
Schlüssel-Schloss-Prinzip: perfekte Komplementarität herrscht schon vorher
Nennen Sie drei Mechanismen der Enzymkatalyse
Metall-Ionen Katalyse Säure-Base Katalyse Kovalente Katalyse Katalyse durch Orientierungseffekte Katalyse durch Stabilisierung des Übergangszustandes
Wie lautet die Michaelis-Menten-Gleichung, und wie sieht ein durch sie beschriebenes Diagramm
von Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit der Substratkonzentration aus (Parameter der Gleichung
im Diagramm angeben!)?
V0 = Vmax*[S] /([S]+Km)
In welchem Bereich liegen die KM Werte von Enzymen?
0-8000 µM
Was bezeichnet man als Lineweaver-Burke Diagramm? Zeichnen und beschriften sie den Graphen
negativ-reziproke Auftragung der Michaelis-Menten-Gleichung
x-Achse: [1/[s]
y-Achse [1/[V0])
Welchen Vorteil bietet die doppelt logarithmische Auftragung eines derartigen Diagramms nach
Lineweaver und Burke
Die Umsatzgeschwindigkeit Vmax kann durch Km sehr genau bestimmt werden
Wie unterscheiden sich kompetitive und irreversible Inhibitoren in der doppelt-reziproken
Auftragung des Enzymkinetik Diagramms nach Lineweaver und Burke (mit Zeichnung)?
kompetitiv: Vmax gleich wie ohne (flacher)
allosterisch: Km = wie ohne (steiler)
Was beschreibt kkat bei enzymatischem Reaktionen (mit Formel!)
Kkat = Katalytische Effizienz (wie viele Substrate werden von einem Enzym in einer Zeiteinheit umgesetzt) Kkat = Vmax / [E]T
Welche Reaktionsmechanismen werden bei Bisubstrat-Reaktionen beobachtet
Transferase- und Redoxreaktionen
Ping-Pong-Mechanismus
Kettenreaktion
Welche Reaktion katalysiert die Carboanhydrase?
Die Reaktion von Kohlendioxid und Wasser zu Kohlensäure (H2CO3)
Welche Rolle spielt das Zinkatom in reaktiven Zentrum der Carboanhydrase?
Zink erniedrigt pks Wert des gebundenen Wassers -> CO2 greift an
Nach welchen verschiedenen Mechanismen können Enzyme inhibiert werden. Nennen sie diese
und beschreiben Sie diese Kurz
allosterisch : Konformation des Enzyms wird durch Effektor verändert
Kompetitiv: Inhibitor blockiert temporär aktives Zentrum (ähnelt dem Substrat)
unkompetitiv: Inhibitor bindet an Enzymsubstrat Komplex -> verändert das katalytische Zentrum
Suizidhemmung: irreversible kompetetive Hemmung, Inhibitor bindet kovalent und kann nicht verdrängt werden
Wie verändert sich Vmax eines Enzyms bei kompetitiver Inhibition?
gar nicht
Was versteht man unter „feedback“ Hemmung?
Produkt / Intermediate hemmt die Enzymaktivität
Wie kann die Aktivität eines Enzyms reguliert werden?
Allosterisch
Kompetitiv
Suizid
Modifikation des Enzyms ( Phosphorylierung / Glykolysierung)
In einer Enzymkinetik nach Michaelis-Menten zeigt sich kompetitive Hemmung
durch Erhöhung von Km bei konstanter Vmax
Welche 3 Gruppen von irreversiblen Inhibitoren gibt es und wie sind sie definiert?
Gruppenspezifische Reagenzien: Moleküle die unabhängig vom Enzym mit einer bestimmten AS reagieren
Substrat Analoga: Ähneln dem Substrat und binden kovalent an Enzym
Suizid Inhibitoren: Umsetzung des Inhibitors als wäre er Substrat -> aktiviert und kovalent an Enzym gebunden
