Block 3: Enzyme Teil 1

Question 1

Was besagt die RGT- Regel?

Answer 1

Steigt die Temperatur um 10°, so verdoppelt sich die Reagktionsgeschwindigkeit

Question 2

Welchen Einfluss hat ein Enzym auf die Energie des Übergangszustands der von ihm katalysierten
Reaktion?

Answer 2

Setzt die Aktivierungsenergie (des Übergangszustandes) herab

Question 3

Wieso beschleunigen Enzyme chemische Reaktionen?

Answer 3

Erleichtern Molekülen den Eintritt in den Übergangszustand und senken so die Aktivierungsenergie
Dadurch erhöhen sie die Geschwindigkeit der Reaktionen

Question 4

Spezifität von Enzymen

Answer 4

Enzyme sind Substratspezifisch durch ihr katalytisches Zentrum

Question 5

Was ist der Unterschied zwischen dem “Schlüssel-Schloss-Prinzip” und dem “Induced
Fit”?

Answer 5

Induced fit: perfekte Komplementarität bildet sich erst nach Bindung des Substrates am aktiven Zentrum

Schlüssel-Schloss-Prinzip: perfekte Komplementarität herrscht schon vorher

Question 6

Nennen Sie drei Mechanismen der Enzymkatalyse

Answer 6

Metall-Ionen Katalyse
Säure-Base Katalyse
Kovalente Katalyse
Katalyse durch Orientierungseffekte
Katalyse durch Stabilisierung des Übergangszustandes

Question 7

Wie lautet die Michaelis-Menten-Gleichung, und wie sieht ein durch sie beschriebenes Diagramm
von Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit der Substratkonzentration aus (Parameter der Gleichung
im Diagramm angeben!)?

Answer 7

V0 = Vmax*[S] /([S]+Km)

Question 8

In welchem Bereich liegen die KM Werte von Enzymen?

Answer 8

0-8000 µM

Question 9

Was bezeichnet man als Lineweaver-Burke Diagramm? Zeichnen und beschriften sie den Graphen

Answer 9

negativ-reziproke Auftragung der Michaelis-Menten-Gleichung

x-Achse: [1/[s]
y-Achse [1/[V0])

Question 10

Welchen Vorteil bietet die doppelt logarithmische Auftragung eines derartigen Diagramms nach
Lineweaver und Burke

Answer 10

Die Umsatzgeschwindigkeit Vmax kann durch Km sehr genau bestimmt werden

Question 11

Wie unterscheiden sich kompetitive und irreversible Inhibitoren in der doppelt-reziproken
Auftragung des Enzymkinetik Diagramms nach Lineweaver und Burke (mit Zeichnung)?

Answer 11

kompetitiv: Vmax gleich wie ohne (flacher)
allosterisch: Km = wie ohne (steiler)

Question 12

Was beschreibt kkat bei enzymatischem Reaktionen (mit Formel!)

Answer 12

Kkat = Katalytische Effizienz (wie viele Substrate werden von einem Enzym in einer Zeiteinheit umgesetzt)
Kkat = Vmax / [E]T

Question 13

Welche Reaktionsmechanismen werden bei Bisubstrat-Reaktionen beobachtet

Answer 13

Transferase- und Redoxreaktionen
Ping-Pong-Mechanismus
Kettenreaktion

Question 14

Welche Reaktion katalysiert die Carboanhydrase?

Answer 14

Die Reaktion von Kohlendioxid und Wasser zu Kohlensäure (H2CO3)

Question 15

Welche Rolle spielt das Zinkatom in reaktiven Zentrum der Carboanhydrase?

Answer 15

Zink erniedrigt pks Wert des gebundenen Wassers -> CO2 greift an

Question 16

Nach welchen verschiedenen Mechanismen können Enzyme inhibiert werden. Nennen sie diese
und beschreiben Sie diese Kurz

Answer 16

allosterisch : Konformation des Enzyms wird durch Effektor verändert
Kompetitiv: Inhibitor blockiert temporär aktives Zentrum (ähnelt dem Substrat)
unkompetitiv: Inhibitor bindet an Enzymsubstrat Komplex -> verändert das katalytische Zentrum
Suizidhemmung: irreversible kompetetive Hemmung, Inhibitor bindet kovalent und kann nicht verdrängt werden

Question 17

Wie verändert sich Vmax eines Enzyms bei kompetitiver Inhibition?

Answer 17

gar nicht

Question 18

Was versteht man unter „feedback“ Hemmung?

Answer 18

Produkt / Intermediate hemmt die Enzymaktivität

Question 19

Wie kann die Aktivität eines Enzyms reguliert werden?

Answer 19

Allosterisch
Kompetitiv
Suizid
Modifikation des Enzyms ( Phosphorylierung / Glykolysierung)

Question 20

In einer Enzymkinetik nach Michaelis-Menten zeigt sich kompetitive Hemmung

Answer 20

durch Erhöhung von Km bei konstanter Vmax

Question 21

Welche 3 Gruppen von irreversiblen Inhibitoren gibt es und wie sind sie definiert?

Answer 21

Gruppenspezifische Reagenzien: Moleküle die unabhängig vom Enzym mit einer bestimmten AS reagieren
Substrat Analoga: Ähneln dem Substrat und binden kovalent an Enzym
Suizid Inhibitoren: Umsetzung des Inhibitors als wäre er Substrat -> aktiviert und kovalent an Enzym gebunden