Block 3: Enzyme Teil 2

Question 1

Zu welcher Gruppe gehören ß-Lactamantibiotika wie Penicillin, und welche Reaktion (oder welches
Enzym) wird durch sie gehemmt?

Answer 1

Suizid-Inhibitor: Glykopeptidtranspeptidase wird gehemmt welches in der bakteriellen Zellwandsynthese beteiligt ist

Question 2

Nennen Sie die verschiedenen Protease Familien

Answer 2

Serin-, Cystein-, Aspartat- und Metalloproteasen

Question 3

Aus welchen Aminosäuren besteht die katalytische Triade einer Serinprotease?

Answer 3

Aspartat, Histidin und Serin

Question 4

Woher kommt das “Oxyanion”, das bei Proteasen in der Oxyaniontasche stabilisiert wird?

Answer 4

Es stammt vom zu spaltenden Amid ab

Nukleophiler Angriff auf Sauerstoff der Serinseitenkette

Question 5

Welches Stück des gespaltenen Peptids bleibt bei Serinproteasen (und Cysteinproteasen) zunächst
kovalent am Enzym gebunden?

Answer 5

das Carboxyterminale Fragment.

Question 6

Wie lautet die von der Carboanhydrase katalysierte Reaktion?

Answer 6

CO2 + H2O –> H2CO3 –> Hydrogencarbonat

Question 7

Nennen Sie 4 verschiedenen Funktion von Proteinen

Answer 7

Transportmittel
regulatorische Funktionen
Schutzfunktion (Antikörper), Immunsystem
Enzymatische Funktion

Question 8

Welche chemische Reaktion wird von Proteinasen katalysiert ?

Answer 8

Spaltung von Proteinen (Peptidbindungen) –> Protease

Question 9

Welchen Einfluss hat ein Enzym auf die Energie des Übergangszustands der von ihm katalysierten
Reaktion?

Answer 9

Senkt die Energie des Übergangszustandes herab

Question 10

Wie erreicht ein Enzym diesen Effekt in den meisten Fällen? (Senkung der E des ÜZ)

Answer 10

Durch die Bindung des Komplexes, verändert sich die Konformation des Enzyms, wodurch Reaktionen begünstigt werden (Apspaltung, etc.)
Stabilisierung des ÜZ mit der katalytischen Oberfläche, WW (ASgruppe und akt. Z., H-Brücken, etc.)

Question 11

Wie lautet die Definition für eine allosterische Hemmung?

Answer 11

nicht kompetitive Hemmung, bei der ein Effektor am Enzym koppelt ( nicht aktives Zentrum) und das akt. Z. verändert, sodass Substrat nicht mehr binden kann / schwerer binden kann

Question 12

Aspartat-Transcarbamoylase (ATCase) wird in E. coli durch CTP gehemmt und durch ATP aktiviert.
Welche biologische Bedeutung haben diese Effekte?

Answer 12

Feedback-Hemmung -> CTP hemmt ATCase allosterisch = allosterischer Inhibitor
Stimmulation durch ATP -> rugulatorische Einheit , da ATP benötigt wird

Question 13

Welche Rolle spielte das Reagens PALA (N-phosphonacetyl-L-Aspartat) bei der Aufklärung der
Funktion der ATCase?

Answer 13

Das Reagenz PALA ist ein Bisubstratanalogon das den ÜZ der Katalyse ähnelt, hat jedoch nicht wie CTP eine Feedbackhemmung
Die ATCase besitzt 2 Zustände: Tense/Relaxed
T-Form: geringere Affinität zu Substraten –> wenig katalytische Aktivität
Bindung des Substrates erhöht die W zur Umwandlung in die R-Form –> höhere Bindungsaffinität –>höhere W das Enzym Substrat bindet und erhöhte Anzahl an gebundenen Substraten am Enzym

Question 14

Was ist ein Zymogen?

Answer 14

Proenzym (inaktive Vorstufe eines Enzyms)

Question 15

Welche Funktion hat die Proteinase Thrombin in der Blutgerinnungskaskade?

Answer 15

Fibrinogene werden durch Thrombin in ein Fibringerinnsel umgewandelt (Polymerisation)

Question 16

Worin besteht die “Kooperativität” bei Hämoglobin und welche funktionelle Konsequenz hat sie?

Answer 16

Durch die Beladung von Sauerstoff erhöht es die Bindungsaffinität (Kooperativität) andere O2 Moleküle aufzunehmen

Question 17

Wie ist ein menschlicher Antikörper aufgebaut (Schema)?

Answer 17

2 Heavychains (aus 4 UE)
2 Lightchains (2 + 2 UE)
Y-förmig mit 3 Disulfidbrücken vom Zwischenraum ausgehend zu den 3 Armen

Question 18

Worin unterscheiden sich monoklonale und polyklonale Antikörper?

Answer 18

Monoklonal: haben nur ein Epitop und stammen immer aus einer B-Zelle
Polyklonal: entstehen bei einer normalen Immunreaktion; verschiedene AK richten sich gegen ein Antigen aber gegen verschiedene Epitope