Block 1: AS und Proteine

Question 1

Warum liegt Alanin am isoelektrischen Punkt(iP) vorwiegend als Zwitterion vor?

Answer 1

Weil das Proton der Carboxygruppe an das freie e-Paar des Stickstoffatoms der Aminogruppe wandert

Question 2

ungeladene AS

Answer 2

Glycin, Alanin

Question 3

Am iP liegt Alanin vorwiegend als Zwitterion vor. Warum?

Answer 3

Carboxylgruppe ist deprotoniert und die Aminogruppe protoniert -> pH abhängig

Question 4

Mit welchem Reagenz können Disulfid-Brücken reduziert werde?

Answer 4

DTT (Dithiothreitol) und DTE (Dithioerythritol)

Question 5

Welche AS zeigen UV Absorption bei einer Wellenlänge von 280 nm?

Answer 5

Tryptophan, Histidin

Tyrosin bei 250 nm

Question 6

Wie heißen die vier aromatischen Aminosäuren?

Answer 6

Phenylalanin, Tyrosin, Histidin, Tryptophan

Question 7

Wie heißen die basischen Aminosäuren?

Answer 7

Arginin, Lysin Histidin

Question 8

Wie heißen die sauren Aminosäuren?

Answer 8

Asparaginsäure, Glutaminsäure

Question 9

Nennen Sie mindestens 4-6 hydrophobe Aminosäuren

Answer 9

Glycin, Valin, Alanin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin

Question 10

Welche Aminosäuren bilden Disulfidbrücken aus?

Answer 10

Cystein, Homocystein

Question 11

Welche funktionellen Gruppen haben alle Aminosäuren gemeinsam, wie heißen diese und wie lautet
die generelle Strukturformel (mit “R” für die Seitenkette)?

Answer 11

Aminogruppe, Carboxylgruppe

+H3N-CRH-COO-

Question 12

Welche Aminosäuren spielen bei der UV Absorption von Proteinen eine entscheidende Rolle?

Answer 12

Aromatische

Question 13

Ist Prolin eine Aminosäure?Wieso? Wieso nicht?

Answer 13

Ja weil sowohl Aminoterminus und Carboxytrminus vorhanden sind

Question 14

Wie lautet die Strukturformel einer Peptidbindung und welche besondere strukturelle Eigenschaft
hat diese Bindung?

Answer 14

Starrheit, Doppelbindungscharakter

Question 15

Was zeigt ein Ramachandran-Diagramm?

Answer 15

Zeigt die statistische Verteilung von Kombinationen der Diederwinkel an (phi / goßes phi)

Question 16

Primärstruktur:

Answer 16

AS Sequenz

Question 17

Sekundärstruktur:

Answer 17

Alpha-Helix, Beta-Faltblatt

Question 18

Tertiärstruktur:

Answer 18

Faltung der Polypeptidkette durch verschiedene WW

V-d-W-WW, H-Brücken, Sulfidbrücken, Ionenbindungen, polare/unpolare Bindungen

Question 19

Quartärstruktur:

Answer 19

Verknüpfung mehrerer Teritiärstrukturen zu einem Proteinkomplex

Question 20

Merkmale der Alpha-Helix

Answer 20

rechtsgängig
3,6 AS pro Windung
Ganghöhe ca. 5,4 A

Question 21

Welche Formen von Beta–Faltblättern gibt es? Schematische Zeichnung!

Answer 21

Parallel

Antiparallel

Question 22

Wo sind Aminosaeuren im Ramachandran Plot zu finden, die Teil einer alpha Helix sind?

Answer 22

Bei phi/PHI 60/60 und -60/-60

Question 23

Wo sind Aminosaeuren im Ramachandran Plot zu finden, die Teil eines beta Stranges sind?

Answer 23

Bei -120/120

Question 24

Welche Krankheiten werden durch eine Fehlfaltung von Proteinen hervorgerufen?

Answer 24

Alzheimer
Grauer Starr
Kreutzfeld-Jakob Syndrom

Question 25

Welche physikalischen und chemischen Eigenschaften bestimmen die Faltung von Proteinen?

Answer 25

Chemisch: Disulfidbrücken

Physikalisch: Temperatur, Strahung, ionische WW, hydrophobe WW, H-Brücken, v-d-w-WW

Question 26

Glykosylierung von Proteinen wo an welcher AS

Answer 26

Serin, Threonin, Tyrosin an der endständigen OH-Gruppe

Arsparagin am endständigen NH2 -> raues ER

Question 27

Phosphorylierung von Proteinen wo an welcher AS

Answer 27

Serin, Threonin, Tyrosin an der OH-Gruppe