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Biochimie > Semaine 1 > Flashcards

Semaine 1 Flashcards

1
Q

Que nécessite la biosynthèse des liaisons peptidique?
Quelle est sa demi vie?

A

Nécessité de l’énergie
1000 ans (très stable)

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Q

Un chaîne polypeptidique à une polarité?

A

Vrai

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3
Q

Comment indique un séquence d’une chaîne polypeptidique?

A

N^SGYAL^C

(Serine, Glucine, thirosine, Alanine, Lysine)

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4
Q

Cbm d’aminoacide peut contenir un peptide? Et une protéine?

A

•<50
•50-2000 aminoacide

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5
Q

Quelle est la différence entre une peptide et un protéine?

A

La peptide n’a pas de structure tridimensionnelle

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6
Q

La liaison peptide à un caractère de double liaison car délocalisation des électrons . Quel conséquence?

A

Liaison plus courte
La géométrie
Structure planaire et rigide!!

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7
Q

En générale, une liaison peptidique est dans quelle conformations. Pk pas l’inverse m?

A

Trans

Si Cis il risque un choc stérique car chaîne latérale longue

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8
Q

Les chaînes polypeptidique sont ………. bien que ………. dans leur conformation.
Que permet la liberté de rotation?

A

Flexible, limitées

Permets aux protéines de se replier de nbreuses manières différentes.

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9
Q

Que se passe t’il si la chaîne polypeptidique est trop flexible?

A

La structure n’est pas assez stable

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10
Q

Que décrivent les angles de torsion phi et psi?

A

Conformation du squelette peptidique («backbone»)

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11
Q

Autour de quelle liaison et Carbon et phi? Et Psi?

A

•liaison azote (carbone alpha)
•liaison carbone alpha (carbone du carbonyle)

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12
Q

Ragarder diagramme Ramachandran (p20)

A
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13
Q

Dans diagramme de Ramachandran, pk ne troue t’on pas toute les combinaisons de phi et psi?

A

2 atomes ne peuvent pas être à la même place
Empêchement stérique
Liaisons peptidique planaire (TRANS)

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14
Q

Est ce que les protéines ont des combinaisons structurelles préférées?

A

Oui pour la plupart

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15
Q

Quels sont les structures secondaires d’une protéine?

A

Hélice alpha
Feuillet plissé bêta
Boucle

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16
Q

Quelle chaîne forme une hélice ?
Où se disposent la chaîne latérale?
Par quoi est stabilisé l’hélice alpha ?

A

•La chaîne polypeptidique principale
•à l’extérieur
•des liaisons hydrogène entre NH et CO

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17
Q

Dans les hélice alpha, sur quelle résidus se crée des liaisons hydrogène? Pk?

A

Entre I et I+4, car les aminoacides distant de 3 ou 4 résidus dans la séquence linéaire sont spatialement très proches

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18
Q

Quelle est le sens d’enroulement d’une alpha hélice favorisé énergétiquement?

A

À droite

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19
Q

Cbm d’aminoacide par tour d’hélice?
Quelle est la longueur d’un résidu mesurée le long de l’axe de l’hélice est de ?
Pas de l’hélice?

A

•3.6
•1.5 Å
•5.4Å

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20
Q

De quel longueur sont généralement les hélices alpha?

A

Moins de 45 Å de long

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21
Q

Comment peut on représenter les hélices alpha?

A

Rubans enroulés ou bâtonnet

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22
Q

En quoi sont les hélices alpha sont importantes?

A

Importantes dans des protéines fibreuses

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23
Q

Qu’est-ce qu’une protéine fibreuse? Structure fct?
Donner exemple

A

2 hélices enroulés l’une autour de l’autre
Structure «coiled coil»
Structure très stable
Fct : cytosquelette, myosine (muscle), cheveux
Exemple: alpha-kératine, collagène

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24
Q

Pk le bêta dans feuillets plissé?

A

Deuxième structure secondaire proposé par Pauling et Corey

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25
Q

De quoi est composé les feuillets plissé bêta?

A

Deux ou plusieurs chaînes polypeptides -> chaînes bêta

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26
Q

Par quoi sont tenues les chaînes bêta ?

A

Par des liaisons hydrogène

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27
Q

Quelle conséquence a un feuillet bêta antiparallèle?

A

•feuillet pas complètement plat
•chaînes latérales des a.a pointent dans des directions opposées

28
Q

Lorsqu’un feuillet bêta anti parallèle se forme, chaque aminoacide à deux partenaires et forme 2 liaisons hydrogène?

A

Non c’est pour les feuillets bêta parallèle.
Si anti-parallele chaque aminoacide a son partenaire et forme 2 liaisons hydrogène

29
Q

Quelles sont les angles phi et psi des feuillets plissés bêta?

A

Phi=-100º
Psi=150º

30
Q

À quoi servent les coudes d’inversion et les boucles?

A

Change la direction de la chaîne polypeptide dans une protéine

31
Q

Comment se créé un coude d’inversion?

A

Le groupe CO d’un résidu I est lié à une groupe NH d’un résidu I+3 par une liaison hydrogène

32
Q

Les boucles ont des structures régulière, comme les hélices alpha et feuillets bêta?

A

Faux

33
Q

Qu’est-ce qu’une structure tertiaire?

A

Structure d’ensemble de la chaîne polypeptidique d’une protéine

34
Q

Par quoi sont tenues les structures secondaires?

A

Par des liaisons non-covalentes

35
Q

Quelle est la première structure tertiaire d’une protéine?
Qui l’a découvert?

A

La myoglobine
John Kendrew

36
Q

Cbm y’a t’il d’aminoacide dans la myoglobine?

A

153

37
Q

Cbm y’a t’il de pourcentage d’aminoacide de la myoglobine forment des hélices alpha?

A

70%

38
Q

Que permet la structure de la myoglobine?
De quel groupe parle t’on?

A

Peut fixer un molécule d’oxygène
Groupe hème

39
Q

Quels sont les dimensions d’une protéine comme la myoglobine?

A

Entre 1um et 1nm ⚠️ 1um c’est très grand

40
Q

Qui a découvert la structure de l’hémoglobine?

A

Max Perutz

41
Q

Quel type d’aminoacides y’a t’il dans une protéine?

A

Aminoacides chargés (polaire)
Aminoacide hydrophobe
Reste

42
Q

Pourquoi y’a t’il une distribution des aminoacides?

A

Chaîne latérale hydrophobe -> donne énergie pour maintenir la structure, le acides aminés se cachent

43
Q

Citer les aminoacides chargé

A

lysine (Lys,K)
Arginine (Arg, R)
Histidine (His, H)
Aspartate (Asp, D)
Glutamate (Glu, E)

44
Q

Quels sont les aminoacides hydrophobes? Sont ils à l’intérieur ou extérieur d’une protéine ?

A

Phenylalanine (Phénomène, F)
Tryptophan (Trp, W)
Alanine (Ala, A)
Valine (Val, V)
Leucine (Leu, L)
Isoleucine (Ile, I)
Methionine (Met, M)

Interieur

45
Q

Qu’est-ce qu’une structure quaternaire?

A

Plusieurs structures tertiaire

46
Q

Qu’est-ce qu’une structure quaternaire?

A

Plusieurs structures tertiaire

47
Q

Citer un structure quaternaire?

A

Le tétramère alpha2beta2 de l’hémoglobine humaine

Capside des virus

48
Q

Comment est la structure quaternaire des protéines

A

Cre endonuclease (homodimer)

49
Q

Est-ce que la séquence d’une protéine (structure primaire) suffit à déterminer sa structure tridimensionnelle?

A

Normalement oui

50
Q

Que dit l’expérience de Christian Anfinsen (1950)

A

Si on transforme une protéine en une forme dénaturée par certains réactif, cette transformation est réversible et le ribonuclease retrouve la même activité qu’avant à condition d’enlever d’abord l’urea et ensuite mercaptoethanol.

51
Q

Quelle est la conclusion de l’expérience de Christian Anfinsen

A

L’information pour la structure tridimensionnelle est complètement contenue dans la séquence primaire

52
Q

Quel réactif peut être utiliser pour casser des interactions covalentes (liaisons disulfures)?

A

Beta-mercaptoethanol

53
Q

Quel réactif enlève t’on pour casser des interactions non-covalente?

A

Urea et Guanidinium chloride

54
Q

Comment Christian Anfinsen a réduit le ribonuclease

A

Il a enlevé l’urée et le beta-mercaptoethanol

55
Q

Pourquoi s’il enlève d’abord le mercaptoethanol et ensuite l’ureal, seulement 1% de l’activité de l’enzyme native?

A

Le liaisons disulfure se font en premier et les probabilités que ces liaisons se fassent correctement sont infimes

56
Q

Quels aminoacides sont plus probables de se trouver en hélice alpha?

A

Alanine, glutamate, leucine, methionine, cysteine, glutamine, histidine, lysine

57
Q

Quels aminoacides sont plus probable de ce trouver en feuillet bêta?

A

Valine
Isoleucine
Phenylalanine
Thréonine
Tryptophan
Tyrosine

58
Q

Quels aminoacides sont plus probable de se trouver en Turn?

A

Glycine
Serine
Aspartate
Asparagine
Proline

59
Q

Quels aminoacides sont plus probable de se trouver en Turn?

A

Glycine
Serine
Aspartate
Asparagine
Proline

60
Q

Quel aminoacide ne présente aucune préférence pour les structures secondaire?

A

Arginine

61
Q

Est-ce qu’on peut prévoir de structures secondaire si on connaît la séquence d’une protéine?

A

Non mais on peut calculer des probabilités pour trouver des hélices alpha ou bêta

62
Q

Pk la valine, la thréonine et Isoleucine sont trouvés rarement dans les hélices alpha?

A

Il y a destibilisation des hélices alpha en raison de conflits stériques

63
Q

Pourquoi la serine, l’aspartate et l’asparagine sont rarement trouvé dans les hélices alpha?

A

Car les chaînes latérales contiennent des donneurs ou accepteurs de liaisons hydrogène et conduisent à un destabilisation des hélices alpha

64
Q

Pourquoi la serine, l’aspartate et l’asparagine sont rarement trouvé dans les hélices alpha?

A

Car les chaînes latérales contiennent des donneurs ou accepteurs de liaisons hydrogène et conduisent à un destabilisation des hélices alpha

65
Q

Pk la proline est rarement trouvé dans les hélices alpha?

A

La structure cyclique de la proline tend à rompre les hélices alpha?
Valeur phi = 60 alors que phi et psi d’une hélice alpha sont -80° et -60°

66
Q

Comment est ce que les protéines se reploient?

A

Reploiement intelligente grâce a la stabilisation progressives des intermédiaires

S’il restait toute possibilité ça prendrait des millions d’années =paradoxe de Cyrus Levinthal

Biochimie (15 decks)

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