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Biochimie > Semaine 1 > Flashcards

Semaine 1 Flashcards

1
Q

Que nécessite la biosynthèse des liaisons peptidique?
Quelle est sa demi vie?

A

Nécessité de l’énergie
1000 ans (très stable)

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Q

Un chaîne polypeptidique à une polarité?

A

Vrai

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Q

Comment indique un séquence d’une chaîne polypeptidique?

A

N^SGYAL^C

(Serine, Glucine, thirosine, Alanine, Lysine)

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4
Q

Cbm d’aminoacide peut contenir un peptide? Et une protéine?

A

•<50
•50-2000 aminoacide

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5
Q

Quelle est la différence entre une peptide et un protéine?

A

La peptide n’a pas de structure tridimensionnelle

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6
Q

La liaison peptide à un caractère de double liaison car délocalisation des électrons . Quel conséquence?

A

Liaison plus courte
La géométrie
Structure planaire et rigide!!

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7
Q

En générale, une liaison peptidique est dans quelle conformations. Pk pas l’inverse m?

A

Trans

Si Cis il risque un choc stérique car chaîne latérale longue

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8
Q

Les chaînes polypeptidique sont ………. bien que ………. dans leur conformation.
Que permet la liberté de rotation?

A

Flexible, limitées

Permets aux protéines de se replier de nbreuses manières différentes.

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9
Q

Que se passe t’il si la chaîne polypeptidique est trop flexible?

A

La structure n’est pas assez stable

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10
Q

Que décrivent les angles de torsion phi et psi?

A

Conformation du squelette peptidique («backbone»)

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11
Q

Autour de quelle liaison et Carbon et phi? Et Psi?

A

•liaison azote (carbone alpha) (COn-1-> Nn -> Calpha -> COn)
•liaison carbone alpha (carbone du carbonyle) (Nn -> Calpha -> CO -> Nn+1)

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12
Q

Ragarder diagramme Ramachandran (p20)

A
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13
Q

Dans diagramme de Ramachandran, pk ne troue t’on pas toute les combinaisons de phi et psi?

A

2 atomes ne peuvent pas être à la même place
Empêchement stérique
Liaisons peptidique planaire (TRANS)

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14
Q

Est ce que les protéines ont des combinaisons structurelles préférées?

A

Oui pour la plupart

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15
Q

Quels sont les structures secondaires d’une protéine?

A

Hélice alpha
Feuillet plissé bêta
Boucle

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16
Q

Quelle chaîne forme une hélice ?
Où se disposent la chaîne latérale?
Par quoi est stabilisé l’hélice alpha ?

A

•La chaîne polypeptidique principale
•à l’extérieur
•des liaisons hydrogène entre NH et CO

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17
Q

Dans les hélice alpha, sur quelle résidus se crée des liaisons hydrogène? Pk?

A

Entre I et I+4, car les aminoacides distant de 3 ou 4 résidus dans la séquence linéaire sont spatialement très proches

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18
Q

Quelle est le sens d’enroulement d’une alpha hélice favorisé énergétiquement?

A

À droite

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19
Q

Cbm d’aminoacide par tour d’hélice?
Quelle est la longueur d’un résidu mesurée le long de l’axe de l’hélice est de ?
Pas de l’hélice?

A

•3.6
•1.5 Å
•5.4Å

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20
Q

De quel longueur sont généralement les hélices alpha?

A

Moins de 45 Å de long

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21
Q

Comment peut on représenter les hélices alpha?

A

Rubans enroulés ou bâtonnet

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22
Q

En quoi sont les hélices alpha sont importantes?

A

Importantes dans des protéines fibreuses

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23
Q

Qu’est-ce qu’une protéine fibreuse? Structure fct?
Donner exemple

A

2 hélices enroulés l’une autour de l’autre
Structure «coiled coil»
Structure très stable
Fct : cytosquelette, myosine (muscle), cheveux
Exemple: alpha-kératine, collagène

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24
Q

Pk le bêta dans feuillets plissé?

A

Deuxième structure secondaire proposé par Pauling et Corey

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25
De quoi est composé les feuillets plissé bêta?
Deux ou plusieurs chaînes polypeptides -> chaînes bêta
26
Par quoi sont tenues les chaînes bêta ?
Par des liaisons hydrogène
27
Quelle conséquence a un feuillet bêta antiparallèle?
•feuillet pas complètement plat •chaînes latérales des a.a pointent dans des directions opposées
28
Lorsqu’un feuillet bêta anti parallèle se forme, chaque aminoacide à deux partenaires et forme 2 liaisons hydrogène? SHEMA page 40
Non c’est pour les feuillets bêta parallèle. Si anti-parallele chaque aminoacide a son partenaire et forme 2 liaisons hydrogène
29
Quelles sont les angles phi et psi des feuillets plissés bêta?
Phi=-100º Psi=150º
30
À quoi servent les coudes d’inversion et les boucles?
Change la direction de la chaîne polypeptide dans une protéine
31
Comment se créé un coude d’inversion?
Le groupe CO d’un résidu I est lié à une groupe NH d’un résidu I+3 par une liaison hydrogène
32
Les boucles ont des structures régulière, comme les hélices alpha et feuillets bêta?
Faux
33
Qu’est-ce qu’une structure tertiaire?
Structure d’ensemble de la chaîne polypeptidique d’une protéine
34
Par quoi sont tenues les structures secondaires?
Par des liaisons non-covalentes
35
Quelle est la première structure tertiaire d’une protéine? Qui l’a découvert?
La myoglobine John Kendrew
36
Cbm y’a t’il d’aminoacide dans la myoglobine?
153
37
Cbm y’a t’il de pourcentage d’aminoacide de la myoglobine forment des hélices alpha?
70%
38
Que permet la structure de la myoglobine? De quel groupe parle t’on?
Peut fixer un molécule d’oxygène Groupe hème
39
Quels sont les dimensions d’une protéine comme la myoglobine?
Entre 1um et 1nm ⚠️ 1um c’est très grand
40
Qui a découvert la structure de l’hémoglobine?
Max Perutz
41
Quel type d’aminoacides y’a t’il dans une protéine?
Aminoacides chargés (polaire) Aminoacide hydrophobe Reste
42
Pourquoi y’a t’il une distribution des aminoacides?
Chaîne latérale hydrophobe -> donne énergie pour maintenir la structure, le acides aminés se cachent
43
Citer les aminoacides chargé
lysine (Lys,K) Arginine (Arg, R) Histidine (His, H) Aspartate (Asp, D) Glutamate (Glu, E)
44
Quels sont les aminoacides hydrophobes? Sont ils à l’intérieur ou extérieur d’une protéine ?
Phenylalanine (Phénomène, F) Tryptophan (Trp, W) Alanine (Ala, A) Valine (Val, V) Leucine (Leu, L) Isoleucine (Ile, I) Methionine (Met, M) Interieur
45
Qu’est-ce qu’une structure quaternaire?
Plusieurs structures tertiaire
46
Qu’est-ce qu’une structure quaternaire?
Plusieurs structures tertiaire
47
Citer un structure quaternaire?
Le tétramère alpha2beta2 de l’hémoglobine humaine Cre endonuclease (homodimer) Capside des virus
48
Comment est la structure quaternaire des protéines
Cre endonuclease (homodimer)
49
Est-ce que la séquence d’une protéine (structure primaire) suffit à déterminer sa structure tridimensionnelle?
Normalement oui
50
Que dit l’expérience de Christian Anfinsen (1950)
Si on transforme une protéine en une forme dénaturée par certains réactif, cette transformation est réversible et le ribonuclease retrouve la même activité qu’avant à condition d’enlever d’abord l’urea et ensuite mercaptoethanol.
51
Quelle est la conclusion de l’expérience de Christian Anfinsen
L’information pour la structure tridimensionnelle est complètement contenue dans la séquence primaire
52
Quel réactif peut être utiliser pour casser des interactions covalentes (liaisons disulfures)?
Beta-mercaptoethanol
53
Quel réactif enlève t’on pour casser des interactions non-covalente?
Urea et Guanidinium chloride
54
Comment Christian Anfinsen a réduit le ribonuclease
Il a ajouté l’urée et le beta-mercaptoethanol Il les a ensuite enlevé pour la dénaturation
55
Pourquoi s’il enlève d’abord le mercaptoethanol et ensuite l’ureal, seulement 1% de l’activité de l’enzyme native?
Le liaisons disulfure se font en premier et les probabilités que ces liaisons se fassent correctement sont infimes
56
Quels aminoacides sont plus probables de se trouver en hélice alpha?
Alanine glutamate leucine (methionine) (cysteine) (glutamine) (Histidine) (lysine)
57
Quels aminoacides sont plus probable de ce trouver en feuillet bêta?
Valine Isoleucine (Phenylalanine ) (Thréonine) (Tryptophan) (Tyrosine)
58
Quels aminoacides sont plus probable de se trouver en Turn (coude)
Glycine (Serine) (Aspartate ) (Asparagine) Proline Arginine
59
Quel aminoacide ne présente aucune préférence pour les structures secondaire?
Arginine
60
Est-ce qu’on peut prévoir de structures secondaire si on connaît la séquence d’une protéine?
Non mais on peut calculer des probabilités pour trouver des hélices alpha ou bêta
61
Pk la valine, la thréonine et Isoleucine sont trouvés rarement dans les hélices alpha?
Il y a destibilisation des hélices alpha en raison de conflits stériques
62
Pourquoi la serine, l’aspartate et l’asparagine sont rarement trouvé dans les hélices alpha?
Car les chaînes latérales contiennent des donneurs ou accepteurs de liaisons hydrogène et conduisent à un destabilisation des hélices alpha
63
Pourquoi la serine, l’aspartate et l’asparagine sont rarement trouvé dans les hélices alpha?
Car les chaînes latérales contiennent des donneurs ou accepteurs de liaisons hydrogène et conduisent à un destabilisation des hélices alpha
64
Pk la proline est rarement trouvé dans les hélices alpha?
La structure cyclique de la proline tend à rompre les hélices alpha? Valeur phi = 60 alors que phi et psi d’une hélice alpha sont -80° et -60°
65
Comment est ce que les protéines se reploient?
Reploiement intelligente grâce a la stabilisation progressives des intermédiaires S’il restait toute possibilité ça prendrait des millions d’années =paradoxe de Cyrus Levinthal
66
Regarder la structure des Amino page 84

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