Sem8 Flashcards
Quelle est la fonctions de l’hémoglobine?
Transportent l’oxygène
Quelle est la fonction de la myoglobine?
Stockent l’oxygène dans les muscles
En quoi l’oxygène est nécessaire?
Pour la production d’énergie lors de la dégradation du glucose
Cbm de fois la dégradation du glucose produit t’elle plus d’énergie en présence d’oxygène?
15X
L’hémoglobine et la myoglobine ont la même structure?
Vrai
Comment est la structure de l’hémoglobine et de la myoglobine?
Une seule chaîne polypeptidique, formant des hélices alpha
Quelle est la protéine dont la structure tridimensionnelle a été déterminée par John Kendrew en 1950?
La myoglobine
Comment s’appelle le groupement de le hème?
Groupement prosthétique
Quel est le composant organique de le hème?
Combien de cycles pyrroliques forment quel type de noyau?
Protoporphyrine
4 cycles pyrroliques formant un noyau tétrapyrrolique
Quel atome dans le hème? Lié à quels autres atomes?
Atome de fer en état d’oxydation 2+ lié à 4 atomes d’azotes
Pk le sang est rouge?
L’heme car il a un atome de fer qui est rouge
Comment se fait il que l’atome de fer peut former deux liaisons supplémentaire?
A quoi ces liaison supplémentaires sont elles reliées?
Grâce a son états d’oxydation.
Il a donc 4 liaisons occuper par l’azote et 2 autre reliée avec un Histidine proximale et molécule d’oxygène
Pk l’hémoglobine ne peut pas se fixer directement à l’oxygène (sans l’héme)? Que faut il donc ?
Selon les 20 AAs, aucune chaîne latérale n’a d’affinité pour fixer l’oxygène
Il faut un groupement prosthétique
Qu’est-ce qu’un groupements prosthétiques?
Molécule non-peptidique qui est liée au protéine et est nécessaire pour la fonction de la protéine
Qu’est-ce qu’une molécule non peptidique?
N’est pas constituée d’AAs liés entre eux par des liaisons peptidique
Pk l’hémoglobine doit empêcher la libération de Fe3+ (ions super oxyde)?
Trop instable, les ion superoxyde est une espèce réactive qui peut endommager les matériaux biologique
Comment est-ce que l’hémoglobine peut empêcher la libération des ions superoxyde?
Ajoute bcp de cations pour stabiliser l’oxygène ou un Histidine E7
Commment la structure de la myoglobine empêche la libération d’espèces réactives avec l’oxygène?
Une Histidine supplémentaire (distal Histidine) aide à stabiliser l’oxyhémoglobine par une liaison hydrogène
Comment l’hémoglobine peut fixer l’oxygène dans les poumons et les libères dans les tissus?
- Dans les poumons la pression est plus élevée que dans les tissus et donc La concentration d’oxygène est plus élevé dans les poumons
Comment est la courbe de fixation de l’oxygène?
Plat-monté rapidement puis limite vers 0.98
Comment sont les axes de la courbe de fixation de l’oxygène?
Fonction de la saturation par rapport à la concentration d’oxygène
Y -> saturation (fraction d’hémoglobine liée à l’oxygène)
Y-> pression O2 (torr) (concentration en oxygène)
A quelle pression d’oxygène l’hémoglobine est à demi-saturée ?
25 torr
Est-ce que l’hémoglobine est saturée dans les poumons?
Et dans les tissus ?
Oui à 98% car les 4 positions sont occupée par l’oxygène?
Dans les tissus non, plus qu’un seul oxygène
Quelle est la pression (concentration d’oxygène dans les poumons)?
100torr
Quelle pression dans les tissus?
20 torr
Cbm de pour-cent d’hémoglobine est lié à l’oxygène à 20 torr
0.32 de saturation
Plus d’oxygène peut être transporté pdt un exercice?
Vrai
Pk est ce que la courbe de l’hémoglobine est sigmoïdale et non linéaire?
Car tant que 0 ou 1 oxygène -> confirmation T
2 oxygènes -> état T et R
Si 3 ou 4 oxygènes -> confirmation R favorisée
C’est pk ça monte vite lors du changement de conformation
Si conformation T est favorisée affinité basse ou haute pour oxygène?
Affinité basse pour l’oxygène
Si conformation R est favorisée affinité basse ou haute pour oxygène?
Affinité forte pour l’oxygène
Que ce passerait il si l’hémoglobine gardait tjrs la même affinité pour O2? Par exemple tjrs en R ?
monte bcp trop vite, l’oxygène ne peut pas se libérer dans les tissus
Que ce passerait il si l’hémoglobine gardait tjrs la même affinité pour O2? Par exemple tjrs en T?
Courbe ne monte pas-> l’oxygène ne pourrait pas se fixer dans les poumons
Grâce à changement de conformation, cbm de pourcentage d’oxygène est libéré à chaque passage ?
Et en R seulement ?
Et en T seulement ?
66%
15%
20%
Comment appelle t’on la fixation de l’oxygène et état R et T?
La fixation coopérative d’oxygène
Comment est ce que l’hémoglobine peut changer sa conformation de T en R?
Interaction non-covalente donc si 1 changement, tout le reste est influencé?
Si l’heme n’est pas relié à l’oxygène, il est en 3D, alors que dès que oxygène -> devient plat et donc
- L’atome de fer tire l’histidine
2 . Le groupe carbonyle terminal de l’hélice alpha est positionné à l’interface entre les sous unités d’hémoglobine - Les changement de conformations sont transformés d’une sous unité à l’autre
De quel assemblage est composé l’hémoglobine?
De 4 sous unités de type myoglobine (adulte à 2 type alpha et 2 type bêta)
De quoi chaque sous unité de l’hémoglobine est constitué?
D’une chaîne polypeptidique et d’un groupe hème
Quelle différence de structure entre l’hémoglobine et le myoglobine?
Hémoglobine -> tétramère
Myoglobine -> monomère
Comment est la saturation de la myoglobine avec l’oxygène ?graphe saturation en fct de pression
Depuis ce graphe à quoi sert la myoglobine?
Monte très rapidement (un peu comme la structure R)
Sert au stockage de O2 car seulement 7% de rendement en terme de transfert donc ne se libère pas
Quels sont les 4 mécanismes moléculaires pour la régulation de l’hémoglobine?
- 2,3 bisphosphoglycerate
- pH (concentration H+)
- hémoglobine fœtale
- CO2
Pk le rendement de transfert de O2 est meilleur s’il y a du 2,3-bisphosphoglycerate dans les globules rouges plutôt que si c’est de l’hémoglobine pur?
Le 2,3-BPG stabilise l’état T car il se place dans un poche au milieu du tétramère de l’hémoglobine en état T
Si hémoglobine pure quelle rendement de transfert?
8%
Quel est l’effet du pH sur l’affinité avec l’hémoglobine?
L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène est différente à différent pH
La différence de fixation de l’oxygène dans les poumons et les tissus est encore plus grande
Quel est le pH dans les poumons? Est/ce utile?
7.4, oui courbe plus haute donc saturation plus forte
Quel est le pH dans les tissus?
Est-ce utile?
7.2, oui courbe plus basse donc libère plus d’oxygène
Quel est l’état d’ionisation de l’histidine dans les poumons à pH 7.4?
25
Quel est l’état d’ionisation de l’histidine au pH 7.2 dans les tissus?
16
En quoi l’état d’ionisation de l’histidine augment la libération d’oxygène?
Les ions H+ provoque et la libération d’oxygène donc plus le rapport deprotoné/protoné est bas, plus d’oxygène est libéré
Quelle est la différence entre l’hémoglobine adulte et fœtale?
Adulte -> 2 alpha et 2 bêta
Fœtus-> 2 alpha 2 gama
Pk une différence entre l’hémoglobine fœtale et adulte?
L’affinité de l’hémoglobine fœtale pour l’oxygène est plus haute que celle de l’hémoglobine adulte car le fœtus doit pouvoir prendre l’oxygène depuis l’hémoglobine maternelle
Quelles sont les deux différences entre les deux hémoglobines au niveau moleculaire? (Maternelle et fœtale
- L’histidine 143 est modifié et donc 2 charges positives sont enlevée du site qui fixe le 2,3-BPG
Quelle conséquence de l’histidine modifier entre hbF et hbM?
- l’affinité de l’hémoglobine fœtale pour 2,3-BPG est diminuée
- l’affinité du HbF pour l’oxygène est augmentée
Quel pourcentage d’acide aminé identique entre sous unité gama et bêta?
72%
Quel effet a le CO2 sur l’affinité de l’hémoglobine?
Courbe plus basse donc permet de libérer encore plus d’oxygène
Est-ce que des mutations dans les gènes codant pour les sous unités de l’hémoglobine peuvent être responsables de maladie?
Si oui citer des exemples
Oui
- anémie falciforme
- thalassémie
Qu’est-ce que l’anémie falciforme?
-Des mutations augmentent l’hydrophobicite de l’hémoglobine
- maladie génétique
Quelles mutations lors d’anémie falciforme?
- mutations des sous-unités bêta de hémoglobine : Glu 6 -> Val 6
- HbS
Quelle type de population avec la mutation dans un allèle pour HbS?
Plutôt dans les régions où il y a la malaria car protégé partiellement de cette maladie.
Cependant transport O2 dans globule rouge non optimale
