Sem8

Question 1

Quelle est la fonctions de l’hémoglobine?

Answer 1

Transportent l’oxygène

Question 2

Quelle est la fonction de la myoglobine?

Answer 2

Stockent l’oxygène dans les muscles

Question 3

En quoi l’oxygène est nécessaire?

Answer 3

Pour la production d’énergie lors de la dégradation du glucose

Question 4

Cbm de fois la dégradation du glucose produit t’elle plus d’énergie en présence d’oxygène?

Answer 4

15X

Question 5

L’hémoglobine et la myoglobine ont la même structure?

Answer 5

Vrai

Question 6

Comment est la structure de l’hémoglobine et de la myoglobine?

Answer 6

Une seule chaîne polypeptidique, formant des hélices alpha

Question 7

Quelle est la protéine dont la structure tridimensionnelle a été déterminée par John Kendrew en 1950?

Answer 7

La myoglobine

Question 8

Comment s’appelle le groupement de le hème?

Answer 8

Groupement prosthétique

Question 9

Quel est le composant organique de le hème?
Combien de cycles pyrroliques forment quel type de noyau?

Answer 9

Protoporphyrine
4 cycles pyrroliques formant un noyau tétrapyrrolique

Question 10

Quel atome dans le hème? Lié à quels autres atomes?

Answer 10

Atome de fer en état d’oxydation 2+ lié à 4 atomes d’azotes

Question 11

Pk le sang est rouge?

Answer 11

L’heme car il a un atome de fer qui est rouge

Question 12

Comment se fait il que l’atome de fer peut former deux liaisons supplémentaire?
A quoi ces liaison supplémentaires sont elles reliées?

Answer 12

Grâce a son états d’oxydation.
Il a donc 4 liaisons occuper par l’azote et 2 autre reliée avec un Histidine proximale et molécule d’oxygène

Question 13

Pk l’hémoglobine ne peut pas se fixer directement à l’oxygène (sans l’héme)? Que faut il donc ?

Answer 13

Selon les 20 AAs, aucune chaîne latérale n’a d’affinité pour fixer l’oxygène
Il faut un groupement prosthétique

Question 14

Qu’est-ce qu’un groupements prosthétiques?

Answer 14

Molécule non-peptidique qui est liée au protéine et est nécessaire pour la fonction de la protéine

Question 15

Qu’est-ce qu’une molécule non peptidique?

Answer 15

N’est pas constituée d’AAs liés entre eux par des liaisons peptidique

Question 16

Pk l’hémoglobine doit empêcher la libération de Fe3+ (ions super oxyde)?

Answer 16

Trop instable, les ion superoxyde est une espèce réactive qui peut endommager les matériaux biologique

Question 17

Comment est-ce que l’hémoglobine peut empêcher la libération des ions superoxyde?

Answer 17

Ajoute bcp de cations pour stabiliser l’oxygène ou un Histidine E7

Question 18

Commment la structure de la myoglobine empêche la libération d’espèces réactives avec l’oxygène?

Answer 18

Une Histidine supplémentaire (distal Histidine) aide à stabiliser l’oxyhémoglobine par une liaison hydrogène

Question 19

Comment l’hémoglobine peut fixer l’oxygène dans les poumons et les libères dans les tissus?

Answer 19

1. Dans les poumons la pression est plus élevée que dans les tissus et donc La concentration d’oxygène est plus élevé dans les poumons

Question 20

Comment est la courbe de fixation de l’oxygène?

Answer 20

Plat-monté rapidement puis limite vers 0.98

Question 21

Comment sont les axes de la courbe de fixation de l’oxygène?

Answer 21

Fonction de la saturation par rapport à la concentration d’oxygène
Y -> saturation (fraction d’hémoglobine liée à l’oxygène)
Y-> pression O2 (torr) (concentration en oxygène)

Question 22

A quelle pression d’oxygène l’hémoglobine est à demi-saturée ?

Answer 22

25 torr

Question 23

Est-ce que l’hémoglobine est saturée dans les poumons?
Et dans les tissus ?

Answer 23

Oui à 98% car les 4 positions sont occupée par l’oxygène?
Dans les tissus non, plus qu’un seul oxygène

Question 24

Quelle est la pression (concentration d’oxygène dans les poumons)?

Answer 24

100torr

Question 25

Quelle pression dans les tissus?

Answer 25

20 torr

Question 26

Cbm de pour-cent d’hémoglobine est lié à l’oxygène à 20 torr

Answer 26

0.32 de saturation

Question 27

Plus d’oxygène peut être transporté pdt un exercice?

Answer 27

Vrai

Question 28

Pk est ce que la courbe de l’hémoglobine est sigmoïdale et non linéaire?

Answer 28

Car tant que 0 ou 1 oxygène -> confirmation T 2 oxygènes -> état T et R Si 3 ou 4 oxygènes -> confirmation R favorisée C’est pk ça monte vite lors du changement de conformation

Question 29

Si conformation T est favorisée affinité basse ou haute pour oxygène?

Answer 29

Affinité basse pour l’oxygène

Question 30

Si conformation R est favorisée affinité basse ou haute pour oxygène?

Answer 30

Affinité forte pour l’oxygène

Question 31

Que ce passerait il si l’hémoglobine gardait tjrs la même affinité pour O2? Par exemple tjrs en R ?

Answer 31

monte bcp trop vite, l’oxygène ne peut pas se libérer dans les tissus

Question 32

Que ce passerait il si l’hémoglobine gardait tjrs la même affinité pour O2? Par exemple tjrs en T?

Answer 32

Courbe ne monte pas-> l’oxygène ne pourrait pas se fixer dans les poumons

Question 33

Grâce à changement de conformation, cbm de pourcentage d’oxygène est libéré à chaque passage ? Et en R seulement ? Et en T seulement ?

Answer 33

66% 15% 20%

Question 34

Comment appelle t’on la fixation de l’oxygène et état R et T?

Answer 34

La fixation coopérative d’oxygène

Question 35

Comment est ce que l’hémoglobine peut changer sa conformation de T en R?

Answer 35

Interaction non-covalente donc si 1 changement, tout le reste est influencé? Si l’heme n’est pas relié à l’oxygène, il est en 3D, alors que dès que oxygène -> devient plat et donc 1. L’atome de fer tire l’histidine 2 . Le groupe carbonyle terminal de l’hélice alpha est positionné à l’interface entre les sous unités d’hémoglobine 3. Les changement de conformations sont transformés d’une sous unité à l’autre

Question 36

De quel assemblage est composé l’hémoglobine?

Answer 36

De 4 sous unités de type myoglobine (adulte à 2 type alpha et 2 type bêta)

Question 37

De quoi chaque sous unité de l’hémoglobine est constitué?

Answer 37

D’une chaîne polypeptidique et d’un groupe hème

Question 38

Quelle différence de structure entre l’hémoglobine et le myoglobine?

Answer 38

Hémoglobine -> tétramère Myoglobine -> monomère

Question 39

Comment est la saturation de la myoglobine avec l’oxygène ?graphe saturation en fct de pression Depuis ce graphe à quoi sert la myoglobine?

Answer 39

Monte très rapidement (un peu comme la structure R) Sert au stockage de O2 car seulement 7% de rendement en terme de transfert donc ne se libère pas

Question 40

Quels sont les 4 mécanismes moléculaires pour la régulation de l’hémoglobine?

Answer 40

- 2,3 bisphosphoglycerate - pH (concentration H+) - hémoglobine fœtale - CO2

Question 41

Pk le rendement de transfert de O2 est meilleur s’il y a du 2,3-bisphosphoglycerate dans les globules rouges plutôt que si c’est de l’hémoglobine pur?

Answer 41

Le 2,3-BPG stabilise l’état T car il se place dans un poche au milieu du tétramère de l’hémoglobine en état T

Question 42

Si hémoglobine pure quelle rendement de transfert?

Answer 42

8%

Question 43

Quel est l’effet du pH sur l’affinité avec l’hémoglobine?

Answer 43

L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène est différente à différent pH La différence de fixation de l’oxygène dans les poumons et les tissus est encore plus grande

Question 44

Quel est le pH dans les poumons? Est/ce utile?

Answer 44

7.4, oui courbe plus haute donc saturation plus forte

Question 45

Quel est le pH dans les tissus? Est-ce utile?

Answer 45

7.2, oui courbe plus basse donc libère plus d’oxygène

Question 46

Quel est l’état d’ionisation de l’histidine dans les poumons à pH 7.4?

Answer 46

25

Question 47

Quel est l’état d’ionisation de l’histidine au pH 7.2 dans les tissus?

Answer 47

16

Question 48

En quoi l’état d’ionisation de l’histidine augment la libération d’oxygène?

Answer 48

Les ions H+ provoque et la libération d’oxygène donc plus le rapport deprotoné/protoné est bas, plus d’oxygène est libéré

Question 49

Quelle est la différence entre l’hémoglobine adulte et fœtale?

Answer 49

Adulte -> 2 alpha et 2 bêta Fœtus-> 2 alpha 2 gama

Question 50

Pk une différence entre l’hémoglobine fœtale et adulte?

Answer 50

L’affinité de l’hémoglobine fœtale pour l’oxygène est plus haute que celle de l’hémoglobine adulte car le fœtus doit pouvoir prendre l’oxygène depuis l’hémoglobine maternelle

Question 51

Quelles sont les deux différences entre les deux hémoglobines au niveau moleculaire? (Maternelle et fœtale

Answer 51

- L’histidine 143 est modifié et donc 2 charges positives sont enlevée du site qui fixe le 2,3-BPG

Question 52

Quelle conséquence de l’histidine modifier entre hbF et hbM?

Answer 52

- l’affinité de l’hémoglobine fœtale pour 2,3-BPG est diminuée - l’affinité du HbF pour l’oxygène est augmentée

Question 53

Quel pourcentage d’acide aminé identique entre sous unité gama et bêta?

Answer 53

72%

Question 54

Quel effet a le CO2 sur l’affinité de l’hémoglobine?

Answer 54

Courbe plus basse donc permet de libérer encore plus d’oxygène

Question 55

Est-ce que des mutations dans les gènes codant pour les sous unités de l’hémoglobine peuvent être responsables de maladie? Si oui citer des exemples

Answer 55

Oui - anémie falciforme - thalassémie

Question 56

Qu’est-ce que l’anémie falciforme?

Answer 56

-Des mutations augmentent l’hydrophobicite de l’hémoglobine - maladie génétique

Question 57

Quelles mutations lors d’anémie falciforme?

Answer 57

- mutations des sous-unités bêta de hémoglobine : Glu 6 -> Val 6 - HbS

Question 58

Quelle type de population avec la mutation dans un allèle pour HbS?

Answer 58

Plutôt dans les régions où il y a la malaria car protégé partiellement de cette maladie. Cependant transport O2 dans globule rouge non optimale