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Biochimie > Sem8 > Flashcards

Sem8 Flashcards

1
Q

Quelle est la fonctions de l’hémoglobine?

A

Transportent l’oxygène

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Q

Quelle est la fonction de la myoglobine?

A

Stockent l’oxygène dans les muscles

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3
Q

En quoi l’oxygène est nécessaire?

A

Pour la production d’énergie lors de la dégradation du glucose

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4
Q

Cbm de fois la dégradation du glucose produit t’elle plus d’énergie en présence d’oxygène?

A

15X

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5
Q

L’hémoglobine et la myoglobine ont la même structure?

A

Vrai

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6
Q

Comment est la structure de l’hémoglobine et de la myoglobine?

A

Une seule chaîne polypeptidique, formant des hélices alpha

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7
Q

Quelle est la protéine dont la structure tridimensionnelle a été déterminée par John Kendrew en 1950?

A

La myoglobine

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8
Q

Comment s’appelle le groupement de le hème?

A

Groupement prosthétique

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9
Q

Quel est le composant organique de le hème?
Combien de cycles pyrroliques forment quel type de noyau?

A

Protoporphyrine
4 cycles pyrroliques formant un noyau tétrapyrrolique

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10
Q

Quel atome dans le hème? Lié à quels autres atomes?

A

Atome de fer en état d’oxydation 2+ lié à 4 atomes d’azotes

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11
Q

Pk le sang est rouge?

A

L’heme car il a un atome de fer qui est rouge

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12
Q

Comment se fait il que l’atome de fer peut former deux liaisons supplémentaire?
A quoi ces liaison supplémentaires sont elles reliées?

A

Grâce a son états d’oxydation.
Il a donc 4 liaisons occuper par l’azote et 2 autre reliée avec un Histidine proximale et molécule d’oxygène

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13
Q

Pk l’hémoglobine ne peut pas se fixer directement à l’oxygène (sans l’héme)? Que faut il donc ?

A

Selon les 20 AAs, aucune chaîne latérale n’a d’affinité pour fixer l’oxygène
Il faut un groupement prosthétique

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14
Q

Qu’est-ce qu’un groupements prosthétiques?

A

Molécule non-peptidique qui est liée au protéine et est nécessaire pour la fonction de la protéine

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15
Q

Qu’est-ce qu’une molécule non peptidique?

A

N’est pas constituée d’AAs liés entre eux par des liaisons peptidique

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16
Q

Pk l’hémoglobine doit empêcher la libération de Fe3+ (ions super oxyde)?

A

Trop instable, les ion superoxyde est une espèce réactive qui peut endommager les matériaux biologique

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17
Q

Comment est-ce que l’hémoglobine peut empêcher la libération des ions superoxyde?

A

Ajoute bcp de cations pour stabiliser l’oxygène ou un Histidine E7

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18
Q

Commment la structure de la myoglobine empêche la libération d’espèces réactives avec l’oxygène?

A

Une Histidine supplémentaire (distal Histidine) aide à stabiliser l’oxyhémoglobine par une liaison hydrogène

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19
Q

Comment l’hémoglobine peut fixer l’oxygène dans les poumons et les libères dans les tissus?

A
  1. Dans les poumons la pression est plus élevée que dans les tissus et donc La concentration d’oxygène est plus élevé dans les poumons
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20
Q

Comment est la courbe de fixation de l’oxygène?

A

Plat-monté rapidement puis limite vers 0.98

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21
Q

Comment sont les axes de la courbe de fixation de l’oxygène?

A

Fonction de la saturation par rapport à la concentration d’oxygène
Y -> saturation (fraction d’hémoglobine liée à l’oxygène)
Y-> pression O2 (torr) (concentration en oxygène)

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22
Q

A quelle pression d’oxygène l’hémoglobine est à demi-saturée ?

A

25 torr

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23
Q

Est-ce que l’hémoglobine est saturée dans les poumons?
Et dans les tissus ?

A

Oui à 98% car les 4 positions sont occupée par l’oxygène?
Dans les tissus non, plus qu’un seul oxygène

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24
Q

Quelle est la pression (concentration d’oxygène dans les poumons)?

A

100torr

25
Q

Quelle pression dans les tissus?

A

20 torr

26
Q

Cbm de pour-cent d’hémoglobine est lié à l’oxygène à 20 torr

A

0.32 de saturation

27
Q

Plus d’oxygène peut être transporté pdt un exercice?

A

Vrai

28
Q

Pk est ce que la courbe de l’hémoglobine est sigmoïdale et non linéaire?

A

Car tant que 0 ou 1 oxygène -> confirmation T
2 oxygènes -> état T et R
Si 3 ou 4 oxygènes -> confirmation R favorisée

C’est pk ça monte vite lors du changement de conformation

29
Q

Si conformation T est favorisée affinité basse ou haute pour oxygène?

A

Affinité basse pour l’oxygène

30
Q

Si conformation R est favorisée affinité basse ou haute pour oxygène?

A

Affinité forte pour l’oxygène

31
Q

Que ce passerait il si l’hémoglobine gardait tjrs la même affinité pour O2? Par exemple tjrs en R ?

A

monte bcp trop vite, l’oxygène ne peut pas se libérer dans les tissus

32
Q

Que ce passerait il si l’hémoglobine gardait tjrs la même affinité pour O2? Par exemple tjrs en T?

A

Courbe ne monte pas-> l’oxygène ne pourrait pas se fixer dans les poumons

33
Q

Grâce à changement de conformation, cbm de pourcentage d’oxygène est libéré à chaque passage ?

Et en R seulement ?

Et en T seulement ?

A

66%

15%

20%

34
Q

Comment appelle t’on la fixation de l’oxygène et état R et T?

A

La fixation coopérative d’oxygène

35
Q

Comment est ce que l’hémoglobine peut changer sa conformation de T en R?

A

Interaction non-covalente donc si 1 changement, tout le reste est influencé?

Si l’heme n’est pas relié à l’oxygène, il est en 3D, alors que dès que oxygène -> devient plat et donc

  1. L’atome de fer tire l’histidine
    2 . Le groupe carbonyle terminal de l’hélice alpha est positionné à l’interface entre les sous unités d’hémoglobine
  2. Les changement de conformations sont transformés d’une sous unité à l’autre
36
Q

De quel assemblage est composé l’hémoglobine?

A

De 4 sous unités de type myoglobine (adulte à 2 type alpha et 2 type bêta)

37
Q

De quoi chaque sous unité de l’hémoglobine est constitué?

A

D’une chaîne polypeptidique et d’un groupe hème

38
Q

Quelle différence de structure entre l’hémoglobine et le myoglobine?

A

Hémoglobine -> tétramère
Myoglobine -> monomère

39
Q

Comment est la saturation de la myoglobine avec l’oxygène ?graphe saturation en fct de pression

Depuis ce graphe à quoi sert la myoglobine?

A

Monte très rapidement (un peu comme la structure R)

Sert au stockage de O2 car seulement 7% de rendement en terme de transfert donc ne se libère pas

40
Q

Quels sont les 4 mécanismes moléculaires pour la régulation de l’hémoglobine?

A
  • 2,3 bisphosphoglycerate
  • pH (concentration H+)
  • hémoglobine fœtale
  • CO2
41
Q

Pk le rendement de transfert de O2 est meilleur s’il y a du 2,3-bisphosphoglycerate dans les globules rouges plutôt que si c’est de l’hémoglobine pur?

A

Le 2,3-BPG stabilise l’état T car il se place dans un poche au milieu du tétramère de l’hémoglobine en état T

42
Q

Si hémoglobine pure quelle rendement de transfert?

A

8%

43
Q

Quel est l’effet du pH sur l’affinité avec l’hémoglobine?

A

L’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène est différente à différent pH

La différence de fixation de l’oxygène dans les poumons et les tissus est encore plus grande

44
Q

Quel est le pH dans les poumons? Est/ce utile?

A

7.4, oui courbe plus haute donc saturation plus forte

45
Q

Quel est le pH dans les tissus?
Est-ce utile?

A

7.2, oui courbe plus basse donc libère plus d’oxygène

46
Q

Quel est l’état d’ionisation de l’histidine dans les poumons à pH 7.4?

A

25

47
Q

Quel est l’état d’ionisation de l’histidine au pH 7.2 dans les tissus?

A

16

48
Q

En quoi l’état d’ionisation de l’histidine augment la libération d’oxygène?

A

Les ions H+ provoque et la libération d’oxygène donc plus le rapport deprotoné/protoné est bas, plus d’oxygène est libéré

49
Q

Quelle est la différence entre l’hémoglobine adulte et fœtale?

A

Adulte -> 2 alpha et 2 bêta
Fœtus-> 2 alpha 2 gama

50
Q

Pk une différence entre l’hémoglobine fœtale et adulte?

A

L’affinité de l’hémoglobine fœtale pour l’oxygène est plus haute que celle de l’hémoglobine adulte car le fœtus doit pouvoir prendre l’oxygène depuis l’hémoglobine maternelle

51
Q

Quelles sont les deux différences entre les deux hémoglobines au niveau moleculaire? (Maternelle et fœtale

A
  • L’histidine 143 est modifié et donc 2 charges positives sont enlevée du site qui fixe le 2,3-BPG
52
Q

Quelle conséquence de l’histidine modifier entre hbF et hbM?

A
  • l’affinité de l’hémoglobine fœtale pour 2,3-BPG est diminuée
  • l’affinité du HbF pour l’oxygène est augmentée
53
Q

Quel pourcentage d’acide aminé identique entre sous unité gama et bêta?

A

72%

54
Q

Quel effet a le CO2 sur l’affinité de l’hémoglobine?

A

Courbe plus basse donc permet de libérer encore plus d’oxygène

55
Q

Est-ce que des mutations dans les gènes codant pour les sous unités de l’hémoglobine peuvent être responsables de maladie?
Si oui citer des exemples

A

Oui
- anémie falciforme
- thalassémie

56
Q

Qu’est-ce que l’anémie falciforme?

A

-Des mutations augmentent l’hydrophobicite de l’hémoglobine
- maladie génétique

57
Q

Quelles mutations lors d’anémie falciforme?

A
  • mutations des sous-unités bêta de hémoglobine : Glu 6 -> Val 6
  • HbS
58
Q

Quelle type de population avec la mutation dans un allèle pour HbS?

A

Plutôt dans les régions où il y a la malaria car protégé partiellement de cette maladie.
Cependant transport O2 dans globule rouge non optimale

Biochimie (14 decks)

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