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Sem10 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéase?

A

Une enzyme qui catalyse la dégradation des protéines en coupant les liaisons peptidique qui relient les aas entre eux

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Q

Comment s’appelle le processus engendré par la protéase?

A

La protéolyse

Processus biologique fondamental au cours duquel des protéines sont dégradées en peptides ou en acides aminés grâce a l’action d’enzyme appelé protease.

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Q

Lors du clivage des liaisons peptidique, quel est l’équation à chimique?

A

Peptide + H20 = composé carboxyl + composé aminé

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4
Q

Quel est le mécanisme du clivage des liaisons peptidiques?

Le composé aminé et le composé carboxyl sont chargés comment?

A

Le OH- attaque la liaison c=o, ça libère un H+ entre le c-NH et scindé à ce même endroit.

Le composé carboxyl est négatif
Le composé aminé est positif

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Q

Comment une enzyme peut elle catalyse le clivage des liaisons peptidique?

A

En stabilisant l’état de transition

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6
Q

Quel est le mécanisme de la catalyse lors de la stabilisation de l’état de transition?

A

Catalyse covalente

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7
Q

Qu’est ce qu’une catalyse covalente?

A

Mécanisme de catalyse enzymatique ou chimique où une liaison covalente transitoire est formée entre le catalyseur (svt enzyme) et le substrat pdt la réaction.

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8
Q

À quoi sert la catalyse covalente?

A

Une liaison covalente qui facilite la conversion du substrat en produit en abaissant l’énergie d’activation.

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9
Q

Quels sont les différentes étapes de la catalyse covalente?

A
  1. Enzyme avec OH attaque mol.
    2 acylation -> R—NH2 part (brise liaison peptidique)
  2. Acyl-enzyme accroché à molécule
  3. Deacylation -> ajout de H2O
    5 enzyme avec OH et mol sans R—NH2
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10
Q

Commet s’appelle les molécules de la catalyse covalente?

A

Peptide + H20 = composé carboxyl (-) + composé aminé(+)

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11
Q

Quel est le rapport [serine O-]/[serine OH]?

A

Ka/ [H+]

Ka = 10^- pKa

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12
Q

Quel est le pKa de serine ?

A

13

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13
Q

Lors de la catalyse covalente, quel état de transition doit il s’être stabilisé? Page 35

A

Entre l’enzyme et l’acyl enzyme car il y a charge négative

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14
Q

Comment peut on stabiliser l’état de transition d’une catalyse covalente?

A

Stabilisé par des liaisons hydrogène
Grâce à un oxyanion hole

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15
Q

Quel est la spécificité de la chymotrypsine?

A

Clive les liaisons peptidique après des résidus avec de longue chaîne latérale hydrophobes

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16
Q

Quelle partie de la chymotrypsine détermine la spécificité?

A

Il y a des poches formant des interactions avec les chaînes latérales hydrophobes.

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17
Q

Quels sont les aminoacides avec de longues chaînes hydrophobiques qui entre donc dans les poches de chymotrypsin?

A

Phenylalanine
Tyrosine
Tryptophane
Methionine
Leucine

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18
Q

Quel autre serine protéase est très ressemblant à la chymotrypsin?

A

Trypsin

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19
Q

Quels sont les spécificités de la trypsin?

A

Lysine, Arginine

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20
Q

Pk les spécificités de la trypsine et de la chymotrypsine sont elles différentes?

A

La trypsine est un poche avec liaison ionique

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21
Q

Quel est la spécificité de Elastase?

A

Alanine
Glycine
Serine
Valine

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22
Q

Citer des catalytiques dans des aitres proteases

A
  • carboxypeptidase II
  • subtilisine
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23
Q

De quel aminé est composé la triade catalytique?

A

Aspartate
Histidine
Serine

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24
Q

La chymotrypsine, la carboxypeptidase ll et la subtilisine proviennent d’évolution convergent ou divergent?

A

Convergente car la triade catalytique s’est développée indépendamment trois fois dans l’evolution

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25
D’autre aas peuvent ils catalyser l’hydrolyse de peptides?
Oui Aspartate et H2O dans aspartyl proteases
26
Citer d’autre classe de protéase
Aspartyl proteases (renin) Metalloproteases (thermolysin) Cysteine protease (papain)
27
Quels aas dans cysteine proteases ? (Papain)
Cysteine et Histidine
28
Qu’est-ce que l’anhydrase carbonique ?
Un enzyme clé qui catalyse une réaction chimique essentielle dans de nbreux organismes vivants.
29
Quel est la réaction chimique catalysée par l’anhydrase carbonique?
CO2 + H20 = H2CO3 (Dioxyde de carbone réagit avec une molécule d’eau pour donner de l’acide carbonique)
30
Pk la réaction catalysée par l’anhydrase carbonique est important chez l’humain?
Utile pour le Transport de dioxyde de carbone des tissus aux poumons
31
Quelle différence entre une réaction non catalyse est une réaction catalysée par l’anhydrase carbonique?
Une enzyme d’anhydrase carbonique peut catalyser un million de réactions par seconde (kcat= 1’000’000 s^-1, sinon k1 et k2 bcp plus bas)
32
Quel es le mécanisme réactionnelle non catalyse de la réaction catalysée par l’anhydrase carbonique? Et pour la mécanisme catalysée justement par l’enzyme?
"Attaque de OH- et perte d’un H+" L’anhydrase carbonique contient un ion de zinc lié nécessaire pour la catalyse
33
Comment est fixé le zinc de l’anhydrase carbonique?
Par trois chaînes latérales d’histidine
34
Comment le zinc peut faciliter l’hydratation du CO2?
Le zinc fixe une molécule d’eau
35
Quel est l’effet du zinc sur la molécule d’eau qu’il a accroché?
Le zinc change le pKA de la molécule d’eau (7 à la place de 16)
36
Si l’anbydrase carbonique contient un ion zinc lié, comment le groupe hydroxyde peut il réagir avec le CO2?
1. perte d’un H+ 2. l’ajout d’un CO2 3.le ZN 2+ fait une liaison covalente avec le CO2 -> meilleur stabilisation
37
De quoi dépend la catalyse?
Du pH
38
Pk modifie les pKa de l’eau influence la catalyse?
Car la catalyse dépend du pH et qu’elle est plus rapide vers les pH 7 à 9
39
Pk l’anhydrase carbonique peut elle augmenter la vitesse de réaction de 1 million de fois?
- Un résidu Histidine de l’enzyme peut extraire un ion hydrogène - stabilisation de l’état de transition
40
Quel est le résumé du fonctionnement des mécanismes catalytiques?
- stabilisation de l’état de transition - fixation de H20 et changement du pKA - deprotonation de H2O par une Histidine
41
L’anhydrase carbonique s’est développée au minimum trois fois. Ou quand quoi comment?
- anhydrase alpha-carbonique (animaux) - anhydrase bêta-carbonique (plantes et bactéries) - anhydrase gama-carbonique (arachea)
42
Les anhydrases carboniques sont une évolution convergente ou divergente?
Convergente
43
Que font les enzymes de restriction?
- coupent les deux brins - réaction d’hydrolyse Utile dans le clivage du DNA à l’intérieur de la séquence
44
Cbm d’enzymes de restriction ont été isolées des bactéries?
Plus de 1’000
45
Citer 5 exemples d’enzymes de restriction ont été isolées des bactéries?
- BamHI - EcoRI - Haelll - HhaI -Xhol
46
Pk les bactéries ont des enzymes de restriction?
Pour se protéger contre les virus
47
Pk l’ADN des bactéries n’est il pas clivé?
Les bactéries ont des enzymes qui s’appellent "methylases" -> l’ADN génomique des bactéries est méthylé -> l’ADN ne peut pas être clivé
48
Quels sont les 2 mécanisme de la réaction catalysée?
1. Hydrolyse directe 2.intermediaire covalent
49
Comment fonctionne l’hydrolyse directe? Page104
Phosphate lie à 40 et 2R + H2O = R1OH + phosphate relié à un OH + pareil
50
Regarder la réaction chimique d’un intermédiaire covalent page 105
51
Quel est le mécanisme de la réaction catalysée par l’enzyme de restriction?
Il y a inversion de la configuration stéréochimique
52
Par exemple lors d’un mécanisme de la réaction catalysée thymine-phpsphate-adenine comment est la configuration stéréochimique?
Inversé. La configuration stéréochimique non-inversée n’est pas trouvé cette catalysation doit suivre un mécanisme directe
53
Quel ion est nécessaire pour la catalyse pour une hydrolyse directe?
Un ion de magnésium
54
Les enzymes de restriction comptent quoi comme séquence?
Séquences palindromiques
55
Comment sont des séquences palindromiques?
1. Axe de symétrie 2. Unités répétées et inversées
56
Cbm de sous unités sont nécessaires pour cliver l’ADN?
2 sous-unités
57
Pk les enzymes de restriction sont elles si spécifiques?
Parce que l’appareil catalytique de l’enzyme de restriction est assemblé uniquement avec une séquence spécifique
58
Pk l’hypothèse qui disait que l’affinité pour un substrat spécifique est bcp plus forte que pour toutes les autres séquences et que donc les enzymes de restriction se fixent seulement aux séquences désirées est fausse?
Parce que l’affinité pour des séquences différentes est similaire
59
De quelle type est l’évolution des enzymes de restriction de type 2 ?
Évolution divergente (ancêtre en commun)
60
À quoi sert l’oxyanion hole?
À stabiliser l’état de transition des catalyse covalente lors du mécanisme catalytique des serines protéases

Biochimie (16 decks)

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