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Biochemie > Selbststudium > Flashcards

Selbststudium Flashcards

1
Q

Cellulose

A
  • in Pflanzen
  • fadenförmig
  • Ausbildung von Fasern über intermolekulare H-Brücken
  • Glucose ist ß-(1->4)
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2
Q

Dextrane

A
  • in Bakterien
  • Glucose ist (1->6) oder auch (1->2), (1->3) und (1->4)
  • Einsatz als Molekularsieb & Blutplasmaersatz
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3
Q

Was bedeutet der Begriff Heteroglykane?

A

Oligo & Polysaccharide bestehen aus unterschiedlichen Monosacchariden

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4
Q

Nenne einige Beispiele für Heteroglykane

A
  • Glykoproteine
  • Proteoglycane
  • Peptidoglycane
  • Glykolipide
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5
Q

Welche Funktion haben Glykoproteine?

A

vielseitig, da von Protein abhängig
-> Proteinfaltung,- sortierung

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6
Q

Welche Funktion haben Proteoglycane?

A

Bestandteil der extrazellulären Matrix

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7
Q

Welche Funktion haben Peptidglycane?

A

Bildung der bakteriellen Zellwand

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8
Q

Welche Funktion haben Glykolipide?

A
  • Bauteile zellulärer Membranen
  • Zwischenprodukt bei der Glykoproteinbiosynthese
  • Membrananker von Proteinen (GPI-Anker)
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9
Q

Glycosaminoglycane

A

lange, unverzweigte Heteroglycane, meist aus Hexosamin & Uronsäure bestehend

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10
Q

Nenne einige Beispiele für Glycosaminoglycane

A
  • Hyaluronsäure
  • Chondroitin-4-Sulfat
  • Chondroitin-6-Sulfat
  • Dermatansulfat
  • Heparin
  • Heparansulfat
  • Keratansulfat
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11
Q

Wo kommen Hyaluronsäure vor?

A
  • Synovialflüssigkeit
  • Glaskörper
  • Nabelschnur
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12
Q

Wo kommen Chondroitin-4-Sulfat vor?

A
  • Knorpel
  • Aorta
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13
Q

Wo kommen Chondroitin-6-Phosphat vor?

A

Herzklappen

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14
Q

Wo kommen Dermatansulfat vor?

A
  • Haut
  • Blutgefäßen
  • Herzklappen
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15
Q

Wo kommen Heparin vor?

A

kein Bestandteil der extrazellulären Matrix -> wird in Mastzellen gespeichert & wirkt gerinnungshemmend

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16
Q

Wo kommen Heparansulfat vor?

A
  • Blutgefäßen
  • Zelloberfläche
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17
Q

Wo kommen Keratansulfat vor?

A
  • Cornea
  • Nucleus pulposus
  • Knorpel
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18
Q

Wie ist die bakterielle Zellwand aufgebaut?

A
  • Peptidoglycan/Murein
  • lineare Kette eines Disaccharids aus N-Acetyl-Glucosamin & N-Acetyl-Muraminsäure
19
Q

Wie ist das Murein verknüpft?

A
  • Kopplung der Muraminsäure-Reste über ein Tetrapeptid
  • Verbrückung der Tetrapeptide über Lys & D-Ala
20
Q

Lectine

A

= Klasse an glykanbindenden Proteine

21
Q

Welche verschiedene Lectine unterscheidet man?

A
  • Selectin (C-Typ, da Ca2+ abhängig -> binden Immunzellen an verletzten Stellen)
  • Calnexin & Calreticulin (L-Typ -> Chaperone im ER)
  • Mannose-6-Phosphat-Rezeptor (P-Typ -> Bindet Enzyme im Golgi & dirigiert sie zu den Lysosomen)
22
Q

Was sind Peptidbindungen?

A

Carboxylgruppe (COOH) der einen AS mit der a-Aminogruppe (NH2) der anderen AS verknüpft -> H2O wird abgespalten

23
Q

Von wo bis wo werden Aminosäurensequenzen angegeben?

A

von N nach C Terminus

24
Q

Wird trans oder cis Stellung energetisch begünstigt?

A

trans-Stellung

25
Q

Weshalb haben AS-Sequenzen eine bestimmte 3D-Struktur?

A
  • durch die Seitenketten
  • Torsionswinkel (im Ramachandran-Diagramm dargestellt)
26
Q

ß-Faltblatt

A
  • H-Brücken zwischen benachbarten ß-Strängen
  • Regelmäßige Knickung der Peptidkette
  • Seitenketten ragen nach unten / oben
  • Stabilisierung durch Ile, Val, Tyr
  • rechtsgängige Verdrillung durch Behinderung der Seitenketten
  • parallel, anti-parallel & gemischte Faltblätter
27
Q

a-Helix

A
  • rechtsgängig 3,6 AS/Windungen
  • Peptidbrücken im Inneren, Seitenketten nach außen
  • H-Brücken zw. jeder 4. AS
  • Stabilisierung durch Ala, Met, Glu
  • Destabilisierung durch Pro & Gly
28
Q

Welche weitere Sekundärstrukturen gibt es?

A
  • Schleifen (Turns):
  • Kollagen-Tripelhelix
  • ungeordnete Bereiche
29
Q

Welche physikalischen WW herrschen bei Tertiärstrukturen?

A
  • Elektrostatische WW
  • Van-der-Waals-WW
  • Intramolekulare H-Brücken
  • Hydrophobe WW
  • Disulfidbrücken
30
Q

Quartärstruktur

A

Anordnung mehrerer Polypeptidketten zu einem multimeren Komplex durch Protein-Protein-Interaktion, Disulfidbrücken & Quervernetzung über Schiff-Basen

31
Q

Wodurch werden Quartärstrukturen beeinflusst?

A
  • kooperative Effekte
  • allosterische Regulatoren
  • Posttranslationale Modifikationen
32
Q

Proteinisolierung

A

1) Homogenisierung der biologischen Probe (Zelle, Gewebe)
2) Zentrifugation zur Abtrennung der Zelltrümmer
3) Proteine im Pellet werden solubilisiert -> durch Detergenzien
4) weitere Aufreinigungsschritte (Aussalzen, Chromatographie)

33
Q

French Press

A

1) Zellen werden unter hohen Druck durch eine kleine Öffnung gezwängt
2) Beim Übergang von hohem zu niedrigem Druck platzen Zellen

34
Q

Was sind Vor & Nachteile der French Press?

A

VORTEILE
- effiziente Homogenisierungsmethode
- geeignet für MO
- einheitliches Homogenat
NACHTEILE
- geringere Throughput
- teuer
- Verstopfungsanfällig

35
Q

Ionenaustauschchromatographie

A
  • FPLC (mit niedrigerem Druck)
  • Stationäre Phase z.B. modifizierte Agarose
  • Elution durch Salzgradienten
36
Q

Gelchromatographie

A
  • Trennung nach Molekülgröße
  • Molekularsiebe enthalten poröse Partikel als stationäre Phase
  • kleinere Moleküle wandern in Poren der Partikel & werden stärker zurückgehalten
37
Q

Affinitätschromatographie

A

1) spezifischer Ligand für das Protein wird an stationäre Phase immobilisiert
2) Nach Bindung an Zielprotein werden die übrigen Proteine durch Waschen abgetrennt
3) Elution durch Zugabe des freien Liganden im Überschuss -> pH Änderung

38
Q

Ni-NTA-Affinitätschromatographie

A

1) Protein mit His-tag in Zellysat
2) Beladung der äquilibrierten Spinsäule
3) Zentrifugation & Waschschritte
4) Elution der getaggten Proteine mittels His im Überschuss

39
Q

Hydrophobe Interaktionschromatographie

A

1) Aufreinigung & Trennung von Biomolekülen
2) poröse stationäre Phase
3) hydrophobe WW mit hydrophoben Seitenketten der Proteinoberflächen
4) hohe Salzkonzentration begünstigt Interaktion mit stationäre Phase

40
Q

indirekter ELISA

A

1) antigenbeschichtetes Reaktionsgefäß
2) Waschen -> Antikörper hinzufügen
3) spezifische Antikörper bindet an Antigene
4) enzymgekoppelter Antikörper bindet an antigenspezifischen Antikörper
5) Substrat wird hinzugefügt und vom Enzym in farbiges Produkt umgewandelt

41
Q

Sandwich ELISA

A

1) mit Antikörpern beschichtetes Reaktionsgefäß
2) Antigene binden an Antikörper
3) ein zweiter Antikörper, der mit einem Enzym gekoppelt ist, bindet an immobilisierten Antigen
4) Substrat wird hinzugefügt und vom Enzym in farbiges Produkt umgewandelt

42
Q

Western Blot

A

1) SDS-PAGE mit elektrophoretischen Übertragung der Proteine aus dem Gel auf eine Nitrozellulosefolie oder Nylonfolie
2) Inkubation mit Primäre- & Sekundärantikörper
3) enzymgekoppelte Sekundärantikörper erzeugt ein gefärbtes Produkt

43
Q

Wie lautet die Faustregel für Enzymaktivität mit Temperaturen?

A

Temperaturanstieg um 10°C -> doppelte Reaktionsgeschwindigkeit
Temperaturoptimum bei 40°C

44
Q

Wie lautet die Faustregel für Enzymaktivität mit pH-Wert?

A

Aktivitätsmaximum zwischen pH 4-9
Ursachen: Konformationsänderung/Denaturierung
& reversible Dissoziation/Ionisierung von Enzymgruppen, Substraten, Co-Faktoren

Biochemie (11 decks)

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