Aminosäuren

Question 1

Welche Aminsäuregruppe ist am häufigsten Vertreten?

Answer 1

a-Aminocarbonsäure

Question 2

Wo kommen D-a-Aminosäuren vor?

Answer 2

• bakterielle Zellwänden
• Pilzgiften
• Antibiotika

Question 3

in welchen 4 Gruppen kann man die Proteinogene AS zuordnen?

Answer 3

• apolare Seitenkette
• ungeladene polare Seitenkette
• saure Seitenkette
• basische Seitenkette

Question 4

Welche AS gehören zu den AS mit apolaren Seitenketten?

Answer 4

• Glycin
• Alanin
• Valin
• Leucin
• Isoleucin
• Methionin
• Prolin
• Phenylalanin
• Tryptophan

Question 5

Welche AS gehören zu den AS mit ungeladenen polaren Seitenketten?

Answer 5

• Tyrosin
• Serin
• Threonin
• Cystein
• Selenocystein
• Asparagin
• Glutamin

Question 6

Welche AS gehören zu den AS mit sauren Seitenketten?

Answer 6

• Aspartat
• Glutamat

Question 7

Welche AS gehören zu den AS mit basischen Seitenkettem?

Answer 7

• Lysin
• Arginin
• Histidin

Question 8

Welche AS ist ein sekundäre AS?

Answer 8

Prolin

Question 9

Welche AS gehört nicht wirklich zu den 20 proteinogene AS?

Answer 9

Selenocystein

Question 10

Welche AS ist die hydrophobste und welche die hydrophilste AS?

Answer 10

hydrophobste = Isoleucin
hydrophilste = Arginin

Question 11

Welche Eigenschaften haben AS?

Answer 11

Amphotere Verbindungen ausüben -> unterschiedliche Stoffeigenschaften
- pKs-Wert von AS in Proteinen werden stark durch die Umgebung beeinflusst (pH-Wert)
- beide Gruppen protoniert -> Zwitterionen -> beide Gruppen deprotoniert

Question 12

Nenne einige nicht proteinogene AS mit Stoffwechselfunktionen

Answer 12

• Ornithin & Citrullin (Harnstoffzyklus)
• Homocystein (Methioninstoffwechsel)
• DOPA (Pigmentvorstufe & biogenes Amin)
• GABA (Neurotransmitter)

Question 13

Nenne Posttranslationale Modifikationen bei nicht proteinogene AS

Answer 13

• Phosphorylierung
• Hydroxylierung
• Methylierung
• Acetylierung
• y-Carboxylierung
• intramolekulare Zyklisierung

Question 14

Was ist das Myoglobin?

Answer 14

monomerer O2-Speicher in Herz & Skelettmuskel

Question 15

Was ist das Hämoglobin?

Answer 15

tetrameres O2 & CO2-Transportprotein im Blut

Question 16

Wie ist das Häm aufgebaut?

Answer 16

• großes heterozyklisches organisches Ringsystem = Porphyrin
• zentrales Eisenion

Question 17

Wo findet die Bindung von Häm statt?

Answer 17

in einer hydrophoben Tasche

Question 18

Woher kommt die rote Farbe des Häms?

Answer 18

durch konjugiertes Doppelbindungssystem des Porphyrinrings

Question 19

Was ist das Hämatin?

Answer 19

Komplexverbindungen der Häme mit Fe3+ und einem Hydroxid-Ion als Liganden
-> entsteht nach Oxidation von Fe2+ -> bräunliche Farbe

Question 20

Erkläre den Begriff Kooperativität

Answer 20

• Durch O2-Bindung bewegt sich Fe2+ in Porphyrinringebene
• nimmt das proximale His der Helix F mit sich
• resultierende Konformationsänderung
  -> Übergang des Tetramers von O2-niederaffinen T-Form (Desoxyhämoglobin) in die O2-affine R-Form (Oxyhämoglobin)

Question 21

Was ist der Bohr-Effekt?

Answer 21

• C-terminale His-Reste der ß-Ketten werden bei niedrigerem pH-Wert in den Kapillaren protoniert
• Stabilisierung der T-Form -> Verstärkte Abgabe von O2 in sauerstoffarmes Gewebe
• Abtransport von Protonen aus Gewebe

Question 22

Was ist der Haldane-Effekt?

Answer 22

• in hoher Konzentration reagiert CO2 mit den N-terminalen Aminogruppen der Hb-Ketten zum Carbamin
• Stabilisierung der T-Form -> verstärkte Abgabe von O2 in sauerstoffarmes Gewebe
• Abtransport von CO2 zur Lunge

Question 23

Erkläre die allosterische Regulation

Answer 23

• 2,3-Bisphosphoglycerat aus Glucosestoffwechsel bindet im zentralen Kanal des Hb-Tetramers
• Stabilisierung des T-Zustandes -> Erhöhte O2 Abgabe im Gewebe
• bei Höhenanpassung steigt Gehalt von 2,3-Bisphosphoglycerat an

Question 24

Welche Systeme zum Umgang mit fehlgefalteten Proteinen gibt es?

Answer 24

• Abbau durch Proteasom oder Lysosomen
• Peptidylprolylisomerasen
• Proteindisulfidisomerasen
• Chaperone
• Unfolded Protein Response (UPR)

Question 25

Nenne 2 Proteinfaltungskrankheiten

Answer 25

• Amyloidosen
  Ablagerung von Amyloid in Form von unlöslichen, ß-Faltblatt-reichen Fibrillen z.B. bei Morbus Alzheimer
• Spongioforme Enzephalophathien
  Übertragung durch Prionprotein, das die Fehlfaltung von anderen endogenen Prionenproteinen induziert

Question 26

Was sind die Aufgaben von Chaperone

Answer 26

• Stabilisierung nicht-nativer Proteinstrukturen
• Unterstützung der Proteinfaltung
• Ribosomen-assoziierte Chaperone
• Transport von Proteinen im entfalteten Zustand durch Membranen
• Entfaltung von Proteinen & Proteinenaggregaten -> Abbau durch Proteasom oder Rückfaltung
• Proteinspezifische Chaperone

Question 27

Erkläre den Mechanismus zum Abbau von Proteinen

Answer 27

1) Proteasen
2) Ubiquitinylierung & proteasomaler Abbau
3) ER-associated Degradation (ERAD)
4) Lysosomaler Abbau nach Endocytose oder Phagocytose
5) Lysosomaler Abbau durch Autophagie

Question 28

Was macht das Proteasom?

Answer 28

1) Erkennung von destabilisierende AS durch spezifische E3-Ubiquitinligasen
2) Entfernung
3) Entfaltung
4) Einschleusung

Question 29

Wie ist ein Proteasom aufgebaut?

Answer 29

• 20S-Kernkomplex aus 4 heptameren Ringen
  -> 2 a-Ringe als Eingangspore
  -> 2 ß-Ringe mit katalytischer Aktivität
• 19S-regulatorische Einheit

Question 30

Was macht das ERAD?

Answer 30

1) Rücktransport von fehlgefalteten Proteinen des ER in Cytosol für den proteasomalen Abbau
2) Maschinerie aus Erkennung, Retrotranslokation, Ubiquitinylierung & proteasomaler Zielsteuerung

Question 31

Was ist die Autophagie?

Answer 31

Entfernung von defektem oder überschüssigen Zellmaterial -> Anpassung an Hungerzustände

Question 32

Welche unterschiedlichen Autophagocytosen gibt es?

Answer 32

• Makroautophagocytose
• Mikroautophagocytose
• Chaperon-vermittele Autophagocytose