Aminosäuren Flashcards
Welche Aminsäuregruppe ist am häufigsten Vertreten?
a-Aminocarbonsäure
Wo kommen D-a-Aminosäuren vor?
- bakterielle Zellwänden
- Pilzgiften
- Antibiotika
in welchen 4 Gruppen kann man die Proteinogene AS zuordnen?
- apolare Seitenkette
- ungeladene polare Seitenkette
- saure Seitenkette
- basische Seitenkette
Welche AS gehören zu den AS mit apolaren Seitenketten?
- Glycin
- Alanin
- Valin
- Leucin
- Isoleucin
- Methionin
- Prolin
- Phenylalanin
- Tryptophan
Welche AS gehören zu den AS mit ungeladenen polaren Seitenketten?
- Tyrosin
- Serin
- Threonin
- Cystein
- Selenocystein
- Asparagin
- Glutamin
Welche AS gehören zu den AS mit sauren Seitenketten?
- Aspartat
- Glutamat
Welche AS gehören zu den AS mit basischen Seitenkettem?
- Lysin
- Arginin
- Histidin
Welche AS ist ein sekundäre AS?
Prolin
Welche AS gehört nicht wirklich zu den 20 proteinogene AS?
Selenocystein
Welche AS ist die hydrophobste und welche die hydrophilste AS?
hydrophobste = Isoleucin
hydrophilste = Arginin
Welche Eigenschaften haben AS?
Amphotere Verbindungen ausüben -> unterschiedliche Stoffeigenschaften
- pKs-Wert von AS in Proteinen werden stark durch die Umgebung beeinflusst (pH-Wert)
- beide Gruppen protoniert -> Zwitterionen -> beide Gruppen deprotoniert
Nenne einige nicht proteinogene AS mit Stoffwechselfunktionen
- Ornithin & Citrullin (Harnstoffzyklus)
- Homocystein (Methioninstoffwechsel)
- DOPA (Pigmentvorstufe & biogenes Amin)
- GABA (Neurotransmitter)
Nenne Posttranslationale Modifikationen bei nicht proteinogene AS
- Phosphorylierung
- Hydroxylierung
- Methylierung
- Acetylierung
- y-Carboxylierung
- intramolekulare Zyklisierung
Was ist das Myoglobin?
monomerer O2-Speicher in Herz & Skelettmuskel
Was ist das Hämoglobin?
tetrameres O2 & CO2-Transportprotein im Blut
Wie ist das Häm aufgebaut?
- großes heterozyklisches organisches Ringsystem = Porphyrin
- zentrales Eisenion
Wo findet die Bindung von Häm statt?
in einer hydrophoben Tasche
Woher kommt die rote Farbe des Häms?
durch konjugiertes Doppelbindungssystem des Porphyrinrings
Was ist das Hämatin?
Komplexverbindungen der Häme mit Fe3+ und einem Hydroxid-Ion als Liganden
-> entsteht nach Oxidation von Fe2+ -> bräunliche Farbe
Erkläre den Begriff Kooperativität
- Durch O2-Bindung bewegt sich Fe2+ in Porphyrinringebene
- nimmt das proximale His der Helix F mit sich
- resultierende Konformationsänderung
-> Übergang des Tetramers von O2-niederaffinen T-Form (Desoxyhämoglobin) in die O2-affine R-Form (Oxyhämoglobin)
Was ist der Bohr-Effekt?
- C-terminale His-Reste der ß-Ketten werden bei niedrigerem pH-Wert in den Kapillaren protoniert
- Stabilisierung der T-Form -> Verstärkte Abgabe von O2 in sauerstoffarmes Gewebe
- Abtransport von Protonen aus Gewebe
Was ist der Haldane-Effekt?
- in hoher Konzentration reagiert CO2 mit den N-terminalen Aminogruppen der Hb-Ketten zum Carbamin
- Stabilisierung der T-Form -> verstärkte Abgabe von O2 in sauerstoffarmes Gewebe
- Abtransport von CO2 zur Lunge
Erkläre die allosterische Regulation
- 2,3-Bisphosphoglycerat aus Glucosestoffwechsel bindet im zentralen Kanal des Hb-Tetramers
- Stabilisierung des T-Zustandes -> Erhöhte O2 Abgabe im Gewebe
- bei Höhenanpassung steigt Gehalt von 2,3-Bisphosphoglycerat an
Welche Systeme zum Umgang mit fehlgefalteten Proteinen gibt es?
- Abbau durch Proteasom oder Lysosomen
- Peptidylprolylisomerasen
- Proteindisulfidisomerasen
- Chaperone
- Unfolded Protein Response (UPR)
Nenne 2 Proteinfaltungskrankheiten
- Amyloidosen
Ablagerung von Amyloid in Form von unlöslichen, ß-Faltblatt-reichen Fibrillen z.B. bei Morbus Alzheimer - Spongioforme Enzephalophathien
Übertragung durch Prionprotein, das die Fehlfaltung von anderen endogenen Prionenproteinen induziert
Was sind die Aufgaben von Chaperone
- Stabilisierung nicht-nativer Proteinstrukturen
- Unterstützung der Proteinfaltung
- Ribosomen-assoziierte Chaperone
- Transport von Proteinen im entfalteten Zustand durch Membranen
- Entfaltung von Proteinen & Proteinenaggregaten -> Abbau durch Proteasom oder Rückfaltung
- Proteinspezifische Chaperone
Erkläre den Mechanismus zum Abbau von Proteinen
1) Proteasen
2) Ubiquitinylierung & proteasomaler Abbau
3) ER-associated Degradation (ERAD)
4) Lysosomaler Abbau nach Endocytose oder Phagocytose
5) Lysosomaler Abbau durch Autophagie
Was macht das Proteasom?
1) Erkennung von destabilisierende AS durch spezifische E3-Ubiquitinligasen
2) Entfernung
3) Entfaltung
4) Einschleusung
Wie ist ein Proteasom aufgebaut?
- 20S-Kernkomplex aus 4 heptameren Ringen
-> 2 a-Ringe als Eingangspore
-> 2 ß-Ringe mit katalytischer Aktivität - 19S-regulatorische Einheit
Was macht das ERAD?
1) Rücktransport von fehlgefalteten Proteinen des ER in Cytosol für den proteasomalen Abbau
2) Maschinerie aus Erkennung, Retrotranslokation, Ubiquitinylierung & proteasomaler Zielsteuerung
Was ist die Autophagie?
Entfernung von defektem oder überschüssigen Zellmaterial -> Anpassung an Hungerzustände
Welche unterschiedlichen Autophagocytosen gibt es?
- Makroautophagocytose
- Mikroautophagocytose
- Chaperon-vermittele Autophagocytose
