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Biochemie > Enzyme & Cofaktoren > Flashcards

Enzyme & Cofaktoren Flashcards

1
Q

In welchen Gruppen kann man die Cofaktoren unterteilen?

A
  • Prosthetische Gruppe (fest an Protein gebunden z.B. Häm)
  • Coenzyme: locker gebundene org. Moleküle mit Katalyse-unterstützender Wirkung z.B. Pyridoxalphosphat
  • Cosubstrate: Coenzyme, die in modifizierter Form aus der Katalysereaktion hervorgehen z.B: NADH
  • Metallionen: fest an Enzym gebunden oder reversibel gebunden
  • Holoprotein/enzym vs. Apoprotein/enzym
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Q

Welche Vitamine sind wasserlöslich?

A

Vitamin C
Vitamin B1
Vitamin B2
Vitamin B3
Vitamin B5
Vitamin B6
Vitamin B7
Vitamin B9/11
Vitamin B12

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Q

Vitamin C

A

Ascorbinsäure

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4
Q

Vitamin B1

A

Thiamin

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Q

Vitamin B6

A

Pyridoxin

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6
Q

Vitamin B3

A

Niacin & Niacinamid

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7
Q

Vitamin B9/11

A

Folsäure

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8
Q

Vitamin B12

A

Cobalamin

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9
Q

Vitamin B7

A

Biotin

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10
Q

Vitamin B5

A

Panthothensäure

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11
Q

Welche Vitamine sind fettlöslich?

A

Vitamin K
Vitamin D
Vitamin A
Vitamin E

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12
Q

Wie lautet die Struktur des Vitamin K

A

2-Methyl-1,4-naphthochinone mit unterschiedlichen Seitenketten

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13
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Vitamin K

A

1) y-Glutamylcarboxylierung von Proteinen durch Vitamin K-abhängige Carboxylase im ER
2) Deprotonierung von Vitamin K-Hydrochinon & Reaktion mit Sauerstoff zum K-Alkoxid
3) Bildung eines y-Glutamyl-Carbanion nach Übergang in Vitamin K-Epoxid
4) Regeneration der oxidierten Vitamin K-Form durch Thioredoxin über Vitamin K-Oxidoreduktase

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14
Q

Wie lautet die Struktur für Vitamin C?

A
  • y-Lacton der Gulonsäure mit 2,3-DB
  • Vinologe, redoxaktive Säure
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15
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Vitamin C

A

= Reduktionsmittel & Radikalfänger
-> Regeneration des Ascorbyl-Radikals über verschiedene Wege
-> Vitamin C ist Cofaktor von Metalloenzymen

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16
Q

Wie lautet die Struktur für Vitamin B1?

A
  • Substituierter Pyrimidin- & Thiazolring
  • Verbunden über eine C-H-acide Methylenbrücke
  • Reaktivität des Carbons gegenüber Elektrophilen
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17
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Vitamin B1

A
  • Aktive Form = Thiaminpyrophosphat
  • Oxidative Decarboxylierung im Zusammenspiel mit Liponamid, CoA, FAD, NAD+
  • Spaltung & Neuknüpfung von C-C-Bindungen
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18
Q

Wie lautet die Struktur für Vitamin B2?

A
  • Substituierter Isoalloxazin-Ring
  • FMN (Flavinmononukleotid) = N-Substitution mit Phosphoribitol
  • FAD (Flavin-Adenin-Dinukleotid) = Phosphodiesterbindung zw. FMN & AMP
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19
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Vitamin B2

A
  • Zweielektronentransfer
  • Oxidative Desaminierung
  • Dehydrierung von CH2-CH2 Gruppen
  • Oxidation von Aldehyden zu Carbonsäure
  • Transhydrogenierungen
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20
Q

Wie lautet die Struktur für Niacin?

A
  • Nukleotid der Nicotinsäure bzw. des Nicotinamids
  • NAD+ = Nicotinamid-Adenin-Dinucleotid
  • NADP+ = Nicotinamid-Adenin-Dinucleotidphosphat
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21
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Niacin

A
  • Cofaktoren für Zweielektronentransfer in vielen Oxidoreduktasen
  • ADP-Ribosylierung
  • Histondeacetylierung durch HDACs
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22
Q

Wie lautet die Struktur für Vitamin B6?

A
  • Pyridiniumderivate
  • Bioaktiv als Pyridoxalphosphat mit Aldehydfunktion
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23
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Vitamin B6

A
  • Zentraler Cofaktor des As-Stoffwechsels
  • Bindung als Schiff-Base an ein Lysin des Enzyms
  • Verdrängung des Lysins durch die umsetzende AS
  • Elektronenzug des Pyridinium-Stickstoffs destabilisiert eine von 3 Bindungen am a-C Atom -> Transaminierungen, Decarboxylierungen, Eliminierende Reaktion
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24
Q

Wie lautet die Struktur für Pantothensäure?

A
  • Bioaktiv als Coenzym A (CoA)
  • gekoppelt mit Cystein & ATP
25
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus der Pantothensäure

A
  • Aktivierung von aliphatischen Carbonsäure als CoA-Thioester
  • als Bestandteil des Acyl-Carrier-Proteins
26
Q

Wie lautet die Struktur für Biotin

A
  • Harnstoff
  • Thiophan-Ring substituiert mit Valeriansäure
  • bildet in Enzymen ein Amid mit der e-Aminogruppe von Lys
27
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Biotin

A

Cofaktor von 4 Carboxylasen des Menschen
- Acetyl-CoA-Carboxylase
- Pyruvatcarboxylase
- Propionyl-CoA-Carboxylase
- Methylcrotonyl-CoA-Carboxylase

28
Q

Wie lautet die Struktur für Folsäure

A
  • Pteridinkern, p-Aminobenzoesäure & Glutamat
  • Bioaktiv als Tetrahydrofolsäure
28
Q

Erkläre den molekulare Mechanismus von Folsäure

A
  • Biosynthesewege: Purin, Thymidin, Cholin, Serin, Methionin
  • Coenzym für C1-Übertragungen -> Methyl-, Hydroxymethyl-, Formyl-, Formiat
  • C1 in unterschiedlichen, ineinander überführbaren Oxidationsstufen
  • Auffüllung -> Formiat, Serin, Histidinabbau
29
Q

Wie lautet die Struktur für Vitamin B12

A
  • Corrin-Ring mit Co2+/3+ als Zentralatom
  • 5 Ligand = ein Dimethylbenzimidazolribonucleotid
  • 6 Ligand = 5’-Desoxyadenosyl- oder Methylkovalente Co+-C Bindung
30
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Vitamin B12

A
  • Intramolekulare Umlagerung von Alkylresten& Methylierung
  • Methylmalonyl-CoA-Mutase
31
Q

Welche Vitamine haben Signalfunktionen?

A
  • Vitamin A
  • Vitamin D
  • Vitamin E
32
Q

Wie lautet die Struktur für Vitamin A?

A
  • Tetraterpenoid mit Iononring
  • Polare endständige Gruppe in natürlichen Vitamin A-Formen
33
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Vitamin A

A
  • Photorezeption
  • Regulation der Genexpression über nukleäre Rezeptoren
  • Transport & Speicherung von Vitamin A als Retinylester
34
Q

Wie funktioniert die Photorezeption?

A

1) Rhodopsin & NA+/Ca2+ Kanäle in dicht gepackten Membranscheiben im Außensegment der Stäbchen
2) 7-TM-Rezeptor Opsin + 11-cis-Retinal
3) Na+/Ca2+ Kanäle sind geöffnet -> Zelle depolarisiert -> Glutamat wird an Synapse freigesetzt
4) Photoinduzierte Stereoisomerisierung von 11-cis zu alltrans-Retinal
5) Metarhodopsin II bindet Transducin
6) Austausch von GDP in der Transducin gegen GTP
7) GTP-gebundene Form bindet inhibitorische UE einer cGMP-Phosphodiesterase
8) cGMP-Spiegel sinkt -> Na+/Ca2+ Kanäle schließen sich -> Glutamat nicht mehr freigesetzt

35
Q

Wie lautet die Struktur für Vitamin D?

A
  • B-Ring geöffnete Steroide
  • Vitamin D2 = Ergocalciferol
  • Vitamin D3 = Cholecalciferol
36
Q

Erkläre den molekularen Mechanismus von Vitamin D

A
  • Bildung in der Haut durch UV-Bestrahlung aus Provitaminen durch Spaltung des Rings B
  • Überführung in die bioaktive Form durch 25-Hydroxylierung in Leber und 1-Hydroxylierung in Niere
  • Calcitriol als Ligand des Vitamin D-Rezeptors
37
Q

Wie lautet die Struktur für Vitamin E?

A
  • 6-Hydroxychroman mit unterschiedlichem Methylierungsmuster
  • Prenyl-Seitenkette
  • 3 Chiralitätszentren
38
Q

Nenne den molekularen Mechanismus von Vitamin E

A
  • Membranprotektives Antioxidant
  • Abfangen von Lipidoxy-Radikale & Regeneration über das Ascorbatsystem
  • nicht-antioxidative Mechanismen von Vitamin E-Formen / Metaboliten
39
Q

Wie werden Enzyme benannt?

A

Substrat - Reaktionstyp - ase

40
Q

Welche Enzymhauptklassen gibt es?

A
  • Oxidoreduktasen
  • Transferasen
  • Hydrolasen
  • Lyasen
  • Isomerasen
  • Ligasen
41
Q

Nenne Beispiele für die Oxidoreduktasen

A

Lactatdehydrogenase
Phenylalaninhydroxylase

42
Q

Nenne Beispiele für Transferasen

A

Hexokinase
Glycogensynthase

43
Q

Nenne Beispiele für Hydrolasen

A

Glucose-6-Phophatase
Enteropeptidase

44
Q

Nenne Beispiele für Lyasen

A

Aldolase
Adenylatcyclase

45
Q

Nenne Beispiele für Isomerasen

A

UDP-Galactose-4-Epimerase
Methylmalonyl-CoA-Mutase

46
Q

Nenne Beispiele für Ligasen

A

Pyruvatcarboxylase
Glutaminsynthetase

47
Q

Wozu dient die Metallionenkatalyse

A
  • Stabilisierung/Abschirmung negative Ladung
  • Aktivierung polarer Moleküle/gruppen
  • Elektronentransfer
  • Steuerung der Substratkonformation
48
Q

Ein Beispiel für die Metallionenkatalyse

A

Carbonhydrase
-> CO2 + 2H2O -> HCO + H3O
-> Bildung von Bicarbonat im peripheren Blut & Abatmung von CO2 in Lunge
-> Proteingebundenes Zn2+ dient als Lewis-Säure

49
Q

Wozu dient die Säure-Base-Katalyse?

A
  • Aminosäuren im aktiven Zentrum dienen als Brönsted-Säuren/Basen
  • häufige AS: his, Cys, Tyr, Lys
50
Q

Wozu dient die kovalente Katalyse?

A

Bildung eines kovalenten Reaktionsintermediats

51
Q

Nenne ein Beispiel für die kovalente Katalyse bzw. Säure-Base-Katalyse

A

Serinproteasen
-> Katalytische Triade aus Ser, His & Asp
-> Ser für den nucleophilen Angriff
- His als Protonenakzeptor & donor
- Stabilisierung des Imidazolium-Intermediats

52
Q

Erkläre in einzelnen Schritte den Katalysemechanismus von Serinproteasen

A

1) Substratbindung
2) Nucleophiler Angriff des Serins auf die Carbonylgruppe der Peptidbindung
3) Zerfall der tetraedrischen Zwischenstufe
4) Freisetzung der Aminkomponente
5) Nucleophiler Angriff des Wassers auf das Acyl-Enzym-Zwischenprodukt
7) Zerfall des tetraedischen Zwischenprodukts
8) Freisetzung der Carbonsäurekomponente

53
Q

Welche Gemeinsamkeit haben Cystein-, Aspartat- & Metalloproteasen zu Serinproteasen?

A

Bildung einer nucleophilen Gruppe, die die Carbonylgruppe im Peptid angreift

54
Q

Wie kann man die Oxidoreduktase weiter unterteilen?

A
  • Dehydrogenase
  • Oxidasen
  • Hydroperoxidasen
  • Dioxygenasen
  • Monooxygenase
55
Q

Erkläre den Mechanismus der Monooxygenasen

A

1) Einelektronentransfer von NADPH über ein Flavoprotein auf Fe3+, das zu Fe2+ reduziert wird
2) Koordinative Bindung von O2 an Fe2+
3) e-Transfer von Fe2+ auf O2 unter Bildung von Superoxid
4) Übertragung des zweiten e & Bildung der Peroxidform
5) Freisetzung von H2O -> Oxoferrylgruppe mit formaler Oxidationsstufe V des Fe
6) Insertion von O in das Substrat R-H

56
Q

Was macht CYP450?

A

Einführung hydrophiler Gruppe zur besseren Ausscheidung von Xenobiotica

57
Q

Was ist die posttranslationale Proteinmodifikation?

A

= Vorgang, bei dem Protein nach der vollständigen Translation durch kovalente Addition eines Moleküls verändert wird
-> Modifikation wird durch Enzyme katalysiert & ist oft reversibel

58
Q

Welche posttranslationalen Proteinmodifikationen gibt es?

A
  • Phosphorylierung
  • limitierte Protolyse
  • N-terminale Modifizierung
  • Kopplung mit Ubiquitin oder SUMO
  • Transglutaminasen
  • Lysyloxidasen
  • Lipidanker
  • Sulfatisierung
  • Acetylierung, Methylierung & ADP-Ribosylierung
  • Glycosylierung

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