Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Bioszka > Puryny i pirymidyny > Flashcards

Puryny i pirymidyny Flashcards

1
Q

Jakie jest znaczenie metabolizmu nukleotydów purynowych i pirymidynowych?

A
  1. Udział w przemianach energetycznych (głównie ATP, ale również GTP, UTP,
    CTP).
  2. Przekazywanie informacji genetycznej (Podstawowe składniki RNA i DNA)
  3. Składniki koenzymów NAD, NADP, FAD, CoA, metabolity B12
  4. Regulacja metabolizmu wewnątrz komórki: cAMP, cGMP– jako drugi
    posłaniec; ATP i AMP jako efektory allosteryczne; GTP jako ligand białek G.
  5. Regulacja zewnątrzkomórkowa metabolizmu i funkcji komórki: ADP,
    adenozyna, ATP i UTP.
  6. Składniki aktywnych metabolitów: SAM, PAPS, UDP-glukoza, CDP-cholina.
  7. Analogi metabolitów nukleotydów są lekami wpływającymi na
    przemiany nukleotydów lub receptory purynergiczne w leczeniu
    chorób nowotworowych, autoimmunologicznych, sercowo-
    naczyniowych, infekcji wirusowych i po tansplantacjach
  8. Pochodne puryn są obecne w pokarmie i napojach (kofeina,
    teofilina)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

przez jakie narządy jest wydalany kwas moczowy?

A

nerki 75%
jelita 25%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

jakie są poszczególne etapy rozkładu nukleotydów z pokarmu?

A

1) nukleoproteiny -> kwasów nukleinowych + kwasy azotowe
E: enzymy proteolityczne
2) kwasy nukleinowe -> nukleotydy
E: nukleazy i fosfodiesterazy
3) nukleotydy -> nukleozydy + jonu fosforanowe
E: nukleotydazy i fosfatazy
4) nukleozydy + fosforany -> wolne zasady + rybozylo-1-fosforany
E: fosforylaza nukleozydowa
5) wolne zasady -> kwas moczowy
E: oksydoreduktaza/dehydrogenaza ksantynowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

jaki enzym katalizuje przemianę AMP/GMP do adenozyny/guanozyny?

A

5’-nukleotydaza fosfataza alkaliczna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

jaką reakcję katalizuje dezaminaza adenozynowa?

A

adenozyna -> inozyna
woda uwalnia jon NH4+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

jaką reakcję katalizuje fosforylaza nukleozydowa puryn?

A

inozyna -> hipoksantyna
guanozyna –> guanina
dodawane jest Pi a uwalniane rybozo 1-fosforan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

jakie reakcje (2) katalizuje oksydoreduktaza ksantynowa?

A

1) hipoksantyna -> ksantyna
H2O+O2/NAD+ –> H2O2/NADH+H+
2) ksantyna -> kwas moczowy
H2O+O2/NAD+ –> H2O2/NADH+H+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

jaki jest inhibitor oksydoreduktazy ksantynowej?

A

allopurinol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

jakie jest główne źródło puryn i pirymidyn w komórkach?

A

synteza w organizmie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Puryny czy pirymidyny są wykorzystywane z pokarmu?

A

pirymidyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

czy puryny i pirymidyny są magazynowane w organizmie?

A

nie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Co się dzieje z purynami i pirymidynami które nie są wykorzystywane w komórce?

A

są reutylizowane, szczególnie puryny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Czy katabolizm puryn jest wykorzystywany w procesach bioenergetycznych komórki?

A

nie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

w jakich komórkach zachodzi synteza de novo nukleotydów purynowych?

A

wątroba i komórki szybko dzielące się

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

jakie jest źródło nukleotydów purynowych w większości komórek (bez hepatocytów i tych szybko dzielących się)?

A

Przede wszystkim synteza z gotowych prekursorów -> adenozyny i hipoksantyny
Synteza puryn de novo jest mało aktywna w większości komórek

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jakie procesy metabolizmu nukleotydów są hamowane przez leki przeciwnowotworowe (antymetabolity hamujące podział komórek)?

A
  • reutylizacja
  • synteza de novo
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

jakie są prekursory syntezy de novo nukleotydów?

A
  • aminokwasy: glicyna, glutamina, asparaginian
  • CO2
  • N10-formylotetrahydrofolian/aktywny mrówczan
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

jakie są główne szlaki syntezy nukleotydów purynowych?

A
  • fosforylacja adenozyny
  • reutylizacja zasad purynowych
  • synteza puryn de novo
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

funkcje PRPP

A
  • synteza puryn i pirymidyn de novo
  • reutylizacja zasad purynowych i pirymidynowych
  • synteza NAD+ i NADP+
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

rozwiń PRPP

A

5-fosforybozylo 1-pirofosforan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

z jakiego związku syntezowane jest PRPP?

A

rybozo 5-fosforan
intermediat szlaku fosfopentozowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

napisz reakcję powstawania PRPP z rybozo 5-fosforanu

A

rybozo 5-fosforan -> PRPP
E: syntetaza PRPP
nakład ATP –> AMP
wymagane Mg2+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

jakie są inhibitory syntetazy PRPP?

A

ATP
AMP
GMP
IMP
NAD+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

do jakiego związku na początku jest przekształcane PRPP podczas syntezy:
A. nukleotydów purynowych
B. pirymidynowych?

A

A. IMP/kwas inozynowy/monofosforan inozyny
B. UMP/monofosforan urydyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Jaka jest różnica w syntezie IMP a UMP?

A

Podczas syntezy IMP kolejno do PRPP dodawane są odpowiednie związki do azotów pierścienia PRPP.
Podczas syntezy UMP PRPP łączy się z kwasem orotowym, którego synteza zachodzi osobno z glutaminy.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Do czego może się przekształcić IMP (ostatecznie)?

A

ATP lub GTP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

do czego może się przekształcić UMP?

A

do UTP a następnie do CTP przez dodanie grupy NH2 na glutaminie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Jakie są źródła at N do syntezy pierścienia purynowego?

A

glicyna
asparaginian
glutamina
aktywny mrówczan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

jakie są źródła at C do syntezy pierścienia purynowego?

A

CO2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

w jakiej reakcji z H4folianu odtwarzany jest N5,N10-metylenotetrahydrofolian?

A

seryna + H4folian -> glicyna + H2O + N5,N10-metylenotetrahydrofolian
E: hydroksymetylotransferaza serynowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

z czego składa się kwas foliowy?

A
  • 6-metylopteryna
  • reszta pteroilowa/kwas pteroilowy
  • kwas glutaminowy
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

funkcje kwasu foliowego

A
  1. Bierze udział w syntezie puryn i pirymidyn
  2. Bierze udział w przemianie homocysteiny w metioninę
  3. Wskazana suplementacja folianem w przypadku zagrożenia powstaniem defektów
    cewy nerwowej np. spina bifida
  4. Leczenie niedokrwistości spowodowanej brakiem/niedoborem.
  5. Obniża stężenie homocysteiny we krwi
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

jakie są poszczególne etapy syntezy THF z kwasu foliowego? +enzym

A

1) kwas foliowy -> kwas dihydrofoliowy (DHF)
2) DHF -> THF/kwas tetrahydrofoliowy/H4folian
W przypadku obu reakcji:
E: reduktaza dihydrofolianowa
NADPH+H+ -> NADP+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

jaki jest inhibitor kompetycyjny reduktazy dihydrofolianowej?

A

metotreksat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

w leczeniu jakich chorób stosowany jest metotreksat?

A
  1. Leczeniu
    nowotworów np.
    - białaczek
    - chłoniaków
    - raka piersi
  2. Leczeniu choroby
    reumatycznej
  3. Immunosupresji
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

co to jest fosforan pirydoksalu?

A

aktywna forma wit B6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

w jakiej reakcji bierze udział fosforan pirydoksalu ważnej w kontekście biosyntezy nukleotydów?

A

reakcji przemiany THF za pomocą seryny
E: hydroksymetylotransferaza serynowa
Powstaje: N5,N10-metylenotetrahydrofolian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Do jakiej reakcji niezbędna jest wit B12?

A

homocysteina + N5,N10-metylenotetrahydrofolian-> metionina + THF
E: synteza metioniny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

co to MTHFR?

A

Reduktaza N5, N10-metylenotetrahydrofolianowa
enzym przekształcający N5,N10-metyleno-H4 folian do N5-metylo-H4 folianu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Niedobór folianów i obniżona aktywność (brak aktywności) MTHFR mogą
zwiększać ryzyko rozwoju…?

A
  1. wad płodu (uszkodzenie cewy nerwowej)
  2. chorób sercowo-naczyniowych
  3. chorób neurodegeneracyjnych
  4. nowotworów
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

jaką reakcję katalizuje Amidotransferaza
glutamylo-PRPP?

A

PRPP + glutamina + H2O-> 5-Fosfo-β-D-rybozyloamina + glutaminian +PPi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

jakie są inhibitory Amidotransferaza
glutamylo-PRPP?

A

AMP
GMP
IMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

w jakich komórkach jest wysoka aktywność aminotransferazy glutamylo-PRPP, a w jakich niska?

A

wysoka: wątroba
niska: mózg, serce, mięśnie
brak aktywności: erytrocyty i wielojądrzaste leukocyty (wykorzystują puryny syntezowane w innych narządach)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

jak aktywowana jest a jak dezaktywowana amidotransfreaza glutamylo-PRPP

A

Depolimeryzacja -> aktywacja (poprzez PRPP)
polimeryzacja –> dezaktywacja (poprzez nukleotydy purynowe: AMP, GMP, IMP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

co to SAICAR? (enzym)

A

Syntetaza bursztynylokarboksyamido-
rybozylo-5-fosforanowa

46
Q

jaką reakcję katabolizuje SAICAR?

A

Aminoimidazolokarboksylanorybozylo-5-fosforan -> Aminoimidazolobursztynylokarboksy
amidorybozylo-5-fosforan
(SAICAR)
zużywa ATP -> ADP i Pi
Dołącza asparaginian i odłącza H2O

47
Q

jaką reakcję katabolizuje liaza SAICAR?

A

SAICAR -> Aminoimidazolokarboksy-
amidorybozylo-5-fosforan
(AICAR)
UWALNIA SIĘ FUMARAN (reakcja anaplerotyczna)

48
Q

jaką reakcję katalizuje syntetaza adenylobursztynianowa? + enzym

A

IMP –> adenylobursztynian
dodawany jest ASPARAGINIAN
GTP –> GDP i Pi

49
Q

w jaki poboczny związek może się przekształcać adenylobursztynian?

A

bursztynyloadenozyna/SAdo

50
Q

jaką reakcję katabolizuje liaza adenylobursztynianowa (liaza SAICAR)?

A

adenylobursztynian -> AMP
uwalniany jest FUMARAN

51
Q

jak dalej przekształcane jest AMP?

A

AMP -> ADP -> ATP

52
Q

jaką reakcję katabolizuje IMPDH/ dehydrogenaza IMP?

A

IMP -> XMP (monofosforan ksantozyny)
dodawana jest H2O
NAD+ –> NADH+H+

53
Q

Jak zachodzi przekształcenie XMP do GMP?

A
  • ATP–>AMP+PPi
  • glutamina –> glutaminian
54
Q

jak dalej przekształcane jest GMP?

A

GMP -> GDP -> GTP

55
Q

jaki jest ogólny schemat reutylizacji zasad?

A

zasada + PRPP –> NMP + PPi

56
Q

jakie reakcje katabolizuje enzym Fosforybozylotransferaza hipoksantynowo/guaninowa (HGPRT)?

A

A. hipoksantyna + PRPP → IMP + PPi
B. guanina + PRPP → GMP + PPi

57
Q

jaką reakcję katabolizuje enzym Fosforybozylotransferaza adeninowa (APRT)?

A

adenina + PRPP → AMP + PPi

58
Q

co się dalej dzieje z IMP powstałym z rozkładu hipoksantyny przez HGPRT?

A

tworzy się z niego ATP lub GTP

59
Q

co się dalej dzieje z GMP powstałym z rozkładu guaniny przez HGPRT?

A

tworzy się GTP

60
Q

co się dalej dzieje z AMP powstałym z rozkładu adeniny przez HGPRT?

A

tworzy się ATP

61
Q

napisz reakcję fosforylacji adenozyny

A

adenozyna (deoksyadenozyna) + ATP –>AMP(dAMP) + ADP
E: kinaza adenozynowa

62
Q

jaka jest wartość Km kinazy adenozynowej?

A

niska wartość (mikromole)

63
Q

jak hamowana jest kinaza adenozynowa?

A

nadmiarem substratu

64
Q

na czym polega cykl adenozynowy?

A

sprzężenie dwóch reakcji
adenozyna –> AMP (nakład ATP; E: kinaza adenozynowa)
AMP –> adenozyna (H2O –> Pi; E: 5’-nukleotydaza)

65
Q

Gdzie funkcjonuje cykl adenozynowy?

A

Cykl ten funkcjonuje niemal we wszystkich komórkach.

66
Q

jaka jest funkcja cyklu adenozynowego?

A

Służy zwiększeniu produkcji adenozyny w warunkach stresu.
Agonista receptorów P1
(A1, A2a, A2b, A3)

67
Q

jaką reakcję katabolizuje reduktaza rybonukleotydowa?

A

NDP/difosforan rybonukleozydu –> dNDP/difosforan detoksyrybonukleozydu
odłączana jest H2O
utleniana jest tioredoksyna lub glutaredoksyna

68
Q

przez jaki enzym z powrotem redukowana jest tioredoksyna lub glutaredoksyna?

A

Reduktaza tioredoksyny lub glutaredoksyny
NADPH+H+ –> NADP+

69
Q

kiedy jest aktywny kompleks enzymów: Reduktazy
rybonukleotydowej i reduktazy tioredoksyny lub glutaredoksyny?

A

Kompleks enzymów aktywny, gdy komórki aktywnie syntetyzują DNA w okresie poprzedzającym podział komórki.

70
Q

na czym polega cykl nukleotydów purynowych?

A

AMP –> IMP (E: dezaminaza AMP; H2O –> NH4+)
IMP –> adenylobursztynian (E: syntetaza adenylobursztynianowa; dodawany asparaginian; GTP–>GDP+Pi)
adenylobursztynian –> AMP (E: liaza adenylobursztynianowa; odłączany fumaran)

71
Q

gdzie funkcjonuje cykl nukleotydów purynowych?

A

tylko w mm szkieletowych

72
Q

jaka jest funkcja cyklu nukleotydów purynowych?

A

Stabilizuje ładunek energetyczny adenylanów komórki w czasie intensywnej pracy. Dostarcza fumaranu do cyklu Krebsa (reakcja anaplerotyczna).

73
Q

jaka reakcja cyklu nukleotydów purynowych jest najbardziej aktywna podczas intensywnego wysiłku?

A

AMP –> IMP
wydzielane jest dużo NH4+

74
Q

jakie reakcje cyklu nukleotydów purynowych jest najbardziej aktywna podczas spoczynku?

A

IMP -> adenylobursztynian -> AMP (-> ADP -> ATP)

75
Q

jaka jest norma kwasu moczowego we krwi (mikromol/l; mg/dl)?

A

180-420 µmol/l
3-7 mg/dl

76
Q

Hiperurykemia pierwotna

A
  • defekt nerkowego systemu transportującego kwas moczowy (bez zwiększonej
    syntezy kwasu moczowego) (90%)
  • Defekt jelitowego systemu transportującego kwas moczowy (bez zwiększonej
    syntezy kwasu moczowego) (>1%)
  • genetycznie uwarunkowane defekty prowadzące do zwiększonej syntezy puryn
    (10%)
77
Q

Hiperurykemia wtórna

A
  • rozpad komórek po podaniu cytostatyków czy radioterapii
  • choroby nerek
  • zwiększony rozpad ATP (wysiłek, padaczka, zaburzenia oddychania)
  • podawanie leków immunosupresyjnych – cyklosporyny
  • nadmierne spożycie alkoholu → [AMP] wzrasta→ → [kwas moczowy] wzrasta
  • genetycznie uwarunkowane defekty – niedobór glukozo 6-fosfatazy → [G 6-P] wzrasta→
    [PRPP] wzrasta→ [nukleotydy purynowe] wzrasta → [kwas moczowy] wzrasta
78
Q

Hiperurykemia z powodu zwiększonej produkcji

A
  • genetycznie uwarunkowane defekty prowadzące do zwiększonej syntezy puryn
  • Wtórnie przyspieszony katabolizm puryn
79
Q

Hiperurykemia z powodu upośledzonego wydalania

A
  • Defekt wydalania nerkowego (pierwotny lub wtórny)
  • Defekt wydalania jelitowego
80
Q

jaki enzym hamuje allopurinol?

A

oksydoreduktazę ksantynową/XOR

81
Q

jak działa allopurinol?

A

związek (lek) hamujący powstawanie
kwasu moczowego → obniżający stężenie kwasu
moczowego we krwi

82
Q

jak leczona jest ostra hiperurykemia spowodowana intensywną chemoterapią?

A

Możliwość zapobiegania – podawanie urikazy (PEG-urikazy)
kwas moczowy + O2 + H2O -urikinaza-> kwas 5-hydroksymoczowy + H2O2 -urikinaza-> allantoina + CO2

83
Q

Genetycznie uwarunkowane defekty przemian purynowych:

A
  1. Niedobór mięśniowej deaminazy AMP
  2. Niedobór fosforybozylotransferazy hipoksantynowo/guaninowej (HGPRT) –
    całkowity brak - zespół Lesh-Nyhana, niedobór częściowy
  3. Niedobór deaminazy adenozyny
  4. Niedobór fosforylazy nukleozydów purynowych
  5. Niedobór fosforybozylotransferazy adeninowej (APRT)
  6. Niedobór liazy adenylobursztynianowej
  7. Nadaktywność syntetazy PRPP
  8. Niedobór oksydoreduktazy ksantynowej
84
Q

Niedobór deaminazy adenozyny (ADA)

A
  • ciężki złożony niedobór odporności immunologicznej (SCID)
  • nagromadzenie się adenozyny i deoksyadenozyny –> spadek aktywności reduktazy rybonukleotydowej –> spadek proliferacji limfocytów B i T
  • apoptoza limfocytów
85
Q

jak leczy się niedobór deaminazy adenozyny (ADA)?

A

a) Podawanie ADA – domięśniowe iniekcje PEG-ADA
b) Terapia genowa: transfekcja komórek in vitro

86
Q

Niedobór fosforylazy nukleozydowej puryn

A
  • gromadzenie się guanozyny i deoksyguanozyny –> spadek aktywności reduktazy rybonukleotydowej –> spadek proliferacji limfocytów T
  • przewlekłe nawracające zakażenia
87
Q

Specyficzność narządowa i komórkowa przemian purynowych:

A
  1. synteza „de novo”głównie w wątrobie a w innych narządach bardzo
    ograniczona
  2. katabolizm do adenozyny w kardiomiocytach, a dalej do hipoksantyny
    w śródbłonku
  3. katabolizm do hipoksantyny w narządach „obwodowych”, a do kwasu
    moczowego w wątrobie i jelitach
  4. cykl nukleotydów purynowych funkcjonuje głównie w mięśniach
    szkieletowych
  5. synteza SAM, PAPS głównie w wątrobie
88
Q

czego inhibitorem jest kwas mykofenolowy?

A

dehydrogenazy IMP

89
Q

czego inhibitorem jest heydroksymocznik?

A

reduktazy rybonukleotydowej

90
Q

do czego stosowana jest 2-chlorodeoksyadenozyna?

A

lek przeciwnowotworowy – indukcja apoptozy
komórek nowotworowych

91
Q

do czego stosowany jest dipirydamol?

A

stosowany w chorobie wieńcowej – inhibitor transportu
adenozyny przez błonę komórkową

92
Q

do czego stosowany jest AICAr?

A

lek kardioprotekcyjny i przeciwcukrzycowy– prekursor syntezy
nukleotydów – zwiększa produkcję adenozyny, aktywator AMPK

93
Q

do czego stosowany jest Isoprinosine?

A

zawiera inozynę – immunstymulant

94
Q

do czego stosowana jest didanozyna?

A

hamowanie odwrotnej trankskryptazy wirusa HIV

95
Q

do czego stosowany jest Clopidogrel?

A

antagonista płytkowych receptorów P2Y12

96
Q

Leki wpływające na metabolizm nukleotydów purynowych:

A

Remdesivir
Molnupiravir (pochodna pirymidynowa)

97
Q

Remdesivir

A

inhibitor zależnej od RNA polimerazy RNA wirusów RNA w tym
koronawirusów – lek przeciwko SARS-CoV-2

98
Q

Molnupiravir (pochodna pirymidynowa)

A

wprowadza blędy w czasie
replikacji RNA wirusa

99
Q

jaką reakcję katabolizuje kinaza NAD?

A

NAD+ –> NADP+
ATP–> ADP

100
Q

jaki enzym jest stymulowany przy uszkodzeniu DNA?

A

PAPR-1

101
Q

jaką reakcję katabolizuje PAPR-1?

A

NAD + białko –> białko ADP-rybozylowane + nikotynamid

102
Q

jaką reakcję katabolizuje Sitr?

A

NAD –> nikotynamid + octan + deacetylowane białko

103
Q

za pomocą jakiego związku nikotynamid przekształcany jest do N-metylonikotynamidu?

A

SAH –> SAM

104
Q

w jakie związki przekształcany jest N-metylonikotynamid?

A

2PY/
N-metylo-2-pirydono
-5-karboksamid oraz 4PY/
N-metylo-4-pirydono
-3-karboksamid

105
Q

co się dzieje z 2PY/
N-metylo-2-pirydono
-5-karboksamidem oraz 4PY/
N-metylo-4-pirydono
-3-karboksamidem?

A

wydalane z moczem

106
Q

napisz reakcje przekształcania ryboflawiny/wit B2 do FAD

A

1) ryboflawina –> fosforan ryboflawiny/FMN/mononukleotyd flawiny
E: kinaa ryboflawiy
ATP –> ADP
2) FMN –> FAD/dinukleotyd flawinoadeninowy
E: pirotosforylaza FAD
ATP–> PPi

107
Q

jakie są po kolei intermediaty syntezy CoA od pantotenianu?

A

pantotenian
4-fosfopantotenian
4-fosfopantotenylocysteina
4-fosfopanteteina
Defosfo-CoA
CoA

108
Q

jaką reakcję katabolizuje kinaza pantoteninu?

A

pantotenian –> 4-fosfopantotenian
ATP –> ADP

109
Q

jaką reakcję katabolizuje syntetaza fosfopantotenylocysteinowa?

A

4-fosfopantotenian + ATP + cysteina –> 4-fosfopantotenylocysteina + ADP + Pi

110
Q

jaką reakcję katabolizuje dekarboksylaza
fosfopantotenylocysteinowa?

A

4-fosfopantotenylocysteina –> 4-fosfopanteteina + CO2

111
Q

jaką reakcję katabolizuje pirofosforylaza defosfo-CoA?

A

4-fosfopanteteina + ATP –> Defosfo-CoA + PPi

112
Q

jaką reakcję katabolizuje kinaza defosfo-CoA?

A

defosfo-CoA + ATP –> CoA + ADP

Bioszka (15 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions