Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Bioszka > carbs 1 > Flashcards

carbs 1 Flashcards

1
Q

jakie są funkcje węglowodanów?

A

energetyczna:
- skrobia (glukoza)
- sacharoza (glukoza, fruktoza)
- laktoza (glukoza, galaktoza)
- glikogen (glukoza)
składniki ważnych związków:
- DNA, RNA (pentozy)
- ATP, ADP, AMP i inne nukleotydy purynowe i pirymidynowe (pentozy)
- NAD, NADP, FMN, FAD (pentozy)
składniki glukokoniugatów (glikoprotein i proteoglikanów):
- przeciwciała (γ-globuliny)
- białka układu krzepnięcia krwi
- składniki macierzy pozakomórkowej
- związki niezbędne w procesach gojenia ran, migracji komórek
(w tym nowotworowych)
- wiele innych funkcji
glikozydy (jako leki):
- glikozydy nasercowe – glikozydy naparstnicy, ouabaina
- niektóre antybiotyki – np. erytromycyna – zawiera aminocukry
funkcja strukturalna:
- celuloza (rośliny)
- chityna (skorupiaki)
- peptydoglikany (bakterie)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

jaki % spożytych składników pokarmowych powinny stanowić cukry?

A

58%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

jak dzielimy ziarna skrobii?

A

amyloza (łańcuch nierozgałęziony, połączenia alfa1-4, korzystniejsze dla zdrowia)
amylopektyna (łańcuch rozgałęziony, połączenia alfa1-4 i alfa 1-6)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

IG/indeks glikemiczny=

A

stężenie Glc we krwi po posiłku zawierającym 50 g węglowodanów/stężenie Glc we krwi po spożyciu 50 g Glc

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

co to jest skrobia oporna?

A

Skrobia oporna na działanie a-amylazy. Nie jest trawiona w jelicie cienkim.
W jelicie grubym podlega działaniu enzymów bakteryjnych.
Końcowymi produktami są krótkołańcuchowe kwasy tłuszczowe (SCFA)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

jaki jest substrat alfa amylazy ślinowej ?

A

skrobia

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

jakie są produkty katalizy alfa amylazy ślinowej?

A

dekstryny i maltoza/izomaltoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

gdzie inaktywowana jest alfa amylaza ślinowa?

A

w żołądku pH=2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

jakie są produkty katalizy alfa-amylazy trzustkowej?

A

dekstryny graniczne + maltoza + izomaltoza (+ maltotrioza)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

jakie są enzymy rąbka szczoteczkowego? (w kontekście trawienia węgli)

A

maltaza
izomaltaza
laktaza
sacharaza
beta glikozydaza
trehalaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

co aktywuje amylazę ślinową?

A

Cl-

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

jakim typem enzymu jest alfa amylaza trzustkowa/ślinowa ze względu na miejsce hydrolizowanych wiązań?

A

endoglikozydaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

co hamuje aktywność alfa amylazy ślinowej?

A

kwaśne środowisko żołądka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

co hamuje aktywność amylazy trzustkowej?

A

akarboza- oligosacharyd (stosowana w
cukrzycy typu 2), obniża stężenie glukozy i
triacylogliceroli we krwi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

z czego składa się sacharoza?

A

glukoza i fruktoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

z czego składa się izomaltoza?

A

glukoza *2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

z czego składa się maltoza?

A

glukoza*2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

z czego składa się laktoza?

A

glukoza i galaktoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

z czego składa się trehaloza?

A

glukoza*2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

jakim typem enzymu jest glukoamylaza ze względu na miejsce hydrolizowanych wiązań?

A

egzoglukozydaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

co hamuje aktywność glukoamylazy?

A

akarboza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

gdzie występuje glukoamylaza?

A

enzym rąbka szczoteczkowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

jakie są substraty glukoamylazy?

A

amyloza, amylopektyna, glikogen, maltoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

jakie są substraty sacharazy/izomaltazy?

A

sacharoza, maltotrioza, maltoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

jakie są substraty izomaltazy/maltazy?

A

dekstryny, maltoza, maltotrioza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

jakie enzymy należą do beta glikozydaz?

A
  • glukozylo-ceramidaza
  • laktaza
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

jakie są substraty glukozylo-ceramidazy?

A

ceramidy (w glikolipidach)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

jakie są substraty laktazy?

A

laktoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

jakie są substraty trehalazy?

A

trehaloza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

jak zakotwiczone są w nabłonku wszystkie enzymy rąbka szczoteczkowego oprócz trehalazy?

A

końcem N

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

jak zakotwiczona do nabłonka jelita jest trehalaza?

A

Trehalaza jest zakotwiczona
poprzez
glikozylo-fosfatydyloinozytol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

niedobór genetyczny jakiego enzymu może prowadzić do nietolerancji sacharozy?

A

sacharazy/izomaltazy, ale nie wpływa na trawienie skrobi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

co jest czynnikiem etiologicznym wrodzonej nietolerancji laktozy?

A

brak ekspresji genu kodującego laktazę;
objawy pojawiają się krótko po urodzeniu; bardzo rzadki

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

charakterystyka pierwotnej nietolerancji laktozy

A

rozwijający się w późniejszym wieku
(ang. primary late-onset), objawia się po 2 roku życia

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

jaki może być powód wtórnej nietolerancji laktozy?

A

stany zapalne jelita w celiakii,
chorobie Leśniowskiego-Crohna (ang. inflammatory bowel disease),
zakażeniach wirusowych i pasożytniczych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

jak zdiagnozować nietolerancję laktozy?

A

Test nietolerancji laktozy:
Pomiar ilości wydychanego wodoru po spożyciu laktozy (10-50 g)
Test tolerancji laktozy:
Pomiar stężenia glukozy we krwi po spożyciu laktozy (10-50 g)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

jak można leczyć nietolerancję laktozy ?

A

Podawanie laktazy zmniejsza dolegliwości

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

jaki błonnik jest rozpuszczalny?

A

pektyny, gumy, mucyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

jaki błonnik jest nierozpuszczalny?

A

ligniny, celuloza, hemiceluloza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

jakie są funkcje błonnika?

A
  • zwiększa ruchliwość jelita*
  • rozluźnia stolec obniżając ciśnienie wywierane na ścianę jelita
  • zmniejsza wchłanianie cholesterolu (ale też witamin rozpuszczalnych
    w tłuszczach i niektórych minerałów)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

do czego bakterie rozkładają niestrawione węglowodany?

A

octan
maślan
propionian
mleczan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

czym jest laktuloza i co powoduje?

A

Osmotyczny lek przeczyszczający - nietrawiony i niewchłaniany.
Rozkładany przez bakterie do kwasów organicznych – mleczanu, octanu, propionianu i maślanu.
Poprzez zmianę ciśnienia osmotycznego powoduje wzrost ilości wody w jelicie co wywołuje efekt przeczyszczający.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

gdzie w przewodzie pokarmowym zachodzi absorpcja monosacharydów?

A

zachodzi głównie w dwunastnicy i w przednim odcinku jelita czczego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

jakie przenośniki glukozowe są w błonie apikalnej ENTEROCYTÓW?

A

SGLT1
GLUT2
GLUT5

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

SGLT1

A

kotransporter sodowo-glukozowy 1;
przenośnik sodowo-glukozowy,
transportuje również galaktozę;
transport wtórnie aktywny;
2 Na+ + 1 Glc do środka;
sprzężony z działaniem pompy sodowo-potasowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

GLUT2

A

transporter glukozowy 2;
przenośnik glukozy/galaktozy/fruktozy
dyfuzja ułatwiona;
przenosi węgle z jelita do enterocytu ale też z enterocytu do krwi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

GLUT5

A

transporter glukozowy;
przenośnik FRUKTOZY
dyfuzja ułatwiona

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

gdzie występuje SGLT2?

A

w nerkach

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

jaki jest inhibitor SGLT2?

A

inhibitor - gliflozyna (stosowana w
cukrzycy typu 2) – hamuje
reabsorpcję glukozy z moczu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

jakie główne składniki pokarmowe aktywują SGLT1?

A

glukoza
Na+
glukagon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

jakie główne składniki pokarmowe hamują aktywność SGLT1?

A

insulina
fluoryzyna
leptyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

jakie transportery są obecne na błonie apikalnej enterocytu pomiędzy posiłkami/po sekrecji insuliny (1) a jakie po posiłku bogatym w węglowodany(2)?

A

(1) SGLT1 bo jest niezależny od insuliny, GLUT 2 się chowa bo jest przez insulinę pakowany do pęcherzyków trzanportowych
(2) SGLT1 i GLUT2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

przez jaki receptor może być regulowane wchłanianie monosacharydów do enterocytów?

A

T1R2/R3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

jakie są ligandy T1R2/R3?

A

słodziki
glukoza
galaktoza
fruktoza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

jak działa pobudzenie T1R2/R3?

A

drugi przekaźnik PLC –> fosfolipaza C
aktywacja PKC –> kinazy białkowej C
wywalanie na błonę apikalną GLUT2
ZWIĘKSZENIE wchłaniania węglowodanów z jelita

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

jak wygląda dystrybucja węglowodanów u osób dorosłych?

A

40% leci do mózgu
40% do mięśni szkieletowych
20% do skóry i erytrocytów gdzie może być przerobiona do mleczanu (z niego z powrotem można zrobić glukozę)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

jak wygląda dystrybucja węglowodanów u dzieci?

A

80% do mózgu
10% do mięśni szkieletowych
10% do erytrocytów i skóry

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

jakie jest prawidłowe stężenie glukozy we krwi na czczo?

A

70-99mg/dl lub 3,9-5,5mM/L

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

jakie jest prawidłowe szczytowe stężenie glc we krwi 0,5h po posiłku?

A

130mg/dL lub 7,5mM/L

60
Q

co to jest glikacja?

A

nieenzymatyczna reakcja glukozy (i innych cukrów) z
aminokwasami (białkami), lipidami, kwasami nukleinowymi.

61
Q

jak nazywają się skrótowe produkty glikacji?

A

AGE

62
Q

jakie są negatywne skutki AGE?

A
  • wiążą się do struktur komórkowych
  • wiążą się do receptorów wywołując stan zapalny i stres oksydacyjny
63
Q

czego wskaźnikiem jest hemoglobina glikowana HbA1c?

A

Stężenie glikowanej Hb jest wskaźnikiem stężenia glukozy w ciągu ostatnich kilku tygodni (4-12).

64
Q

GLUT1

A
  • transporter glc i gal
  • pierwotny transporter glukozy w
    tkankach płodowych oraz hodowlach
    komórkowych
  • komórki barier, w tym krew/mózg;
  • wysokie powinowactwo, niska pojemność
65
Q

gdzie występuje GLUT2?

A

wątroba i jelito cienkie

66
Q

GLUT3

A
  • transportuje glc i gal
    • neurony, łożysko, jądra
  • wysokie powinowactwo, wysoka pojemność
67
Q

GLUT4

A
  • transportuje glc
  • mm szkieletowe, serce, tk tłuszczowa
  • wrażliwy na insulinę
  • wysoka pojemność, niskie powinowactwo
68
Q

co się dzieje z glut4 pod wpływem insuliny?

A

1) insulina przyczepia się do receptorów insulinowych na adipocytach i mm szkieletowych
2) aktywacja PI3K - 3-kinaza dosfatydyloinozytolu
3) aktywacja kinazy białkowej Akt(B)
4) aktywacja kinazy białkowej C (PKC)
5) eksternalizacja GLUT4 z pęcherzyków endocytarnych do bł apikalnej

69
Q

przez jaki transporter glc z żyły wrotnej wchłaniane są do wątroby?

A

GLUT2

70
Q

co się dzieje z glc, frc i gal po transporcie do wnętrza hepatocytu?

A

są fosforylowane
frc –> fruktozo-1-fosforanu
glc –> glukozo-6-fosforanu
galaktoza –> galaktozo-1-fosforanu

71
Q

jaki enzym fosforyzuje fruktozę w hepatocycie?

A

ketoheksokinaza

72
Q

jaki enzym fosforyzuje glukozę w hepatocycie?

A

heksokinaza IV/glukokinaza

73
Q

jaki enzym fosforyzuje galaktozę w hepatocycie?

A

galaktokinaza

74
Q

jaki enzym fosforyzuje glc w mięśniach, erytrocytach, mózgu i innych?

A

heksokinaza I, II, III

75
Q

po co fosforyzowana jest glukoza?

A
  • umożliwia jej dalsze przemiany w komórce
  • uniemożliwia jej „wyjście” z komórki
76
Q

napisz reakcję katalizowaną przez heksokinazę/glukokinazę?

A

glukoza –> glukozo-6-P
ATP –> ADP

77
Q

czym się różni heksokinaza od glukokinazy?

A

heksokinaza (tkanki inne niż wątroba) przy zbyt dużym stęż glc już nie fosforyzuje (ale może fosforyzować nawet przy bardzo niskich stężeniach), a glukokinaza właściwie nie ma ograniczeń związanych ze stężeniem glc, ale fosforyzuje przy niskich stężeniach

78
Q

jakie substancje aktywują glukokinazę?

A

glukoza
fruktozo-1-fosforan

79
Q

jakie związki hamują aktywność glukokinazy?

A

GKRP (glukokinase regulatory protein)
fruktozo-6-fosforan
niski poziom ATP w komórce

80
Q

jakie związki indukują ekspresję genu glukokinazy?

A

insulina
dieta bogata w węglowodany

81
Q

jakie związki hamują ekspresję genu glukokinazy?

A

glukagon
głodzenie

82
Q

jak wygląda ekspresja białka GKRP w stanie głodzenia?

A

pochłonięta glukoza przemieniana jest do G-6-P a następnie do F-6-P, który powoduje że GKRP jest połączone z glukokinazą (GK) w jądrze kom. (konformacja otwarta stabilizowana przez białko GKRP –> GK nieaktywna)

83
Q

jak wygląda ekspresja białka GKRP w stanie sytości?

A

wchłaniana fruktoza do hepatocytu przemieniana jest do F-1-P, który (wraz z wchłoniętą glc) powoduje odłączenie glukokinazy (GK) od białka GKRP w jądrze kom. (konformacja zamknięta –> glukokinaza aktywna)

84
Q

czym jest niedobór glukokinazy MODY?

A

niedobór glukokinazy w komórkach beta trzustki; powoduje zaburzenia procesy wydzielania insuliny

85
Q

jak wykorzystywana jest glukoza w PET (pozytonowa emisyjna tomografia)?

A

2-Fluorodeoksyglukoza (18F) – radioaktywny izotop stosowany w
tomografii emisji pozytronowej (PET) w celu wizualizacji zwiększonego
pobierania glukozy w ogniskach nowotworowych.
Transportowana przez GLUT-1 i metabolizowana przez heksokinazę do FDG-6-P.

86
Q

czym jest 2-deoksy-D-glukoza?

A

ihibitor glikolizy - Transportowana do komórki i fosforylowana przez heksokinazę do d-G-6-P - inhibitora izomerazy fosfoheksozowej
(fosfoheksoizomerazy).
Potencjalny lek przeciwnowotworowy.

87
Q

metabolizm jakich monosacharydów może być włączany do szlaku glikolizy?

A

fruktozy: F-1-P –> DHAP oraz aldehyd glicerynowy –> PGA
galaktozy: glukozo-1-P –> glukozo-6-P

88
Q

napisz reakcję katalizowaną przez ketoheksokinazę

A

fruktoza –> fruktozo-1-fosforan
ATP –> ADP

89
Q

na jakim etapie przemian metabolicznych fruktozy włączana jest ona do glikolizy w WĄTROBIE?

A

F-1-P

90
Q

na jakim etapie przemian metabolicznych fruktozy włączana jest ona do glikolizy w nerkach, mięśniach, tk tłuszczowej?

A

F-6-P (przy wysokim stężeniu fruktozy we krwi)

91
Q

czy objawia się niedobór ketoheksokinazy?

A

samoistna fruktozuria/łagodna fruktozuria; Nie wywołuje objawów klinicznych. Jest rozpoznawana przypadkowo.
Stężenie glukozy, mleczanu i kwasu moczowego nie ulegają zmianie.
Nie wymaga żadnych ograniczeń dietetycznych.

92
Q

napisz szlak przemiany fruktozy do glukozo-6-fosforanu.

A

prezentacja 1 slajd 48

93
Q

jaki jest substrat katalizy aldolazy A?

A

fruktozo-1,6-bisfosforan

94
Q

jaki hest substrat katalizy aldolazy B?

A

fruktozo-1,6-bisfosforan oraz fruktozo-1-fosforan;
aldolaza B bierze udział w metabolizmie fruktozy i glukozy, ma większe powinowactwo do F-1,6-BP

95
Q

jaki jest substrat katalizy aldolazy C?

A

fruktozo-1,6-bisfosforan

96
Q

gdzie występuje aldolaza A?

A

w mięśniach szkieletowych

97
Q

gdzie występuje aldolaza B?

A

w wątrobie

98
Q

gdzie występuje aldolaza C?

A

w mózgu

99
Q

napisz reakcję katalizowaną przez triokinazę

A

aldehyd glicerynowy –> aldehyd 3-fosfoglicerynowy (PGA)
ATP –> ADP

100
Q

czym się objawia wrodzona nietolerancja fruktozy? jakiego enzymu jest niedobór?

A

niedobór aldolazy B;
inaczej nietolerancję fruktozy Forescha;
akumulacja fruktozo-1-fosforanu powoduje:
- wzrost aktywności glukokinazy przez co glukoza jest ostro pobierana z krwi aby GK mogła ją ufosforylować i powstaje HIPOGLIKEMIA
- zahamowanie rozkładu GLIKOGENU –> ciężka HIPOGLIKEMIA
- wzrost aktywności kinazy pirogronianowej, czyli wzrost ilości PIROGRONIANU, z niego ACETYLO-CoA, z niego KW TŁUSZCZOWYCH, a to powoduje postanie więcej TAG
- więcej pirogronianu przekształca się do MLECZANU -> KWASICA MLECZANOWA
- więcej acetyloCoA -> więcej CHOLESTEROLU
- więcej TAG to zahamowanie syntezy białek oraz ŻÓŁTACZKA
- wzrost aktywności GK powoduje wzrost G-6-P (substrat szlaku fosfopentozowego) –> większa ilość PURYN –> HIPERURYKEMIA

101
Q

napisz reakcję katalizowaną przez urydylilotransferazę heksozo-1-P

A

galaktozo-1-fosforan –> glukozo-1-fosforan
UDP-glukoza –> UDP-galaktoza

102
Q

napisz reakcję katalizowane przez galaktozo-4-epimerazę

A

UDP-glukoza <-> UDP-galaktoza
JEST NAD+-zależna!!!

103
Q

napisz reakcję katalizowaną przez fosfoglukomutazę

A

glukozo-1-fosforan <–> glukozo-6-fosforan

104
Q

napisz reakcję katalizowaną przez galaktokinazę

A

galaktoza + ATP–> galaktozo-1-fosforan + ADP

105
Q

napisz reakcję katalizowaną przez glukozo-6-fosfatazę

A

glukozo-6-fosforan –> glukoza
H2O –> Pi

106
Q

napisz cały metabolizm galaktozy

A

prezentacja 1 slajd 53

107
Q

jakiego enzymu jest niedobór przy galaktozemii typu 1?

A

urydylilotransferazy heksozo-1-fosforanowej

108
Q

jakiego enzymu jest niedobór przy galaktozemii typu 2?

A

galaktokinazy

109
Q

jakiego enzymu jest niedobór przy galaktozemii typu 3?

A

galaktozo-4-epimerazy

110
Q

charakterystyka galaktozemii typu 2

A
  • Najrzadsza ze znanych form galaktozemii – objawia się wysokim stężeniem Gal we krwi i obecnością Gal w moczu.
  • Brak objawów nietolerancji galaktozy.
  • Gromadzenie galaktitolu w soczewce, osmotyczne pęcznienie włókien soczewki, uszkodzenie błony komórkowej i denaturacja białek !!zaćma!!
  • Rozpoznanie – brak aktywności galaktokinazy w erytrocytach
  • Wyłączenie mleka z pożywienia
111
Q

charakterystyka galaktozemii typu 1

A
  • uszkodzenie mózgu
  • zaćma
  • zahamowanie wzrostu
  • hepatomegalia
  • uszkodzenie nerek
    Objawy po urodzeniu:
  • brak łaknienia
  • wymioty
  • biegunka
  • żółtaczka
  • hipoglikemia
  • hipergalaktozemia
  • galaktozuria uszkodzenie nerek białkomocz
    Nieleczona prowadzi do zgonu -> podaje się produkty mlekozastępcze
112
Q

charakterystyka galaktozemii typu 3

A
  • nie wywołuje żadnych objawów chorobowych
  • brak enzymu stwierdza się tylko w erytrocytach i leukocytach
  • rozpoznanie ustala się przez określenie aktywności epimerazy w krwinkach czerwonych
  • enzymopatia nie wymaga żadnego leczenia
  • może pojawić się zaćma
113
Q

jaka reakcja zachodzi w soczewce która może prowadzić do ZAĆMY przy galaktozemiach?

A

glukoza/galaktoza –> sorbitol/galaktitol
NADPH+H+ –> NADP+
E: reduktaza aldozowa
to też zachodzi w nerkach i nerwach; może powodować ZAĆMĘ, neuropatie i nefropatie

114
Q

jak zachodzi synteza fruktozy z glukozy w wątrobie i KANALIKACH NASIENNYCH?

A

(1) glukoza –> sorbitol
NADPH+H+ –> NADP+
E: reduktaza aldozowa
(2) sorbitol –> fruktoza
NAD+ –> NADH+H+
E: dehydrogenaza sorbitolowa

115
Q

do czego może być wykorzystywany G-6-P (który powstał z gal lub glc)?

A
  • szlak fosfopentozowy - nukleotydy i elementy budulcowe komórek, oraz równoważniki redukcyjne niezbędne w procesach biosyntez
  • glikoliza - produkcja energii, synteza lipidów i aminokwasów
  • glikogen - zapasy energetyczne
116
Q

ile glikogenu średnio w wątrobie ma 70kg osoba?

A

75 g

117
Q

ile glikogenu średnio w mięśniach szkieletowych ma 70kg osoba?

A

250g

118
Q

po co jest glikogen w wątrobie?

A

do utrzymywania odpowiedniego poziomu glukozy we krwi

119
Q

po co jest glikogen w mięśniach?

A

produkcja energii ale tylko dla mięśni

120
Q

jakie białka występują w strukturze glikogenu?

A

glikogenina, enzymy, białka regulatorowe

121
Q

z czego składa się glikogen?

A
  • GLUKOZA
  • białka
  • grupy fosforanowe
  • jednostki glukozaminy
122
Q

czym jest glikogenina?

A

glukozylotransferaza, enzym pełniący jednocześnie funkcję startera,
katalizujący polimeryzację pierwszych 10-20 jednostek
glukozowych w procesie syntezy glikogenu de novo (autoglikozylacja Tyr).

123
Q

czy objawia się glikogenoza XIV? jakiego enzymu jest to niedobór?

A

niedobór glikogeniny - zmniejszona ilość glikogenu w mięśniach i sercu

124
Q

jakie wiązania między cząsteczkami glukozy występują w strukturze glikogenu?

A

alfa 1-6 glikozydowe (rozgałęzienia)
alfa 1-4 glikozydowe (prosty łańcuch)
przypomina strukturę skrobii

125
Q

napisz reakcję katalizowaną przez syntazę glikogenu

A

glc-glc + UDP-glc –> glc-glc-glc + UDP

126
Q

napisz reakcję katalizowaną przez enzym rozgałęziający

A

to samo co przy syntezie glikogenu ale zamiast wiązania alfa-1-4-glikozydowego jest alfa-1-6-glikozydowe

127
Q

napisz szlak powstawania UDP-glc z G-6-P

A

prezentacja 1 slajd 66

128
Q

napisz reakcję katalizowaną przez pirofosforylazę UPD-glukozy

A

G-1-P –> UDP-glc
UTP –> PPi
reakcja nieodwracalna, silnie egzoergiczna

129
Q

napisz reakcję katalizowaną przez kinazę difosfonukleozydową

A

UDP –> UTP
ATP –> ADP

130
Q

jak objawia się glikogeneza 0 i jakiego enzymu brakuje?

A

niedobór syntazy glikogenu;
1. typ mięśniowo – sercowy
zmniejszona synteza glikogenu, miopatia, kardiomiopatia przerostowa,
niewydolność fizyczna, nagłe zatrzymanie akcji serca
2. typ wątrobowy
zmniejszona synteza glikogenu,
- poposiłkowa hiperglikemia, glukozuria, hiperlaktatemia
- w głodzie – hipoglikemia, hiperketonemia, może prowadzić do śmierci
we wczesnym wieku

131
Q

jak objawia się glikogeneza IV? jakiego enzymu brakuje?

A

niedobór enzymu rozgałęziającego; choroba Andersona, amylopektynoza;
- długie łańcuchy glikogenu o niewielkiej ilości rozgałęzień, co prowadzi do
precypitacji glikogenu i utrudnia późniejsze jego rozkładanie,
marskość wątroby
- obwodowa miopatia, kardiomiopatia, hepatosplenomegalia, neuropatie
- śmierć w wieku 3-5 lat (w przypadku większego poziomu enzymu
następuje później)

132
Q

jak zachodzi aktywacja allosteryczna syntazy glikogenu?

A

1) najpierw jest fosforyzowana w centrum allosterycznym
2) defosforylacja centrum katalitycznego przez kinazę białkową (aktywacja tej reakcji przez insulinę)

133
Q

jak zachodzi faza oksydacyjna szlaku fosfopentozowego? TAK OGÓLNIE

A

glukozo-6-fosforan –> rybulozo-5-fosforanu
2 NADP+ –> 2 NADPH+H+
odłącza się CO2

134
Q

napisz szlak fazy oksydacyjnej szlaku fosfopentozowego

A

prezentacja 1 slajd 72

135
Q

co powstaje z rybulozo-5-fosforanu po katalizie:
a) izomerazą,
b) epimerazą?

A

a) rybozo-5-fosforan
b) ksylulozo-5-fozsoran

136
Q

napisz reakcję katalizowaną przez transketolazę

A

rybozo-5-fosforan <–> aldehyd 3-fosfoglicerynowy
ksylulozo-5-fosforan <–> sedoheptulozo-7-fosforan

137
Q

jaki związek jest potrzebny jako kofaktor transketolazy?

A

tiamina

138
Q

czym objawia się niedobór tiaminy i kiedy się bada jej poziom?

A

Badanie aktywności transketolazy wykonuje się przy
podejrzeniu niedoboru tiaminy.
Niska aktywność transketolazy oznacza jej niedobór.
Pomiar aktywności wykonuje się podając tiaminę.
Jeśli aktywność transketolazy w erytrocytach po podaniu
tiaminy wzrasta, oznacza to niedobór.
Brak wzrostu aktywności oznacza, że poziom tiaminy jest
odpowiedni.

139
Q

napisz reakcję katalizowaną przez transaldolazę

A

aldehyd 3-fosfoglicerynowy <–> fruktozo-6-fosforan
sedoheptulozo-7-fosforan <–> erytrozo-4-fosforan

140
Q

jaki są ostateczne produkty fazy nieoksydacyjnej szlaku fosfopentozowego?

A

2* fruktozo-6-fosforan + aldehyd 3-fosfoglicerynowy

141
Q

jaki produkt szlaku fosfopentozowego jest wykorzystywany do produkcji pentoz?

A

rybulozo-5-fosforan (produkt fazy oksydacyjnej)

142
Q

napisz reakcję sumaryczną fazy oksydacyjnej szlaku fosfopentozowego

A

G-6-P + 2NADP+ + H2O Rib-5-P + 2NADPH + 2H+ + CO2

143
Q

do czego są wykorzystywane NADPH+H+ wytworzone w fazie oksydacyjnej szlaku fosfopentozowego?

A

reakcje redukcji

144
Q

w jakich przypadkach jest zwiększone zapotrzebowanie na aktywność szlaku fosfopentozowego?

A
  • zapotrzebowanie na NADPH w wątrobie i adipocytach po posiłku.
  • zapotrzebowanie na NADPH i pentozy (np. w wątrobie)
  • zapotrzebowanie na NADPH (np. w wątrobie i erytrocytach )
  • zapotrzebowanie na pentozy (np. komórki nowotworowe )
145
Q

z jakiego produktu szlaku fosfopentozowego powstają nukleotydy?

A

rybozo-5-fosforan

146
Q

jak regulowana jest aktywność fazy oksydacyjnej szlaku fosfopentozowego?

A

jak stęż NADPH+H+ SPADA a stęż NADP+ rożnie to WZRASTA AKTYWNOŚĆ fazy oksydacyjnej;
W wątrobie i adipocytach:
- na poziomie syntezy białka (wzrasta)
- dieta bogata w węglowodany (wzrasta)
- dieta bogata w lipidy / głodzenie (spada)
- insulina (wzrasta)
- glukagon (wątroba) (spada)

147
Q

jakie są konsekwencje niedoboru dehydrogenazy glukozo-6-fosforanowej?

A

Objawy mogą występować od urodzenia – hemoliza i hematuria –> hiperbilirubinemia –>żółtaczki.
Objawy mogą występować na skutek indukcji stresu oksydacyjnego przez:
- infekcje (np. zapalenie płuc), stany zapalne wątroby, infekcje wirusowe (np. Herpes), stosowane leki
(sulfonamidy, primaqina– lek antymalaryczny, metylen blue– stosowany w leczeniu methemoglobinemii,
analgetyki);
- spożywanie bobu (Vicia fava) – fawizm*
. Czynnikiem utleniającym jest wicyna,
zawarta w ziarnach roślin strączkowych oraz ich pyłkach.
Obraz kliniczny:
- ostry odczyn hemolityczny z żółtaczką
- podwyższona temperatura
- gwałtowny spadek liczby erytrocytów
- po 2 – 3 dniach następuje hemolizy
- po upływie miesiąca obraz jest prawidłowy
Wśród nosicieli tej enzymopatii występuje mniejsza śmiertelność z powodu malarii.

Bioszka (15 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions