carbs 1 Flashcards
jakie są funkcje węglowodanów?
energetyczna:
- skrobia (glukoza)
- sacharoza (glukoza, fruktoza)
- laktoza (glukoza, galaktoza)
- glikogen (glukoza)
składniki ważnych związków:
- DNA, RNA (pentozy)
- ATP, ADP, AMP i inne nukleotydy purynowe i pirymidynowe (pentozy)
- NAD, NADP, FMN, FAD (pentozy)
składniki glukokoniugatów (glikoprotein i proteoglikanów):
- przeciwciała (γ-globuliny)
- białka układu krzepnięcia krwi
- składniki macierzy pozakomórkowej
- związki niezbędne w procesach gojenia ran, migracji komórek
(w tym nowotworowych)
- wiele innych funkcji
glikozydy (jako leki):
- glikozydy nasercowe – glikozydy naparstnicy, ouabaina
- niektóre antybiotyki – np. erytromycyna – zawiera aminocukry
funkcja strukturalna:
- celuloza (rośliny)
- chityna (skorupiaki)
- peptydoglikany (bakterie)
jaki % spożytych składników pokarmowych powinny stanowić cukry?
58%
jak dzielimy ziarna skrobii?
amyloza (łańcuch nierozgałęziony, połączenia alfa1-4, korzystniejsze dla zdrowia)
amylopektyna (łańcuch rozgałęziony, połączenia alfa1-4 i alfa 1-6)
IG/indeks glikemiczny=
stężenie Glc we krwi po posiłku zawierającym 50 g węglowodanów/stężenie Glc we krwi po spożyciu 50 g Glc
co to jest skrobia oporna?
Skrobia oporna na działanie a-amylazy. Nie jest trawiona w jelicie cienkim.
W jelicie grubym podlega działaniu enzymów bakteryjnych.
Końcowymi produktami są krótkołańcuchowe kwasy tłuszczowe (SCFA)
jaki jest substrat alfa amylazy ślinowej ?
skrobia
jakie są produkty katalizy alfa amylazy ślinowej?
dekstryny i maltoza/izomaltoza
gdzie inaktywowana jest alfa amylaza ślinowa?
w żołądku pH=2
jakie są produkty katalizy alfa-amylazy trzustkowej?
dekstryny graniczne + maltoza + izomaltoza (+ maltotrioza)
jakie są enzymy rąbka szczoteczkowego? (w kontekście trawienia węgli)
maltaza
izomaltaza
laktaza
sacharaza
beta glikozydaza
trehalaza
co aktywuje amylazę ślinową?
Cl-
jakim typem enzymu jest alfa amylaza trzustkowa/ślinowa ze względu na miejsce hydrolizowanych wiązań?
endoglikozydaza
co hamuje aktywność alfa amylazy ślinowej?
kwaśne środowisko żołądka
co hamuje aktywność amylazy trzustkowej?
akarboza- oligosacharyd (stosowana w
cukrzycy typu 2), obniża stężenie glukozy i
triacylogliceroli we krwi.
z czego składa się sacharoza?
glukoza i fruktoza
z czego składa się izomaltoza?
glukoza *2
z czego składa się maltoza?
glukoza*2
z czego składa się laktoza?
glukoza i galaktoza
z czego składa się trehaloza?
glukoza*2
jakim typem enzymu jest glukoamylaza ze względu na miejsce hydrolizowanych wiązań?
egzoglukozydaza
co hamuje aktywność glukoamylazy?
akarboza
gdzie występuje glukoamylaza?
enzym rąbka szczoteczkowego
jakie są substraty glukoamylazy?
amyloza, amylopektyna, glikogen, maltoza
jakie są substraty sacharazy/izomaltazy?
sacharoza, maltotrioza, maltoza
jakie są substraty izomaltazy/maltazy?
dekstryny, maltoza, maltotrioza
jakie enzymy należą do beta glikozydaz?
- glukozylo-ceramidaza
- laktaza
jakie są substraty glukozylo-ceramidazy?
ceramidy (w glikolipidach)
jakie są substraty laktazy?
laktoza
jakie są substraty trehalazy?
trehaloza
jak zakotwiczone są w nabłonku wszystkie enzymy rąbka szczoteczkowego oprócz trehalazy?
końcem N
jak zakotwiczona do nabłonka jelita jest trehalaza?
Trehalaza jest zakotwiczona
poprzez
glikozylo-fosfatydyloinozytol
niedobór genetyczny jakiego enzymu może prowadzić do nietolerancji sacharozy?
sacharazy/izomaltazy, ale nie wpływa na trawienie skrobi.
co jest czynnikiem etiologicznym wrodzonej nietolerancji laktozy?
brak ekspresji genu kodującego laktazę;
objawy pojawiają się krótko po urodzeniu; bardzo rzadki
charakterystyka pierwotnej nietolerancji laktozy
rozwijający się w późniejszym wieku
(ang. primary late-onset), objawia się po 2 roku życia
jaki może być powód wtórnej nietolerancji laktozy?
stany zapalne jelita w celiakii,
chorobie Leśniowskiego-Crohna (ang. inflammatory bowel disease),
zakażeniach wirusowych i pasożytniczych
jak zdiagnozować nietolerancję laktozy?
Test nietolerancji laktozy:
Pomiar ilości wydychanego wodoru po spożyciu laktozy (10-50 g)
Test tolerancji laktozy:
Pomiar stężenia glukozy we krwi po spożyciu laktozy (10-50 g)
jak można leczyć nietolerancję laktozy ?
Podawanie laktazy zmniejsza dolegliwości
jaki błonnik jest rozpuszczalny?
pektyny, gumy, mucyny
jaki błonnik jest nierozpuszczalny?
ligniny, celuloza, hemiceluloza
jakie są funkcje błonnika?
- zwiększa ruchliwość jelita*
- rozluźnia stolec obniżając ciśnienie wywierane na ścianę jelita
- zmniejsza wchłanianie cholesterolu (ale też witamin rozpuszczalnych
w tłuszczach i niektórych minerałów)
do czego bakterie rozkładają niestrawione węglowodany?
octan
maślan
propionian
mleczan
czym jest laktuloza i co powoduje?
Osmotyczny lek przeczyszczający - nietrawiony i niewchłaniany.
Rozkładany przez bakterie do kwasów organicznych – mleczanu, octanu, propionianu i maślanu.
Poprzez zmianę ciśnienia osmotycznego powoduje wzrost ilości wody w jelicie co wywołuje efekt przeczyszczający.
gdzie w przewodzie pokarmowym zachodzi absorpcja monosacharydów?
zachodzi głównie w dwunastnicy i w przednim odcinku jelita czczego
jakie przenośniki glukozowe są w błonie apikalnej ENTEROCYTÓW?
SGLT1
GLUT2
GLUT5
SGLT1
kotransporter sodowo-glukozowy 1;
przenośnik sodowo-glukozowy,
transportuje również galaktozę;
transport wtórnie aktywny;
2 Na+ + 1 Glc do środka;
sprzężony z działaniem pompy sodowo-potasowej
GLUT2
transporter glukozowy 2;
przenośnik glukozy/galaktozy/fruktozy
dyfuzja ułatwiona;
przenosi węgle z jelita do enterocytu ale też z enterocytu do krwi
GLUT5
transporter glukozowy;
przenośnik FRUKTOZY
dyfuzja ułatwiona
gdzie występuje SGLT2?
w nerkach
jaki jest inhibitor SGLT2?
inhibitor - gliflozyna (stosowana w
cukrzycy typu 2) – hamuje
reabsorpcję glukozy z moczu
jakie główne składniki pokarmowe aktywują SGLT1?
glukoza
Na+
glukagon
jakie główne składniki pokarmowe hamują aktywność SGLT1?
insulina
fluoryzyna
leptyna
jakie transportery są obecne na błonie apikalnej enterocytu pomiędzy posiłkami/po sekrecji insuliny (1) a jakie po posiłku bogatym w węglowodany(2)?
(1) SGLT1 bo jest niezależny od insuliny, GLUT 2 się chowa bo jest przez insulinę pakowany do pęcherzyków trzanportowych
(2) SGLT1 i GLUT2
przez jaki receptor może być regulowane wchłanianie monosacharydów do enterocytów?
T1R2/R3
jakie są ligandy T1R2/R3?
słodziki
glukoza
galaktoza
fruktoza
jak działa pobudzenie T1R2/R3?
drugi przekaźnik PLC –> fosfolipaza C
aktywacja PKC –> kinazy białkowej C
wywalanie na błonę apikalną GLUT2
ZWIĘKSZENIE wchłaniania węglowodanów z jelita
jak wygląda dystrybucja węglowodanów u osób dorosłych?
40% leci do mózgu
40% do mięśni szkieletowych
20% do skóry i erytrocytów gdzie może być przerobiona do mleczanu (z niego z powrotem można zrobić glukozę)
jak wygląda dystrybucja węglowodanów u dzieci?
80% do mózgu
10% do mięśni szkieletowych
10% do erytrocytów i skóry
jakie jest prawidłowe stężenie glukozy we krwi na czczo?
70-99mg/dl lub 3,9-5,5mM/L
jakie jest prawidłowe szczytowe stężenie glc we krwi 0,5h po posiłku?
130mg/dL lub 7,5mM/L
co to jest glikacja?
nieenzymatyczna reakcja glukozy (i innych cukrów) z
aminokwasami (białkami), lipidami, kwasami nukleinowymi.
jak nazywają się skrótowe produkty glikacji?
AGE
jakie są negatywne skutki AGE?
- wiążą się do struktur komórkowych
- wiążą się do receptorów wywołując stan zapalny i stres oksydacyjny
czego wskaźnikiem jest hemoglobina glikowana HbA1c?
Stężenie glikowanej Hb jest wskaźnikiem stężenia glukozy w ciągu ostatnich kilku tygodni (4-12).
GLUT1
- transporter glc i gal
- pierwotny transporter glukozy w
tkankach płodowych oraz hodowlach
komórkowych - komórki barier, w tym krew/mózg;
- wysokie powinowactwo, niska pojemność
gdzie występuje GLUT2?
wątroba i jelito cienkie
GLUT3
- transportuje glc i gal
- neurony, łożysko, jądra
- wysokie powinowactwo, wysoka pojemność
GLUT4
- transportuje glc
- mm szkieletowe, serce, tk tłuszczowa
- wrażliwy na insulinę
- wysoka pojemność, niskie powinowactwo
co się dzieje z glut4 pod wpływem insuliny?
1) insulina przyczepia się do receptorów insulinowych na adipocytach i mm szkieletowych
2) aktywacja PI3K - 3-kinaza dosfatydyloinozytolu
3) aktywacja kinazy białkowej Akt(B)
4) aktywacja kinazy białkowej C (PKC)
5) eksternalizacja GLUT4 z pęcherzyków endocytarnych do bł apikalnej
przez jaki transporter glc z żyły wrotnej wchłaniane są do wątroby?
GLUT2
co się dzieje z glc, frc i gal po transporcie do wnętrza hepatocytu?
są fosforylowane
frc –> fruktozo-1-fosforanu
glc –> glukozo-6-fosforanu
galaktoza –> galaktozo-1-fosforanu
jaki enzym fosforyzuje fruktozę w hepatocycie?
ketoheksokinaza
jaki enzym fosforyzuje glukozę w hepatocycie?
heksokinaza IV/glukokinaza
jaki enzym fosforyzuje galaktozę w hepatocycie?
galaktokinaza
jaki enzym fosforyzuje glc w mięśniach, erytrocytach, mózgu i innych?
heksokinaza I, II, III
po co fosforyzowana jest glukoza?
- umożliwia jej dalsze przemiany w komórce
- uniemożliwia jej „wyjście” z komórki
napisz reakcję katalizowaną przez heksokinazę/glukokinazę?
glukoza –> glukozo-6-P
ATP –> ADP
czym się różni heksokinaza od glukokinazy?
heksokinaza (tkanki inne niż wątroba) przy zbyt dużym stęż glc już nie fosforyzuje (ale może fosforyzować nawet przy bardzo niskich stężeniach), a glukokinaza właściwie nie ma ograniczeń związanych ze stężeniem glc, ale fosforyzuje przy niskich stężeniach
jakie substancje aktywują glukokinazę?
glukoza
fruktozo-1-fosforan
jakie związki hamują aktywność glukokinazy?
GKRP (glukokinase regulatory protein)
fruktozo-6-fosforan
niski poziom ATP w komórce
jakie związki indukują ekspresję genu glukokinazy?
insulina
dieta bogata w węglowodany
jakie związki hamują ekspresję genu glukokinazy?
glukagon
głodzenie
jak wygląda ekspresja białka GKRP w stanie głodzenia?
pochłonięta glukoza przemieniana jest do G-6-P a następnie do F-6-P, który powoduje że GKRP jest połączone z glukokinazą (GK) w jądrze kom. (konformacja otwarta stabilizowana przez białko GKRP –> GK nieaktywna)
jak wygląda ekspresja białka GKRP w stanie sytości?
wchłaniana fruktoza do hepatocytu przemieniana jest do F-1-P, który (wraz z wchłoniętą glc) powoduje odłączenie glukokinazy (GK) od białka GKRP w jądrze kom. (konformacja zamknięta –> glukokinaza aktywna)
czym jest niedobór glukokinazy MODY?
niedobór glukokinazy w komórkach beta trzustki; powoduje zaburzenia procesy wydzielania insuliny
jak wykorzystywana jest glukoza w PET (pozytonowa emisyjna tomografia)?
2-Fluorodeoksyglukoza (18F) – radioaktywny izotop stosowany w
tomografii emisji pozytronowej (PET) w celu wizualizacji zwiększonego
pobierania glukozy w ogniskach nowotworowych.
Transportowana przez GLUT-1 i metabolizowana przez heksokinazę do FDG-6-P.
czym jest 2-deoksy-D-glukoza?
ihibitor glikolizy - Transportowana do komórki i fosforylowana przez heksokinazę do d-G-6-P - inhibitora izomerazy fosfoheksozowej
(fosfoheksoizomerazy).
Potencjalny lek przeciwnowotworowy.
metabolizm jakich monosacharydów może być włączany do szlaku glikolizy?
fruktozy: F-1-P –> DHAP oraz aldehyd glicerynowy –> PGA
galaktozy: glukozo-1-P –> glukozo-6-P
napisz reakcję katalizowaną przez ketoheksokinazę
fruktoza –> fruktozo-1-fosforan
ATP –> ADP
na jakim etapie przemian metabolicznych fruktozy włączana jest ona do glikolizy w WĄTROBIE?
F-1-P
na jakim etapie przemian metabolicznych fruktozy włączana jest ona do glikolizy w nerkach, mięśniach, tk tłuszczowej?
F-6-P (przy wysokim stężeniu fruktozy we krwi)
czy objawia się niedobór ketoheksokinazy?
samoistna fruktozuria/łagodna fruktozuria; Nie wywołuje objawów klinicznych. Jest rozpoznawana przypadkowo.
Stężenie glukozy, mleczanu i kwasu moczowego nie ulegają zmianie.
Nie wymaga żadnych ograniczeń dietetycznych.
napisz szlak przemiany fruktozy do glukozo-6-fosforanu.
prezentacja 1 slajd 48
jaki jest substrat katalizy aldolazy A?
fruktozo-1,6-bisfosforan
jaki hest substrat katalizy aldolazy B?
fruktozo-1,6-bisfosforan oraz fruktozo-1-fosforan;
aldolaza B bierze udział w metabolizmie fruktozy i glukozy, ma większe powinowactwo do F-1,6-BP
jaki jest substrat katalizy aldolazy C?
fruktozo-1,6-bisfosforan
gdzie występuje aldolaza A?
w mięśniach szkieletowych
gdzie występuje aldolaza B?
w wątrobie
gdzie występuje aldolaza C?
w mózgu
napisz reakcję katalizowaną przez triokinazę
aldehyd glicerynowy –> aldehyd 3-fosfoglicerynowy (PGA)
ATP –> ADP
czym się objawia wrodzona nietolerancja fruktozy? jakiego enzymu jest niedobór?
niedobór aldolazy B;
inaczej nietolerancję fruktozy Forescha;
akumulacja fruktozo-1-fosforanu powoduje:
- wzrost aktywności glukokinazy przez co glukoza jest ostro pobierana z krwi aby GK mogła ją ufosforylować i powstaje HIPOGLIKEMIA
- zahamowanie rozkładu GLIKOGENU –> ciężka HIPOGLIKEMIA
- wzrost aktywności kinazy pirogronianowej, czyli wzrost ilości PIROGRONIANU, z niego ACETYLO-CoA, z niego KW TŁUSZCZOWYCH, a to powoduje postanie więcej TAG
- więcej pirogronianu przekształca się do MLECZANU -> KWASICA MLECZANOWA
- więcej acetyloCoA -> więcej CHOLESTEROLU
- więcej TAG to zahamowanie syntezy białek oraz ŻÓŁTACZKA
- wzrost aktywności GK powoduje wzrost G-6-P (substrat szlaku fosfopentozowego) –> większa ilość PURYN –> HIPERURYKEMIA
napisz reakcję katalizowaną przez urydylilotransferazę heksozo-1-P
galaktozo-1-fosforan –> glukozo-1-fosforan
UDP-glukoza –> UDP-galaktoza
napisz reakcję katalizowane przez galaktozo-4-epimerazę
UDP-glukoza <-> UDP-galaktoza
JEST NAD+-zależna!!!
napisz reakcję katalizowaną przez fosfoglukomutazę
glukozo-1-fosforan <–> glukozo-6-fosforan
napisz reakcję katalizowaną przez galaktokinazę
galaktoza + ATP–> galaktozo-1-fosforan + ADP
napisz reakcję katalizowaną przez glukozo-6-fosfatazę
glukozo-6-fosforan –> glukoza
H2O –> Pi
napisz cały metabolizm galaktozy
prezentacja 1 slajd 53
jakiego enzymu jest niedobór przy galaktozemii typu 1?
urydylilotransferazy heksozo-1-fosforanowej
jakiego enzymu jest niedobór przy galaktozemii typu 2?
galaktokinazy
jakiego enzymu jest niedobór przy galaktozemii typu 3?
galaktozo-4-epimerazy
charakterystyka galaktozemii typu 2
- Najrzadsza ze znanych form galaktozemii – objawia się wysokim stężeniem Gal we krwi i obecnością Gal w moczu.
- Brak objawów nietolerancji galaktozy.
- Gromadzenie galaktitolu w soczewce, osmotyczne pęcznienie włókien soczewki, uszkodzenie błony komórkowej i denaturacja białek !!zaćma!!
- Rozpoznanie – brak aktywności galaktokinazy w erytrocytach
- Wyłączenie mleka z pożywienia
charakterystyka galaktozemii typu 1
- uszkodzenie mózgu
- zaćma
- zahamowanie wzrostu
- hepatomegalia
- uszkodzenie nerek
Objawy po urodzeniu: - brak łaknienia
- wymioty
- biegunka
- żółtaczka
- hipoglikemia
- hipergalaktozemia
- galaktozuria uszkodzenie nerek białkomocz
Nieleczona prowadzi do zgonu -> podaje się produkty mlekozastępcze
charakterystyka galaktozemii typu 3
- nie wywołuje żadnych objawów chorobowych
- brak enzymu stwierdza się tylko w erytrocytach i leukocytach
- rozpoznanie ustala się przez określenie aktywności epimerazy w krwinkach czerwonych
- enzymopatia nie wymaga żadnego leczenia
- może pojawić się zaćma
jaka reakcja zachodzi w soczewce która może prowadzić do ZAĆMY przy galaktozemiach?
glukoza/galaktoza –> sorbitol/galaktitol
NADPH+H+ –> NADP+
E: reduktaza aldozowa
to też zachodzi w nerkach i nerwach; może powodować ZAĆMĘ, neuropatie i nefropatie
jak zachodzi synteza fruktozy z glukozy w wątrobie i KANALIKACH NASIENNYCH?
(1) glukoza –> sorbitol
NADPH+H+ –> NADP+
E: reduktaza aldozowa
(2) sorbitol –> fruktoza
NAD+ –> NADH+H+
E: dehydrogenaza sorbitolowa
do czego może być wykorzystywany G-6-P (który powstał z gal lub glc)?
- szlak fosfopentozowy - nukleotydy i elementy budulcowe komórek, oraz równoważniki redukcyjne niezbędne w procesach biosyntez
- glikoliza - produkcja energii, synteza lipidów i aminokwasów
- glikogen - zapasy energetyczne
ile glikogenu średnio w wątrobie ma 70kg osoba?
75 g
ile glikogenu średnio w mięśniach szkieletowych ma 70kg osoba?
250g
po co jest glikogen w wątrobie?
do utrzymywania odpowiedniego poziomu glukozy we krwi
po co jest glikogen w mięśniach?
produkcja energii ale tylko dla mięśni
jakie białka występują w strukturze glikogenu?
glikogenina, enzymy, białka regulatorowe
z czego składa się glikogen?
- GLUKOZA
- białka
- grupy fosforanowe
- jednostki glukozaminy
czym jest glikogenina?
glukozylotransferaza, enzym pełniący jednocześnie funkcję startera,
katalizujący polimeryzację pierwszych 10-20 jednostek
glukozowych w procesie syntezy glikogenu de novo (autoglikozylacja Tyr).
czy objawia się glikogenoza XIV? jakiego enzymu jest to niedobór?
niedobór glikogeniny - zmniejszona ilość glikogenu w mięśniach i sercu
jakie wiązania między cząsteczkami glukozy występują w strukturze glikogenu?
alfa 1-6 glikozydowe (rozgałęzienia)
alfa 1-4 glikozydowe (prosty łańcuch)
przypomina strukturę skrobii
napisz reakcję katalizowaną przez syntazę glikogenu
glc-glc + UDP-glc –> glc-glc-glc + UDP
napisz reakcję katalizowaną przez enzym rozgałęziający
to samo co przy syntezie glikogenu ale zamiast wiązania alfa-1-4-glikozydowego jest alfa-1-6-glikozydowe
napisz szlak powstawania UDP-glc z G-6-P
prezentacja 1 slajd 66
napisz reakcję katalizowaną przez pirofosforylazę UPD-glukozy
G-1-P –> UDP-glc
UTP –> PPi
reakcja nieodwracalna, silnie egzoergiczna
napisz reakcję katalizowaną przez kinazę difosfonukleozydową
UDP –> UTP
ATP –> ADP
jak objawia się glikogeneza 0 i jakiego enzymu brakuje?
niedobór syntazy glikogenu;
1. typ mięśniowo – sercowy
zmniejszona synteza glikogenu, miopatia, kardiomiopatia przerostowa,
niewydolność fizyczna, nagłe zatrzymanie akcji serca
2. typ wątrobowy
zmniejszona synteza glikogenu,
- poposiłkowa hiperglikemia, glukozuria, hiperlaktatemia
- w głodzie – hipoglikemia, hiperketonemia, może prowadzić do śmierci
we wczesnym wieku
jak objawia się glikogeneza IV? jakiego enzymu brakuje?
niedobór enzymu rozgałęziającego; choroba Andersona, amylopektynoza;
- długie łańcuchy glikogenu o niewielkiej ilości rozgałęzień, co prowadzi do
precypitacji glikogenu i utrudnia późniejsze jego rozkładanie,
marskość wątroby
- obwodowa miopatia, kardiomiopatia, hepatosplenomegalia, neuropatie
- śmierć w wieku 3-5 lat (w przypadku większego poziomu enzymu
następuje później)
jak zachodzi aktywacja allosteryczna syntazy glikogenu?
1) najpierw jest fosforyzowana w centrum allosterycznym
2) defosforylacja centrum katalitycznego przez kinazę białkową (aktywacja tej reakcji przez insulinę)
jak zachodzi faza oksydacyjna szlaku fosfopentozowego? TAK OGÓLNIE
glukozo-6-fosforan –> rybulozo-5-fosforanu
2 NADP+ –> 2 NADPH+H+
odłącza się CO2
napisz szlak fazy oksydacyjnej szlaku fosfopentozowego
prezentacja 1 slajd 72
co powstaje z rybulozo-5-fosforanu po katalizie:
a) izomerazą,
b) epimerazą?
a) rybozo-5-fosforan
b) ksylulozo-5-fozsoran
napisz reakcję katalizowaną przez transketolazę
rybozo-5-fosforan <–> aldehyd 3-fosfoglicerynowy
ksylulozo-5-fosforan <–> sedoheptulozo-7-fosforan
jaki związek jest potrzebny jako kofaktor transketolazy?
tiamina
czym objawia się niedobór tiaminy i kiedy się bada jej poziom?
Badanie aktywności transketolazy wykonuje się przy
podejrzeniu niedoboru tiaminy.
Niska aktywność transketolazy oznacza jej niedobór.
Pomiar aktywności wykonuje się podając tiaminę.
Jeśli aktywność transketolazy w erytrocytach po podaniu
tiaminy wzrasta, oznacza to niedobór.
Brak wzrostu aktywności oznacza, że poziom tiaminy jest
odpowiedni.
napisz reakcję katalizowaną przez transaldolazę
aldehyd 3-fosfoglicerynowy <–> fruktozo-6-fosforan
sedoheptulozo-7-fosforan <–> erytrozo-4-fosforan
jaki są ostateczne produkty fazy nieoksydacyjnej szlaku fosfopentozowego?
2* fruktozo-6-fosforan + aldehyd 3-fosfoglicerynowy
jaki produkt szlaku fosfopentozowego jest wykorzystywany do produkcji pentoz?
rybulozo-5-fosforan (produkt fazy oksydacyjnej)
napisz reakcję sumaryczną fazy oksydacyjnej szlaku fosfopentozowego
G-6-P + 2NADP+ + H2O Rib-5-P + 2NADPH + 2H+ + CO2
do czego są wykorzystywane NADPH+H+ wytworzone w fazie oksydacyjnej szlaku fosfopentozowego?
reakcje redukcji
w jakich przypadkach jest zwiększone zapotrzebowanie na aktywność szlaku fosfopentozowego?
- zapotrzebowanie na NADPH w wątrobie i adipocytach po posiłku.
- zapotrzebowanie na NADPH i pentozy (np. w wątrobie)
- zapotrzebowanie na NADPH (np. w wątrobie i erytrocytach )
- zapotrzebowanie na pentozy (np. komórki nowotworowe )
z jakiego produktu szlaku fosfopentozowego powstają nukleotydy?
rybozo-5-fosforan
jak regulowana jest aktywność fazy oksydacyjnej szlaku fosfopentozowego?
jak stęż NADPH+H+ SPADA a stęż NADP+ rożnie to WZRASTA AKTYWNOŚĆ fazy oksydacyjnej;
W wątrobie i adipocytach:
- na poziomie syntezy białka (wzrasta)
- dieta bogata w węglowodany (wzrasta)
- dieta bogata w lipidy / głodzenie (spada)
- insulina (wzrasta)
- glukagon (wątroba) (spada)
jakie są konsekwencje niedoboru dehydrogenazy glukozo-6-fosforanowej?
Objawy mogą występować od urodzenia – hemoliza i hematuria –> hiperbilirubinemia –>żółtaczki.
Objawy mogą występować na skutek indukcji stresu oksydacyjnego przez:
- infekcje (np. zapalenie płuc), stany zapalne wątroby, infekcje wirusowe (np. Herpes), stosowane leki
(sulfonamidy, primaqina– lek antymalaryczny, metylen blue– stosowany w leczeniu methemoglobinemii,
analgetyki);
- spożywanie bobu (Vicia fava) – fawizm*
. Czynnikiem utleniającym jest wicyna,
zawarta w ziarnach roślin strączkowych oraz ich pyłkach.
Obraz kliniczny:
- ostry odczyn hemolityczny z żółtaczką
- podwyższona temperatura
- gwałtowny spadek liczby erytrocytów
- po 2 – 3 dniach następuje hemolizy
- po upływie miesiąca obraz jest prawidłowy
Wśród nosicieli tej enzymopatii występuje mniejsza śmiertelność z powodu malarii.
