Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Bioszka > Aminokwasy 1 > Flashcards

Aminokwasy 1 Flashcards

1
Q

ile gramów wynosi pula aminokwasów wolnych?

A

ok 100 g

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

jakie istnieją substraty do syntezy aminokwasów wolnych de novo?

A

pirogronian
fosfoenolopirogronian/PEP
3-P-glicerynian
alfa-ketokwasy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

ile kg białka zawiera w sobie 70kg człowiek?

A

12kg

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

jakie są źródła aa wchodzące do puli aa wolnych i białek organizmu?

A

białka diety/egzogenne
synteza aminokwasów endogennych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

jakie jest zapotrzebowanie dzienne na białka egzogenne?

A

0,6-0,8g/kg masy ciała/24h
dzieci 2/3 razy więcej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

ile % i g białek organizmu ulega wymianie z pulą aa wolnych w ciągu doby?

A

1-2%
300-400g

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

jakie funkcje mają aa puli wolnej?

A

związki drobnocząsteczkowe biologicznie czynne i metabolity

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

jaka jest lokalizacja aa puli wolnej?

A

osocze
płyny ustrojowe
płyn zewnątrzkomórkowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

jakie są losy nadmiaru aminokwasów?

A
  • NIE JEST MAGAZYNOWANY
  • wbudowywane w białka
  • substraty energetyczne - metabolity do H2O, CO2 i mocznika
  • substraty do syntezy węglowodanów i lipidów
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

z jakich aa tworzy się glukoza?

A

aa glukogenne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

jakie są najważniejsze metabolity przemian glicyny?

A
  • hem
  • kwas glikocholowy
  • kwas hipuronowy
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

jakie są substraty do syntezy glutationu?

A

glutaminian (gamma-glutaminian)
cysteina
glicyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

jaki aminokwas uczestniczy w biosyntezie glukozaminy? (glikoproteidy i glikozaminoglikany)

A

glutamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

z jakiego aminokwasu syntezowany jest NAD i NADP?

A

Tryptofan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

z jakiego aminokwasu syntezowane są ciała ketonowe?

A

leucyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

jakie substraty są wymagane do biosyntezy kreatyny?

A

arginina
glicyna
Metionina jako SAM jako dawca grup metylowych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

jaki związek jest potrzebny do przemiany seryny w glicynę?

A

H4folian–> przekształca się do metyleno-H4folianu który tworzy C2 i C4 pierścienia purynowego

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

jaki aminokwas wykorzystywany jest do biosyntezy sfingozyny?

A

seryna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

pełna nazwa SAM

A

S-adenozylo-L-metionina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

jaki aminokwas wykorzystywany jest do biosyntezy melaniny?

A

tyrozyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

w czasie jakiej choroby zahamowana jest biosynteza melaniny?

A

albinizm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

jakie mogą być aminokwasowe produkty degradacji kolagenu?

A

z reszt proliny i lizyny –> hydroksyprolina, hydroksylizyna
z reszt lizyny –> allizyna–> pirydynolina i deoksypirydynolina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

jakie są związki biologicznie czynne biosyntezowane z aminokwasów?

A
  • NO
  • disymetrycznya dimetyloarginina
  • dopamina
  • noradrenalina
  • adrenalina
  • T3 i T4
  • serotonina
  • melatonina
  • histamina
  • GABA/kwas gamma-aminomasłowy
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

z jakiego aa postaje NO?

A

arginina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

z czego powstaje asymetryczna dimetyloarginina i co robi?

A

z reszt argininy z białek; jest inhibitorem syntezy NO

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

z jakiego aa jest tworzona dopamina?

A

tyrozyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

w jakiej chorobie jest obniżona synteza dopaminy?

A

choroba Parkinsona

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

w jakiej chorobie jest podwyższona synteza dopaminy?

A

schizofrenia

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

jakie są związki biologicznie czynne syntezowane z tyrozyny?

A

Dopamina
adrenalina
noradrenalina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

z jakich aminokwasów tworzone są T3 i T4?

A

białkowe reszty tyrozyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

z jakiego aa syntezowana jest serotonina?

A

tryptofan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

z jakiego aa syntezowana jest melatonina?

A

tryptofan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

z jakiego aa syntezowana jest histamina?

A

histydyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

co robi biologicznie histamina?

A
  • czynnik rozszerzający naczynia krwionośne
  • uwalniana podczas reakcji alergicznych
  • stymuluje sekrecję HCl w żołądku - bloker receptora stosowane w chorobie wrzodowej
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

z jakiego aa tworzone jest GABA?

A

glutaminian

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

jakie zastosowanie regulacyjne ma ARGININA?

A

aktywator syntazy N-acetyloglutaminianowej

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

jakie zastosowanie regulacyjne ma LEUCYNA?

A

regulator uwalniania prolaktyny i insuliny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

jaki jest główny związek azotowy wydalany z organizmu?

A

mocznik

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

jakie jest znaczenie aminokwasów (tak ogólnie)?

A
  • dieta - profil aa w białkach
  • suplementy - arginina, BCAA (aa rozgałęzione)
  • dodatki do żywności - glutaminian sodu, aspartam (Asp-Phe)
  • zaburzenia metabolizmu aminokwasów
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

w jakich stanach zachodzi bardziej aktywna degradacja aa?

A
  • kiedy niektóre występujące w nadmiarze aa nie są wykorzystywane w procesach biosyntezy białka i innych związków
  • kiedy spożycie białka jest nadmierne - przekracza zapotrzebowanie na aa
  • w czasie głodzenia lub nieleczonej cukrzycy
  • związane z rozległymi urazami ciała (np. oparzenia)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

co jest markerem zwiększonej degradacji aa?

A

zwiększone wydalanie azotu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

co to bilans azotowy?

A

różnica pomiędzy ilością azotu wchłanianego przez organizm, a ilością azotu usuwanego z organizmu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

jaki może być bilans azotowy?

A

wyrównany
ujemny
dodatni

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

kiedy występuje wyrównany bilans azotowy?

A

dorosła zdrowa osoba

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

kiedy występuje dodatni bilans azotowy?

A

dziecko
ciąża
stan po utracie białka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

kiedy występuje ujemny bilans azotowy?

A

głodzenie
choroby
oparzenia
rozległe urazy
stres metaboliczny
brak aa egzogennych w diecie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

jak degradowane są białka wewnątrzkomórkowo?

A
  • zależna od ATP proteoliza w proteasomach
  • proteoliza lizosomalna - katepsyny
  • proteoliza katalizowana przez kaspazy - enzymy proteolityczne uczestniczące w apoptozie
  • proteoliza przy udziale kalpain
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

jak zachodzi proteoliza zewnątrzkomórkowo?

A

udział metaloproteinaz macierzy pozakomórkowej/MMPs

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

jak regulowane są MMPs?

A

tkankowe inhibitory metaloproteina TIMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

czym znakowane jest białko do degradacji w proteasomie?

A

ubikwityną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

jaka rolę mają dodatkowe białka w procesie ubikwitynacji?

A

katalizują powstanie kompleksu białko degradowane-cząsteczki ubikwityny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

co jest wymagane do pierwszej reakcji podczas ubikwitynacji białek degradowanych?

A

ATP –> PPi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

z czym ubikwityna się łączy na białku przeznaczonym do degradacji?

A

przez reszty lizyny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

białka zwierzęce

A
  • pełnowartościowe
  • zawierają wszystkie egzogenne aa
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

biała roślinne

A
  • niepełnowartościowe
  • zwykle nie zawierają wszystkich egzogennych aa w ilościach niezbędnych dla człowieka
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

jaki mogą być typy niedożywień białkowo-energetycznych?

A
  • kwashiorkor
  • marasmus/uwiąd
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

czym jest kwashiorkor?

A
  • brak białka
  • węgle w normie
  • lipidy w normie
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

czym jest marasmus/uwiąd?

A
  • brak białka
  • brak węgli
  • brak lipidów
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

aa endogenne

A

arginina
histydyna
alanina
asparagina
asparaginian
glutaminian
glutamina
glicyna
cysteina
seryna
selenocysteina
prolina
tyrozyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

aa egzogenne

A

arginina
histydyna
izoleucyna
leucyna
lizyna
treonina
tryptofan
fenyloalanina
walina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

jakie aa mogą być syntezowane z odpowiednich ketokwasów?

A

walina
leucyna
izoleucyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

jaki aa powstaje z fenyloalaniny?

A

tyrozyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

od jakiego związku zależne jest powstawanie selenocysteiny?

A

selenu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

które aa są okresowo egzogenne i kiedy?

A

arginina i histydyna –> niemowlaki i dzieci

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

w jakich pokarmach występuje gluten?

A

zboża: żyto, pszenica, jęczmień

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

jaka chorobę wywołuje nietolerancja glutenu?

67
Q

co takiego jest zawarte w glutenie co wywołuje reakcję autoimmunologiczną?

A

peptydy gliadynowe które maja duże ilości glutaminy

68
Q

jaka jest etiopatogeneza nietolerancji glutenu?

A
  • gluten - czynnik zewnętrzny
  • transglutaminaza tkankowa - czynnik wewnętrzny
  • czynniki genetyczne - głównie geny kodujące antygeny zgodności tkankowej HLA-DQ2 i HLA-DQ8
69
Q

jakie czynniki wymagane są do reakcji syntezy hydroksyproliny i hydroksylizyny?

A

Fe2+
askorbinian
tlen cząsteczkowy –> CO2
alfa ketoglutaran –> bursztynian

70
Q

jaki enzym katalizuje przemianę proliny/lizyny do hydroksyproliny/hydroksylizyny?

A

hydroksylaza prolinowa/lizynowa

71
Q

w jakim białku występuje hydroksyprolina i hydroksylizyna?

72
Q

w jakich białkach występuje selenocysteina?

A

selenoproteinach np. dejodynaza, peroksydaza glutationu, reduktaza tioredoksyny

73
Q

co może powodować niedobór selenoprotein?

A
  • zwiększona podatność na nowotwory
  • miażdżyca
  • kardiomiopatia
74
Q

jaki jest substat, produkt i lokalizacja pepsyny?

A

S: spożyte białko
P: polipeptydy i oligopeptydy
L: żołądek

75
Q

jaki jest substrat, produkt i lokalizacja trypsyny, chymotrypsyny, karboksypeptydazy a i b?

A

S: oligopeptydy i polipeptydy
P: peptydy
L: dwunastnica

76
Q

jaki jest substrat, produkt i lokalizacja aminopeptydaz i karboksypeptydaz rąbka szczoteczkowego?

A

S: peptydy
P: aminokwasy
L: jelito cienkie ale trochę dalej od dwunastnicy

77
Q

jakie substancje pobudzają trzustkę do wydzielania HCO3- i enzymów trzustkowych?

A

sekretyna i cholecystokinina

78
Q

jaką rolę pełnią jony HCO3-?

A

podwyższają pH –> odczyn zasadowy

79
Q

jaki jest katalizator reakcji trypsynogen –> trypsyna?

A

enteropeptydaza

80
Q

jaki jest katalizator reakcji:
- chymotrypsynogen –> chymotrypsyna
- prokarboksypeptydaza A i B –> karboksypeptydaza A i B?

81
Q

do jakiego naczynia wchłaniane są aminokwasy wchłonięte w jelicie?

A

żyła wrotna

82
Q

jakie są mechanizmy ochrony trzustki przed samotrawieniem?

A
  • synteza enzymów w formie NIEAKTYWNEJ (trypsynogen)
  • synteza inhibitora trypsyny
83
Q

czy wszystkie spożyte białka są rozkładane i wchłaniane w jelicie?

A

NIEE reszta ok 10% przechodzi do jelita grubego gdzie rozkładana jest do aminokwasów, a te aminokwasy rozkładane są przez enzymy bakteryjne

84
Q

jakie są produkty bakteryjnego enzymatycznego rozkładu aminokwasów?

A
  • NH3/NH4+
  • H2
  • CO2
  • CH4
  • H2S
  • maślan
  • propionian
  • octan
  • bursztynian
  • mrówczan
85
Q

do jakich patologii może prowadzić nadmierna produkcja H2S przez bakterie?

A

do raka jelita grubego

86
Q

jakie produkty metabolizmu bakteryjnego aa mogą być wchłaniane przez ludzkie jelito?

A

maślan
propionian
octan
izomaślan

87
Q

jaki aa jest wykorzystywany prze jelito cienkie jako substrat energetyczny?

88
Q

jakie są aa wykorzystywane jako substrat energetyczny komórek jelita grubego?

A

maślan
propionian
octan

89
Q

w jaki sposób aa są transportowane do wewnątrz enterocyta?

A

białko nośnikowe Na-zależne (kotransport Na+); wymagana równoległa aktywność pompy sodowo-potasowej ATP-zalżnej

90
Q

w jaki sposób transportowane są aa z enterocytu do żyły wrotnej?

A

transport ułatwiony przy udziale translokatora

91
Q

jakie wyróżniamy systemy transportowe aa?

A
  • aminokwasów obojętnych
  • cysteiny i innych
  • aminokwasów dwukarboksylowych
  • glicyny i iminokwasów
92
Q

z zaburzeniem jakiego systemu transportowego aa związana jest choroba Hartnupów?

A

system transportu aa obojętnych

93
Q

z zaburzeniem jakiego systemu transportowego związana jest cystynuria?

A

system transportu cysteiny i innych

94
Q

z zaburzeniem jakiego systemu transportowego związana jest aciduria
aminokwasów
dwukwasowych?

A

system transportu aa dwukarboksylowych

95
Q

z zaburzeniem jakiego systemu transportowego związana jest syndrom Joseph’a lub glicynuria?

A

system transportu glicyny i iminokwasów

96
Q

jakie białko błonowe/katalizator przenosi aminokwas z płynu pozakomórkowego do jelita i nerki?

A

gamma-glutamylotransferaza/ GGT

97
Q

z jakim związkiem łączy się aminokwas który został przetransportowany przez GGT? co powstaje

A

z glutationem
powstaje gamma-glutamylo-AA oraz cysteinoglicyna

97
Q

jakie są dalsze losy cysteinoglicyny?

A

peptydaza rozkłada ją do
glicyny (uczestniczy w resyntezie glutationu)
cysteiny (uczestniczy w syntezie gamma-glutamylocysteiny)

98
Q

do czego następnie przekształcany jest gamma-glutamylo-AA? +enzym

A

5-oksoprolina + AA (wewnątrz komórki)
E: gamma-glutamylocyklotransferaza

99
Q

do czego przemieniana jest 5-oksyprolina? +enzym

A

do glutaminianu
wymagane jest ATP –> ADP i Pi
E: 5-oksyprolinaza

100
Q

do czego przemieniany jest glutaminian? +enzym

A

do gamma-glutamulocysteiny
potrzebna jest do tego cysteina z rozkładu cysteinoglicyny
wymaga ATP–> ADP+Pi
E: syntetaza y-Glu-Cys

101
Q

do czego przemieniany jest y-glutamylocysteina? +enzym

A

odtwarzany jest glutation
potrzebna jest do tego glicyna z rozkładu cysteinoglicyny
wymagany jest nakład ATP –>ADP+Pi
E: syntetaza GSH

102
Q

Gdzie występuje GGT lub GGTP - y-glutamylotransferaza?

A
  • jelito
    -nerka
  • kom kanalików żółciowych
  • siateczka śródplazmatyczna hepatocytów
103
Q

czego markerem jest GGTP uwolnione do krwi?

A

choroby wątroby i dróg żółciowych –> cholestaza, poalkoholowe i polekowe uszkodzenie kom wątrobowych

104
Q

jakie są ogólne produkty przemian aa w wątrobie?

A
  • mocznik 50%
  • białka osocza
  • białka wątroby
  • 2-oksokwasy –> glukoza i energia
  • aminokwasy rozgałęzione (BCAA) wyłażą z wątroby i leca do mięśni gdzie są katabolizowane
105
Q

co się dzieje po kolei z aminokwasem który wszedł do hepatocytu?

A

1) transaminacja: aa łączy się z 2-oksoglutaranem i powstaje a-ketokwas i L-glutaminian
2)oksydacyjna deaminacja: L-glutaminian utleniany jest przez NAD+ do 2-oksoglutaranu i powstaje NH3 i NADH+H+
3) biosynteza mocznika z NH3 –> cykl ornitynowy

106
Q

jaki związek wymagany jest do transaminacji?

A

PLP/PAL - pochodna wit B6
5’-fosforan pirydoksalu

107
Q

jaką reakcję katalizuje aminotransferaza asparaginianowa?

A

glutaminian + szczawiooctan -PLP-> asparaginian + a-ketoglutaran

108
Q

jaki jest skrót aminotransferazy asparaginianowej?

109
Q

Do jakiej diagnostyki oznacza się AST?

A

diagnostyka chorób wątroby

110
Q

jaka reakcję katalizuje aminotransferaza alaninowa?

A

glutaminian + pirogronian -PLP-> a-ketoglutaran + alanina

111
Q

jaki jest skrót aminotransferazy alaninowej?

112
Q

do jakiej diagnostyki oznacza się ALT?

A

diagnostyka chorób watroby

113
Q

jaką reakcję katalizuje dehydrogenaza glutaminianowa?

A

glutaminian –> a-ketoglutaran + NH4+
jest to oksydacyjna deaminacja więc wymaga redukcja NAD+ do NADH+H+

114
Q

co stymuluje a co zmniejsza aktywność dehydrogenazy glutaminianowej?

A

stymuluje - dużo ADP i GDP
hamuje - dużo ATP i GTP

115
Q

jaka reakcję katalizuje syntetaza glutaminy?

A

kawas glutaminowy + NH4+ + ATP –> glutamina + ADP + Pi

116
Q

jaka reakcję katalizuje glutaminaza?

A

glutamina + H2O –> kwas glutaminowy + NH4+

117
Q

gdzie występuje glutaminaza?

A

nerka, jelito cienkie, wątroba

118
Q

jaką reakcję katalizuje syntetaza asparaginy?

A

kwas asparaginowy + glutamina + ATP –> asparagina + kwas glutaminowy + AMP + PPi

119
Q

jaką reakcję katalizuje asparaginaza?

A

asparagina + H2O –> kwas asparaginowy + NH4+

120
Q

do czego wykorzystywana jest asparaginaza?

A

jako lek w białaczkach; normalnie enzym ten ma bardzo niską aktywność

121
Q

jakie aminokwasy mogą być przemieniane do intermediatów cyklu Krebsa?

A

glutamina i asparagina

122
Q

do jakiego intermediatu cyklu Krebsa przemieniana jest glutamina a do jakiego asparagina?

A

glutamina: a-ketoglutaran
asparagina: szczawiooctan

123
Q

jakie są poszczególne reakcje przemiany glutaminy do a-ketoglutaranu?

A

1) glutamina pod wpływem H2O odłącza NH4+ i powstaje kwas glutaminianowy (reakcja w drugą stronę zachodzi poprzez dodanie NH4+ i nakład ATP do ADp i Pi)
2) kwas glutaminowy przemieniany jest do a-ketoglutaranu poprzez dodanie pirogronianu i odłączenie alaniny

124
Q

jakie są poszczególne reakcje przemiany asparaginy do szczawiooctanu?

A

1) asparagina pod wpływem wody odłącza NH4+ i powstaje kwas asparaginowy
2) kwas asparaginowy przemienia się do szczawiooctanu poprzez dodanie pirogronianu i odłączeniu alaniny

125
Q

jaką reakcję katalizuje oksydaza L-aminokwasów?
(trzeba kojarzyć ale mało znacząca)

A

L-aminokwas -H2O-> a-ketokwas + NH4+
utleniane przez FMN (które redukowane jest do FMNH2)
FMN odtwarzane jest przez utlenianie tlenem cząsteczkowym który zmienia się w nadtlenek wodoru, a ten przez katalizę rozkładany jest do tlenu i wody

126
Q

jaka reakcję katalizuje oksydaza D-aminokwasów?
(trzeba kojarzyć ale mało znacząca)

A

D-aminokwas -H2O-> a-ketokwas + NH4+
tez utleniane przy pomocy FMN

127
Q

jakie są losy a-ketokwasów w organizmie?

A
  • glukoza
  • kwasy tłuszczowe
  • CO2 + H2O + ATP
  • przemiana do L-aminokwasów przez aminotransferazę (przyłączany jest inny L-aminokwas i odłączany jest inny a-ketokwas)
128
Q

jaką reakcję katalizuje monoaminooksydaza/MAO?

A

amina –> aldehyd
dodaje się O2
wymaga FAD
utlenia się H2O do H2O2

129
Q

jaka reakcję katalizuje kompleks syntazy glicynowej (enzym mitochondrialny)?

A

glicyna –PLP–> CO2 + NH4+
redukcja NAD+ do NADH+H+
metylacja THF do CH2-THF

130
Q

jaką reakcję katalizuje deaminaza AMP?

A

AMP + H2O –> IMP + NH4+
głównie mięśnie szkieletowe

131
Q

napisz reakcję delaminacji nieoksydacyjnej seryny

A

seryna –> pirogronian + NH4+
E: PLP i dehydrataza serynowo-teroninowa

132
Q

napisz reakcję deaminacji nieoksydacyjnej treoniny

A

treonina –> a-ketomaślan + NH4+
E: dehydrogenaza serynowo-teroninowa i PLP

133
Q

jak wykorzystywany jest a-ketomaślan z nieoksydacyjnej delaminacji treoniny?

A

przetwarzany jest do propionylo-CoA
dołączany jest CoA-SH
odłączany CO2
redukowany NAD+

134
Q

Jakie są źródła amoniaku w organizmie?

A
  • transaminacja sprzężona z reakcją dehydrogenazy glutaminianowej
  • hydroliza glutaminy w jelitach, nerkach i wątrobie (glutaminazy)
  • dezaminaza AMP (mięśnie szkieletowe)
  • peroksysomulne oksydazy aminokwasów
  • mitochondrialne oksydazy aminokwasów np. monoaminookstdaza
  • rozkład glicyny do NH4+, CO2, i N5,N10-metyleno tertahydrofolianu
  • delaminacje innych niż AMP puryn i pirymidyn
135
Q

Jakie są główne procesy wiążące toksyczny amoniak?

A
  • synteza mocznika
  • synteza glutaminianu (dehydrogenaza glutaminianowa, aminotransferazy) i innych aminokwasów
  • synteza glutaminy (syntetaza glutaminy) i nukleotydów
  • inne
136
Q

aktywność jakiego enzymu wzrasta w kwasicy?

A

glutaminazy nerkowej:
W kwasicy większość glutaminy uwolnionej z mięśni
szkieletowych i jelita cienkiego jest metabolizowana w
nerce do amoniaku. Organizm oszczędza w ten
sposób HCO3 (substrat do syntezy mocznika).

137
Q

jakie są źródła amoniaku do cyklu mocznikowego?

A

NH4+ i asparaginian

138
Q

charakterystyka mocznika

A

Mała cząsteczka, bez ładunku, dobrze
rozpuszczalna w wodzie, łatwo przechodzi przez
błony biologiczne, zawiera dużo azotu (prawie
50% masy mocznika stanowi Azot)

139
Q

jaka chorobę wywołuje nadmierna ilość mocznika? (powyżej 6,4mM/ 39mg/dL)

A

przewlekłą chorobę nerek - CKD

140
Q

jakie są skutki CKD?

A
  • uszkodzenie nabłonka jelitowego → przechodzenie toksyn bakteryjnych do
    krążenia ogólnego → ogólny stan zapalny
  • indukcję apoptozy komórek mięśni gładkich ścian naczyń krwionośnych i
    dysfunkcję komórek śródbłonka → choroby sercowo-naczyniowe
  • stymuluje powstawanie RFT → oporność na insulinę
  • karbamylację białek → zmiana funkcji białek → włóknienie nerek, miażdżyca
141
Q

jaka jest rola glutaminianu w syntezie mocznika?

A

Glutaminian wykorzystywany jest w reakcji katalizowanej przez aminotransferazę asparaginianową która zmienia OAA do asparaginianu (produktem też jest a-ketoglutaran). Asparaginian wchodzi do cyklu mocznikowego.

142
Q

jaka jest pierwsza reakcja cyklu ornitynowego? + enzym

A

NH4+ –> karbamoilofosforan
E: syntetaza karbamoilofosforanowa I
dołączane: CO2, H2O, 2ATP
odłączane: 2ADP i Pi

143
Q

w co zamieniany jest karbamoilofosforan? + enzym

A

karbamoilofosforan + ornityna –> cytrulina
odłączane jest Pi
E: karbamoilatransferaza ornitynowa

144
Q

w co przemieniana jest cytrulina? +enzym

A

cytrulina + asparaginian –> argininobursztynian
nakład ATP do AMP i PPi
E: syntetaza argininobursztynianowa

145
Q

w co przemieniany jest argininobursztynian?

A

argininobursztynian –> ARGININA + fumaran
E: liaza argininobursztynianowa

146
Q

w co przemieniana jest arginina? +enzym

A

arginina + H2O –> MOCZNIK + ornityna
E: arginaza

147
Q

jaka reakcja cyklu mocznikowego jest regulowana? i jak?

A

reakcja syntetazy karbamoilofosforanowej I; aktywowana jest N-acetyloglutamininem

148
Q

jak powstaje N-acetyloglutaminian?

A

acetylo-CoA + glutaminian –> N-acetyloglutaminian
E: synteza N-aetyloglutaminianowa
odłącza się CoA-SH
reakcja stymulowana przez ARGININĘ

149
Q

ile moli ATP potrzeba do syntezy 1 mola mocznika?

150
Q

jakie są dwa typy regulacji cyklu mocznikowego?

A

krótkoterminowa (na poziomie katalizy)
długoterminowa (na poziomie syntezy enzymu)

151
Q

jaka jest krótkoterminowa regulacja cyklu mocznikowego?

A
  • Allosteryczna aktywacja mitochondrialnej syntetazy
    karbamoilofosforanowej przez N-acetyloglutaminian
  • Zwiększone stężenie argininy stymuluje powstawanie
    N-acetyloglutaminianu z glutaminianu i acetylo-CoA
152
Q

jaka jest długoterminowa regulacja cyklu mocznikowego?

A
  • Dieta wysokobiałkowa indukuje ekspresję genów
    kodujących enzymy cyklu mocznikowego i
    aminotransferaz
  • Dieta niskobiałkowa działa przeciwstawnie
153
Q

jakie procesy metabolizmu azotu głównie zachodzą w strefie okołowrotnej?

A

synteza mocznika
(są to hepatocyty okalające żyłę wrotną)

154
Q

jakie procesy metabolizmu azotu głównie zachodzą w strefie okołożylnej?

A

synteza glutaminy
(są to hepatocyty okalające żyłę wątrobową)

155
Q

Jakie mogą być zaburzenia cyklu mocznikowego?

A
  • ZESPÓŁ REYE’A (hyperamonemia typu I)
  • ZESPÓŁ REYE’A PODOBNY
    (hyperamonemia typu II)
  • CYTRULINURIA
  • ACIDEMIA
    ARGININOBURSZTYNIANOWA
  • NIEDOBÓR
    ARGINAZY
156
Q

Jaki jest skutek całkowitego braku syntezy któregokolwiek enzymu cyklu mocznikowego?

A

śmierć w okresie noworodkowym

157
Q

Jak leczy się niedobory enzymów cyklu mocznikowego?

A
  • dieta ubogobiałkowa (Unikać nadmiaru białka. Pamiętać o uzupełnianiu w argininę)
  • podawanie beznoesanu lub fenylooctanu sodu
  • hemodializa (transfuzja krwi) – aby obniżyć stężenie amoniaku we
    krwi i uniknąć uszkodzenia mózgu przez amoniak
158
Q
  • ZESPÓŁ REYE’A (hyperamonemia typu I)
A
  • Niedobór syntetazy karbamoilofosforanowej
  • zatrucie amoniakiem - wysokie stężenie NH4+ we krwi, zaburzenia funkcji mózgu (upośledzenie umysłowe)
  • terapia - podawanie argininy
  • arginina aktywuje syntazę N-acetyloglutaminianu i pośrednio syntetazę karbamoilofosforanową
159
Q

ZESPÓŁ REYE’A PODOBNY
(hyperamonemia typu II)

A
  • Niedobór transkarbamoilazy
  • najczęściej występujący niedobór enzymu cyklu mocznikowego - wysoki poziom amoniaku i aminokwasów we krwi, oraz wysokie stężenie kwasu orotowego
  • wysokie stężenie glutaminy we krwi
  • niedobór sprzężony z chromosomem X (u matki może występować hiperamonemia & awersja do pokarmów wysokobiałkowych)
  • terapia: dieta bogata w węglowodany, uboga w białka, podawanie kwasu benzoesowego lub fenylooctanu
160
Q

Niedobór syntazy N-acetylglutaminianowej

A
  • upośledzenie umysłowe
  • terapia - podawanie karbamoiloglutaminianu (analog N-acetyloglutaminianu) → aktywacja syntetazy karbamoilofosforanowej
161
Q

Cytrulinemia

A
  • Niedobór syntetazy argininobursztynianowej
  • wysokie stężenie cytruliny i amoniaku we krwi
  • gen recesywny
  • leczenie - podawanie kwasu benzoesowego lub fenylooctanu
162
Q

Kwasica argininobursztynianowa

A
  • Niedobór liazy argininobursztynianowej
  • wysokie stężenie amoniaku i argininobursztynianu we krwi
  • terapia - podawanie argininy i benzoesanu sodu, co przyspiesza usuwanie amoniaku z organizmu - podawanie dużych ilości
    argiginy prowadzi do produkcji ornityny w reakcji arginazy i zwiększonego usuwania azotu
163
Q

Hiperargininemia

A
  • Niedobór arginazy
  • rzadki, zaburzenia rozwoju i funkcji mózgu, we krwi akumuluje się amoniak i arginina
  • terapia - usunięcie argininy z pożywienia, dieta uboga w białka

Bioszka (15 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions