Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Bioszka > enzymy > Flashcards

enzymy Flashcards

1
Q

jak dzielimy enzymy?

A

białka proste np. większość enzymów przewodu pokarmowego
białka złożone holoenzym -> kofaktor + apoenzym

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

jakie są kofaktory?

A
  • grypa prostetyczna związana na trawle z apoenzymem np. fosforan pirydoksalu w aminotransferazach, FMN, FAD, difosforan tiaminy, biotyna
  • koenzym nie związany na trwale z apoenzymem np. NAD+, NADP+, CoA, THF
  • aktywatory - jony, najczęściej metali: Co, Cu, Mn, Mg, Zn
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

czy wszystkie kofaktory są syntezowane w organizmie?

A

nie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

które koenzymy są endogenne?

A

biopteryny, kwas liponowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

jakie są mechanizmy reakcji dwusubstratowych?

A

1) sekwencyjny uporządkowany -> charakterystyczny dla NAD(P)-zależnych oksydoreduktaz np. dehydrogenaza jabłczanowa
2) sekwencyjny o dowolnej kolejności - charakterystyczny dla reakcji katalizowanych przez wiele kinaz np. kinaza kreatynowa
3) typu ping-pong - charakterystyczny ślą aminotransferaz i proteaz serynowych np. alat i aspat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

enzymy monomeryczne

A

enzym złożony z jednego łańcucha polipeptydowego
zbudowane z dwu lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonych kowalencyjnie np. mostkami disiarczkowymi (powstające z jednego łańcucha peptydowego) np. insulina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

enzymy oligomeryczne

A

zbudowane z dwu lub więcej podjednostek połączonych wiązaniami niekowalencyjnymi (np. oddziaływaniami hydrofobowymi)
mogą być regulowane przez polimeryzację i depolimeryzację

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

kompleksy wieloenzymowe

A

np. kompleksy dehydrogenaz 2-oksokwasów, kompleks dehydrogenazy pirogronianowej (dehydrogenaza pirogronianowa, acetylotransdferaza liponvianowa, dehydrogenaza liponianowa)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

enzymy wielofunkcyjne

A

np. synteza kwasów tłuszczowych, mutaza bisfosfoglicerynianowa/fosfataza 2,3-bisfosfoglicerynianu, synteza pirymidyn

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

izoenzymy

A

odmienne formy molekularne enzymu (różne sekwencje aminokwasów w białku enzymu) katalizujące taką samą reakcję
- najczęściej są produktami różnych genów
- mogą się różnić składem podjednostkowym
- wykazują różnice we właściwościach np. wrażliwość na czynniki regulatorowe, powinowactwo do substratów (np. heksokinaza i glukokinaza)
- często występują w różnych typach komórek
- profil izoenzymów może zmieniać się pod wpływem czynników środowiska, różnicowania komórek, procesów patologicznych

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

co to jest LDH i jaka reakcję katalizuje?

A

dehydrogenaza mleczanowa
pirogronian –> mleczan
NADH+H+ –> NAD+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

gdzie występuje LDH1?

A

w sercu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

gdzie występuje LDH5?

A

mięsień szkieletowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

jak klasyfikuje się enzymy? od klasy 1 do 6

A

oksydoreduktazy
transferazy
hydrolazy
liazy
izomerazy
ligazy (syntetazy)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

jakie istnieją modele miejsca katalitycznego?

A
  • model zamka i klucza (sztywny model matrycowy)
  • model wzbudzonego dopasowania (model ręki i rękawiczki)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

jakie są wiązania uczestniczące w powstawaniu kompleksu enzym-substrat?

A

oddziaływania elektrostatyczne
wiązania wodorowe
siły van der Waalsa
oddziaływania hydrofobowe
wiązania kowalencyjne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

czym jest entalpia swobodna (deltaG)?

A

określa kierunek i stan równowagi reakcji chemicznej
jeśli entalpia swobodna tworzenia produktów jest mniejsza od entalpii swobodnej substratów to oznacza że reakcja jest reakcją spontaniczną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

reakcja egzoergiczna

A

energia swobodna produktów jest niższa niż substratów - tylko taka reakcja przebiega samorzutnie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

reakcja endoergiczna

A

energia swobodna produktów jest wyższa niż substratów - aby taka reakcja zaszła musi być sprzężona z reakcją egzoergiczną - jedną z dróg sprzężenia jest przeniesienie energii poprzez przenośnik bogatoenergetyczny (np. ATP)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

w jaki sposób enzymy przyspieszają reakcje chemiczne?

A

zmniejszają energię aktywacji
do zajęcia reakcji niezbędne jest powstanie zaktywowanego kompleksu przejściowego o większym zasobie energii swobodnej niż substraty i produkty

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Co to energia aktywacji?

A

najniższa energia potrzeba do utworzenia produktów

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

czym jest RÓWNANIE Michaelisa-Menten?

A

równaniem opisującym zależność reakcji enzymatycznej od stężenia substratu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

czym jest Km?

A

jest to takie stężenie substratu, przy którym prędkość początkowa reakcji stanowi połowę prędkości maksymalnej osiąganej przy danym stężeniu enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

czym jest wykres Linewaevera-Burka?

A

wykresem tego równania jest prosta o nachyleniu względem osi odciętych Km/vmax

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

czym jest kooperatywność?

A
  • dotyczy wiązania ligandów (substrat, aktywator, inhibitory) przez białka enzymatyczne i nieenzymatyczne
  • o kooperatywności mówimy wtedy, kiedy wiązanie cząsteczki ligandu z enzymem wpływa na wiązanie następnej cząsteczki ligandu przez ten enzym
  • jest to cecha enzymów (białek) multimerycznych, które wiążą substrat w więcej niż jednym miejscu cząsteczki
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

efekt homotropowy

A

kiedy ligand wpływa na wiązanie cząsteczek tego samego ligandu (oddziaływanie pomiędzy tymi samymi ligandami)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

efekt heterotropowy

A

kiedy na wiązanie jednego ligandu wpływają cząsteczki innego ligandu (oddziaływanie pomiędzy cząsteczkami różnych ligandów)

28
Q

kooperatywność dodatnia

A

kiedy w obecności jednej cząsteczki ligandu (substratu) wzrasta wiązanie następnych cząsteczek ligandu (substratu) do enzymu

29
Q

kooperatywność ujemna

A

antykooperatywność - kiedy w obecności jednej cząsteczki ligandu (substratu) hamowane jest wiązanie następnych cząsteczek ligandu

30
Q

czym jest Rs?

A

indeks/współczynnik kooperatywności; odpowiada wzrostowi wysycenia enzymu substratem z 10% do 90% uzyskać można zwiększając odpowiednio stężenie substratu

31
Q

ile wynosi Rs przy braku kooperatywności?

A

81

32
Q

ile wynosi Rs przy kooperatywności dodatniej?

A

9

33
Q

ile wynosi Rs przy kooperatywności ujemnej?

A

6541

34
Q

jakie są czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej?

A

stężenie enzymu
stężenie substratu lub substratów
obecność i stężenie aktywatora lub innych kofaktorów
pH środowiska reakcji
temperatura środowiska reakcji

35
Q

co to jest jednostka standardowa (J lub U)?

A

taka ilość aktywności, która katalizuje przemianę 1μmola substratu w ciągu 1 min. w optymalnych warunkach reakcji przy wysycającym stężeniu substratu.

36
Q

czym jest aktywność właściwa?

A

liczba jednostek standardowych przypadająca na mg białka
(określa stopień czystości enzymu).

37
Q

czym jest aktywność molekularna?

A

liczba cząsteczek substratu przekształconych w produkty
w czasie 1 min. przez jedną cząsteczkę enzymu (określa sprawność katalityczną
enzymów).

38
Q

Stężenie aktywności enzymatycznej (stężenie enzymu w roztworze)

A

wyraża się liczbą jednostek aktywności zawartych w jednostce objętości (np. J/L).

39
Q

kiedy zmiany aktywności enzymów mają znaczenie?

A

-w stanach patologicznych
przebiegających z podwyższoną
temperaturą ciała
-hipotermia – znaczenie w
przeszczepach narządów

40
Q

czym jest inhibitor?

A

Każda substancja powodująca zahamowanie reakcji enzymatycznej

41
Q

co nie jest inhibicją?

A

denaturacja spowodowana wysoką temperaturą, kwasami itp.

42
Q

jak dzielona jest inhibicja?

A

kompetycyjna
niekompetycyjna
akompetycyjna
mieszana

43
Q

czym jest inhibicja nieodwracalna?

A

Inhibitor nie daje się oddzielić od enzymu w wyniku dializy lub rozcieńczenia.
Najczęściej dotyczy modyfikacji centrum aktywnego enzymu (blokowania lub
modyfikacji określonych aminokwasów) i ma kinetykę inhibicji niekompetycyjnej

44
Q

czym jest inhibicja odwracalna?

A

Inhibitor daje oddzielić się od enzymu w wyniku dializy lub rozcieńczenia i ma
charakter inhibicji kompetycyjnej.

45
Q

Inhibicja kompetycyjna

A
  1. rywalizacja o centrum aktywne
  2. strukturalne podobieństwo S i I
  3. kompletne odwrócenie nadmiarem
    substratu
    Km większe i Vmax takie samo
46
Q

inhibicja niekompetecyjna

A

przyłączenie inhibitora nie ma
wpływu na przyłączenie substratu
Km takie samo a Vmax mniejsze

47
Q

inhibicja mieszana

A

Max mniejsze i Km wyższe

48
Q

inhibicja akompetecyjna

A

szczególny przypadek inhibicji niekompetecyjnej

49
Q

jakie to są enzymy allosteryczne?

A

enzymy, których aktywność miejsca katalitycznego może
być regulowana przez efektory allosteryczne znajdujace się
w miejscu allosterycznym
- enzymy allosteryczne to oligomery

50
Q

typ K enzymów allosterycznych

A

wpływa na powinowactwo

51
Q

jak zmienia się aktywność istniejących cząsteczek enzymu?

A

1) regulacja aktywności poprzez kowalencyjne modyfikacje cząsteczek enzymów
- nieodwracalna modyfikacja proteolityczna enzymów
- odwracalna fosforylacja enzymów
- adenylacja/deadenylacja
- AD-rybozylacja
- acetylacja
- prenylacja
- metylacja
2) regulacja aktywności poprzez polimeryzację/depolimeryzację cząsteczki enzymu
3)regulacja aktywności przez odwracalne wiązanie ligandów
4) odwracalne wiązanie z błonami
5) odwracalne wiązanie z innymi białkami
6) naturalne inhibitory

52
Q

enzymy podział ze względu na lokalizację

A

komórkowe i pozakomórkowe

53
Q

enzymy komórkowe

A

powstają, działają i ulegają rozpadowi (proteolizie) w obrębie tej samej komórki
kiedy umrą to uwalniają je do osocza -> niefunkcjonalne enzymy osocza

54
Q

enzymy pozakomórkowe

A

sekrecyjne postają w komórce ulegają sekrecji do środowiska pozakomórkowego i tam działają -> enzymy osoczowe, enzymy przewodu pokarmowego

55
Q

jak w osoczu jest aspat to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął

A

mięsień sercowy i wątroba

56
Q

jak w osoczu jest alat to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął

A

wątroba ale serce i nera trochę też

57
Q

jak w osoczu jest GDH (dehydrogenaza glutaminianowa) to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął

A

wątroba

58
Q

jak w osoczu jest CK (kinaza kreatynowa) to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął

A

mięśnie szkieletowe

59
Q

jak w osoczu jest LDH to najprawdopodobniej jaki narząd jebnął

A

mięśnie, wątroba, serce (maga bardzo), mózg i nerka też oberwały

60
Q

jaki enzym jest oznaczany w osoczu krótko po zawale serca a jaki długo po?

A

krótko CK-2
długo LDH1

61
Q

gdzie występuje CK-1?

A

w mózgu

62
Q

gdzie występuje CK-2?

A

w sercu

63
Q

gdzie występuje CK-3?

A

w mięśniach szkieletowych

64
Q

jakie białka są oznaczane w osoczu po zawale serca?

A

chwilę po -> mioglobina
godzinę po -> troponina
ok 1,5h po -> też troponina ale dużo więcej

65
Q

czym jest MMP?

A

metaloproteinazy -> enzymy proteolityczne trawiące (hydrolizujące) białka macierzy pozakomórkowej)

66
Q

Czym jest TIMP?

A

Inhibitory (naturalne) metaloproteinaz

Bioszka (15 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions