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BICH Study > Proteins examen 2 > Flashcards

Proteins examen 2 Flashcards

1
Q

Read AND UNDERSTAND P.10 and on of the powerpoints on Chap 5

A

NOW!!!

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2
Q

3 types de prot.

A
  • Protéines fibreuses: collagène, kératine, élastine…
  • Protéines globulaires: myoglobine, globulines,
    immunoglobulines, enzymes…
  • Protéines membranaires: protéines de transport,
    spectrine, recepteur de l’insuline..
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3
Q

Les 3 types de prot. sont classifiés selon quoi?

A

leurs structures

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4
Q

5 caractèristiques du prot. fibreuse

A
  • Orientation parallèle à un axe
  • Longues fibres ou grands feuillets
  • Séquences répétitives au niveau de la structure primaire
  • Bonne résistance mécanique
  • Faible solubilité dans l’eau
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5
Q

La kératine α:

A

protéine fibreux chez tous les vertébrés supérieurs:
constitue les cheveux, cornes, ongles et plumes.

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6
Q

comment se polymérise les dimers de kératine en filaments de kératine?

A

chaines paralèles qui se lient ensemble en tetramers
ou bien
chaines anti-paralèles qui se lient ensemble en tetramers

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7
Q

structure d’un monomer de kératine α:

A
  • Un domaine central hélicoïdal de type α
    (300 résidus)
  • Domaines terminaux globulaires non-
    hélicoïdaux variables selon le type de
    kératine et le tissu.
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8
Q

structure de dimer de kératine α:

A
  • 1 kératine de type I, acidique
  • 1 kératine de type II, basique
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9
Q

5 types de liaisons qui stabilise le structure des protéines :

A
  • Interactions hydrophobes
  • Force de Van der Waals
  • Ponts hydrogènes
  • Liens ioniques
  • Ponts disulfures (riche en cystéine)
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10
Q

La protéine la plus abondante du corps humain (1/4)

A

collagène

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11
Q

3 types de collagène

A
  • Collagène I:
    (os, tendons et peau)
  • Collagène II:
    3 chaînes identiques (cartilage)
  • Collagène III:
    3 chaînes identiques (vaisseaux sanguins)
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12
Q

collagène séquence primaire

A
  • Gly – X –Y – Gly – X- Y - Gly

X: très fréquemment proline
Y: Hydroxyproline ou Hydroxylysine

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13
Q

structure de la collagène due au haut tenueur en Gly, Pro et hydroxyproline

A
  • Formation d’une triple hélice beaucoup plus étirée
    que l’hélice α normale
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14
Q

comment de Gly in collagen

A

33%

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15
Q

L’unité structurale de base est le tropocollagène formé de:

A

3 chaînes de collagène entrelacées

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16
Q

quelle aa est centrale dans le tropocollagene

A

gly cuz yer petit

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17
Q

quelle type de liaison stabilise la collagene

A

H

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18
Q

9 steps of collagen synthesis

A

1) (ADN en ARNm).
2) ARNm en pré-propeptide.
3) Hydroxylation de proline et lysine: RER.
4) Glycosylation: RER et Golgi.
5-6) Assemblage en procollagène (3 chaînes): Golgi.
7) Sécrétion: matrice extracellulaire.
8) Clivage des N et C terminaux: tropocollagène.
9) Fibres de collagène et pontage (cross-linking).

summed up:
{
- Modifiés
- Sécrétés dans la matrice extracellulaire
- Assemblage en fibres
}

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19
Q

L’élastine

A

– Peau
– Poumons (alvéoles)
– Parois des vaisseaux sanguins

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20
Q

Élastine aas prédominantes

A
  • Prédominance de résidus non polaires :
    – 33% Gly, 33% (Ala + Val), riche en Pro et lys.
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21
Q

Pourquoi est-ce que l’élastine est sécrétée dans la matrice extracellulaire :

A

(permet l’adhésion des constituants de la matrice extracellulaire).

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22
Q

Rôle de l’α-antitrypsine dans la dégradation
de l’élastine:

A

L’α-antitrypsine est une protéine du plasma importante qui inhibe l’élastase. (il Recouvre les poumons pour empêcher la dégradation de l’élastine.)

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23
Q

α-antitrypsine a besoin d’un ___ pour se fixer à l’élastase et l’inhiber.

A

α-antitrypsine a besoin d’un résidu methionine pour se fixer à l’élastase et l’inhiber.

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24
Q

effet du fumage sur l’inhibition de l’élastine

A

Fumer cause l’oxydation et l’inactivation du résidu methionine et donc rend l’α-antitrypsine impuissante à neutraliser l’élastase.

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25
Q

Soie d’arraignée

A
  • Biomatériel léger, élastique et très
    résistant.
  • Résistance mécanique comparable
    aux meilleures fibres synthétiques.
  • Protéines sécrétées par les glandes
    abdominales
    – 6 types de protéines différentes
    – 1 substance servant de colle.
  • Longues séquences répétitives: peu
    ou pas de proline.

utilisé pour…
- Textiles.
- Reconstruction
ligamentaire.
- Régénération des nerfs.

SPIDER GOAT

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26
Q

Protéines globulaire structure:

A
  • Hydrosolubles:
    • Résidus hydrophobes (Val, Leu, Ile, Met, Phe): dans le cœur.
    • Résidus polaires chargés (Arg, His, Lys, Asp, Glu): en surface ou à l’intérieur, et sont impliqués dans la catalyse ou la liaison à un substrat.
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27
Q

Quels 2 types de protéines font majoritairement les prot. globulaires?

A

Majoritairement des enzymes et des protéines de transport.

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28
Q

pourquoi l’Hb est dite une hétérotétramère?

A

Puisqu’il a..
- 2 ss-unités α
- 2 ss-unités β

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29
Q

L’hème:

A

L’hème est le groupement qui fixe l’O2.

  • Groupement formé par:
    – Un anneau hétérocyclique organique à doubles
    liaisons conjuguées dite porphyrine.
    – Un atome de fer liant la porphyrine.

-A permis le passage de la vie anaérobie à la vie aérobie.

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30
Q

3 types de heme biologiquement important:

A
  • l’hème b: le plus commun (celui de l’hémoglobine et de la myoglobine)
  • l’hème a: dans la cytochrome c oxydase (complexe IV)
  • l’hème c: dans le cytochrome c
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31
Q
  • La chaîne de Mb a 3 fonctions importantes:
A

– Forme une cavité hydrophobe pour recevoir l’hème
(motif globine).
– Forme une cavité qui facilite la liaison entre l’hème
et l’O2.
– Protection de l’ion ferreux contre l’oxydation (par
l’O2).

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32
Q

is heme a protein?

A

nope, just fixes to them

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33
Q

deux parties de la Mb

A

Partie protéique: la globine
Groupement prosthétique (attaché à la protéine): l’hème

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34
Q

pour la Mb, l’ ion Fe (II) de l’hème forme 6 liaisons:

A

– 4 avec les N de la porphyrine.
– 1 avec le N de His F8 (histidine
proximale, hélice F).
– 1 avec l’O2

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35
Q

que va faciliter lie l’O2 à l’aide d’une liaison H au heme du Mb?

A

Résidu His E7 (histidine distale) lie l’O2 au heme.

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36
Q

quand-libère-t-il l’O2 du myoglobine?

A

Quand manque d’O2 dans les muscles: oxymyoglobine relâche l’O2.

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37
Q

cause de l’affinité de Mb > Hb:

A

P50 de la myoglobine est très faible (2 torr): toujours saturée

P50 de l’hémoglobine est plus forte (26 torr): sensible aux variations de la concentration d’O2.

(Phénomène de coopérativité de l’Hb)

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38
Q

l’Hb transporte :

A

Transporte l’O2, mais aussi le CO2 et le NO (vertébrés)

Sauf les poissons de l’antarctique

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39
Q

3 types d’Hb

A

– Hb A α2β2 (Hb adulte dite normale)
– Hb F α2γ2 (Hb fœtale)
– Hb S α2S2 (Hb anémie falciforme)

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40
Q

Entre chaîne α et chaîne β d l’Hb:

A

contacts hydrophobes

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41
Q

2 états structuraux d’Hb:

A
  • R: oxyhémoglobine.
  • T: désoxyhémoglobine.

( - État T (tendu) affinité moins grande pour l’O2 causé par 2,3BPG
- État R (relâché) affinité plus grande pour l’O2 )

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42
Q

ph diminue(+acide), affinité de l’Hb pour l’O2 ________

A

diminue

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43
Q
  • 2-,3-biphosphoglycérate: formé à partir de ___
A

1, 3-BPG (métabolite de la glycolyse).

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44
Q

HbF affinité pour l’O2 ___ HbA affinité pour l’O2

A

HbF affinité pour l’O2 > HbA affinité pour l’O2 pour faciliter le transfert d’O2 de la mère au bébé

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45
Q

Protéines membranaires 3 classes:

A

3 classes:
- Protéines intrinsèques.
- Protéines ancrées dans la membrane par des lipides.
- Protéines extrinsèques (extracellulaires ou cytosoliques).

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46
Q

types d’aas sur les prot. membranaires intrisèques

A

 Aa hydrophobes: ancrent la protéine dans la bicouche.
 Aa polaires: à l’extérieur de la bicouche ou forment des
canaux ioniques.

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47
Q

2 types de protéines ancrées dans la membrane

A

 Protéines ancrées dans le feuillet externe: Moins nombreuses
 Protéines ancrées dans le feuillet interne: via un acide gras.

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48
Q

Les protéines extrinsèques ont une laiason faible avec:

A
  • Têtes polaires des phospholipides membranaires.
  • Portions hydrophiles des protéines intrinsèques.
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49
Q

3.3. Fonctions des protéines membranaires

A

Adhésion cellulaire: lectines, sélectines, cadherines…

Ancrage du cytosquelette: spectrines

Transport: transporteurs spécifiques, canaux ioniques…

Complexes enzymatiques et conversion d’énergie: chaîne de respiration mitochondriale, chloroplastes…

Recepteurs: hormones, signaux extracellulaires…

50
Q

5 types de jonctions

A

Jonctions étanches, jonctions d’adhérence, jonctions de type gap, desmosomes et hémidesmosomes.

51
Q

Les jonctions étanches:

A

Ces jonctions maintiennent les cellules ensemble,
Elles renforcent le contact entre les cellules
Et elles empêchent l’espace intercellulaire de se déverser dans l’espace extracellulaire

52
Q

Les jonctions d’adhérences:

A

Elles permettent la fixation intercellulaire, la relation entre les cellules et avec l’environnement cellulaire par l’intermédiaire des filaments d’actine.

53
Q

Les desmosomes et les hémidesmosomes:

A

Les desmosomes et les hémidesmosomes
augmentent la résistance aux tensions et à
l’étirement (exemple: vessie, utérus, peau).

Les desmosomes permettent la fixation entre
les cellules.

Les hémidesmosomes permettent la fixation
de la cellule épithéliale à la lame basale
(exemple: attachement du derme à
l’épiderme).

54
Q

Les spectrines:

A

Maintien l’intégrité de la membrane cellulaire en interagissant avec les filaments d’actine. Formé de 2 ss unités α et 2 ss unités β.

55
Q

Transport passif :
2 types

A
  • Diffusion simple: canal aqueux (Perméabilité sélective selon la taille).
  • Diffusion facilitée: (selon la gradient de concentration)
56
Q

Transport actif:

A

transporteur protéique
contre le gradient de concentration, besoin
d’énergie (ATP ou autres…).

57
Q

Canaux protéiques de et 3 types

A

Les solutés se lient à des protéines et leur fait subir un changement de conformation afin de les transférer à travers les membranes.
- Uniport: 1 molécule à la fois.
- Symport: 2 molécules dans le même sens.
- Antiport: 2 molécules en sens opposés.

58
Q

SGLT1:

A

Transporte le glucose et le Na+ en symport à
l’intérieur de la cellule.

Transporte le Na+ dans le sens du
gradient, mais peut transporter le
glucose contre son gradient.

59
Q

3 types de pompes (transport actif)

A

Pompes P: se phosphorylent.

Pompes F: ATP synthases utilisent un gradient de H+ pour produire de l’ATP.

Transporteurs ABC: transportent de petites molécules.

60
Q

pompe Na+/K+ ATPase mechanisme (4)):

A

1) Na+ se lie sur le site spécifique → phosphorylation de la pompe (côté cytosol): changement de conformation.
2) Na+ transporté en dehors de la cellule.
3) K+ se lie sur le site spécifique → déphosphorylation de la pompe.
4) K+ est relargué dans le cytosol, retour à la conformation initiale.

[3 Na+ pour 2 K+: courant net à travers la membrane
(contribue au potentiel membranaire).]

61
Q

Récepteurs :

A

Permet la transmission d’un signal de l’extérieur de la cellule vers l’intérieur.

Communication entre cellules.

Différentes molécules de signalisation: hormone, métabolite, antigène…

62
Q

Récepteur d’insuline fonctionnement (5):

A

Insuline se fixe sur les ss-unités α.

Dimérisation du récepteur.

Phosphorylation du récepteur intracellulaire (6 ATP).

Phosphorylation de IRS (insulin-receptor-substrate).

entrée des molécules de glucose.

63
Q

Protéines RAS:

A
  • Protéines ancrées sur la face cytosolique (Feuillet interne) par des acides gras
  • Superfamille des protéines Ras.
  • Associée à des récepteurs et activité GTPase.
  • Relaie les signaux extracellulaires stimulant la croissance /division cellulaire vers le noyau Mutations dans les gènes de cette protéine dans 20-25% des cancers humains.

Activation par phosphorylation.
Facteurs de transcription qui vont agir sur l’expression de gènes

64
Q

caractéristiques des protéines de la cytosquelette (3)

A

Cellules capables:
- de changer de forme.
- de bouger.
- de réarranger leur composants internes (division, croissance…).

65
Q

role des protéines de la cytosquelette (7)

A
  • Séparation des chromosomes lors de la mitose.
  • Division de la cellule lors de la cytokinèse.
  • Guide certains transports vésiculaires.
  • Guide les différents organites dans les cellules.
  • Supporte la membrane plasmique.
  • Apporte les liens mécaniques permettant les jonctions entre cellules et leur communication.
  • Permet à certaines cellules de se déplacer et de se contracter.
66
Q

3 types de filaments différents qui sont dynamique

A

-Filaments intermédiaires (assurent la force mécanique).
-Microtubules
- Microfilaments d’actine

67
Q

role de microfilaments d’actine

A

(déterminent la forme de la cellule et essentiels pour la locomotion).

68
Q

role de microtubule

A

(déterminent la position des différents organites et dirigent le transport
vésiculaire).

69
Q

role de filaments intermédiaires.

A

(assurent la force mécanique, constitue les desmosomes et les hémidesmosomes qui maintiennent les cellules ensembles)

70
Q

6 textures d’actine qui permetten des différentes roles

A
  • Faisceaux serrés, structures digitiformes:microvillosités
  • Réseau de soutien: cortex cellulaire.
  • Bande d’adhésion: jonctions adhérentes.
  • Cellules migratrices: filopodes ou lamellipode.
  • Fibres de stress: mouvement.
  • Anneau contractile: division cellulaire
71
Q

Monomères d’actine __1__ s’assemblent en polymères d’actine __2__.

A
  1. G (globulaire)
  2. F (fibreuse)
72
Q

Chaque monomère d’actine G a un site de fixation à l’ATP (site de fixation à l’ADP quand sous forme de filament: actine F).

A

yrah

73
Q

la structure de l’actine est dite

A

polaire (coté + et coté -)

74
Q

sous-unités de microtubules

A

Constitués de sous-unités de tubuline alpha et de sous-unités de tubuline beta, qui s’associent par liaison non covalente pour former un
hétérodimère.

75
Q

V ou F, les tubulines α et β peuvent s’associer au GTP, mais seule tubuline β peut l’échanger pour du GDP.

A

V, les tubulines α et β peuvent s’associer au GTP, mais seule tubuline β
peut l’échanger pour du GDP.

76
Q

en quoi se diffère les filaments intermédiares des deux autre protéines du cytosquelette?

A

Assemblage sans apport d’énergie
Disassemblage difficile

77
Q

associe, ATP, GTP et microfilament, microtubule

A

ATP actine
GTP microtubule

78
Q

V ou F les filaments bougent plus lentement que les sous-unités dans le cytoplasme

A

V

79
Q

Assemblage (3 étapes)

A

Nucléation: pas de filaments yet, juste des oligomères. (PARTIE LIMITANT)

Élongation: ajout rapide de sous-unités au noyau.

Équilibre: le taux d’addition au bout (+) des filaments = taux de dissociation des sous-unités au bout (-) CONCENTRATION CRITIQUE (Cc) ATTEINT.

80
Q

Cc:

A

c’est la concentration de monomères lorsque la phase d’équilibre
est atteinte (les monomères et les filaments sont en équilibre, c’est-à-dire que la vitesse d’association = la vitesse de dissociation)

81
Q

si la concentration est au dessus du Cc
et
si la concentration est en dessous du Cc

A

Au dessus de Cc: polymérisation en filaments (ajout de ss-unités).

En dessous de Cc: dépolymérisation des filaments (perte des ss unités).

82
Q

décrit ou va se trouver les nTP et les nDP

(n = G/A)

A

À l’extrémité (+): addition + rapide que l’hydrolyse → donc coiffe d’ATP ou de GTP.

Généralement:
- À la partie (-): forme D.
- À la partie (+): forme T.

83
Q

si Cc(T) < Concentration de monomères < Cc(D),
qu’est-ce qui arrive?

A

Si la concentration de monomères est entre les deux
concentrations critiques, il va y avoir ajout de ss-unités T au (+) et perte de ss-unités D au (-). [Treadmilling range (Tapis roulant)]

Consommation d’Énergie constant

84
Q

Catastrophe et Récupération de Microtubules

A

Catastrophe:
Hydrolyse du GTP en GDP plus rapide que l’ajout de ss-unités → coiffe perdue, microtubule rétrécit.

Récupération:
Ajout de ss-unités T rapide → reformation de la coiffe, mirotubule croît.

85
Q

forme de tubuline quand les b-tubulines sont sous forme T vs forme D:

A

T - erect
D - limp (si trop son limp, causes cassure (catastrophe), like the cheese string guy)

86
Q

difference entre le dynamique dominant des microfilaments et des microtubules

A

Tapis roulant prédomine dans les microfilaments;
Instabilité dynamique prédomine dans les microtubules (catastrophe, rescue repeat)

87
Q

3 types de protéines associés au microfilaments d’actines:

A

Dynamique, Structue, Assemblage

88
Q

All protéines qui sont associées au MICROTUBULES
Nucléation:(2)
Structure et dynamique:(2)
Démontage:(2)

A

Nucléation:
- γ-TuRC
- MTOC (microtubule-organizing centers).
Structure et dynamique:
- MAPs (microtubule-activating proteins)
- Tau
Démontage:
- Kinésine 13
- Stathmine

89
Q

MTOC:

A

Le bout (-) du microtubule reste ancré dans le MTOC, l’extrémité (+) s’en éloigne.
Permet la formation du réseau de microtubules qui vont servir de rails pour le transport des vésicules et des organites.

90
Q

γ-TuRC:

A

amorcent la formation des microtubules. (ils s’élongent à partir de cette amorce)

91
Q

structure d’une centriole

A

Neuf ensembles de triplets de microtubules.

92
Q

Les tubulines α et β constituent les microtubules, alors que les tubulines γ sont impliquées
dans ___

A

l’étape de nucléation (formation du noyau de monomères).

93
Q

Les MAPs :

A

stabilisent les microtubules (empêchent les catastrophes).

94
Q

Tau:

A

abondant dans les neurones

stabilise lse microtubules (donc, moins de catastrophes) comme les MAPs

95
Q

Alzheimers relation avec Tau

A

Régulation de Tau par phosphorylation/déphosphorylation.

Parfois accumulation de Tau hyperphosphorylées.

Formation d’enchevêtrements neurofibrillaires (agrégats insolubles)

Neuronal death -> Alzheimers

96
Q

kinésine 13:

A

Augmentent le taux de catastrophe: elles se lient à l’extrémité des microtubules et ouvrent
les protofilaments (les incurvent dans la conformation GDP-tubuline), diminuant ainsi
l’énergie nécessaire pour effeuiller le microtubule.

97
Q

Stathmine:

A

Augmente aussi la fréquence des catastrophes. En se liant au dimers de tubuline

98
Q

Cils et flagelles

A

microtubules qui ne se dépolymérisent jamais

99
Q

Les flagelles caractéristiques (5):

A
  • Longs
  • Présents en nombre réduit
  • Battement ondulatoire
  • Déplacement parallèle à l’axe du flagelle
  • Spermatozoïdes, algues unicellulaires, protozoaires.
100
Q

Les cils(5):

A
  • Courts
  • En grand nombre
  • Battement à coordination successive
  • Déplacement perpendiculaire à l’axe des cils
  • Tractus respiratoire, trompes de Fallope.
101
Q

Holoenzyme (enzyme entière) est constituée de:

A
  1. Apoenzyme : partie protéique
  2. Coenzyme et/ou
  3. Ions métalliques et/ou
  4. Groupement prosthétique.

(2, 3 et 4 sont des Cofacteurs.)

102
Q

Plusieurs types de co-facteurs:
(3 types avec deux sous-types chaqu’un)

A
  • Molécules non peptidiques, présentes dans une enzyme et participant à la catalyse:
    – Ions (Zn2+ , Mg2+…) .
    – Molécules organiques (NAD+, hème).
  • Sont associées à l’enzyme:
    – en permanence (hème): groupement prosthétique.
    – de manière transitoire (NAD+): co-substrat.
  • Associées surtout aux enzymes catalysant:
    – des réactions d’oxydo-réduction.
    – des réactions de transfert de groupes.
103
Q

Synthases et synthétases:

A
  • Synthases : catalysent des réactions ne nécessitant pas
    forcément d‘ATP, GTP…
  • Synthétases: nécessitent ATP (ou autre) comme source
    d’énergie
104
Q

Kinases et phosphorylases:

A
  • Kinase: ajout d’un phosphoryl (P) provenant d’un nucléoside triphosphate à une autre molécule.
  • Phosphorylase: le phosphate attaque la molécule et devient attaché à cette molécule à l’endroit où elle est ‘cassée’.
105
Q

Déshydrogénase:

A
  • Oxyde un substrat en réduisant un accepteur d’électrons (NAD+, NADP+ ou FAD, FMN)
106
Q

Carboxylase:

A
  • Incorporation de CO2 à une molecule: CO2 transporté par la biotine
    (coenzyme)
107
Q

Les enzymes se caractérisent par 3 grandes propriétés:

A
  • Pouvoir catalytique.
  • Spécificité (substrat, stéréospécificité).
  • Régulation.
    (Pas simultanément chez toutes les enzymes.)
108
Q

Sites sur l’apoenzyme

A
  1. Sites de fixation des coenzymes et/ou
  2. Sites de fixation des cofacteurs ioniques
  3. Site actif (zone de reconnaissance du substrat et zone de transformation catalytique)
  4. Sites de régulation
  5. Sites de fixation aux structures cellulaires
109
Q

Substrat:

A

molécule liée au site actif de l’enzyme et
transformée par l’enzyme.

110
Q

Q10 =

A

stabilité d’une Rn

Q10 haut = haut thermostabilité

111
Q

V ou F
Chaque enzyme possède un pH optimal qui n’est pas nécessairement celui du milieu cellulaire.

A

Vrai,

Le site actif de l’enzyme est constitué d’acides aminés spécifiques ayant des pKa propre.

Ces pKa reflètent la capacité de l’enzyme à établir des liaisons avec son substrat.

112
Q

Les enzymes extremophiles (5)

A

Thermophiles: haute température (sources hydrothemales).
Psychrophiles: basse température (arctique et antarctique).
Acidophiles: milieux acides (sources hydrothermales).
Alkaliphiles: milieux basiques (‘Soda lakes’).
Halophiles: haute salinité (mer noire).

113
Q

Types d’inhibitions (4):

A

Inhibiteur réversible compétitif
Inhibition réversible non-compétitive
Inhibition réversible incompétitive
Inhibition irréversible

114
Q

Inhibiteur réversible compétitif

A

Se fixe de façon réversible sur une enzyme à la place du substrat.
N’est pas transformé. La probabilité de liaison diminue avec l’augmentation de [S]

115
Q

Inhibition réversible non-compétitive

A

Un inhibiteur non-compétitif se lie à un autre site que le site actif, en présence ou non du substrat, et inactive l’enzyme par un changement de conformation (La probabilité de liaison ne dépend pas de [S] puisqu’il n’agit pas sur le site actif.)

116
Q

Inhibition réversible incompétitive

A

Se fixe aussi sur un autre site que le site actif mais se fixe sur le complexe ES (≠ non-compétitif
qui se lie sur E).

117
Q

Inhibition irréversible

A

Les inhibiteurs irréversibles se combinent avec ou détruisent un groupement fonctionnel essentiel à l’activité enzymatique, souvent par formation d’une liaison covalente

118
Q

L’inhibition de l’activité protéique par des petites molécules est à l’origine du mode d’action
de la plupart des …(2):

A
  • médicaments
  • agents chimiques toxiques.
119
Q

Les enzymes allostériques

A

Ce sont des enzymes régulatrices qui changent de conformation à la suite de la liaison d’un modulateur (effecteur) au site allostérique et s’en retrouvent

stimulées
ou
inhibées.

120
Q

Certaines enzymes peuvent être régulées par liaison covalente (5)

A

-Kinases et phosphatases
-Ubiquitination
-Adénylylation
-Uridylylation
-Méthylation

121
Q

Certaines enzymes peuvent être régulées par coupure protéolytique irréversible(2):

A

Chymotrypsine & trypsine

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