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BICH Study > Protéines examen 1 > Flashcards

Protéines examen 1 Flashcards

1
Q

deux étapes de la synthèse d’une protéine

A

polymérisation et repliement

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Q

4 étapes pour aller d’ADN en Protéines

A

Transcription, Maturation, Exportation, Traduction

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3
Q

Étapes de maturation

A

Polyadénylation, Ajout de la coiffe et épissage

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4
Q

3 etapes de la traduction

A

initiation, élongation, terminaison

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5
Q

2 types de modifications post-traductionnelles
a)5 kinds
b) explique l’exemple

A

a) Groupement Fonctionnelle/Protéine:
-Glycosylation,
-Phosphorylation,
-Hydroxylation,
-Méthylation,
-Acétylation

b) Changements structuraux au niveau de la chaîne synthétisée
Ex: insuline (formation de ponts disulfures, clcivage par protéolyse)

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6
Q

nomme les 4 groupements chimiques d’un AA

A

Carbone α et 4 groupements chimiques différents:
- NH2 (amine)
- COOH (acide carboxylique)
- H
- Chaîne latérale variable (R)

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7
Q

masse moyenne d’un résidue

A

110 Da

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8
Q

les AAs sont acide ou base?

A

Ils sont amphotères (les deux).

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9
Q

Leurs charges dépend du __________

A

pH

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10
Q

Classification basée sur la nature des chaîne latérale R
a) Les aa aliphatiques (5)

A

Glycine, Alanine, Valine, Leucine et Isoleucine

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11
Q

Classification basée sur la nature des chaîne latérale R
b) Les aa aromatiques (3)

A

Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophan

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12
Q

Classification basée sur la nature des chaîne latérale R
c) Les aa hydroxylés (2)

A

Thréonine, Serine

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13
Q

Classification basée sur la nature des chaîne latérale R
d) Les aa carboxylés et carboxyamides (4)

A

Aspartate, Glutamate, Asparagine, Glutamine

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14
Q

Classification basée sur la nature des chaîne latérale R
f) L’ aa cyclique (1)

A

Proline

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15
Q

Classification basée sur la nature des chaîne latérale R
c) Les aa sulfurés (2)

A

Cystéine, Methionine

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16
Q

Classification basée sur la nature des chaîne latérale R
c) Les aa basiques (3)

A

Lysine, Arginine, Histidine

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17
Q

8 aa essentiels:
2 aa semi-essentiels:

A

« Mets le ((dans la)) valise, il fait trop d’histoires d’argent. »
MET-LEU-VAL-LYS-ILE-PHE-TRP-HIS-THR-ARG

(His and Arg are sémi essentiels)

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18
Q

3 types de mutations :

A

Silencieuses (qui code encore pour la meme AA)
faux-sens (qui code pour une AA différente)
non-sens (qui arrête le séquence de façon prémature)

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19
Q

AAs non-polaires (Essentiellement hydrophobes) (8)

A

Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Proline, Phénylalanine, Tryptophan, Methionine

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20
Q

AAs polaires (Peuvent être neutre, acide ou base selon leur charge. Essentiellement hydrophiles) (7)

A

Glycine, Serine, Thréonine, Cystéine, Tyrosine, Asparagine, Glutamine

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21
Q

AAs chargés négativement (2)

A

Acide Aspartique, Acide Glutamique

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22
Q

AAs chargés positivement (3)

A

Lysine, Arginine, Histidine

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23
Q

En se fixant à quoi (5 choses), est-ce que les protéines peuvent avoir une changement de conformation qui va influencer son activité.

A
  • l’une à l’autre (structure quaternaire)
  • À l’ADN (histones)
  • À des glucides (glycoprotéines)
  • À des lipides (lipoprotéines)
  • À de petites molécules ou des ions…
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24
Q

Quels sont les 3 classifications pour les protéines

A
  • Protéines fibreuses
  • Protéines globulaires
  • Protéines membranaires
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25
Q

Quelles sont les 4 raisons qu’une protéine va être classé comme fibreux, globulaire ou membranaire?

A

interaction, rôle, structure, solubilité.

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26
Q

Structure primaire =_____

A

séquence linéaire d’acides aminés

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27
Q

Quelle sens, lit-on les acides aminées

A

N-ter -> C-ter

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28
Q

Qu’est-ce qui est perdue lors de la formation d’une liaison peptide?

A

H20

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29
Q
  • Dipeptide (_ résidus)
  • Oligopeptide (__ à __ résidus)
  • Polypeptide (__ à __ résidus)
A
  • Dipeptide (2 résidus)
  • Oligopeptide (20 à 30 résidus)
  • Polypeptide (200-500 résidus)
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30
Q

-Titine (muscle) 26900 aa
-Lysozyme (blanc d’œuf) 129 aa
Quel serait le P.M. approximatif de chacune de ces protéines?

A

Titine - 2959000 Da
Lysozyme - 14190 Da

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31
Q

3 structures secondaires

A
  • Hélice α
  • Feuillet β
  • Coude β
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32
Q

trois spécifications de l’hélice alpha

A

-Spirale avec liaisons H entre l’O du carboxyl et le N de l’amine.
-Qualité hydrophobe ou hydrophile
-La forme la plus courante et la plus stable dans les protéines
(Un tour tous les 3.6 résidus)

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33
Q

comment une feuillet beta est formé?

A

-Liaisons H entre les amines et carboxyls entre des
résidus adjacents.

34
Q

orientation parallèle vs anti parallèle du feuillet beta

A

Orientation parallèle: brins dans le même sens (N-
et C-terminaux du même côté).
Orientation antiparallèle: sens opposé.

35
Q

Coude beta:

A

-formé de 4 résidues
- formé de aas avec: glycine(chaine R petite) et proline (déja une coude) (ces facteurs facilitent le repliement)

36
Q

trois liaisons présentes chez les structures tertiaires

A
  • Interactions hydrophobes (chaînes latérales non-polaires).
  • Liaisons H (chaînes latérales polaires, amines et carboxyles).
  • Ponts disulfures.
37
Q

Trois domaines et descriptions:

A
  • Domaine fonctionnel:
    activité particulière de la protéine (activité catalytique d’une enzyme,
    capacité de liaison).
  • Domaine structural (40 aa et +): plusieurs
    structures secondaires.
  • Domaine topologique (protéines membranaires).
38
Q

structure quaternaire:

A

Protéines multimériques: 2 chaînes polypeptidiques (sous-unités) ou plus.

39
Q

Sous-unités similaires:

A

homomérique.

40
Q

Sous-unités différentes:

A

hétéromérique.

41
Q

Complexe supramoléculaires

A

Très grands (+ de 1MDa), nombreuses chaînes polypeptidiques.

Machine transcriptionnelle:
- ARN polymérase (50 composants)
- Hélicase
- Facteurs de transcription
- Autres complexes protéiques

ex:
Pore nucléaire
Ribosomes

42
Q

Pourquoi est-ce que la repliement est très important

A

La forme suit la fonction

43
Q

5 steps to get from AAs à protein

A

1) Structure primaire
2) Structure secondaire
3) Formation de petits motifs structuraux
4) Formation des domaines
5) Structure tertiaire finale

44
Q

mechanisme de Hsp70

A

1) Substrat se fixe au domaine de liaison du substrat quand ATP fixé au domaine de liaison du nucléotide .
2) Co-chaperons DnaJ/Hsp40 stimule l’hydrolyse de l’ATP en ADP: changement de conformation, poche fermée, repliement.
3) Co-chaperons GrpE/BAG1 stimulent l’échange d’ADP pour ATP: changement de conformation
4) libération du substrat.

(basically,
1)fixe protéine à Hsp70
2)hydrolyse d’ATP en ADP pour replier le protéine
3)ADP rempplacer par ATP de nouveau for the next guy
4) libération du protéine (substrat)
)

45
Q

role des protéines chaperons

A

-Ils sont des Protéines de repliement.
-Repuiert l’ATP
-Se fixent à un court segment de protéine et stabilisent les protéines dépliées, les empêchant de s’agréger et d’être dégradées.

46
Q

Hsp90 Mechanisme

A

1) Fixation rapide de l’ATP, fixation
de la protéine.
2) Changement de conformation:
dimérisation, conformation fermée.
3) repliement de la protéine et Hydrolyse de l’ATP:.
4) Libération de la protéine.

47
Q

mechanisme GroEL/GroES

A

1) Polypeptide mal ou
partiellement replié entre
dans l’une des chambre,
la deuxième est bloquée
par un couvercle GroES.
2) Chaque anneau fixent 7
ATP.
3) Hydrolyse de l’ATP,
libération de 14 ADP et de
GroES.
4) 7 ATP et GroES se
fixent au GroEL et à la
protéine à replier.
55) La protéine se
replie.
6) Libération de la
protéine repliée.

48
Q

Roles de RER (3)

A

-Transport co-traductionnel des protéines
(translocation co-traductionnelle)
- Repliement et assemblage dans la lumière
du RER (ponts disulfures)
- Glycosylation

49
Q

translocation:

A

Chaînes polypeptidiques dirigées du cytosol vers la membrane du RE par une séquence signale (peptide signal) qui initie leur translocation.

50
Q

translocation Co-traductionnelle vs Post-traductionnelle

A

co: séquence de signal N-ter se dirige vers le RER en même temps qu’il est en train d’être traduit par une ribosome (Ribosome -> RER)

post: séquence de signal N-ter se dirige vers le TARGET après qu’il est traduit par une ribosome (loose dans le cytosol -> TARGET (ex: RER, mitochondrie etc.) )

51
Q

Protéine disulfide isomérase (PDI) rôle et classification:

A

Une Protéines retenues (résidentes) role: dans le RER, forme des ponts disulfures et aide au repliement

52
Q

Protéines retenues (résidentes):

A

aident à la formation et à l’assemblage.

53
Q

Protéine chaperonne Bip (binding protein):

A

repliement, reconnaissance de protéines
mal repliées ou pas encore assemblées,
transport.

54
Q

glycosylation=

A

Addition enzymatique de sucres (≈50% des protéines)

55
Q

Précurseur oligosaccharide (utilisé pour la N-glycosylation), 3 caractéristiques:

A

transporté en bloc, se fixe sur l’asparagine.
Le transfert est catalysé par une oligosaccharyl transferase
Le précurseur est maintenu grâce au dolichol

56
Q

anatomie de l’appareil de golgi

A

Citernes (4 à 6) avec 2 faces (cis et trans)

57
Q

Protéines déplacées aux extrémités
apicales du RE (REL) rôle:

A

vésicules de transport vers le Golgi.

58
Q

Les protéines entrent par le réseau (1)-Golgien et sortent par le réseau (2)-Golgien.

A

1.cis 2.trans

59
Q

role des complexes protéiques TOM et TIM23

A

2 membranes de mitochodrie tom for outer one tim23 for inner one, protéine va passer les deux pour entrer dans le mitochondrie (they enter with the password (séquence de signalisation))

60
Q

what happens after passing tom and tim23

A

son séquence de signalisation va être clivé et il va devenir une protéine mitochondriale mature

61
Q

exo vs endo nucléases

A

exo coupe boute, endo coupe l’intérieure de la chaine

62
Q

(enzymes du syst. digestif) Dégradation des protéines alimentaires (5)

A

-Pepsine
- Trypsine
- Chymotrypsine
- Carboxypeptidase
- Aminopeptidase

63
Q

Dégradation des protéines extra et intracellulaires (2)

A

protéasome et lysosome (autophagie = intra, hétérophagie = extra)

64
Q

Formation d’un lysosome par fusion entre:

A
  • Un endosome
  • Des vésicules transportant les enzymes (Golgi)
65
Q

Steps of dégradation par protéasome: (6)

A

-Marquage par l’ubiquitine (minimum 4Ub)

-Reconnaissance et fixation du substrat

-Dépliment (19S)

-Activation et translocation

-Hydrolyse

-Recyclage

66
Q

salting in vs salting out (solubilité)

A
  • Faibles concentrations de sels
    augmentent la solubilité:
    – Salting in
  • Fortes concentrations de sels
    diminuent la solubilité :
    – Salting out
67
Q

Au pI: la solubilité est..

A

minimale

68
Q

Étapes pour purifier et isoler des protéines:

A
  • Broyage du tissu, cellule…
  • Centrifugation: séparation des fractions cellulaires
  • Séparation:
    (- peu spécifique (précipitation au sulfate d’ammonium)
    - + spécifique (chromatographie)
    - Très spécifique (isofocalisation, tamisage moléculaire). )
69
Q

2 types de centrifugation

A

Centrifugation différentielle
Centrifugation zonale

70
Q

electrophorèse role

A

Sépare les molécules en fonction de leur rapport charge/masse.

71
Q

a: alpha-Antitrypsine (PM: 45000, pI: 5,4)
b: Cytochrome c (PM: 13400, pI: 10,6)
c: Myoglobine (PM: 17000, pI: 7,0)
d: Albumine sérique (PM: 69000, pI: 4,8)
e: Transferrine (PM: 90000, pI: 5,9)

L’ors de l’electrophorèse, donner l’ordre de leur migration du sommet (le point de dépôt
des échantillons) à la partie inférieure du gel.

A

Small pI au Large pI

72
Q

ELISA vs western blot

A

ELISA expensive

73
Q

Western blot role

A

séparer et identifier les protéines

74
Q

western blot steps (4)

A
  • Séparation par électrophorèse
  • Transfer à une membrane
  • Ajout d’anticorps: primaire et secondaire.
    -Chimioluminescence
75
Q

3 techniques de determination de conformation d’une protéine:

A
  • Cristallographie aux rayons X
  • Microscopie cryoélectronique
  • Résonance magnétique nucléaire (RMN)
76
Q

RMN role

A

Structure 3D de petites protéines (200 aa).

77
Q

downside of electric microscope

A

hard to make échantillon (gotta make it très mince)

78
Q

preparation d’echantillon de microscope electronique:

A
  • Fixation:
    Tiens compte de la [] molaire, ionique et du pH et doit pénétrer totalement le tissu.
  • aldéhydes (paraformaldéhyde, glutaraldéhyde): liaisons entre les groupements NH2 (les rendent insolubles et stables).
  • tetroxyde d’osmium (OsO4): métal lourd qui contraste le tissu.
  • Déshydratation:
    Alcool éthylique à concentrations croissantes
  • Inclusion:
     Résines Époxy (hydrophobes)
     Résines acryliques (hydrosoluble)
  • Coupes:
    Ultramicrotome (verre et/ou en diamant)
79
Q

microscopie par fluorescence vs confocale

A

confocale is HD compared to fluorescence

80
Q

steps of ADN recombinant (7)

A

-ouvrir vecteur (plasmide)
-ajout de l’insert dans le plasmide avec l’overhang crée
-lier vecteur-insert avec ligand
-TRANSFORMATION des bactéries avec le vecteur+insert
-Multiplication du bactérie
-Extraire l’ADN
-ADN en protéines dans le cellule cible.

81
Q

Marquage direct: examples

A
  • Mitotracker: mitochondries en fonction du potentiel membranaire.
  • Lysotracker: lysosomes en fonction du pH.
  • DAPI: ADN dans les noyaux.
    (The affected part will glow under a laser)
82
Q

Disruption de la membrane plasmique avec un choc électrique (la rend _______ )

A

perméable

BICH Study (18 decks)

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