Protéines et méthodes d'étude Flashcards

1
Q

Définition protéine ?

A

Macromolécule constituée de séquences d’acides aminés réunis par des liaisons peptidiques ( AA > 50)

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Q

Si la protéine possède 2 à 50 AA c’est ?

A

Un peptide

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3
Q

Si la protéine possède plus de 50 AA c’est ?

A

Un polypeptide

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4
Q

Protéines globulaires ?

A

= sphéroprotéine

  • majorité des protéines
  • solubles dans l’eau
  • forme sphérique / ovoïde compacte
  • seules à acquérir une structure tertiaire
  • rôle de transporteur, récepteur et d’enzyme
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5
Q

Protéines fibreuses ?

A

= fibrillaires = scléroprotéine

  • protéines très allongées
  • rôle structural
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6
Q

Holoprotéines ?

A

Constituée exclusivement d’acides aminés

  • solubles : globulaire (albumine, histone) ; fibreuse (fibrinogène plasmatique, actine, myosine)
  • insolubles : (kératine) fibreuse mais peut être globulaire
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7
Q

Hétéroprotéines ?

A

= protéines conjuguées
- Une ou pls chaînes polypeptidiques (=apoprotéine) + partie non protéique (groupement prosthétique) liés de façon covalente

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8
Q

Phosphoprotéine ?

A
  • hétéroprotéine
    = protéine + acide phosphorique
  • groupement phosphate ajouté sur sérine, thréonine et tyrosine
    ex: caséine, vitelline
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9
Q

Glycoprotéine ?

A
  • hétéroprotéine
    = protéine + glucide
  • très nombreuses
    ex : hormones, enzymes, protéines membranaires
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10
Q

Lipoprotéine ?

A
  • hétéroprotéine

ex : lipoprotéine de structures membranaires cellulaires, de transport du cholestérol dans le sang

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11
Q

Chromoprotéine ?

A
  • hétéroprotéine
    = liée à 1 pigment
    ex : hémoglobine, myoglobine, cytochromes, catalase
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12
Q

Structure primaire ?

A
  • enchaînement d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques dans la chaîne protéique
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13
Q

Liaison peptidique ?

A
  • Groupement carboxylique d’un AA réagit avec le groupement amine d’un autre AA = liaison peptidique de type amide + libération d’eau
  • plane, rigide (6 atomes coplanaires)
  • longueur entre CO et NH = 1,32 Å
  • longueur entre 2 du Cα = 3,5 à 3,6 Å
  • rotation autour de Cα-N (Φ) et autour de Cα-CO (Ψ)
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14
Q

Cas particulier proline ?

A
  • Groupement amine engagé dans structure cyclique donc plus de rotation libre entre azote de ce groupement et carbone α
  • Présence proline provoque formation d’un coude + changement de direction au niveau de la chaine peptidique
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15
Q

Nomenclature chaîne peptidique ?

A
  • Les AA de la chaîne = résidus
  • chaine peptidique vectorisée
  • De gauche à droite : N-terminal (fonction amine libre) -> C-terminal (fonction carboxyle libre)
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16
Q

Structure secondaire ?

A
  • Repliement local, périodique et régulier d’une partie de la chaine peptidique (hélice α et feuillet β)
  • Existe exceptions = repliements non périodiques et non régulières = tours et boucles
  • Structure secondaire maintenue par liaisons ioniques et liaisons H entre groupement CO et NH de liaisons peptidiques de résidus différents
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17
Q

Hélice α ?

A
  • Structure périodique
  • 3,6 AA/tour d’hélice et de 5,4 Å par tour d’hélice
  • diamètre = 0,5 nm
  • pas = 0,54 nm (ou 0,51 nm si protéine fibreuse)
  • Φ = - 57°
  • Ψ = - 47°
  • stabilisée par liaisons H intra-chaine (entre chaque O d’un groupement carboxyle d’un AA de la chaine principale avec l’H de l’amide du 4e AA située plus en avant)
18
Q

Feuillet plissé β ?

A
  • structure périodique
  • 2 ou plusieurs brins β représentés par une flèche
  • forme de zig-zag
  • structure étirée
  • liaison H entre O d’un groupe carboxyle d’un AA d’un brin et l’H de l’amide appartenant à un brin voisin (liaisons H interbrins)
  • Plissement feuillets au niveau de chaque Cα d’un AA, chaînes latérales se distribuent de part et d’autre du plan
  • Feuillet β parallèles (sens peptidique identique) : Φ = - 119° et Ψ = 113°
  • Feuillet β anti-parallèles (sens peptidique contraire) : Φ = - 139° et Ψ = 135° (+ stables)
19
Q

Boucles et tours ?

A
  • structures non périodiques
  • Tour = 3-4 AA ; connecte 2 feuillets antiparallèles ; comporte glycine et proline
  • Boucle = + longue ; + de 4 AA ; connecte hélices entre lles ou hélice α avec brins β de feuillet différent
20
Q

Pelote statistique ?

A

= acides aminés non engagés dans une structure secondaire

21
Q

Défaut de kératine ?

A

diminution de la solidité de la peau

22
Q

Carence en vitamice C ?

A
  • synthèse anormale du collagène qui ne peut plus former des fibres sous forme de triple hélice
  • symptômes = lésions de la peau, gencives, déchaussement des dents, fragilité des vaisseaux sanguins avec hémorragie et cicatrisation laborieuse
23
Q

Prion normal (PrPc) ?

A
  • 209 AA
  • 3 hélices α droites
  • 2 brins β antiparallèles
    • pelote statistique
  • dans les neurones, joue un rôle dans la prolifération cellulaire et la mort cellulaire
24
Q

Modification structurale du prion en forme pathologique PrPsc ?

A
  • enrichissement en feuillet β plissé (2 hélices α et 4 brins β)
  • anomalie de la dégradation de la protéine prion qui tend à s’accumuler et s’agrège -> mort des neurones -> maladie de Creutzfeldt Jacob (Homme) et encéphalopathies spongiforme = vache folle (animaux)
  • contact forme infectieuse-forme normale = changement de conformation en forme pathologique
25
Q

Structure super secondaire ?

A

= motif structural formé par le regroupement de quelques éléments de structures secondaires

  • associé à une fonction
  • uniquement chez protéines globulaires (mais pas toutes)
26
Q

Les 3 motifs simples ?

A
  • Épingle (ββ) : coude très bref (2 à 5 AA) ; 2 brins β antiparallèles (chez immunoglobulines)
  • Hélice-tour-hélice : (αα)
  • Motif βαβ : 2 brins β parallèles sont connectés par une hélice α (association de deux motofs = pli de Rossman βαβαβ)
27
Q

Les 3 motifs complexes ?

A
  • pli de Rossman (βαβαβ) : liaison entre déshydrogénases et coenzymes NAD(P)+
  • structure zinc finger = en doigt de gant = en doigt de zinc (ββα) : doigt qui se loge dans le grand sillon de l’ADN et agit sur la transcription de gènes cibles / spécifique de très nombreux facteurs de transcription
  • Clé grecque (ββββ) : présente dans la triose phosphate isomérase (glycolyse) pour fixer le substrat
28
Q

Domaine ?

A

unité structurale indépendante du reste de la protéine ayant acquis son propre repliement tridimensionnel et qui présente une fonction propre

29
Q

Structure tertiaire ?

A
  • L’arrangement spatial des structures secondaires aboutit à la forme globale tridimensionnelle spécifique de la protéine qui déterminera sa fonction biologique.
  • s’applique surtout aux protéines globulaires
  • stabilisé par liaisons H, ioniques, hydrophobes et ponts SS
30
Q

Structure quartenaire ?

A

= association de sous-unité dans une même molécule protéique

  • Si sous unité à l’état libre = monomère
  • Si sous-unités identiques = protéine oligomérique / oligomère
  • Si sous-unités différentes = protéine multimérique / multimère
31
Q

Hémoglobine (Hb) ?

A
  • 4 sous unités : 2α et 2β chez l’homme adulte
  • structure quartenaire = hétérotétramère
  • 8 hélices α par sous-unité
  • hétéroprotéine, chromoprotéine :
    apoprotéine = globine + groupement prosthétique = hème contenant un atome de fer par sous-unité
  • Fe2+ au centre de la porphyrine contenue dans l’hème
  • 4 molécules d’hèmes par molécule d’Hb = peut fixer 4 molécules d’O
    (Myoglobine = 1 sous unité et fixe le dioxygène)
  • état T tendu ( quartenaire de la désoxyhémoglobine) = hémoglobine n’a pas fixé oxygène
  • état R relâché (quartenaire de l’oxyhémoglobine) = hémoglobine a fixé oxygène
  • 2,3 Bisphosphoglycérate conserve hémoglobine sous forme T
32
Q

Propriétés des protéines ?

A
  • poids moléculaire : dépend séquence AA
  • chimiques : dépend nature AA, peuvent réagir avec certaines substances dans des réactions colorées
  • électriques : N-term et C-term ionisables ainsi que les chaines R, K, E, D, H, C, Y= possède un pHi auquel protéine est neutre
  • solubilité dans l’eau : un grand nb de protéines insolubles dans l’eau ; insoluble dans solvants organiques (éthanol) ; solubilité minimale au pHi
  • spectrale : AA aromatiques absorbent dans l’UV( F 260nm et W, Y à 280nm)
  • dénaturation : agents physiques (chaleur, UV) ou chimiques (acides forts, sels de métaux lourds, urée, guanidine, solvants organiques, détergents (β-mercaptoéthanol)

=> ont permis de déterminer des méthodes d’étude des protéines

33
Q

Fonction de structure ?

A

collagène

kératine

34
Q

Fonction de contraction ?

A

actine

myosine

35
Q

Fonction de transport ?

A

albumine

hémoglobine

36
Q

Fonction d’immunité ?

A

immunoglobulines

cytokines

37
Q

Fonction hormonal ?

A

insuline

adrénaline

38
Q

Fonction de transduction du signal ?

A

récepteurs

protéines G

39
Q

Fonction de régulation de l’expression des gènes ?

A

facteurs de transcription

40
Q

Fonction enzymatique ?

A

peptidase

catalase