Protéines et méthodes d'étude Flashcards
Définition protéine ?
Macromolécule constituée de séquences d’acides aminés réunis par des liaisons peptidiques ( AA > 50)
Si la protéine possède 2 à 50 AA c’est ?
Un peptide
Si la protéine possède plus de 50 AA c’est ?
Un polypeptide
Protéines globulaires ?
= sphéroprotéine
- majorité des protéines
- solubles dans l’eau
- forme sphérique / ovoïde compacte
- seules à acquérir une structure tertiaire
- rôle de transporteur, récepteur et d’enzyme
Protéines fibreuses ?
= fibrillaires = scléroprotéine
- protéines très allongées
- rôle structural
Holoprotéines ?
Constituée exclusivement d’acides aminés
- solubles : globulaire (albumine, histone) ; fibreuse (fibrinogène plasmatique, actine, myosine)
- insolubles : (kératine) fibreuse mais peut être globulaire
Hétéroprotéines ?
= protéines conjuguées
- Une ou pls chaînes polypeptidiques (=apoprotéine) + partie non protéique (groupement prosthétique) liés de façon covalente
Phosphoprotéine ?
- hétéroprotéine
= protéine + acide phosphorique - groupement phosphate ajouté sur sérine, thréonine et tyrosine
ex: caséine, vitelline
Glycoprotéine ?
- hétéroprotéine
= protéine + glucide - très nombreuses
ex : hormones, enzymes, protéines membranaires
Lipoprotéine ?
- hétéroprotéine
ex : lipoprotéine de structures membranaires cellulaires, de transport du cholestérol dans le sang
Chromoprotéine ?
- hétéroprotéine
= liée à 1 pigment
ex : hémoglobine, myoglobine, cytochromes, catalase
Structure primaire ?
- enchaînement d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques dans la chaîne protéique
Liaison peptidique ?
- Groupement carboxylique d’un AA réagit avec le groupement amine d’un autre AA = liaison peptidique de type amide + libération d’eau
- plane, rigide (6 atomes coplanaires)
- longueur entre CO et NH = 1,32 Å
- longueur entre 2 du Cα = 3,5 à 3,6 Å
- rotation autour de Cα-N (Φ) et autour de Cα-CO (Ψ)
Cas particulier proline ?
- Groupement amine engagé dans structure cyclique donc plus de rotation libre entre azote de ce groupement et carbone α
- Présence proline provoque formation d’un coude + changement de direction au niveau de la chaine peptidique
Nomenclature chaîne peptidique ?
- Les AA de la chaîne = résidus
- chaine peptidique vectorisée
- De gauche à droite : N-terminal (fonction amine libre) -> C-terminal (fonction carboxyle libre)
Structure secondaire ?
- Repliement local, périodique et régulier d’une partie de la chaine peptidique (hélice α et feuillet β)
- Existe exceptions = repliements non périodiques et non régulières = tours et boucles
- Structure secondaire maintenue par liaisons ioniques et liaisons H entre groupement CO et NH de liaisons peptidiques de résidus différents