Les acides aminés Flashcards
De quoi est composé un acide aminé ?
- groupement carboxylique (COOH)
- groupement amine (NH2)
- carbone α asymétrique (=> molécule chirale)
- radical R spécifique de l’acide aminé
Cite les acides aminés essentiels (adulte et nouveau né) + leurs codes à 1 et 3 lettres.
Adulte : - Leucine (L / LEU) - Isoleucine (I / ILE) - Valine (V / VAL) - Lysine (K / LYS) - Thréonine (T / THR) - Méthionine (M / MET) - Phénylalanine (F / PHE) - Tryptophane (W / TRP) Nouveau-né : 8 précédents + Arginine (R / ARG) + Histidine (H / HIS)
Cite les monoacides monoamines simples + leurs codes à 1 et 3 lettres.
- Glycine = Glycocolle (G / GLY)
- Alanine (A / ALA)
- Valine (V / VAL)
- Leucine (L / LEU)
- Isoleucine (I / ILE)
Cite les monoacides monoamines alcool + leurs codes à 1 et 3 lettres.
- Sérine (S / SER)
- Thréonine (T / THR)
Cite les monoacides monoamines soufrés + leurs codes à 1 et 3 lettres.
- Cystéine (C / CYS)
- Méthionine (M / MET)
Cite les diacides monoamines et leurs codes à 1 et 3 lettres.
- Aspartate (D / ASP) => Acide aspartique
- Glutamate (E / GLU) => Acide glutamique
Cite les acides aminés amides et leurs codes à 1 et 3 lettres.
- Glutamine (Q / GLN)
- Asparagine (N / ASN)
Cite les acides diamines et leurs codes à 1 et 3 chiffres.
- Lysine (K / LYS)
- Arginine (R / ARG)
Cite les acides aminés cycliques et leurs codes à 1 et 3 chiffres.
- Phénylalanine (F / PHE)
- Tryptophane (W / TRP)
- Proline (P / PRO)
- Tyrosine (Y / TYR)
- Histidine (H / HIS)
Cite les acides aminés aromatiques et leurs codes à 1 et 3 chiffres.
- Phénylalanine (F / PHE)
- Tyrosine (Y / TYR)
- Tryptophane (W / TRP)
Quel est le rôle de l’acide glutamique ?
Il entre dans la composition des protéines intervenant dans la régulation de la coagulation sanguine sous l’influence de la vitamine K.
Quel est le rôle de la glycine ?
- fabrication du glutathion (tripeptide : Gly-Glu-Cys)
- puissant oxydant dans la synthèse des noyaux protoporphiriques + synthèse de la créatine
Quel est le poids moléculaire moyen d’un acide aminé ? Quelle est la fourchette de ce poids ?
136,7 Da ≈ 140 Da
De 75 Da (glycine) à 204 Da (tryptophane)
Qui sont les acides aminés polaires = hydrophiles ?
(- ; acides) Glutamate et Aspartate
(+ ; basiques) Histidine, Lysine, Arginine
(neutres) Sérine, Thréonine, Asparagine, Glutamine
Quelle est la propriété des acides aminés polaires dans les protéines ?
Ils tendent à occuper la surface des protéines.
Qui sont les acides aminés apolaires = hydrophobes ?
(aromatiques) Tyrosine, Tryptophane, Phénylalanine
(aliphatiques) Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Proline
(soufrés) Méthionine, Cystéine
Quelle est la propriété des acides aminés apolaires dans les protéines ?
Ils tendent à occuper le cœur des protéines ou offrent des points d’adhérence à leur surface.
NB : Tryptophane et Tyrosine peuvent se retrouver à la surface des protéines.
Que procure la présence d’un carbone asymétrique dans l’acide aminé ?
Il procure un pouvoir rotatoire :
Dextrogyres L (+) => Droite
Lévogyres L(-) => Gauche
Glycine est à part => pas de pouvoir rotatoire
Quels acides aminés possèdent un deuxième carbone asymétrique ?
Isoleucine et Thréonine
À propos de l’absorption des acides aminés ?
Les AA n’absorbent pas dans la lumière visible
λ < 230 nm
AA aromatiques absorbent dans l’UV entre 260 et 280 nm
λ Phe = 260 nm
λ Tyr, Trp = 280 nm
Tryptophane présente le meilleur coefficient d’absorption molaire.
Quels acides aminés possèdent une fonction ionisable en plus dans leur radical R ?
Glutamate Aspartate Lysine Arginine Histidine Cystéine Tyrosine
Un acide aminé peut se comporter comme un acide ou une base, c’est donc un ?
Amphotère
Ampholyte
Comment se nomme le pH pour lequel la charge totale nette de l’acide aminé est nulle ? Comment est appelé l’AA dans ce cas ?
pHi ou pH isoélectrique
ion bipolaire ou Zwitterion
Comment appelle-t-on les acides aminés entrant dans la constitution des protéines ?
Ce sont les 20 acides aminés protéinogènes. Ils peuvent s’associer par des liaisons peptidiques pour former la structure primaire des protéines.
Entre quoi et quoi s’établit la liaison peptidique ?
Entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d’un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l’acide aminé suivant.
Quel est le rôle de la cystéine ? Qu’entraîne-t-elle ainsi chez l’insuline et l’immunoglobuline ?
La cystéine possède une fonction thiol permettant à deux cystéines de se lier par la formation d’un pont disulfure. Ce dernier joue un rôle dans la relation structure-activité des protéines.
Insuline : 6 cystéines => 3 ponts disulfures dont deux inter-chaines et un intra-chaine => effet hypoglycémiant
Immunoglobuline : ponts disulfures lui permettent de reconnaître et de fixer l’antigène (Fab) et d’être reconnu au niveau du fragment Fc par les macrophages capables de capter le complexe Ag-AC et de détruire l’antigène.
Quel est le rôle de la proline ?
Elle déstabilise la structure secondaire des protéines car elle crée des liaisons hydrogènes avec d’autres acides aminés.
Elle entraîne une courbure de l’hélice α de part la présence d’un cycle.
Qu’est-ce que la phosphorylation ?
Sur quels acides aminés peut-elle s’effectuer ?
Que permet-elle ?
Fonction alcool qui peut être estérifiée par un groupement phosphate pour former une liaison ester phosphorique.
Chez la sérine, la thréonine et la tyrosine.
- Intervient dans la régulation de l’activité enzymatique.
- Joue un rôle dans la localisation cellulaire des protéines.
- Peut moduler l’interaction des protéines une fois phosphorylées avec d’autres protéines.
Que permet à l’organisme la consommation d’1g de protéines ?
Elle permet de bénéficier de 4 Kcal.
Que permet le glutamate par décarboxylation ?
Formation de GABA (neuromédiateur)
Que permet l’histidine par décarboxylation ?
Formation de l’histamine (vasodilateur, médiateur immunitaire)
Que permet la sérine par décarboxylation ?
Formation de l’éthanolamine, un précurseur de la choline qui sert à la synthèse de l’acétylcholine (neuromédiateur excitateur du système nerveux).
Que permet l’hydroxylation puis décarboxylation du tryptophane ?
Formation de sérotonine (neuromédiateur)
Que permet l’hydroxylation puis décarboxylation de la tyrosine ?
Formation de la dopamine qui permettra la formation de la noradrénaline (neuromédiateur) et l’adrénaline (hormone). => Famille des catécholamines
Quels acides aminés permettent la synthèse des bases purique A et G ?
Glutamine
Aspartate
Glycine
Quels acides aminés permettent la synthèse des bases pyrimidiques C, T et U ?
Glutamine
Aspartate
Quels acides aminés jouent un rôle crucial dans l’uréogénèse ?
Ornithine
Citrulline
Que permet l’homocystéine ?
Formée par dégradation de la méthionine et formant molécule semblable à la cystéine, elle peut servir de marqueur de risque cardio-vasculaire car elle est responsable de l’attractivité des macrophages au niveau de la paroi des vaisseaux sanguins qui vont phagocyter le cholestérol.
Que permet la torine ?
Elle intervient dans la synthèse des sels billaires et permet une meilleure absorption des aliments.
