Les acides aminés Flashcards by Cla Ange

De quoi est composé un acide aminé ?

groupement carboxylique (COOH)
groupement amine (NH2)
carbone α asymétrique (=> molécule chirale)
radical R spécifique de l’acide aminé

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Cite les acides aminés essentiels (adulte et nouveau né) + leurs codes à 1 et 3 lettres.

Adulte :
- Leucine (L / LEU)
- Isoleucine (I / ILE)
- Valine (V / VAL)
- Lysine (K / LYS)
- Thréonine (T / THR)
- Méthionine (M / MET)
- Phénylalanine (F / PHE)
- Tryptophane (W / TRP)
Nouveau-né :
8 précédents + Arginine (R / ARG) + Histidine (H / HIS)

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Cite les monoacides monoamines simples + leurs codes à 1 et 3 lettres.

Glycine = Glycocolle (G / GLY)
Alanine (A / ALA)
Valine (V / VAL)
Leucine (L / LEU)
Isoleucine (I / ILE)

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Cite les monoacides monoamines alcool + leurs codes à 1 et 3 lettres.

Sérine (S / SER)

- Thréonine (T / THR)

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Cite les monoacides monoamines soufrés + leurs codes à 1 et 3 lettres.

Cystéine (C / CYS)

- Méthionine (M / MET)

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Cite les diacides monoamines et leurs codes à 1 et 3 lettres.

Aspartate (D / ASP) => Acide aspartique

- Glutamate (E / GLU) => Acide glutamique

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Cite les acides aminés amides et leurs codes à 1 et 3 lettres.

Glutamine (Q / GLN)

- Asparagine (N / ASN)

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Cite les acides diamines et leurs codes à 1 et 3 chiffres.

Lysine (K / LYS)

- Arginine (R / ARG)

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Cite les acides aminés cycliques et leurs codes à 1 et 3 chiffres.

Phénylalanine (F / PHE)
Tryptophane (W / TRP)
Proline (P / PRO)
Tyrosine (Y / TYR)
Histidine (H / HIS)

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Cite les acides aminés aromatiques et leurs codes à 1 et 3 chiffres.

Phénylalanine (F / PHE)
Tyrosine (Y / TYR)
Tryptophane (W / TRP)

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Quel est le rôle de l’acide glutamique ?

Il entre dans la composition des protéines intervenant dans la régulation de la coagulation sanguine sous l’influence de la vitamine K.

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Quel est le rôle de la glycine ?

fabrication du glutathion (tripeptide : Gly-Glu-Cys)

- puissant oxydant dans la synthèse des noyaux protoporphiriques + synthèse de la créatine

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Quel est le poids moléculaire moyen d’un acide aminé ? Quelle est la fourchette de ce poids ?

136,7 Da ≈ 140 Da

De 75 Da (glycine) à 204 Da (tryptophane)

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Qui sont les acides aminés polaires = hydrophiles ?

(- ; acides) Glutamate et Aspartate
(+ ; basiques) Histidine, Lysine, Arginine
(neutres) Sérine, Thréonine, Asparagine, Glutamine

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Quelle est la propriété des acides aminés polaires dans les protéines ?

Ils tendent à occuper la surface des protéines.

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Qui sont les acides aminés apolaires = hydrophobes ?

(aromatiques) Tyrosine, Tryptophane, Phénylalanine
(aliphatiques) Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Proline
(soufrés) Méthionine, Cystéine

Quelle est la propriété des acides aminés apolaires dans les protéines ?

Ils tendent à occuper le cœur des protéines ou offrent des points d’adhérence à leur surface.
NB : Tryptophane et Tyrosine peuvent se retrouver à la surface des protéines.

Que procure la présence d’un carbone asymétrique dans l’acide aminé ?

Il procure un pouvoir rotatoire :
Dextrogyres L (+) => Droite
Lévogyres L(-) => Gauche
Glycine est à part => pas de pouvoir rotatoire

Quels acides aminés possèdent un deuxième carbone asymétrique ?

Isoleucine et Thréonine

À propos de l’absorption des acides aminés ?

Les AA n’absorbent pas dans la lumière visible
λ < 230 nm
AA aromatiques absorbent dans l’UV entre 260 et 280 nm
λ Phe = 260 nm
λ Tyr, Trp = 280 nm
Tryptophane présente le meilleur coefficient d’absorption molaire.

Quels acides aminés possèdent une fonction ionisable en plus dans leur radical R ?

Glutamate
Aspartate
Lysine
Arginine
Histidine
Cystéine
Tyrosine

Un acide aminé peut se comporter comme un acide ou une base, c’est donc un ?

Amphotère

Ampholyte

Comment se nomme le pH pour lequel la charge totale nette de l’acide aminé est nulle ? Comment est appelé l’AA dans ce cas ?

pHi ou pH isoélectrique

ion bipolaire ou Zwitterion

Comment appelle-t-on les acides aminés entrant dans la constitution des protéines ?

Ce sont les 20 acides aminés protéinogènes. Ils peuvent s’associer par des liaisons peptidiques pour former la structure primaire des protéines.

Entre quoi et quoi s'établit la liaison peptidique ?

Entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d'un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l'acide aminé suivant.

Quel est le rôle de la cystéine ? Qu'entraîne-t-elle ainsi chez l'insuline et l'immunoglobuline ?

La cystéine possède une fonction thiol permettant à deux cystéines de se lier par la formation d'un pont disulfure. Ce dernier joue un rôle dans la relation structure-activité des protéines. Insuline : 6 cystéines => 3 ponts disulfures dont deux inter-chaines et un intra-chaine => effet hypoglycémiant Immunoglobuline : ponts disulfures lui permettent de reconnaître et de fixer l'antigène (Fab) et d'être reconnu au niveau du fragment Fc par les macrophages capables de capter le complexe Ag-AC et de détruire l'antigène.

Quel est le rôle de la proline ?

Elle déstabilise la structure secondaire des protéines car elle crée des liaisons hydrogènes avec d'autres acides aminés. Elle entraîne une courbure de l'hélice α de part la présence d'un cycle.

Qu'est-ce que la phosphorylation ? Sur quels acides aminés peut-elle s'effectuer ? Que permet-elle ?

Fonction alcool qui peut être estérifiée par un groupement phosphate pour former une liaison ester phosphorique. Chez la sérine, la thréonine et la tyrosine. - Intervient dans la régulation de l'activité enzymatique. - Joue un rôle dans la localisation cellulaire des protéines. - Peut moduler l'interaction des protéines une fois phosphorylées avec d'autres protéines.

Que permet à l'organisme la consommation d'1g de protéines ?

Elle permet de bénéficier de 4 Kcal.

Que permet le glutamate par décarboxylation ?

Formation de GABA (neuromédiateur)

Que permet l'histidine par décarboxylation ?

Formation de l'histamine (vasodilateur, médiateur immunitaire)

Que permet la sérine par décarboxylation ?

Formation de l'éthanolamine, un précurseur de la choline qui sert à la synthèse de l'acétylcholine (neuromédiateur excitateur du système nerveux).

Que permet l'hydroxylation puis décarboxylation du tryptophane ?

Formation de sérotonine (neuromédiateur)

Que permet l'hydroxylation puis décarboxylation de la tyrosine ?

Formation de la dopamine qui permettra la formation de la noradrénaline (neuromédiateur) et l'adrénaline (hormone). => Famille des catécholamines

Quels acides aminés permettent la synthèse des bases purique A et G ?

Glutamine Aspartate Glycine

Quels acides aminés permettent la synthèse des bases pyrimidiques C, T et U ?

Glutamine | Aspartate

Quels acides aminés jouent un rôle crucial dans l'uréogénèse ?

Ornithine | Citrulline

Que permet l'homocystéine ?

Formée par dégradation de la méthionine et formant molécule semblable à la cystéine, elle peut servir de marqueur de risque cardio-vasculaire car elle est responsable de l'attractivité des macrophages au niveau de la paroi des vaisseaux sanguins qui vont phagocyter le cholestérol.

Que permet la torine ?

Elle intervient dans la synthèse des sels billaires et permet une meilleure absorption des aliments.