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Paces quad 1 > Les acides aminés > Flashcards

Les acides aminés Flashcards

1
Q

De quoi est composé un acide aminé ?

A
  • groupement carboxylique (COOH)
  • groupement amine (NH2)
  • carbone α asymétrique (=> molécule chirale)
  • radical R spécifique de l’acide aminé
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Q

Cite les acides aminés essentiels (adulte et nouveau né) + leurs codes à 1 et 3 lettres.

A 
Adulte :
- Leucine (L / LEU)
- Isoleucine (I / ILE)
- Valine (V / VAL)
- Lysine (K / LYS)
- Thréonine (T / THR)
- Méthionine (M / MET)
- Phénylalanine (F / PHE)
- Tryptophane (W / TRP)
Nouveau-né :
8 précédents + Arginine (R / ARG) + Histidine (H / HIS)
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3
Q

Cite les monoacides monoamines simples + leurs codes à 1 et 3 lettres.

A
  • Glycine = Glycocolle (G / GLY)
  • Alanine (A / ALA)
  • Valine (V / VAL)
  • Leucine (L / LEU)
  • Isoleucine (I / ILE)
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4
Q

Cite les monoacides monoamines alcool + leurs codes à 1 et 3 lettres.

A
  • Sérine (S / SER)

- Thréonine (T / THR)

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5
Q

Cite les monoacides monoamines soufrés + leurs codes à 1 et 3 lettres.

A
  • Cystéine (C / CYS)

- Méthionine (M / MET)

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6
Q

Cite les diacides monoamines et leurs codes à 1 et 3 lettres.

A
  • Aspartate (D / ASP) => Acide aspartique

- Glutamate (E / GLU) => Acide glutamique

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7
Q

Cite les acides aminés amides et leurs codes à 1 et 3 lettres.

A
  • Glutamine (Q / GLN)

- Asparagine (N / ASN)

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8
Q

Cite les acides diamines et leurs codes à 1 et 3 chiffres.

A
  • Lysine (K / LYS)

- Arginine (R / ARG)

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9
Q

Cite les acides aminés cycliques et leurs codes à 1 et 3 chiffres.

A
  • Phénylalanine (F / PHE)
  • Tryptophane (W / TRP)
  • Proline (P / PRO)
  • Tyrosine (Y / TYR)
  • Histidine (H / HIS)
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10
Q

Cite les acides aminés aromatiques et leurs codes à 1 et 3 chiffres.

A
  • Phénylalanine (F / PHE)
  • Tyrosine (Y / TYR)
  • Tryptophane (W / TRP)
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11
Q

Quel est le rôle de l’acide glutamique ?

A

Il entre dans la composition des protéines intervenant dans la régulation de la coagulation sanguine sous l’influence de la vitamine K.

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12
Q

Quel est le rôle de la glycine ?

A
  • fabrication du glutathion (tripeptide : Gly-Glu-Cys)

- puissant oxydant dans la synthèse des noyaux protoporphiriques + synthèse de la créatine

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13
Q

Quel est le poids moléculaire moyen d’un acide aminé ? Quelle est la fourchette de ce poids ?

A

136,7 Da ≈ 140 Da

De 75 Da (glycine) à 204 Da (tryptophane)

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14
Q

Qui sont les acides aminés polaires = hydrophiles ?

A

(- ; acides) Glutamate et Aspartate
(+ ; basiques) Histidine, Lysine, Arginine
(neutres) Sérine, Thréonine, Asparagine, Glutamine

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15
Q

Quelle est la propriété des acides aminés polaires dans les protéines ?

A

Ils tendent à occuper la surface des protéines.

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16
Q

Qui sont les acides aminés apolaires = hydrophobes ?

A

(aromatiques) Tyrosine, Tryptophane, Phénylalanine
(aliphatiques) Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Proline
(soufrés) Méthionine, Cystéine

17
Q

Quelle est la propriété des acides aminés apolaires dans les protéines ?

A

Ils tendent à occuper le cœur des protéines ou offrent des points d’adhérence à leur surface.
NB : Tryptophane et Tyrosine peuvent se retrouver à la surface des protéines.

18
Q

Que procure la présence d’un carbone asymétrique dans l’acide aminé ?

A

Il procure un pouvoir rotatoire :
Dextrogyres L (+) => Droite
Lévogyres L(-) => Gauche
Glycine est à part => pas de pouvoir rotatoire

19
Q

Quels acides aminés possèdent un deuxième carbone asymétrique ?

A

Isoleucine et Thréonine

20
Q

À propos de l’absorption des acides aminés ?

A

Les AA n’absorbent pas dans la lumière visible
λ < 230 nm
AA aromatiques absorbent dans l’UV entre 260 et 280 nm
λ Phe = 260 nm
λ Tyr, Trp = 280 nm
Tryptophane présente le meilleur coefficient d’absorption molaire.

21
Q

Quels acides aminés possèdent une fonction ionisable en plus dans leur radical R ?

A 
Glutamate
Aspartate
Lysine
Arginine
Histidine
Cystéine
Tyrosine
22
Q

Un acide aminé peut se comporter comme un acide ou une base, c’est donc un ?

A

Amphotère

Ampholyte

23
Q

Comment se nomme le pH pour lequel la charge totale nette de l’acide aminé est nulle ? Comment est appelé l’AA dans ce cas ?

A

pHi ou pH isoélectrique

ion bipolaire ou Zwitterion

24
Q

Comment appelle-t-on les acides aminés entrant dans la constitution des protéines ?

A

Ce sont les 20 acides aminés protéinogènes. Ils peuvent s’associer par des liaisons peptidiques pour former la structure primaire des protéines.

25
Q

Entre quoi et quoi s’établit la liaison peptidique ?

A

Entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d’un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l’acide aminé suivant.

26
Q

Quel est le rôle de la cystéine ? Qu’entraîne-t-elle ainsi chez l’insuline et l’immunoglobuline ?

A

La cystéine possède une fonction thiol permettant à deux cystéines de se lier par la formation d’un pont disulfure. Ce dernier joue un rôle dans la relation structure-activité des protéines.
Insuline : 6 cystéines => 3 ponts disulfures dont deux inter-chaines et un intra-chaine => effet hypoglycémiant
Immunoglobuline : ponts disulfures lui permettent de reconnaître et de fixer l’antigène (Fab) et d’être reconnu au niveau du fragment Fc par les macrophages capables de capter le complexe Ag-AC et de détruire l’antigène.

27
Q

Quel est le rôle de la proline ?

A

Elle déstabilise la structure secondaire des protéines car elle crée des liaisons hydrogènes avec d’autres acides aminés.
Elle entraîne une courbure de l’hélice α de part la présence d’un cycle.

28
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation ?
Sur quels acides aminés peut-elle s’effectuer ?
Que permet-elle ?

A

Fonction alcool qui peut être estérifiée par un groupement phosphate pour former une liaison ester phosphorique.
Chez la sérine, la thréonine et la tyrosine.
- Intervient dans la régulation de l’activité enzymatique.
- Joue un rôle dans la localisation cellulaire des protéines.
- Peut moduler l’interaction des protéines une fois phosphorylées avec d’autres protéines.

29
Q

Que permet à l’organisme la consommation d’1g de protéines ?

A

Elle permet de bénéficier de 4 Kcal.

30
Q

Que permet le glutamate par décarboxylation ?

A

Formation de GABA (neuromédiateur)

31
Q

Que permet l’histidine par décarboxylation ?

A

Formation de l’histamine (vasodilateur, médiateur immunitaire)

32
Q

Que permet la sérine par décarboxylation ?

A

Formation de l’éthanolamine, un précurseur de la choline qui sert à la synthèse de l’acétylcholine (neuromédiateur excitateur du système nerveux).

33
Q

Que permet l’hydroxylation puis décarboxylation du tryptophane ?

A

Formation de sérotonine (neuromédiateur)

34
Q

Que permet l’hydroxylation puis décarboxylation de la tyrosine ?

A

Formation de la dopamine qui permettra la formation de la noradrénaline (neuromédiateur) et l’adrénaline (hormone). => Famille des catécholamines

35
Q

Quels acides aminés permettent la synthèse des bases purique A et G ?

A

Glutamine
Aspartate
Glycine

36
Q

Quels acides aminés permettent la synthèse des bases pyrimidiques C, T et U ?

A

Glutamine

Aspartate

37
Q

Quels acides aminés jouent un rôle crucial dans l’uréogénèse ?

A

Ornithine

Citrulline

38
Q

Que permet l’homocystéine ?

A

Formée par dégradation de la méthionine et formant molécule semblable à la cystéine, elle peut servir de marqueur de risque cardio-vasculaire car elle est responsable de l’attractivité des macrophages au niveau de la paroi des vaisseaux sanguins qui vont phagocyter le cholestérol.

39
Q

Que permet la torine ?

A

Elle intervient dans la synthèse des sels billaires et permet une meilleure absorption des aliments.

Paces quad 1 (25 decks)

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