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Biochimie > Protéines (Biochimie) > Flashcards

Protéines (Biochimie) Flashcards

1
Q
A
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Q

Nommez 8 fonctions des protéines:

A
  1. Les enzymes catalysent presque toutes les réactions chimiques de la cellule.2. Les immunoglobulines défendent l’organisme contre les infections bactériennes et virales.3. Beaucoup de petites molécules et d’ions sont transformés par des protéines. Ils servent de réservoir à leur utilisation et libération.4. Hormones qui régularise le métabolisme5. Protéines structurales maintiennent la charpente mécanique.6. Protéines forment les apolipoprotéines qui solubilisent les lipides.7. Protéines forment des facteurs de la coagulation qui affectent l’hémostase.8. Responsables pour la pression osmotique du plasma (albumines).
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3
Q

Gly

A

Glycine

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4
Q

Ala

A

Alanine

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5
Q

Phe

A

Phénylalanine

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6
Q

Tyr

A

Tyrosine

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7
Q

Asp

A

Acide aspartique

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8
Q

Glu

A

Acide glutamique

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9
Q

Nommez les parties de l’acide aminé qui le fait soluble et non soluble dans l’eau:

A
  1. solubles: les chaines latérales hydrophobes non polaires2. non solubles: chaines latérales hydrophiles polaires
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10
Q

Quel acide aminé est symétrique

A

Glycine

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11
Q

L (Laevo)

A

Lorsque le groupement amine (NH2) de l’acide aminé se trouve à gauche.

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12
Q

D (Dextro)

A

Lorsque le groupement amine de l’acide aminé se trouve à droite.

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13
Q

Quel isomère rencontre-on chez les humains:

A

L (Laevo)

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14
Q

Nommez les deux groupes ionisables des acides aminés:

A
  1. Le carboxyle (-COOH)2. l’amine (NH2)
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15
Q

Amphotère et amphipatique

A

Quand une molécule se comporte à la fois comme un acide faible et comme une base faible (peut l’utiliser comme tampon).

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16
Q

Ampholytes

A

Une molécule avec une net charge 0

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17
Q

Zwitterions

A

Ancienne apellation des ampholytes

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18
Q

Valeurs normales des protéines totales:

A

60-80 g/L

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19
Q

Valeurs normales des albumines:

A

35-50 g/L

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20
Q

Valeurs normales du rapport A/G

A

1.1-1.9

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21
Q

Valeurs normales des globulines:

A

25-30 g/L

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22
Q

Combien de tes protéines totales sont les albumines:

A

55%

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23
Q

Où les protéines sont-ils fabriqués:

A

Dans le foie sauf les Ig qui sont produit dans les plasmocytes.

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24
Q

Solubilité des protéines:

A

Ils sont tous solubles dans le LEC sauf l’élastine et le collagène.

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25
Q

Quels sont les 4 méthodes d’analyses des protéines:

A
  1. Quantitative: protéines totales (biuret), albumine (BCG), calcul A/G2. Électrophorèse: séparation et quantification des protéines. Met en évidence les globulines et peut dépister des pathologies les plus communes.3. Analyse qualitative d’une protéine particulière par méthodes immunochimiques (ag-ac)4. détection et identification et quantification des protéines anormaux ou synthèse anormal par immunofixationélectrophorèse (IFE)
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26
Q

Quels sont les différentes méthodes immunochimiques:

A
  1. néphlomètre2. turbidimètre3. immunodiffusion radial (RID)4. électroimmunoessaie (RIA)5. immunoessaie avec enzyme (EIA)
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27
Q

pI

A

point isoélectréique. pH où la charge est neutre.

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28
Q

Si le pH < pI les acides aminés, protéines et tissus sont chargés:

A

positifs

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29
Q

Si les pH > pI les acides aminés, protéines et tissus sont chargés:

A

Négatifs

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30
Q

Si le pH de la solution est égal au pI d’un acide aminé ou protéine:

A

Il est électriquement neutre et ne se déplace pas dans un champ électrique.

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31
Q

Si le pH de la solution est supérieur (basique) au pI d’un acide aminé ou protéine,

A

Il est chargé négativement et migre vers le pole positif qui est appelé anode parce qu’elle attire des anions.

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32
Q

Si le pH de la solution est inférieur (acide) au pI d’un acide aminé ou protéine:

A

Il est chargé positivement et migre vers le pole négatif qui est appelé cathode parce qu’elle attire des cations.

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33
Q

Nommez les trois acides aminés qui peuvent absorber dans l’UV:

A
  1. tryptophane2. tyrosine3. phénylalanine
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34
Q

Pourquoi certaines protéines peuvent absorber dans l’UV:

A

Parce que ces protéines contiennent des acides aminés aromatiques. Elles présentent donc un maximum d’absorption vers 280 nm.

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35
Q

Quels sont les propriétés chimiques des carboxyles:

A
  1. formation de sels avec les bases2. formation d’esters avec les alcools3. formation d’amides avec les amines4. décarboxylation
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36
Q

Quels sont les propriétés chimiques des amines

A
  1. déasmination oxydative (NH2)2. formation d’amides avec les amines
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37
Q

Décrivez les 4 méthodes de dosages des acides aminés:

A
  1. chromatographie: sépare et identifie les acides aminés2. ninhydrine: colorimétrie. Le groupe amine avec le ninhydrine forme le pourpre de Ruhemann3. fluorescence: très sensible et délicate4. spectrophotométrie à UV 280 nm: utilisés pour les acides aminés aromatiques
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38
Q

Combien d’acide aminés contient un dipeptide:

A

deux

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39
Q

Combien d’acide aminés contient un tripeptide:

A

trois

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40
Q

Combien d’acides aminés contient un oligopeptide:

A

moins de 5

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41
Q

Combien d’acides aminés contient un polypeptide:

A

6-30

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42
Q

Combien d’acides aminés contient une protéine:

A

plus que 40

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43
Q

Qu’est ce qu’est un protéose et une peptone:

A

Protéines dégradés, les produits sont des larges polypeptides, qui diffèrent des vraies protéines car elles ne coagulent pas à la chaleur.

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44
Q

Composition simple d’une protéine:

A

Par hydrolyse, ne libèrent que les acides aminés ou les dérivées.

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45
Q

Exemples d’une protéine à composition simple:

A
  1. albumine2. globuline
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46
Q

Composition conjuguée d’une protéine:

A

Par hydrolyse, libèrent des acides aminés et un groupement non protéique appelé groupement prothétique.

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47
Q

Exemples de protéines à composition conjuguée:

A
  1. lipoprotéines2. hémoglobines
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48
Q

Conformation globulaire d’une protéine:

A

Polymères symétriques, solubles dans l’eau et les solutions salines diluées et hydrolysables par les enzymes protéolytiques.

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49
Q

Exemples de protéines à conformation globulaire:

A
  1. albumine2. globuline
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50
Q

Conformation fibreuse d’une protéine:

A

Polymères asymétriques, insolubles dans l’eau et les solutions salines diluées et très résistantes à la plupart des enzymes protéolytiques.

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51
Q

Exemples de protéines à conformation fibreuse:

A
  1. collagène2. kératine
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52
Q

Structure primaire d’une protéine:

A
  1. C’est la séquence d’acides aminés retenus par des liaisons peptidiques.2. type de liaison: covalente donc forte et difficile à briser
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53
Q

Structure secondaire d’une protéine:

A
  1. hélice alpha2. feuillet bêta plissée
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54
Q

Hélice alpha:

A

Certaines portions des chaines protéiques peuvent se présenter sous forme d’une spirale régulière. Cette hélice alpha est stabilisée par des liaisons hydrogène qui se forment à l’intérieur même de la chaine.Les liens intramoléculaires sont faibles et dénaturables.

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55
Q

Feuillet bêta plissée:

A

Elle est stabilisée par des liaisons hydrogène intermoléculaires qui s’établissent entre deux chaines proches, de sens opposé (antiparallèle) ou entre deux portions d’une même chaine repliée sur elle-même.

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56
Q

Structure tertiaire d’une protéine:

A

Repliement de la chaine polypeptidique dans une structure tridimensionnelle de forme spécifiques. Il y a plusieurs types de liaisons mais les principales sont les interactions hydrophobiques.

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57
Q

Structure quaternaire d’une protéine:

A

Plusieurs chaines protéiques distinctes associés pour former une seule entité fonctionnelle. Les chaines sont reliés entre elles par des ponts disulfures.

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58
Q

Nommez les 5 fractions principales des protéines totales;

A
  1. gamma2. bêta3. alpha 24. alpha 15. albumine
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59
Q

La teneur en azote dans une protéine quelconque est:

A

16%

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60
Q

La partie protéine seule s’appelle:

A

Apoprotéine

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61
Q

La partie non-protéine s’appelle:

A

Groupement prosthétique

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62
Q

L’association des deux parties de la protéine s’appelle:

A

Hétéroprotéine

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63
Q

Nucléoprotéines:

A

Acides nucléiques

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64
Q

Mucopotéines

A

Complexes glucidiques > 4%

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65
Q

Glycoprotéines

A

Complexes glucidiques < 4%

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66
Q

Lipoprotéines

A

Cholestérol + triglycérides + phospholipides associés à des protéines

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67
Q

Métalloprotéines

A

Métaux fortement liés à l’apoprotéine

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68
Q

Phosphoprotéines

A

Grande concentration de groupements phosphate liés à la protéine

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69
Q

Quels sont les colorants les plus utilisés pour l’électrophorèse:

A
  1. bleu de bromphénol2. ponceau S3. noir d’amido4. vert de lissamine5. bleu brillant de Coomassie
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70
Q

L’absorbance maximale du bleu de Coomassie change à:

A

595 nm

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71
Q

Certaines conditions doivent être respectées dans le choix du colorant:

A
  1. Le colorant ne doit se lier qu’à l’albumine et il doit lier 100% de toutes les molécules d’albumine malgré la présence des autres protéines plasmatiques2. la couleur du colorant lié doit être différente de celle du colorant seul3. la liaison colorant-albumine ne doit pas être affectée par de petites variations de pH et de la force ionique4. la concentration d’albumine peut être mesurée en présence d’un excès de colorant
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72
Q

On sépare les protéines en deux groupes:

A
  1. albumines2. globulines
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73
Q

Quels sont les facteurs qui affectent la concentration des protéines:

A
  1. altérations dans la balance des liquides2. changes dans la synthèse 3. catabolisme4. pertes
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74
Q

La concentration des protéines dans le sang dépend de:

A

Quantités relatives de protéines et d’eau dans les vaisseaux sanguins.

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75
Q

D’où viennent les protéines:

A

La plupart des protéines plasmatiques sont synthétisé au foie. Les immunoglobulines proviennent des plasmocytes.

76
Q

Catabolisme et perte des protéines:

A
  1. La plupart des protéines sont captées par les cellules endothéliales des capillaires (pinocytose) et par les phagocytes mononucléaires où elles sont catabolisées.2. les petites protéines qui traversent le glomérule sont catabolisées par les cellules tubulaires rénal ou réabsorbées. Très peu de protéines se retrouvent dans l’urine normale.
77
Q

Fonctions des protéines plasmatiques:

A
  1. Rôle physique dans le maintient de la pression osmotique2. rôle de transport3. propriétés immunologiques4. activité enzymatique5. rôle dans le processus de coagulation sanguine6. synthèse de quelques hormones
78
Q

Les deux causes générales dans le changement des protéines sériques totales est:

A
  1. le changement du volume d’eau plasmatique2. le changement dans la quantité d’une en plusieurs protéines spécifiques au plasma
79
Q

Quels sont les causes d’hypoprotéinémie:

A
  1. hémodilution2. par perte -excrétion dans l’urine chez les maladies rénales -perte dans le tractus gastrointestinal dans l’inflammation (Chron’s) -perte de sang: blessures ouvertes, saignement interne ou brûlures extensives3. une diminution d’apport -déficience dans la diète -malabsorption intestinale (dommage aux murs intestinaux)4. une diminution de synthèse -maladies du foie -déficiences marquée en immunoglobulines5. un catabolisme accéléré -brûlures -trauma ou autres blessures
80
Q

Quels sont les causes d’hyperprotéinémie:

A
  1. hémoconcentration -déshydratation -stase prolongée2. augmentation marquée d’une ou plusieurs globulines -réaction inflammatoire -infection -néoplasie (cacer)
81
Q

Paraprotéine:

A

Molécule d’immunoglobuline ou une chaine légère kappa ou lambda seulement.

82
Q

Quels sont les types de néoplasies:

A
  1. myélome multiple (IgG ou IgA)2. macroglobulinémie de Waldenstrom (IgM)
83
Q

Demi-vie des albumines:

A

30 jours

84
Q

Causes d’hypoalbuminémie:

A
  1. insuffisance de synthèse (malnutrition ou malabsorption)2. maladies du foie3. pertes gastro-intestinaux: inflammation ou maladies de la mucose intestinale4. pertes cutanées: brulures graves ou psoriasis ou eczéma étendu5. pertes dans l’urine chez les maladies rénales: glomérule ne fonctionne plus à arrêter le passage de protéines du sang (syndrome néphrotique)
85
Q

Conséquences de l’hypoalbuminémie

A
  1. sur la distribution des liquides: pression osmotique et oedème2. sur la fonction de transport: les molécules liées à l’albumine sont physiologiquement inactives donc une réduction de la quantité liées peut provoquer un effet toxique
86
Q

Synonymes de préalbumine:

A
  1. transthyrétine (TBPA)2. protéines liant le rétinol (RBP)
87
Q

Demie-vie des préalbumines:

A

deux jours

88
Q

Raison du dosage des préalbumines:

A

Pour évaluer la malnutrition ou une mauvaise fonctionnement hépatique.

89
Q

Le PA (préalbumine) diminue dans:

A
  1. malnutrition2. cirrhoses3. pathologies rénales
90
Q

Le PA (préalbumine) augmente dans:

A
  1. patients recevant des stéroides2. durant la grossesse3. faillite rénale chronique4. maladies de Hodgkin
91
Q

Principale fraction de l’alpha-1-globuline:

A

alpha-1-antitrypsineIl représente 90% de la fraction protéique de la bande alpha-1, un inhibiteur des protéases des phagocytes, pancréas et autres organes

92
Q

Une diminution des alpha-1-antitrypsine entraine:

A

Une destruction des tissus

93
Q

Quand on aurait une augmentation des alpha-1-antitrypsine:

A

Dans les réactions inflammatoires

94
Q

Principale fraction de l’alpha-2-globulin:

A

alpha-2-macroglobulineInhibiteur des protéases, neutralise les enzymes protéolytiques (thrombine, trypsine, pepsine).

95
Q

Quand on aurait une augmentation des alpha-2-macroglobulines:

A

1.syndromes néphrotiques2. emphysème3. diabète mellitus4. grossesse

96
Q

Qu’est ce qui transporte le cuivre:

A

Céruloplasmine

97
Q

Principale fraction des beta-globulines:

A

Transferrine ou sidérophilineLie et transporte le fer plasmatique au foie et moelle.

98
Q

Quand on aurait une augmentation de la transferrine ou sidérophiline:

A

Lors d’une anémie ferriprive

99
Q

Quand on aurait une diminution de la transferrine ou sidérophiline:

A
  1. maladies hépatiques2. néphrose3. néoplasme
100
Q

Principale fraction des gamma-globulines:

A

Protéines C-réactivesAugmente dans les inflammations

101
Q

Quel est le meilleur marqueur pour l’inflammation:

A

Protéines C-réactives

102
Q

Expliquer la définition de la pression oncotique et comment elle est relié au volume d’eau dans les vaisseaux sanguins…

A

La pression oncotique est la pression osmotique qui attire l’eau due à la concentration protéique. La pression oncotique est toujours 25mmHg partout dans les artères et dans les veines (sauf dans certains cas de transsudat). Dans un état normal, la pression hydrostatique au niveau d’une artère est 45mmHg, donc plus élevée que la pression oncotique. Ceci fait que l’oxygène, l’eau et les nutriments peuvent sortir à ce niveau. La pression hydrostatique au niveau d’une veine descend à 20mmHg, donc moins élevée que la pression oncotique. Ceci permet donc à de l’eau et aux déchets d’y entrer. Si nous ne sommes pas dans un état normal, un cas de transsudat par exemple) la pression oncotique peut diminuer au niveau des artères et des veines jusqu’à 15mm Hg. Il n’y a pas de problème au niveau des artères car la pression hydrostatique est encore plus grande que la pression oncotique. Mais rendu aux veines, la pression oncotique est sous la pression hydrostatique. Il y a donc beaucoup moins d’eau et de CO2 qui peut entrer dans les veines à ce niveau. Si moins d’eau entre dans les veines, il y a une accumulation du LIS et se nomme un œdème.

103
Q

Les valeurs des protéines sériques totales sont:

A

60-80 g/L

104
Q

Quelle est la variation des valeurs sériques totales si le patient est debout durant la prise de sang:

A

65-85 g/L

105
Q

Quelles sont les valeurs de protéines totales dans le plasma.

A

62-84 g/L (car on ajoute les fibrinogènes)

106
Q

Nommez deux causes d’hyperproténémie avec deux exemples chaques:

A
  1. hémoconcentration -stase trop prolongée durant la prise de sang -déshydratation2. synthèse excessive d’immunoglobulines: -myélome multiple -arthrite rhumatoide
107
Q

Nommez deux causes d’hypoproténémie avec deux exemples chaques:

A
  1. un défaut de synthèse de protéines: -malnutrition prolongée -malabsorption2. une perte excessive de protéines -syndrome néphrotique -brûlures
108
Q

Quels sont les 4 types de supports dont les électrophorèses de protéines sont effectuées:

A
  1. électrophorèse sur acétate de cellulose2. électrophorèse sur gel d’agarose3. gel d’amidon4. gel de polycrylamide
109
Q

Avantages/désavantages et nombre de bandes de l’électrophorèse sur acétate de cellulose:

A
  1. avantage: 30-60 minutes2. désavantage: moins grande résolution3. 5 bandes
110
Q

Avantages/désavantages et nombre de bandes de l’électrophorèse sur gel d’agarose:

A
  1. avantage: grande résolution, meilleure résolution, détection de préalbumine2. désavantage: plus difficile à conserver3. 5-6 bandes
111
Q

Avantages/désavantages et nombre de bandes du gel d’amidon:

A
  1. avantages: grand pouvoir de résolution`2. désavantages: interprétation difficile3. 25 bandes
112
Q

Avantages/désavantages et nombre de bandes du gel de polycrylamide:

A
  1. avantages: grand pouvoir de résolution2. désavantages: interprétation difficile3. 100 bandes
113
Q

Combien de protéines et bandes sont révélées avec la coloration sur acétate de cellulose:

A

5 bandes et 15 protéines.

114
Q

Quels sont les trois tampons d’électrophorèse de protéines et le pH de ces tampons:

A
  1. barbital 2. Tris (EDTA)3. acide borique
115
Q

Réaction d’inflammation:

A

Réponse de l’organisme à une agression tissulaire. Tout en empêchant la propagation de l’agression, elle vise à faire cicatriser le tissu blessé le plus rapidement possible.

116
Q

Quels sont les 5 causes de l’atteinte tissulaire:

A
  1. nature infectieuse2. nature immunitaire3. nature tumorale4. nature traumatique5 nécrose tissulaire chimique ou physique
117
Q

Quels sont les 10 protéines impliquées dans une réaction inflammatoire:

A
  1. protéine C-réactive2. sérum amyloide A protéine3. alpha-1-antichymotrypsine4. alpha-1-glycoprotéine acide5. alpha-1-antitrypsine6. haptoglobine7. fibrinogène8. C39. C410. céruloplasmine
118
Q

Quels sont les 4 catégories de fonction des protéines de la réaction inflammatoire:

A
  1. protéines chargées de neutraliser les protéases2. protéines neutralise les produits de déchets plus ou moins toxiques3. nombreuses protéines responsables des effets biologiques de la réaction inflammatoire4. protéines responsables de la cicatrisation
119
Q

Quels sont les utilités des marqueurs d’inflammation:

A
  1. déceler la présence d’une maladie organique2. permet de suivre l’évolution d’une maladie3. permet d’évaluer l’efficacité d’un traitement thérapeutique
120
Q

Quels sont les marqueurs d’inflammations:

A
  1. CRP2. alpha glycoprotéines acide3. alpha antitrypsine4. alpha-2-macroglobuline5. fibrinogène
121
Q

CRP

A

Apparait dans le plasma 6 heures après l’agression. Elle apparait souvent dans les infections bactériennes et la fièvre rhumatismale.

122
Q

Alpha glycoprotéines acide

A

Glycoprotéine sérique la plus riche en glucides. Elle inactive l’héparine et intervient dans l’agrégation plaquettaire.

123
Q

Alpha antitrypsine

A

Principal inhibiteur des protéases du sérum et des diverses sécrétions de l’organisme.

124
Q

Alpha-2-macroglobuline

A

Constituant majeur des alpha-2-globulines. Il joue un rôle dans la réaction inflammatoire et inhibe les protéases.

125
Q

Fibrinogène:

A

Lors du processus de coagulation, il est partiellement hydrolysé par la thrombine pour former la fibrine.

126
Q

Graphique d’une inflammation chronique:

A
  1. albumine diminue2. gamma augmente
127
Q

Graphique d’une inflammation aigue ou destructuve:

A
  1. alpha1 augmente2. alpha2 augmente
128
Q

Graphique d’une hypogammaglobulinémie

A
  1. gamma diminue
129
Q

Graphique du syndrome néphrotique:

A
  1. albumine diminue2. alpha1 normal ou diminué3. alpha2 augmente4. bêta augmente5. gamma diminue
130
Q

Graphique du cirrhose

A
  1. albumine diminue2. gamma augmente (pour compenser pour le foie)
131
Q

Graphique du myélome multiple:

A

cas 11. albumine diminue2. bêta augmente beaucoupcas 21. gamma augmete beaucoup

132
Q

Biuret:

A

En solution alcaline, l’ion cuivrique se fixe au lien peptidique pour donner un produit de chélation de couleur violette avec une absorbance à 540nm.

133
Q

Lié à un colorant:

A

Les colorants ont une grande affinité pour l’albumine.

134
Q

Refractométrie

A

Mesure l’index réfractive d’une solution basé sur les solutés à l’intérieur.

135
Q

Électrophorèse de protéines:

A

Les protéines se séparent basé sur plusieurs facteurs tel que leur charge et leur grosseur dans un support avec un tampon pH.

136
Q

Néphélométrie

A

Mesure le nombre et la grosseur des particules dans une suspension par la détection de l’intensité de la lumière qui est réfracté par les particules.

137
Q

Turbidimétrie

A

Le détecteur mesure l’intensité de la lumière qui traverse l’échantillon.

138
Q

Albumine:

A

Petite protéine globulaire constitué d’une seule chaine polypeptidique de 580 acides aminés.

139
Q

L’albumine se distingue des autres protéines sériques par:

A

Elle est soluble en milieu strictement aqueux.

140
Q

Quel est le poids des protéines:

A

Elle comprend 60% de la quantité totale des protéines sériques.

141
Q

Où l’albumine est-elle synthétisé:

A

Dans le foie.

142
Q

Demie-vie de l’albumine:

A

19 jours

143
Q

Comment l’albumine affecte l’hémostasie général:

A

La maintenance de la pression oncotique.

144
Q

Globulines

A

Famille hétérogène de protéines avec plus de grosses molécules et qui sont moins solubles dans l’eau que les albumines.

145
Q

Quels sont les exemples de globulines:

A

alpha1, alpha2 et gamma

146
Q

Comment les globulines affectent l’homéostasie:

A

Ils jouent un rôle majeur dans le système immunitaire.

147
Q

Immunoglobulines:

A

Ils sont une classe de protéines, synonyme à anticorps, produit par les cellules bêta du système immunitaire en réponse à un antigène spécifique­.

148
Q

Qu’est ce qui synthétise les immunoglolbulines:

A

Les plasmocytes dans la moelle osseuse.

149
Q

Significations cliniques des immunoglobulines:

A

Ils sont impliqués dans plusieurs désordres et peut être détecté par néphlométries et turbidimétrie dans le sérum et LCR.

150
Q

Protéines Bence-Jones:

A

Ils sont appelés des paraprotéines. Ils sont des fragments d’immunoglobulines qui sont des chaines légères.

151
Q

Signification clinique des immunoglobulines:

A

Ils sont présents dans les myélome multiple et macroglobulinémie Waldenstrom.

152
Q

Myélome multiple:

A

La moelle est envahie par des plasmocytes en grand nombre, dont plusieurs apparaissent immatures ou de formes anormales. Il y a plusieurs tumeurs osseuses. La plupart des paraprotéines sont des IgG.

153
Q

Quelle est la relation entre les maladies hépatiques et la concentration des protéines totales:

A

vu que la plupart des protéines sont synthétisés dans le foie, une maladie hépatique va avoir un effet dramatique sur le niveau des protéines en circulation.

154
Q

Quels sont les deux aminoaciduries de haute signification clinique:

A
  1. un blocage d’une voie catabolique d’un acide aminé avec surproduction d’une ou de plusieurs substances intermédiaires.2. un défaut de réabsorption par mode de transport actif par le tube proximal de certains acides aminés
155
Q

Quels sont les 3 groupes de tests considérés:

A
  1. dépistages initiales: -TLC (ninhydrine) -colorimétrie (urine) -Guthrie 2. analyse quantitative -HPLC (high performance liquide chromatography3. identification exacte et quantification d’acides aminés ou métabolites -HPGC -spectro de masse
156
Q

Quels fractions sont les meilleurs marqueurs d’inflammation:

A

Alpha1 et alpha2

157
Q

Pourquoi l’alpha2 et bêta augmente pandant un syndrome néphrotique tandis que le reste diminue:

A

Parce que ces fractions sont trop grosses pour passer la barrière du glomérule. Dans un syndrome néphrotique, il y a une augmentation de production de tout les fractions mais vue que les autres peuvent se faire éliminer dans l’urine, l’alpha 2 et le bêta se fait accumuler dans le sang.

158
Q

Quel est le cheminement des acides aminés:

A

Ils circulent dans le sang et sont filtrés par les membranes des glomérules du rein et sont normalement réabsorbés par les tubules rénaux dans le sang circulant.

159
Q

Est-ce qu’on trouve des acides aminés dans l’urine normalement:

A

Oui, une petite quantité est normale.

160
Q

Aminoacidurie:

A

Quand les mécanismes de transport deviennent saturés ou défectueux les acides aminés se trouvent dans l’urine.

161
Q

Quels sont les types d’aminoaciduries:

A
  1. aminoacidurie de surplus2. aminoacidurie rénale3. aminoacidurie avec pas de seuil
162
Q

Aminoacidurie de surplus:

A

Le corps fabrique des acides aminés de suprlus ou ils ne peuvent pas être métabolisés. Ce montant dépasse le seuil rénal et donc la concentration dans le sang et l’urine augmente.

163
Q

Aminoacidurie rénale:

A

Défectuosité soit congénital ou acquis dans le système de transport rénal des acides aminés. Ici, les acides aminés ne peuvent pas ou peu réabsorbés du système rénal dans le sang et se retrouvent dans l’urine. Dans le sang, le niveau est normal ou un peu diminué.

164
Q

Aminoacidurie avec pas de seuil:

A

C’est un blocage métabolique où la production de toutes les acides aminés ou métabolites sont déversés dans l’urine.

165
Q

Aminoacidurie primaire:

A

Directement liés aux erreures innées (par ton ADN), congénital, héréditaire.

166
Q

Aminoacidurie secondaire:

A

Secondaire à une pathologie

167
Q

Exemples de pathologiques qui peut causer des aminoaciduries:

A
  1. pathologie du foie2. empoisonnement d’acétaminophen3. pesticides
168
Q

Pathologie cystinurie:

A

Erreur innée des tubules rénaux, les tubules proximaux ne peuvent pas réabsorber l’acide aminé dibasique lysine, arginine, ornithine et surtout la cystine donc cette maladie est caractérisée par une excrétion excessive d’acides aminés.

169
Q

Problèmes causés par la cystinurie:

A

La cystine est l’acide aminé naturel la moins soluble, son excrétion anormalement élevée peut entrainer la formation des calculs de cystine avec obstruction, infection et parfois insuffisance rénale.

170
Q

Traitement d’une cystinurie:

A

Le traitement implique une réduction de la concentration de cystine en buvant beaucoup d’eau, augmentant sa solubilité en maintenant l’urine alcaline et si nécessaire réduisant l’excrétion de cystine en utilisant la D-pénicillamine.

171
Q

Synonyme de phénylcétonurie:

A

PKU en anglais et PCU en francais

172
Q

Pathologie phénylcétonurie:

A

Dans 1 pour 1000 naissances, il y a une déficience ou absence un phénylalanine hydrolase. Cet enzyme catalyse la formation de phénylalanine en tyrosine. Il y a donc accumulation de phénylcétonurie dans le sang.

173
Q

Problèmes causés par la phénylcétonurie:

A

L’accumulation des phénylalanines dans le sang, LCR et urine. Ces augmentations causent un retard mental chez les bébés, difficulté au nourrisson et vomissement.

174
Q

Traitement du phénylcétonurie:

A

Une diète diminuée en phénylalanine.

175
Q

Diagnostic des aminoaciduries:

A
  1. diagnostic prénatal fait par la demande des parents2. diagnostic du nouveau-né: automatique, décidé par la province3. diagnostic du bébé malade ‘‘failure to thrive’’.
176
Q

Étapes du test Guthrie:

A
  1. la bactérie Bacillus subtilis est ajouté à une gélose2. un inhibiteur de croissance de la bactérie est ajouté3. ajoute un spécimen de sang ou urine imprégné dans le papier filtre4. incubation5. interprétation: l’effet de l’inhibiteur est inhibé par la présence augmentée de phénylcétones donc croissance de bactéries donc test positif
177
Q

Colorimètre sur urine:

A
  1. chloride ferrique pour détecté la phénylcétonurie avec une couleur bleu-vert foncé2. cyanide pour détecté la cystine avec une couleur rouge-cerise
178
Q

Quelle est l’enzyme déficiente dans l’homocystinurie:

A

cystathionine synthétase

179
Q

Quels acides aminés augmentent dans le sang pendant une homocystinurie:

A
  1. homocystine2. méthionine
180
Q

Quels sont les conséquences d’une homocystinurie:

A
  1. retard mental2. anormalité squelettique3. paraplégie
181
Q

Quelle est l’enzyme déficiente dans la maladie du sirop d’érable:

A

Décarboxylase des acides alpha-cétoniquse ramifiés.

182
Q

Quels acides aminés augmentent dans le sang pendant la maladie du sirop d’érable:

A
  1. valine2. leucine3. isoleucine
183
Q

Conséquences de la maladie du sirop d’érable:

A
  1. retard mental2. encéphalopathie toxique3. odeur de sirop d’érable de l’urine
184
Q

Quelle est l’enzyme déficiente dans la tyrosinémie:

A

Acide p-hydroxyphénylpyruvique oxydase

185
Q

Quel acide aminé augmente dans le sang pendant la tyrosinémie:

A

Tyrosine

186
Q

Conséquences de la tyrosinémie:

A
  1. cirrhose hépatique2. dommages rénaux

Biochimie (21 decks)

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