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Biochimie > Enzymes (Biochimie)< > Flashcards

Enzymes (Biochimie)< Flashcards

1
Q
A
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Q

Quels sont les grands groupes d’enzymes:

A
  1. enzymes plasmatiques spécifiques: prothrombine, FV, FVII, X
  2. enzymes cellulaires: LD, AST, ALT, ALP
  3. enzymes sécrétés (glandes exocrines): lipase, alpha amylase, trypsinogène
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3
Q

Quel est la classe 1 des enzymes:

A

oxydoréductase

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4
Q

Quelle est la classe 2 des enzymes:

A

Transéfrase

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Q

Quelle est la classe 3 des enzymes:

A

Hydrolase

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6
Q

Quels enzymes font partieu de la classe transférase:

A
  1. gamma-glutamyl transférase
  2. aspartate aminotransférase
  3. alamine aminotransférase
  4. hexokinase
  5. pyruvate kinase
  6. créatine kinase
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7
Q

Quels enzymes font partie de la classe oxydoréductase:

A
  1. lactate déshydrogénase
  2. glucose-6-phosphate déshydrogénase
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8
Q

Quels enzymes font partie de la classe hydrolase:

A
  1. triacylglycérol lipase
  2. alcaline phosphatase
  3. acide phosphatase
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9
Q

Profil cardiaque:

A
  1. AST (aspartate transférase)
  2. CK (créatine kinase)
  3. LD (lactate désydrogénase)
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10
Q

Profile du foie:

A
  1. ALT (alanine transférase)
  2. AST (aspartate transférase)
  3. ALP (phosphatatse alcaline)
  4. GGT (gamma glutamyl transférase)
  5. LD (lactate désydrogénase)
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11
Q

Profil des muscles squelettique:

A
  1. LD (lactate désydrogénase)
  2. CK (créatine kinase)
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12
Q

Quels sont les agents dénatureurs:

A
  • température au dessus de 60oC
  • pH extrêmes
  • agitation violentes
  • certains métaux (Hg)
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13
Q

Profil pancréatique:

A
  1. AMS (amylase)
  2. LPS (lipase)
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14
Q

Quels sont les différents types d’activateur:

A
  1. ion métallique
  2. coenzyme
  3. groupement prosthétique
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15
Q

Comment s’appelle un enzyme actif:

A

Holoenzyme

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16
Q

Comment s’appelle un enzyme non actif:

A

Apoenzyme

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17
Q

Quels sont les 6 classes enzymatiques:

A
  1. oxydoréductase: enzyme qui catalyse les réactions d’oxydoréduction
  2. transférase: enzyme qui transfère un groupement X autre que l’hydrogèene d’un composé à un autre
  3. hydrolase: catabolisent l’hydrogène des composés par fixation d’une molécule d’eau
  4. lyase: catalysent la rupture de groupements chimiques de liaisons C-C, C-N, C-O, C-S par des mécanismes autre que l’hydrolyse
  5. isomérase ou mutase: catalysent le transfert d’atomes ou groupement d’atomes dans une molécule
  6. ligase: enzymes condensantes qui catalysent entre deux molécules
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18
Q

Quels sont les deux types de site actif:

A
  • adaptation induite: Koshland
  • clé et serrure: Fisher
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19
Q

Courbe de Michaelis-Menten:

A

Démontre la relation entre la vitesse d’une réaction enzymatique et la concentration du substrat, si la concentration d’enzyme est constante. p.20

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20
Q

Significat9ion de Km:

A

Concentration en substrat pour laquelle la moitié des sites actifs sont occupés.

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21
Q

Courbe de Linewaver-Burk:

A

Transformation de l’équationm de Michaelis en une équation qui donne une droite.

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22
Q

La plupart des enzymes du sang ont quel pH:

A

entre 7-8

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23
Q

Comment on choisit le tampon:

A

Comme le tampons ont une capacité de tampon maximum près de leur pKa, on choisit le tampon dont le pKa est voisin à +- 1 unité pH du pH choisi pour le dosage.

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24
Q

Quel est la température où on fait le dosage de la plupart des enzymes:

A

30 ou 37oC

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25
Q

Entreposage du spécimen pour le dosage d’enzymes:

A

L’entreposage à basse température permet de minimiser les pertes d’activités enzymatiques en alternant l’analyse mais la congélation et décongélation doivent être évités.

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26
Q

Inhibition compétitive:

A

L’inhibiteur a une analogie structurale avec le substrat et entre en compétition pour se fixer au niveau du site actif.

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27
Q

L’inhibiteur non compétitif:

A

Se fixe sur l’enzyme à un site différent du substrat et empêchent la formation du produit.

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28
Q

L’inhibition incompétitive:

A

L’inhibiteur interfère avec la liaison du substrat avec l’enzyme et sa dégradation subséquente.

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29
Q

Quel est l’ancien nom de AST:

A

SGOT ou GOT

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30
Q

Quel est l’ancien nom de ALT:

A

SGPT ou GPT

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31
Q

Fonctionnement de ALT:

A

alanine (acide aminé) + alpha cétoglutarate (cétone) — ALT (enzyme) P5P (cofacteur) —-> pyruvate (cétone) + glutamate (acide aminé)

pyruvate + NADH + H — LD —> + NAD+

ALT transfère NH4

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32
Q

Fonctionnement de AST:

A

L-aspartate (acide aminé) + alpha céto glutarate (cétone) — AST (enzyme), P5P (cofacteur) —> oxaloacétate (cétone) + L glutamate (acide aminée)

oxaloacétate + NADH + H — MD (maltate déshydrogénase) —> lactate + NAD+

AST a transférer un NH4

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33
Q

Est ce ALT ou AST qui est plus spécifique pour les maladies hépatiques:

A

ALT est plus spécifique que AST

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34
Q

AST et ALT après un infarctus du myocarde:

A

Il y a une augmentation substantielle d’AST alors que ALT sérique n’est pas affectée de facon importante.

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35
Q

Rapport ALT/AST:

A
  • < 1.0 après un infarctus du myocarde
  • > 1.0 au cours de maladies hépatiques
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36
Q

Quand AST augmente-il:

A
  • maladies du foie, surtout hépatocellulaire
  • infarctus du myocarde
  • dystrophiles musculaires
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37
Q

Spécimens pour analyser AST et ALT:

A
  • l’hémolyse du spécimen est non valable
  • plasma sur héparine, EDTA, citrate, oxalate sont acceptables
  • stable à 4oC pour 1-3 jours
  • stable à -20oC pour 2 semaines
  • ALT ne devrait pas être congelé puisque l’enzyme résiste mal à la décongélation
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38
Q

Le substrat doit contenir quoi lors du transfert du GGT:

A

Le substrat doit contenir un grouple gamma glutamyl (glutamate) pour le transfert.

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39
Q

Où le GGT est présent:

A

Chez toutes les cellules sauf celles du muscle, surtout lié à la membrane cellulaire. Elle est en haute concentration dans les reins, foie et pancréas.

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40
Q

GGT augmente:

A

Dans toutes les pathologies hépatiques, spécialement dans l’obstruction (5-30 fois la normale)

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41
Q

Quel est l’enzyme le plus sensible du foie:

A

GGT car il augmente plus tôt et persiste plus longtemps chez les pathologies hépatobiliaires.

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42
Q

Pourquoi on utiliserait GGT au lieu d’ALP:

A

Parce qu’il donne la même information diagnostique et GGt n’augmente pas dans les maladies osseuses.

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43
Q

Les phosphatatses sont généralement divisées en 3 groupes:

A
  1. ALP: foie, os (ostéoblastes), placenta, intestin
  2. ACP: prostate (beaucoup de faux positifs)
  3. ACP: cellules routes
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44
Q

Augmentation ALP:

A

ALP du aux désordres des os est vue dans les maladies:

  • Paget (ostéites déformans)
  • ostéomalacie
  • rickets
  • hyperparathryoidisme
  • sarcome
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45
Q

Comment fait-on pour distinguer les isoenzymes ALP et ACP:

A

Par électrophorèse ou l’inactivation par la chaleur ou inhibition chimique.

46
Q

Spécimen pour ALP:

A
  • sérum non hémolysé ou plasma hépariné (pas EDTA en cause du Mg)
  • doser immédiatement car l’activité augmente durant l’entreposage
47
Q

Spécimen pour ACP:

A
  • sérum non hémolysé et séparé du culot sanguin pour prévenir l’augmentation d’ACP provenant des plaquettes
  • l’activité diminue rapidement, doser immédiatement, stable si acidifié à un pH
  • spécimen doit être placé sur la glace
48
Q

G6PD:

A
  • Présent dans les GR
  • diminue dans déficience en G6PD
  • augmente dans l’anémie hémolytique
49
Q

Quand l’aldolase augmente:

A

Surtout associé à la dystrophie musculaire progressive.

50
Q

Quel enzyme est le plus spécifique aux pathologies hépatiques:

A

5 nucléotidase phosphatase (5 NTP)

51
Q

Quelle est la quanitté d’infarctus silencieuse:

A

20%

52
Q

Est-ce qu’il y a plus de mitochondries dans le coeur ou les muscles squelettiques:

A

40% de plus dans le coeur

53
Q

Quand fait-on les tests en série après l’infarctus:

A

2-4h

6-8h

12h

54
Q

Est-ce qu’une augmentation de CK indique automatiquement un infarctus du myocarde:

A

Non, car le CK est proportionnel à la totalité de la masse musculaire corporelle.

55
Q

C’est quoi le CKMB:

A

Isoenzyme de la CK beaucoup plus spécifique au muscle cardiaque.

56
Q

Comment la créatine kinase est utilisé dans le corps:

A

Cr + ATP + Mg (activateur obligatoire) – CK –> ADP + phosphocréatine

57
Q

Quels sont les isoenzymes de la CK:

A

BB: cerveau

MB: coeur

MM: muscle squelettique

58
Q

Électrophorèse des isoenzymes de CK:

A
  1. MM (plus large, moin loins)
  2. MB
  3. BB (moins large, plus loin)
59
Q

Proportion des isoenzymes de CK dans un sérum normal:

A
  • MM: 95%
  • MB: < 6%
  • BB: non détectable
60
Q

Qu’est ce qui inhibe la réaction de la créatinine kinase:

A

Plusieurs métaux comme Mn, Ca, Z, Cu

61
Q

Interprétation de la CK totale:

A
  1. infarctus
  2. dystrophie musculaire
  3. syndrome Reye
  4. traumatisme musculaire: la plus sensible
62
Q

Sources d’erreur de CK:

A
  1. La lumière
  2. hémolyse sévère augment les valeurs de CK parce que les cellules rouges sont riches en AK (adélynate kinase) qui réagit de la même facon
63
Q

Réaction du lactate désydrogénase:

A

L-Lactate + NAD – LD–> pyruvate + NADH

64
Q

Sources d’erreur du LD:

A
  1. hémolyse augmente les niveaux
  2. réfrigération dénénère l,activité de LDH
  3. stable température de la pièce 24 heures
65
Q

Où retrouve-on LD:

A

Foie et msucles squelettiques

66
Q

Quels sont les isoenzymes du LD:

A
  1. LD1: coeur
  2. LD2: rein
  3. LD3: poumon
  4. LD4: foie
  5. LD5: foie
67
Q

LD flip:

A

Graphique représentant un infarctus du myocarde

68
Q

Quel isoenzyme du LD est en grande quantité dans les globules rouges:

A

LD1

69
Q

Est-ce que la myoglobine est plus sensible que CK et CKMB durant l’infarctus:

A

Oui, durant les premières heures après les sympotmes débutent.

70
Q

Quand la myoglobine commence à augmeter arpès un infarctus:

A

1 heure

71
Q

Comment on exclus un infarctus en se basant sur la myoglobine:

A

Si la myogoboine est encore normale après 8 heures après le début des symptomes, l’infarctus est exclu.

72
Q

Quand préfère-on évaluer la CKMB au lieu de la myoglobine:

A
  1. si le patient est admis plus tard que 10-12 heures car la myoglobine pourrait avoir eu redevenue à la normale
  2. si le patient qui est atteint d’une insuffisance rénale car la myoglobine est normalement clairée par les reins en 24 heures
73
Q

Rôle de l,analyse de la troponine T:

A

Alloue pour le diagnostique tôt et tard dans les infarctus aigue.

74
Q

Évolution de la troponine T:

A
  • débute dans les premières heures
  • pique à jour 2
  • revient à la normale en 7 jours
75
Q

Comment haut s’élève la troponinte T:

A

100x la normale

76
Q

TnT nous démontre:

A

Indique spécifiquement l’extension du dommage cardiaque opposé au dommage musculaire.

77
Q

TnI:

A

Seulement retrouvé dans le myocarde chez les adultes donc extrêmement spécifique pour les maladies cardiaques.

78
Q

Quel commence très tot mais diminue rapidement dans l’infarctus cardiaque:

A

Myoglobine

79
Q

Quel monte très haut et demeure longtemps durant un infarctus cardiaque:

A

TnT et TnI

80
Q

Plusieurs facteurs contribuent à élever le risque d’infarctus du myocarde:

A
  1. age
  2. antécédents familiaux d’infarctus précoces
  3. sexe masculin
  4. taux de cholestérol élevé
  5. hypertension
  6. diabète
  7. obésité
  8. tabagisme
81
Q

Pancréatite aigue:

A

Inflammation et la nécrose provoquent la libération d’enzymes digestives dans le sang. Il y a destruction du pancréas et des organes environnants.

82
Q

Pancréatite chronique:

A

Destruction progressive des cellules du pancréas

83
Q

Quels sont les causes de pancréatities:

A
  • alcoolisme aigue ou chronique
  • maladies du tractus biliaire
  • traumatisme, toxines, méicaments, hyperlipidémie
  • 10% des cas: cause inconnue
84
Q

Dosage pour déterminer une pancréatite aigue:

A
  1. amylase et lipase élevée
  2. calcium souvent abaissé car il est souvent utilisé par la lipase en formation des savons de calcium avec les acides gras
85
Q

Dosage pour déterminer une pancréatite chronique:

A
  1. amylase et lipase: normal
  2. test à la simulation de la sécrétine: bicarbonate diminué
86
Q

Dosage pour déterminer un cancer du pancréas:

A
  1. amylase et lipase augmenté
  2. bilirubine augment (si blocage)
  3. si ilots: augmentation du glucose, augmentation de gastrine (syndrome ZE)
87
Q

Dosage pour déterminer la fibrose kystique:

A

Chlorure dans la sueur augmenté

88
Q

Rôle de l’amylase:

A

Hydrolyse des carbohydrates consitutés d’unités de alphaD-glucose liés par des carbones 1 et 4 des résidus adjacents.

89
Q

Quels sont les activateurs requis pour doser l’amylase:

A

Calcium et Chlore

90
Q

Méthode de dosage de la lipase:

A
  1. turbidimétrie ou néphélométrie: l’action de lipase sur une émulsion cause une émulsion cause la diminution de la grosseur les particules d’émulsion
  2. enzymatique couplé (production glycérol)
91
Q

Comment spécifique est BNP:

A

70-75%

92
Q

Quand BNP doit être prélevé:

A

A la même heure pour éviter des variations diurnes, dans un tube lavende.

93
Q

Protéine C réactive est utilisé pour:

A
  1. surveillance des maladies inflammatoires
  2. détection d’infections post-opérative et néonatal
  3. surveillance de la réjection des organes
94
Q

Rôle de la protéine C réactive:

A

Marqueur d’inflammation des vaisseaux, prédit un évènement cardiaque

95
Q

Spécimen pour protéine C réactive:

A

0.5ml de sérum (tube SST). Lipémie ou hémolyse interfère avec ce test.

96
Q

Valeur de UI:

A

umol/min/L

97
Q

Valeur de E:

A

L/mol cm

On veut pour le calcul: L/umol cm

98
Q

Lactate déshydrogénase utilise quoi comme cofacteur:

A

NADH

99
Q

Glucose-6-phophate déshydrogénase utilise quoi comme cofacteur:

A

NADH

100
Q

Gamma-glutamyl transférase utilise quoi comme cofacteur:

A

VB6-P5P

101
Q

Aspartate aminotransférase utilise quoi comme cofacteur:

A

VB6-P5P

102
Q

Alamine aminotransférase utilise quoi comme cofacteur:

A

VB6-P5P

103
Q

Hexokinase utilise quoi comme cofacteur:

A

ATP

104
Q

Pyruvate kinase utilise quoi comme cofacteur:

A

ATP

105
Q

Créatine kinase utilise quoi comme cofacteur:

A

ATP

106
Q

Triacylglycérol lipase utilise quoi comme cofacteur:

A

Ions métalliques

107
Q

Alcaline phosphatase utilise quoi comme cofacteur:

A

Ions métalliques

108
Q

Acide phosphatase utilise quoi comme cofacteur:

A

Ions métalliques

109
Q

Quel est l’ancien profil enzymatique:

A
  1. CK
  2. CK-MB (si CK était augmenté)
  3. AST
  4. LD
110
Q

Quel est le nouveau profil enzymatique pour le coeur:

A
  1. myoglobine (pas un enzyme)
  2. CKMB
  3. troponine I ou T (pas un enzyme)

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