Protéines Flashcards
De quoi sont composés les protéines?
C
H
O
N
Quels sont les rôles des protéines?
-structuraux
-physiologiques (enzymes,transport,etc)
Quelle est la source énergétique et l’ÉVAM des protéines?
4kcal/g
10-35%
Quelle est l’unité de base des protéines?
acide aminé
Une protéine contient combien d’acides aminés?
100
(toutes les protéines contiennent les 20 acides aminés)
Quels sont les groupements chimiques des protéines?
- Groupement aminé (-NH2)
- Carboxyle (-COOH)
- Hydrogène (H)
- Groupe R
Qu’est-ce qui confère les propriétés physicochimiques à l’acide aminé?
Le groupe R
Qu’est-ce qui distingue les acides aminés?
Leur groupe R
Qu’est-ce qui distingue les protéines?
- Leur nombre d’acide aminés
- La séquence de leurs acides aminés
- La proportion de chaque acide aminé
V ou F
Tous les acides aminés sont synthétisés par notre corps.
Faux, 9 acides aminés doivent être obtenus par l’alimentation = a.a essentiels
Quels sont les acides aminés essentiels?
- Histidine
- Leucine
- Thréonine
- Lysine
- Tryptophane
- Phénylalanine
- Valine
- Méthionine
- Isoleucine
Historiquement, le très lyrique Tristant fait vachement méditer Iseult
a.a essentiel
Historiquement?
Histidine
a.a essentiel
Le?
Leucine
a.a essentiel
Très?
Thréonine
a.a essentiel
Lyrique?
Lysine
a.a essentiel
Tristan?
Tryptophane
a.a essentiel
Fait?
Phénylalanine
a.a essentiel
Vachement?
Valine
a.a essentiel
Méditer?
Méthionine
a.a essentiel
Iseult?
Isoleucine
Comment se lient les acides aminés et se forme leurs liens?
- Liaison entre le groupement aminé d’un a.a et le groupement carboxyle d’un autre a.a = Dipeptide
-
Libération d’une molécule d’eau
C’est un lien peptidique et c’est une liaison COVALENTE
Qu’est-ce qui détermine la forme et la fonction de la protéine?
La séquence des acides aminés => intéractions entre les a.a
ex:hèmoglobine,protéase,kératine,fibrine
Vrai ou Faux?
Les liens peptidiques demeurent intacts lorsqu’une protéine est dénaturée.
Vrai
Que se passe-t-il lors que les protéines sont dénaturés?
- chaleur, ph, alcool, métaux, force
- Bris des intéractions entre les a.a (liens peptidiques intact)
- Perte de la forme occasionnée par les intéractions
- Pour la digestion, les a.a sont sont ensuite absorbés
Comment peuvent être dénaturées les protéines? Et qu’en est-il de leur qualité nutritionnelle ?
-
Chaleur, pH, force, alcool, métaux
-Bris des intéractions entre a.a (ex: de protéine globulaire à linéaire) (liens peptidiques= INTACTS)
-Perte de fonction
-MAIS la qualité nutritionnelle reste intacte pcq les a.a sont pas atteints
Lors de la digestion qu’arrive-t-il aux protéines?
Dénaturation des protéines pour absorber les a.a
Comment appelle-t-on une chaîne de 2-10 a.a?
Oligopeptide
Comment appelle-t-on une chaîne de 2 a.a?
Dipeptide