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Biochemie > Proteine > Flashcards

Proteine Flashcards

1
Q

Aufbau von Proteinen

A
  • Primärstruktur: über kovalente Peptidbindungen verknüpfte Aminosäureketten - Sekundärstruktur: dreidimensionale Strukturen durch günstige WBB, VdW - Tertiärstruktur: Proteinunterstruktur komplett gefaltet, WBB, VdW, hydrophobe WW - Quaartärstruktur: Gesamtproteinstruktur durch Zusammenlagerung mehrerer Tertiärstrukturen, z.B. über Difuslfidbrücken, kovalente Bindungen
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2
Q

Resonanzstrukturen von Peptidbindungen

A
  • Doppelbindungscharakter der Peptidbindung - Äquivalente Bindungsschemata - Trans-Stellung bevorzugt - Cis-Stellung kommt schnell zu sterischen Kollisionen
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3
Q

Torsionswinkel

A
    • Maß für die Rotationsmöglichkeiten um eine Bindung
  • Wert in der Regel zwischen -180° und 180°
  • Phi Φ: zwischen C(alpha) und N
  • Psi ψ: zwischen C(alpha) und Carbonylkohlenstoffatom
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4
Q

Ramachandrandiagramm

A
  • Darstellung günstiger und ungünstiger Torsionswinkel
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5
Q

α-Helix

A
  • stabilisiert durch WBB zwischen den Aminosäuren
  • n und n+4 sind vrbunden
  • 3,6 AS pro Drehung
  • Reste nach außen gerichtet
  • 5,4 A = 0,54 nm pro windung
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6
Q

β-Faltblatt

A
  • antiparallel
  • gemischt
  • parallel
  • mehr WBB ausgebildet
  • Reste abwechselnd nach oben und unten
    *
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7
Q

β-Kehre

A
  • Bereich, der zwischen antiparallelen beta-Faltbllatt die Richtung umkehrt
  • CO-Gruppe (i) und NH-Gruppe (i+3) verbunden über WBB
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8
Q

Domänen und Untereinheiten von Proteinen

A

Domäne

  • Bereich eines Proteins mit stabiler, meist kompakter Faltungsstruktur
  • funktional und strukturell unabhängig von benachbarten Abschnitten
  • Protein kann als einer oder mehreren Domänen bestehen

Untereinheit

  • einzelnes Proteinmolekül
  • lagert mit anderen Proteinmolekülen zusammen
  • bilden gemeinsam funktionsfähigen Proteinkomplex
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9
Q

Wie tragen Disulfidbrücken zur Proteinfaltung bei?

A
  • verknüpfen Proteinuntereinheiten miteinander
  • 2 Cyteine bilden kovalente Disulfidbrücke unter Abspaltung von 2H
  • durch Zugabe von beta-Mercaptoethanol können Disulfidbrücken zu freien Thiolen reduzieren
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10
Q

weitere Denaturierungsmittel

A
  • Guanidiniumchlorid
  • Harnstoff
  • Aufbrechen von WBB
    • geringere Konzentrationen fördern hydrophoben Effekt und stabilisieren Proteine
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11
Q

Was bedeutet kooperative Faltung

A
  • rasche und spontane Assemblierung der AS-kette in ihre native Struktur
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12
Q

Welche Eigenschaften eines Proteins kann zur Trennung in der Reinigung genutzt werden?

A
  • Ladung
    • Ionenaustauschchromatographie
  • Größe
    • Gelfiltrationschromatographie
    • SDS-Page
  • Polarität
    • Hydrophobe Interaktionschromatographie
  • Bindungsspezifität
    • Affinitätschromatographie
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13
Q

Wie erlaubt uns die Röntgenstrukturanalyse Proteinstrukturen mit atomarer Auflösung zu bstimmen?

A
  • Ermittlung der 3D-Struktur eines Proteins
  • Auflösung entspricht Wellenlänge einer kovalenten Bindung
  • Grundlagen der Röntgenkristallografie
    • Elektronen beugen Röntgenstrahlen
    • Gebeugte Wellen erfahren unter bestimmten Bedingungen eine konstruktive Interferenz
    • Ort und Intensität der gebeugten Wellen hängen von der Anordnung der Atome/Elektronen ab
  • Mechanismus der Röntgenkristallografie
    • Protein in kristalline Struktur –
      • Zugabe von Ammoniumsulfat
      • Zu konzentrierte Proteinlösung
      • Verringert Löslichkeit
      • Begünstigt Bildung von hochgeordneten Kristallen
    • Erzeugung Röntgenstrahlen
      • Beschleunigung von Elektronen auf eine Aufprallfläche aus Kupfer
      • Fokussierter Strahl auf Proteinkristall
      • Größter Teil des Strahls geht durch Kristall
      • Geringer Teil wird gestreut
      • Gebeugte Sstrahlen werden von Röntgenfilm/elektronischem Festkörperdetektor registriert
    • Beugungsmuster liefert Fülle von Informationen über Struktur des analysierten Proteins
      • Funktion des Proteins
      • Spezzifität der aktiven Zentren
      • Bindungsstellen durch Anordnung der Atome
      • Reaktionsmechanismus
      • Auswirkungen von Mutationen
      • Notwendige Eigenschaften von Medikamenten sowohl zur Hemmung als auch Verstärkung
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14
Q

Wie manifestieren sich evolutionäre Verwandtschaftsbeziehugen in Proteinsequenzen?

A

Ähnlichkeit zwischen den Sequenzen

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15
Q

Wie unterscheiden sich Paraloge und Orthologe

*

A

Zwei Klassen von Homologie

  • Paraloge
    • Homologe, die im selben Organismus vorkommen
    • entstanden durch Genverdopplung
  • Orthologe
    • verschiedene Organismen
    • haben ähnliche/gleiche Funktion
    • entstanden durch vertikale Evolution
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16
Q

Was verrät die Sequenzidentität über die mögliche Homologie?

A

kdfjg

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17
Q

Was sind divergente und konvergente Enzymevolutionen?

A

Divergente enzymevolution

  • von gemeinsamen Vorfahren abstammend
  • Regionen und AS-Reste, die für Funktion entscheidend sind, sind stärker konserviert
  • Beispiel: Häm-Gruppe mit Eisenatom in Myoglobin und Hämoglobin

Konvergente Enzymevolution

  • Unterschiedliche Evolutionswege führen zu derselben Lösung
  • Beispiel: Chymotrpsin und Subtilisin
    • Ser, His und Asp nahezu selbe räumliche Anordnung
    • Sekundärstrukturen unterscheiden sich
    • Schlüssel-AS nicht an der selben position
    • Verwandtschaft unwahrscheinlich
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18
Q

Wie bindet Myogloin Sauerstoff?

A
  • Hämgruppe: Protoporphyrin mit Eisen als Zentralatom
  • Oxidationszustand Fe(II) bindet O2
  • Eisen mit Histidin gebunden an 5. Koordinationsstelle
    1. Koordinationsstelle Ort der O2 Bindung
  • Desoxyhämoglobin:
      1. K unbesetzt,
    • Fe-Ion zu groß
    • passt nicht in vorgegebene Vertiefung
    • 0,04 nm außerhalb
  • Oxymyoglobin
      1. K besetzt
    • Elektronen innerhalb Fe-Ion verschoben
    • Fe wird kleiner
    • passt in Porphrinebene
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19
Q

Wie binet Hämoglobin Sauerstoff?

A
  • Kooperative Bindung
  • Desoxyhämoglobin: T-Form
  • Oxyhämoglobin: R-Form
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20
Q

Wie kann man mittels zweier verschiedener Modelle die kooperative Bindung beschreiben?

A

konzertiertes Modell - MWC-Modell

  • Übergang von einer Form zur anderen und Tendenz zum Übergang im GGW
  • konzertiert, da alle UE sich umwandeln in die andere Form

Sequenzielles Modell - KNF-Modell

  • beladene UE verändert Form
  • Erhöht Affinität der Umliegenden
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21
Q

Was ist ein allosterischer Effektor und welche Effektoren wirken auf die O2-Bindung von Hämogloin ein?

A
  • andere Struktur
  • vermindert Affinität
  • 2,3-Bisphosphoglycerat als allosterischer Effektor
  • vermindert Affinität zu O2
  • 2,3-BPG bindet in Tasche, die nur in T-Form vorhanden
  • stabilisiert T-Form
22
Q

Wie entsteht der Bohr-Effekt?

A
  • Regulation der O2-Bindung durch H+ und CO2 bezeichnet man Bohr-Effekt
  • bei pH-Wert-Senkung, verringert sich auch die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff
  • H+ und CO2 als allosterische Effektoren
  • Gewebe mit hohem Bedarf, z.B Muskeln erzeugen große Mengen an H+ und CO2
  • Hämoglobin reagiert aud diese phsiologischen Signale
  • Freisetzung von O2
  • Mechanismus der Freisetzung
    • hohe CO2 Konzentration bewirkt Abfall pH-Wert: CO2 + H2o –> H2CO3
    • Beschleunigung durch Carboanhydrase
    • direkte chemische WW zwischen CO2 und Hämoglobin: CO2 stabilisiert Desoxyhämoglobin, indem es mit den endständigen Aminogruppen reagiert und Carbamatgruppen bildet
23
Q

Wie beeinflusst die Proteinaminosäuresequenz die Tertiärstruktur?

A

Die Aminosäuresequenz bestimmt, wie sich das Protein in eine dreidimensionale Struktur faltet

24
Q

Was ist der Vorteil von 20 verschiedenen AS zur Bildung von Proteinen

A
  • unterschiedliche funktionelle Grupen
  • trgen zur Struktur und Funktion bei
  • Modifikationen der AS
25
Q

Wie trägt das Proteinrückgrat zur strukturellen Stabilität bei?

A
  • Peptidbindung mit NH und C=O-Gruppen
  • Bilden WBB zwischen H-Atom am Stickstoff und O-Atom stabilisiert Konformation des Proteins
26
Q

Warum sind nicht alle theoretischen Kombinationen von phi und psi möglich?

A
  • sterische Behinderungen der Seitenketten
27
Q

Was ist der hydrophobe Effekt und was bedeutet er für die Proteinstruktur?

A
  • stabilisierung 3D Struktur wasserlöslicher Proteine
  • Tendenz hydrophobe Gruppen sich im Inneren zu lagern
28
Q

Wieso hat Anfinsen in dem Ribonuclease Experiment das Reduktionsmittel beta-Mercaptoethanol dazugegeben?

A
  • falsch gepaarte Disulfidbrücken wurden reduziert
  • Erlaubte die Ausbildung der korrekten Paare
  • Ausbildung stabilste Konformation des Proteins
29
Q

Wieso ist es günstig, wenn währen der Proteinfaltung definierte Regionen bereits partiell richtig gefaltet sind?

A

Wenn einzelne Regionen präferentiell interagieren, erhöhen sie die Stabilität bestimmter Konformationen während der Proteinfaltung und wirken sich auf die Gesamtstruktur des Proteins aus

30
Q

Warum ist ein Assay während der Proteinreinigung nötig?

A
  • Assay bestimmt Enzmaktivität mit Genauigkeit
  • wichtig für Bestimmung, ob bestimmte Reinigungsschritte in der Trennung des Proteins von anderen zellulären Stoffen effizient sind
31
Q

Wie wird die Lactat-Dehydrogenase Aktivität getestet?

A
  • Verfolgung Anstieg Absorption bei 340 nm pro Minute
  • NADH (reduzierte Form) absorbiert Licht mit 340 nm
  • bei NAD+ (oxidierte Form) nicht der Fall
32
Q

Wie unterscheiden sich Molekülauschuss- und Ionenaustauschchromatographie?

A

Molekülaustauschchromatogrphie

  • Poröse Kügelchen
  • Auftrennung abhängig von Größe

Ionenaustauschchromatographie

  • Trennung aufgrund Netooladung und Affinität zum Säulematerial
  • Säulematerial enthält positive/negativ geladene Moleküle
33
Q

Wie unterscheiden sich Röntgenstrukturanalyse und NMR-Spektroskopie?

A

Röntgenstrukturanalyse

  • Benötigt Proteinkristall
  • Nutzung Eigenschaft, dass Elektronen Röntgenstrahlen beugen

NMR-Spektroskopie

  • kein Proteinkristall
  • benötigt sehr stabile Proteinlösungen
  • kann nur kleine bis mittelgroße Proteine untersuchen
34
Q

Warum sind für Vergleiche von Proteinen dreidimensionale Strrukturen informativer als die Primärsequenz?

A
  • AS-Sequenz Hinweis auf Proteinfunktion und Ähnlichkeit zu anderen Proteinen
  • Struktur Information über räumliche Anordnug, wichtig für Verständnis der Funktion
  • Aufdeckung von Verwandtschaftsbeziehungen
  • nicht möglich allein durch Primärstrukturen
35
Q

Wie kann man bestimmen ob zwei homologe Proteine Paraloge oder Orthologe sind?

A
  • Funktionelle Studien: Paraloge haben ähnliche Sequenzen
  • unterschiedlich in ihrer Funktion
36
Q

Warum ist es für evolutionäre Studien effektiver Proteinsequenzen statt DNA Sequenzen zu vergleichen?

A
  • mit AS besser statistische Vergleiche
  • 20 AS, nur 4 Basen
  • viele Basenaustausche können bedeutungslos sein
37
Q

Wie macht man ein Proteinsequenzalignment?

A
  • Vergleich zweier Sequenzen
  • Suchen von beste Abgleichungen für alle möglichen Nebeneinanderstellungen
  • Konstruieren von Lücken, um max Zahl von Abgleichungen zu bekommen
  • Statistische Verfahren für beste Übereinstimmung
38
Q

Was ist eine Substitutionsmatrix?

A
  • aus aignierten Sequenzen berechnet
  • Punktwerte geben Eindruck, wie oft eine AS ausgetauscht wurde
39
Q

Wie sind 3D Strukturen für evolutionäre Vergleiche nutzbar?

A
  • strukturelle Informationen korreliert mit spezifischen Funktionen
  • teil der Struktur erhalten, um gleiche Funktion zu gewährleisten
  • Änderungen in Sequenz können auftreten, die Struktur nicht ändern
  • schwierige Bestimmung welche AS für Struktur entscheidend
  • Vergleiche von Proteinstrukturen informativer als Sequenzalignments
40
Q

Was kann man sagen, wenn in einem Protein bestimmte Regionen wiederholt auftreten? Und was kann man machen um die Hypotheses zu überprüfen?

A
  • ähnliche Sequenz deutet auf Gen-Duplaktion hin
  • wichtige funktionelle oder strukturelle Bedeutung für diese Proteinregion andeeutet
  • nächste Schritte statistische Signifikanz dieser Wiederholungsregion zu testen
  • dreidimensionale Struktur überprüfen
41
Q

Bitte erklären Sie kurz wie es möglich ist, dass zwei Proteine verwandt sein können, obwohl sie nur geringe Sequentidentitäten zeigen

A
  • ähnliche Strukturen und Funktionen möglich trotz unterschiedlicher Primärsequenz
42
Q

Welche Mutationen können zu bedeutenden Sequenzänderungen beitragen, aber gleichzeitig Funktion und Struktur erhalten?

A
  • Konservierte Aminosäureaustausche, z.B. von Glutamat zu Aspartat
  • ähnliche Größe und chemische Eigenschaft
43
Q

Warum ist es von Vorteil für Hämoglobin allosterische Eigenschaften zu besitzen?

A
  • Hämoglobin bindet an Sauerstoff mit positiver Kooperativität
  • erlaubt hohe Sättigung in den Lungen (p(O2) am höchsten)
  • Freisetzung O2 im Gewebe (p(O2) niedrig)
  • Kooperativität ermöglicht Lieferung an den Ort wo O2 am meisten benötigt
44
Q

Was ist fetales Hämoglobin? Wie unterscheidet sich fetales Hämoglobin von adultem Hämoglobin?

A
  • zwei alpha-Globinketten
  • zwei gamma-Globinketten
  • gamma-Globinkette Ergebnis Gen-Duplikation und nachfolgende divergente Evolution
  • niedrige Affinität für 2,3-BPG
  • höhere Afinität zu Sauerstoff
  • effizienterer Transport von HbA zu fetalem Hb
45
Q

Beschreiben Sie bitte die oktaedrischee Koordinationssphäre des Eisenions in Hb und Mb.

A
  • Das Eisen-Ion ist durch cier Stickstoff-Atome vom Porphyrinzentrum koordiniert
  • fünfte K. wird durch prox. Histidin der Globinkette gefüllt
46
Q

Bitte zeichnen Sie die Sauerstoffbindungskurven für Mb und für Hb. Bitte markieren Sie die Partialdrücke von Sauerstoff in der Lunge und in dem Gewebe

A
47
Q

Struktur HbA

A
  • Tetramer
  • zwei alphabeta-Dimere
  • Jede UE ähnlich strukturiert wie Mb
  • eine Häm-Gruppe pro UE
  • 4 O2 Moleküle pro Hb
48
Q

kooperative Bindung

A
  • Bei Proteinen mit mehreren UE und Bindungsstellen
  • Bindung eines Liganden führt zu Konformationsänderung
  • Beeinflusst Bindung an benachbarten Stellen
  • Beeinflusst Affinität
49
Q

Bitte beschreiben Sie das konzertierte Modell der allosterischen, kooperativen Bindung

A
  • T-Form: tense Form, gespannter Zustand
    • Niedrige Affinität für Ligand
  • R-Form: relaxed form, entspannter Zustand
    • Hohe Affinität für Ligand
  • Bindung Substrates ändert Konformation der UE
  • TR-Übergangszustände existieren
  • Bei jeder Proteinkonzentration gibt es ein GGW zwischen den zwei Formen
  • Verschiebung GGW von T- zu R-Form
50
Q

Bitte beschreiben Sie die Rolle von 2,3-BPG in der Funktion von Hb

A
  • Kleines anionisches Molekül
  • Kommt in Erthrozyten vor
  • Bindet nur in zentralen Tasche von Desoxy-Hb in T-Form
  • Größe der Tasche wird kleiner in R-Form so dass 2,3-BPG nicht binden kann
  • Stabilisiert T-Form
  • GGW zur T-Form bei Anwesenheit von 2,3-BPG
51
Q

Bitte beschreiben Sie die chemischen Grundlagen des Bohr-Effektes

A
  • Desoxygenierung von Hb beii Absenkung des pH-Wertes
  • In desoxyHb bilden drei AS Salzbrücken aus, die die T-Form stabilisieren
  • Zwischen C-terminalen beta-His146 und einem beta-Asp94
  • Erhöhung pH zerstört Salzbrücke durch Deprotonierung von His
  • Bei niedrigem pH ist His positiv geladen
  • Bildung Salzbrücken verschiebt GGW von R à T und führt zur Freisetzung von Sauerstoff
52
Q

Bitte beschreiben Sie wie Kohlendioxid die Sauerstoffsättigung von Hämoglobin beeinflusst

A
  • Erhöhung [CO2] à Freisetzung Sauerstoff aus Hb
  • Je aktiver Gewebe, desto höher Metabolismus, desto mehr CO2
  • Erhöhter Sauerstoffverbrauch
  • CO2 reagiert mit N-terminalen Aminogruppe und bildet negativ geladene Carbamat-Gruppen
  • Bilden Salzbrücken, stabilisieren T-Form
  • GGW von R à T
  • Freisetzung Sauerstoff an das Gewebe mit der höchsten CO2-Produktion

Biochemie (13 decks)

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