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Biochemie > Oxidative Phosphorylierung > Flashcards

Oxidative Phosphorylierung Flashcards

1
Q

Die Oxidative Phosphorlierung - Lernziele

A
  • Oxidative Phosphorylierung und Mitochondrien
  • Elekktronentransfer und Energie
  • Vier Komponenten der Atmungskette
  • ATP-Synthese durch Protonengradienten
  • Shuttle-Systeme
  • Regulation
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Q

Definition oxidative Phosphorylierung

A

Dies ist der Prozess in welchem ATP hergestellt wird, wobei er durch den Transfer von Elektronen aus NADH und FADH2 an O2 über eine Serie von unterschiedlichen Elektronencarriern innerhalb der Mitochondrienmembran angetrieben wird

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3
Q

Grundprinzip der oxidativen Phosphorylierung

Atmung/Respiration Definition

A
  • ATP erzeugender Prozess
  • anorganische Verbindungen (O2) als letzter Elektronenakzeptor
  • Elektronendonor kann eine organische oder eine anorganische Verbindung sein
  • Der höhepunkt der Zellatmung
  • entlang Elektronentransportkette
  • NADH und FADH2 Moleküle aus Glykolyse gewonnen werden genutzt um O2 zu reduzieren und um viele ATP Moleküle zu generieren
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4
Q

Wo findet die oxidative Phosphorylierung statt?

A

an der inneren Mitochondrienmembran

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5
Q

Das Mitochondrium

A
  • ca. 2 mikrometer x o,5 mikrometer groß
  • Atmungskette, Fettsäureoxidation, Citratzyklus
  • äußere Membren
  • gefaltete inner Membran mit Einstülpungen (Cristae) –> Vergrößerung der Membranoberfläche
  • Intermembranraum und Matrix
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6
Q

Was wird währen der ox. Phos. aufgebaut und genutzt?

A

protonenmotorische Kraft

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7
Q

Wie kommt es zur oxidativen Phosphorylierung?

A
  • durch Elektronentransfer
  • Elektronenübertragungspotential (von NADH und FADH2) → Phosphorylgruppenübertragungspotential (von ATP)
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8
Q

Wie können wir das Elektronenübertragungspotential in das Phosphorylgruppenübertragungspotential umrechnen?

A
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9
Q

Redoxreaktionen

A

…betrachten ein Redoxpaar und können in zwei Halbreaktionen zerlegt werden. Die GGW-Lage wird durh das Redoxpotential bestimmt

Beispiel: Fe2+ + Cu2+ → Fe3+ + Cu+

  • Fe2+ is Elektronendonor
  • Cu2+ ist Elektronenakzeptor

Biologische Oxidationen sind häufig Dehydrogenierungen oder Elektronenübertragungen

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10
Q

Arten der Übertragung von ‘Reduktionsäquivalenten’

A
  • direkt als Elektronen
  • als Wasserstoffatome
  • als Hydridion (H-)
  • Reaktion mit Sauerstoff
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11
Q

Redoxpotential

A
  • Maß für Elektronenaffinität
  • Bezugsgröße ist die Standard-H2-Elektrode → E0 = 0.0 V
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12
Q

E0’ > 0 (positiv)

A
  • positives Redoxpotential
  • Stoff wirkt oxidierend
  • will e- aufnehmen
  • wird reduziert
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13
Q

E0’ < 0 (negativ)

A
  • negatives Redoxpotential
  • Stoff wirkt reduzierend
  • möchte e- abgeben
  • wird oxidiert
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14
Q

Reduktionspotential und freie Energie Formel

A

ΔG0’ = - n * F * ΔE0’

  • n = Anzahl der übertragenden Elektronen
  • ΔE = Redoxpotentialdifferenz
  • ΔG = Änderung der freien Enthalpe
  • F = Faraday-Konstante = 96458 J/(mol*V)
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15
Q

Nernst’sche Gleichung

A

Die Halbzellenpotentiale hängen neben der Art der Reaktanden und der Reaktion auch von den Konzentrationen ab

E = E0 + (RT)/(nF) * ln [e--akzeptor]/[e--donor]

für T=25°:

E = E0 + (0.059/F) * log ([e--akzeptor]/[e--donor])

E = E0 + (0.026/F) * ln ([e--akzeptor]/[e--donor])

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16
Q

Weg des Elektonentransports

A
  • Entlang eines Reduktionspotentialgradienten
  • über MembranproteinKomplexe, die den Elektronentransfer an den Protonentransport durch die innere Mitochondrienmembran koppelt
    • NADH-Q-Oxidoreduktase
    • Q-Cytochrom-c-Oxidoreduktase
    • Cytochrom-c-Oxidase
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17
Q

Komplex I: NADH-Q-Oxidoreduktase - NADH-Dehydrogenase

A

Reaktion:

NADH + Q + 5 H+Matrix → NAD+ + QH2 + 4 H+Cytoplasma

  • NADH wird oxidiert, gibt Elektronen an Ubichinon (Q) und reduziert dieses
  • Dieser Komplex nimmt ‘high energy’ elektronen von NADH Molekülen auf, agiert als Protonenpumpe, die die Bewegung der Elektronen nutzt um H+ Ionen in den Intermembranraum zu pumpen
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18
Q

Struktur der NADH-Q-Oxidoreduktase

A
  • [4Fe4S]-Zentrum
  • Eisen-SchwefelZentruum
  • FMN als Coenzym
  • Elektronentransfer an FMN und Eisen-Schwefel-Zentren
  • > 900 kDa
  • mehr als 46 Polypeptidketten
  • kodiert in Mitochondiren und Zellkern
  • L-Form
    • horizontale Komponente innerhalb Membran
    • vertikale Komponente in der Matrix
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19
Q

Ubichinon

A
  • membrangebundener, beweglicher Elektronencarrier
  • Elektronenaufnahme ist gekoppelt mit H+-Aufnahme
  • Isoprenyl-Seitenkette dient als Membrananker
  • kleines hydrophobes Molekül
  • agiert als Elektronen carrier und shuttle
  • von Komplex I/II zu Komplex III
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20
Q

Komplex II

A
  • Succinat-Q-Reduktase-Komplex
  • Succinat-Dehydrogenase Teil des Komplexes
  • kann keine Protonen pumpen
  • FADH2
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21
Q

Weg der Elektronen in die Elektronentransportkette ausgehend von FADH2

A
  • FADH2 Herstellung durch Succinat-DH
  • Succinat-DH Bestandteil des Succinat-Q-Reduktase-Komplexes (Komplex II)
  • FADH2 verlässt Komplex nicht
  • transferiert e- zum Eisen-Schwefel-Zentrum des Komplexxes
  • schließlich auf Q
22
Q

Q-Cytochrom-c-Oxidoreduktase

Komplex III

A

Reaktion

QH2 + 2 Cyt cox + 2 H+Matrix → Q + 2 Cyt cred + 4 H+Cytoplasma

Q-Zyklus

23
Q

Q-Cytochrom-c-Oxidoreduktase

Struktur

A

Komplex III

  • 3 tetrapyrole:
    • Häm c1
    • Häm bL (low e-affinity)
    • Häm bH (high e-Affinität)
  • Rieske-FeS-Zentrum
    • Eisen-Schwefel-Cluster von Aminosäure Histidin koordiniert
  • Transmebrankomplex aus quasi Parallelen Alpha helices
24
Q

Was sind Cytochrome, Was beinhalten sie?

A
  • Farbstoffe (haben absorptionseigenschaften)mit Häm-kofaktor in der komplex III/IV
  • Gibt verschiedene ( kovalent gebunden/ nur durch WBB..unterschiedliche strukturen) mit unterschiedlichen Eigenschaften
  • Proteine, das Elektronen transferiert
25
Q

Warum beihalten die komplexe der Atmungskette unterschiedliche metallhaltige kofaktoren?

A

Verschiede Kofaktoren haben unterschiedliche Redoxpotentiale
-> Bedarf an unterschiedlichen e-affinitäten, da kofaktoren e- aufnehmen/abgeben müssen

26
Q

Q-Zyklus

A
  1. Hälfte: Erstes QH2-Molekül wird oxidiert
    • ein e- reduziert Cytochrom-c
    • ein e- reduziert Q zu Q-*
  2. Hälfte: Zweites QH2-Molekül wird oxidiert
    • ein e- reduziert weiteres Cytochrom-c
    • ein e- reduziert Q-* zu QH2
27
Q

Cytochrom-c-Oxidase

Komplex IV

Struktur und Reaktion

A
  • 13 Proteinuntereinheiten
  • 2 Häm-a-Gruppen
  • zweikerniges Cu-A-Zentrum
  • CuB-Häm-a3-Zentrum

Reaktion

4 Cyt cred + 8 H+Matrix + O2 → 4 Cyt cox + 2 H2O + 4 H+

  • nutzt Elektronen um H+ Ionen aus der Matrix zu pumpen
  • transferiert Elektronen auf Sauerstoff
  • reduziert Sauerstoff zu Wasser
28
Q

Mechanismus der Cytochrom-c-Oxidase

A

4 Cyt cred + 8 H+Matrix + O2 → 4 Cyt cox + 2 H2O + 4 H+

  1. Zwei Cytochrom-c-Moleküle übertragen Elektronen nacheinander, um CuB und Häm a3 zu reduzieren
  2. Reduziertes CuB und Fe in Häm a3 bindet O2 welches eine Peroxidbrücke bildet
  3. Die Addition von je zwei weiteren Protonen spaltet die Peroxidbrücke
  4. Die Addition von zwei weiteren Protonen führt zur Freisetzung von Wasser
29
Q

Molekulare Uhren

A
  • AS-Substitutionen pro 100 AS-Resten entlang der Zeit aufgetragen
  • wie schnell entwickelt sich ein Enzym
  • Aussage über die Wichtigkeit eines Proteins
30
Q

Reduktion molekularen Sauerstoffs

toxische Teilreduzierte Spezies

A
31
Q

Diskutieren Sie die Evolution des Cytochrom-c-Proteins

A
  • wenige Abweichungen cyt C in vielen versch. Organismen mit mitochondrialen Atmungssystemen
  • geringe Strukturelle Unterschiede der Interaktionsflächen
  • cyt c von verschiedenen Organismen austauschbar und funktionsfähig
  • Aminosäuresequenzen sind ähnlich
  • trotz Evolutionsdauer von Milliarsen Jahren
  • 25% unverändert
32
Q

Welche Anforderungen ergibt sich aus der reduktion des mol O2 an die Komplexe in Der Atmungskette?

A
  • O2-Radikale = tox, teil reduzierende Spezies

⇒ dürfen nicht mit O reagieren
⇒ dürfen e- nicht auf O übertragen

33
Q

Detoxifizierung reaktiver Sauerstoffspezies

A

Superoxid-Dismutase und Katalase

Superoxid-Dismutase: 2O2-* 2 H+ ⇔ O2 + H2O2

Katalase: 2 H2O2 ⇔ 2 O2 + 2 H2O

→ zwei diffusionskontrollierte Enzyme

34
Q

Dismutation Definition

A

Oft synonym mit Disproportionierung verwendet. Ein Molekül wird durch Oxidation und Reduktion in zwei verschiedene Produkte umgewandelt.

35
Q

Wie wandelt man die Energie aus dem Elektronentransfer um?

A
  • fElektronentransport gekoppelt an Bilung kovalenter, energiereicher Zwischenprodukte mit hohem Phosphorylgruppenübertragungspotential
  • Elektronentransfer koppelt an den Aufbau eines Protonengradienten der inneren Mitchondirenmembran

protonenmotorische Kraft treibt ATP-Synthese

36
Q

Die chemiosmotische Hypothese

A
  • wenn Elektronen durch die Atmungskette fließen, werden Protonen durch diese Membran gepumps
  • Protonenmotirische Kraft (Δp) = chemischer Gradient (ΔpH) + elektrischer Gradient (ΔE)
  • die protonenmotorische Kraft, d.h. beide Gradienten treibt die ATP-Synthese
37
Q

Die ATP-Synthase

Aufbau

A

Protonenleitende F0-Untereinheit

  • ca. 160 kDa
  • hydrophob/in der Membran
  • 10-14 c-UE
  • 1 a-UE
  • über zwei b-UE, die δ-UE und zentralen γε-Stiel mit dem F1-Teil verbunden

Lösliche F1-Untereinheit

  • ca. 370 kDa
  • α3β3γδ3
  • β-UE spaltet Nukleotide
  • γ-UE unterbricht die Symmetrie des α3β3γδ3-Hexamers

→Alle drei β-UE haben unterschiedliche Konformationen

Rotor ⇔ Stator

38
Q

Die ATP-Synthase

Reaktion

A

ADP3- + HPO42- + H+ ⇔ ATP4- + H2O

Synthesemechanismus

39
Q

ATPase - Mechanismus der beta UE

A
  • 3 Konformationen der beta-UE
    • O: open - bindet dissoziiert AT/DP
    • L: loose - stabilisiert ADP + Pi
    • T: tight - feste ATP-Bindung
  • gamma UE rotiert 120° gegen Uhrzeigersinn
  • Bindungswechsel durch induzierte Asymmetrie
40
Q

ATP-Synthase - Kopplung von Protonenfluss und Rotation durch Halbkanäle

A
  • c-UE aus 10-14 Asparaginsäuren (polare TMD: ungewöhnlich) → H+ kann binden!
  • a-UE mit cytoplasmatischer und Matrixhalbkanal

H+ aus Intermembranraum diffundiert in cytoplasmatischen HK → wird gebunden → Rotation im Uhrzeigersinn → H+ in Matrix HK → entalssen von H+ in Matrix → usw

41
Q

ATP-Synthase Skizze

A
42
Q

Welche Rolle spielen die Protonen in der ATP-Synthese durch die F0F1-ATP-Synthese?

A
  • Protonengradient notwendig für ATP synthese
  • Bindung Proton führt zu konformationellen Änderung des Enzyms
  • gebunden ATP kann freigesetzt werden
  • Rolle liegt nicht darin ATP herzustellen
  • sondern aus Synthase freisetzen
43
Q

Was war der Beweis für die Rotation der ATP-Synthase während Substratumsatzes?

A
  • klonierte α3β3γ -Untereinheiten
  • β-UE mit His an Nickel-beschichtete Oberfläche gebunden und weiteren
  • Fluoreszenztag an γ-Untereinheit gebunden
  • beobachtete Rotation durch Fluoreszenz-Mikroskopie
44
Q

Wie viele H+ Atome sind notwendig bei 10c UE ein ATP zu erzeugen

A

3,33

45
Q

Übersicht über die oxidative Phosphorylierung

A
46
Q

Atmungskontrolle

A
  • Elektronen fließen nur bei Bedarf an ATP von Brennstoffmolekülen zu Sauerstoff
  • nur bei hohen Konzentrationen von ADP
  • Akzeptorkontrolle
47
Q

Für was wird die Energie vom Protonengradienten genutzt?

A
  • aktiver Transport
  • Elektronenpotential
  • Wärmeerzeugung
  • NADPH-Synthese
  • ATP
  • Flagellenrotation
48
Q

Wie hoch ist die Netto-ATP-Ausbeute wenn cytoplasmatisches NADH von der Elektronentransportkette mit Hilfe des Glyceerin-3-Phosphat-Shuttles reoxidiert wird?

A

1.5

49
Q

Was ist die gegenwärtig vorherrschende Lehrmeinung für die Anwesenheit von Mitochondrien in eukaryotischen Zellen? Was sind Argumente dafür?

A

Es wird angenommen, dass diese Organe,,en ein Resultat eines endosymbiontischen Ereignisses sind (Endosymbiontentheorie). Der Aufbau der Mitochondrien stimmt mit dieser Theorie überein. Zusätzlich zeigen DNA-Sequenzanalysen der mtDNA, dass ein Vorgänger eines exisitierenden Bakteriums die Quelle für die bestehenden Mitochondrien sind.

50
Q

Warum wird weniger ATP aus Reoxidation von FADH2 als NADH hergestellt?

A
  • Komplex II keine Protonenpumpe
  • Fluss der Elektronen von FADH2 zum Sauerstoff pumpt weniger Protonen aus der Matrix
  • NADH pumpt mehr Protonen
  • weniger ATP hergestellt

Biochemie (13 decks)

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