Oxidative Phosphorylierung Flashcards
Die Oxidative Phosphorlierung - Lernziele
- Oxidative Phosphorylierung und Mitochondrien
- Elekktronentransfer und Energie
- Vier Komponenten der Atmungskette
- ATP-Synthese durch Protonengradienten
- Shuttle-Systeme
- Regulation
Definition oxidative Phosphorylierung
Dies ist der Prozess in welchem ATP hergestellt wird, wobei er durch den Transfer von Elektronen aus NADH und FADH2 an O2 über eine Serie von unterschiedlichen Elektronencarriern innerhalb der Mitochondrienmembran angetrieben wird
Grundprinzip der oxidativen Phosphorylierung
Atmung/Respiration Definition
- ATP erzeugender Prozess
- anorganische Verbindungen (O2) als letzter Elektronenakzeptor
- Elektronendonor kann eine organische oder eine anorganische Verbindung sein
- Der höhepunkt der Zellatmung
- entlang Elektronentransportkette
- NADH und FADH2 Moleküle aus Glykolyse gewonnen werden genutzt um O2 zu reduzieren und um viele ATP Moleküle zu generieren
Wo findet die oxidative Phosphorylierung statt?
an der inneren Mitochondrienmembran
Das Mitochondrium
- ca. 2 mikrometer x o,5 mikrometer groß
- Atmungskette, Fettsäureoxidation, Citratzyklus
- äußere Membren
- gefaltete inner Membran mit Einstülpungen (Cristae) –> Vergrößerung der Membranoberfläche
- Intermembranraum und Matrix

Was wird währen der ox. Phos. aufgebaut und genutzt?
protonenmotorische Kraft
Wie kommt es zur oxidativen Phosphorylierung?
- durch Elektronentransfer
- Elektronenübertragungspotential (von NADH und FADH2) → Phosphorylgruppenübertragungspotential (von ATP)
Wie können wir das Elektronenübertragungspotential in das Phosphorylgruppenübertragungspotential umrechnen?
Redoxreaktionen
…betrachten ein Redoxpaar und können in zwei Halbreaktionen zerlegt werden. Die GGW-Lage wird durh das Redoxpotential bestimmt
Beispiel: Fe2+ + Cu2+ → Fe3+ + Cu+
- Fe2+ is Elektronendonor
- Cu2+ ist Elektronenakzeptor
Biologische Oxidationen sind häufig Dehydrogenierungen oder Elektronenübertragungen
Arten der Übertragung von ‘Reduktionsäquivalenten’
- direkt als Elektronen
- als Wasserstoffatome
- als Hydridion (H-)
- Reaktion mit Sauerstoff
Redoxpotential
- Maß für Elektronenaffinität
- Bezugsgröße ist die Standard-H2-Elektrode → E0 = 0.0 V
E0’ > 0 (positiv)
- positives Redoxpotential
- Stoff wirkt oxidierend
- will e- aufnehmen
- wird reduziert
E0’ < 0 (negativ)
- negatives Redoxpotential
- Stoff wirkt reduzierend
- möchte e- abgeben
- wird oxidiert
Reduktionspotential und freie Energie Formel
ΔG0’ = - n * F * ΔE0’
- n = Anzahl der übertragenden Elektronen
- ΔE = Redoxpotentialdifferenz
- ΔG = Änderung der freien Enthalpe
- F = Faraday-Konstante = 96458 J/(mol*V)

Nernst’sche Gleichung
Die Halbzellenpotentiale hängen neben der Art der Reaktanden und der Reaktion auch von den Konzentrationen ab
E = E0 + (RT)/(nF) * ln [e--akzeptor]/[e--donor]
für T=25°:
E = E0 + (0.059/F) * log ([e--akzeptor]/[e--donor])
E = E0 + (0.026/F) * ln ([e--akzeptor]/[e--donor])
Weg des Elektonentransports
- Entlang eines Reduktionspotentialgradienten
- über MembranproteinKomplexe, die den Elektronentransfer an den Protonentransport durch die innere Mitochondrienmembran koppelt
- NADH-Q-Oxidoreduktase
- Q-Cytochrom-c-Oxidoreduktase
- Cytochrom-c-Oxidase

Komplex I: NADH-Q-Oxidoreduktase - NADH-Dehydrogenase
Reaktion:
NADH + Q + 5 H+Matrix → NAD+ + QH2 + 4 H+Cytoplasma
- NADH wird oxidiert, gibt Elektronen an Ubichinon (Q) und reduziert dieses
- Dieser Komplex nimmt ‘high energy’ elektronen von NADH Molekülen auf, agiert als Protonenpumpe, die die Bewegung der Elektronen nutzt um H+ Ionen in den Intermembranraum zu pumpen

Struktur der NADH-Q-Oxidoreduktase
- [4Fe4S]-Zentrum
- Eisen-SchwefelZentruum
- FMN als Coenzym
- Elektronentransfer an FMN und Eisen-Schwefel-Zentren
- > 900 kDa
- mehr als 46 Polypeptidketten
- kodiert in Mitochondiren und Zellkern
- L-Form
- horizontale Komponente innerhalb Membran
- vertikale Komponente in der Matrix

Ubichinon
- membrangebundener, beweglicher Elektronencarrier
- Elektronenaufnahme ist gekoppelt mit H+-Aufnahme
- Isoprenyl-Seitenkette dient als Membrananker
- kleines hydrophobes Molekül
- agiert als Elektronen carrier und shuttle
- von Komplex I/II zu Komplex III

Komplex II
- Succinat-Q-Reduktase-Komplex
- Succinat-Dehydrogenase Teil des Komplexes
- kann keine Protonen pumpen
- FADH2
Weg der Elektronen in die Elektronentransportkette ausgehend von FADH2
- FADH2 Herstellung durch Succinat-DH
- Succinat-DH Bestandteil des Succinat-Q-Reduktase-Komplexes (Komplex II)
- FADH2 verlässt Komplex nicht
- transferiert e- zum Eisen-Schwefel-Zentrum des Komplexxes
- schließlich auf Q
Q-Cytochrom-c-Oxidoreduktase
Komplex III
Reaktion
QH2 + 2 Cyt cox + 2 H+Matrix → Q + 2 Cyt cred + 4 H+Cytoplasma
Q-Zyklus
Q-Cytochrom-c-Oxidoreduktase
Struktur
Komplex III
- 3 tetrapyrole:
- Häm c1
- Häm bL (low e-affinity)
- Häm bH (high e-Affinität)
- Rieske-FeS-Zentrum
- Eisen-Schwefel-Cluster von Aminosäure Histidin koordiniert
- Transmebrankomplex aus quasi Parallelen Alpha helices

Was sind Cytochrome, Was beinhalten sie?
- Farbstoffe (haben absorptionseigenschaften)mit Häm-kofaktor in der komplex III/IV
- Gibt verschiedene ( kovalent gebunden/ nur durch WBB..unterschiedliche strukturen) mit unterschiedlichen Eigenschaften
- Proteine, das Elektronen transferiert










