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Modificaciones postraduccionales Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

Poliribosoma

A

ADN que es leído por varios ribosomas

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Q

*

¿Qué extremo del polipéptido sale primero del sitio P del ribosoma?

A

Péptido señal
* NH3
* Indica si va a citoplasma o RE

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Q

Plegamiento

A

Proceso por el cual la cadena adquiere su correcta conformación tridemensional para lograr su estado nativo con actividad biológica.

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Q

Características de la modificaciones postraduccionales

A
  • Después de su síntesis
  • Variaciones químicas o de procesamiento
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Q

¿Qué se modifica en la postraducción?

A
  • Actividad
  • Vida
  • Localización
  • Capacidad para intraccionar con otras proteínas
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6
Q

Secuencia señal

A

Secuencia de aminoácidos que determinan el destino de la proteína dentro de la célula.

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7
Q

Pérdida de secuencia señal

A

15-30 aa removidos por peptidasas específicas

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7
Q

SRP

A

Proteína de reconocimiento de secuencia señal

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7
Q

¿Cómo llega un polipéptido al RE?

A
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8
Q

Modificaciones de aminoácidos

A
  • Fosforilaciones de serina, treonina y tirosina
  • Acetilaciones
  • Metilaciones
  • Adición de cadenas de carbohidratos
  • Adición de grupos isoprenilos
  • Formación de puentes disulfuro
  • Procesamiento protelítico
  • Modificación de un aminoácido en muchas proteínas
  • Ubiquitinación
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9
Q

Adición de cadenas de carbohidratos

A

N-oligosacáridos → asparagina, RE, Golgi, unión a NH2.
O-oligosacáridos → serina, treonina, golgi, unión a OH.

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10
Q

Metilaciones

A
  • En O2 y N
  • Permanente
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11
Q

Acetilaciones

A

Adición de carga negativa que descompacta a la cromatina

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12
Q

Adición de grupos isoprenilos

A
  • Derivados del isopreno
  • Motilidad, activación y proliferación de los leucocitos
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13
Q

Procesamiento protelítico

A

Insulina

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14
Q

Formación de puentes disulfuro

A

Enzima proteína disulfuro isomerasa

15
Q

Péptido C

A

Evalua cuanta insulina produce el cuerpo.

16
Q

¿Dónde y cómo se lleva acabo la ubiquitinación?

A

Proteasoma
* Activación → E1 enzima activadora de ubiquitina
* Conjugación → E2 transfiere a la ubiquitina activada hacia la enzima conjugante
* Unión → E3 ubiquitina ligasa

17
Q

Ubiquitina ligasa

A

pone la ubiquitina en la proteína

18
Q

Proteasoma

A
  • Complejo multienzimático
  • 4 anillos → 2 subunidades alfa externas y 2 beta → cada anillo tiene 7 subunidades
  • 2 proteínas → compuertas
19
Q

Residuos en el aminoterminal que estabilizan

A
  • Metionina
  • Glicina
  • Alanina
  • Serina
  • Treonina
  • Valina
20
Q

Función de la tetraciclina

A

Bloquea la unión del tRNA con el sitio A de la subunidad menor del ribosoma

21
Q

Función de los antibióticos

A

Inhiben la transilocación del sitio P al A.

22
Q

Anillo del proteasoma en el que están las enzimas de degradación

A

Beta

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