Les enzymes

Question 1

def enzymes

Answer 1

presque toute des proteine (mais aussi ARN catalytique ou prot particuliere :AC catalytique)
role catalysuer
immense pouvoir catalytique
grande specificite (absolue: un seul, de groupe: groupe de substrat structure identique, optique: L ou D, geometrique : CIS ou TRANS)
capacite de regulation (allostérique, par modification covalente, proteine regulatrice, adaptation de la concentration de l’enzyme)

Question 2

7 classesn

Answer 2

1 : oxydor'educteur 
2 : Transferase 
3 : hydrolase 
4 : lyase 
5 : isomerase 
6: ligase
7 : Translocase 
on trouve principalement de la 1, 2 et 3

Question 3

la reaction enzymatique
courbe apparition du produit au cours du temps
2 phases les + etudies

Answer 3

la phase ou la production de ES augmente : Prestationnaire

quand concentration S&raquo_space; con E : phase stationnaire

Question 4

la cinetique enzymatique

Answer 4

+ il y a de substrat + enzyme est rapide : loi de masse

l’enzyme finie par saturé a la vitesse Vmax

Question 5

constante de dissociation

Answer 5

Kd = CE x CS / CES = k-1 / k

Question 6

Constante d’affinité

Answer 6

Km = k-1 + k2 / k1

+ Km est petit + affinite grande

Question 7

equation michaelis menten

formule V

Answer 7

V = Vmax x CS(initial) / Kd + CS (initial)

Question 8

kcat

Answer 8

= nombre de molecule S transforme en P par une molecule d’enzyme et par unite de temps quand E est sature par S (=k2)
+ kcat eleve + transformation de S en P rapide
= ActiveSpecifique x MasseMolaire
Kcat= K2 dans les cas les plus simples quand ES → E + P

Question 9

efficacite catalytique d’une enzyme

Answer 9

+ grande + son rapport kcat/km est grand

Question 10

activite total

Answer 10

activite enzymatique contenue dans la totalite de l’echantillon
micromol.min-1

Question 11

activite enzymatique

Answer 11

quantite de substrat tranforme par min

micromol.min-1.mL-1

Question 12

activite specifique

Answer 12

evalue la proportion de proteine d’interet dans le milieu

micromol.min-1.mg-1

Question 13

inhibiteur competitif
incompetitif
non competitif

Answer 13

competitif : mm V mais pas mm Km
non competitif : mm Km mais pas mm V
incompetitif : sur la representation droite parallele

Question 14

IC50

Answer 14

inhibiteur pour lequel vi1= vi/2
-pour competitif : 
IC50 = Ki x CS /Km  + Ki 
IC50 se rapproche de Ki aux faible CS efficacite de I diminue quans S augmente 
- pour non competitif : IC50 = Ki 
- pour incompetitif : 
IC50 = KiKm / CS  + Ki
IC50 se rapproche de Ki aux grandes CS 
Efficacite de I augmente avec S

Question 15

le site actif de l’enzyme

Answer 15

-> présente en général qu’un faible pourcentage du volume de l’enzyme
-> structure tridimensionnelle
-> constitue micro-environnement
-> substrat positionné correctement grâce aux liaisons faibles
-> spécificité des liaisons dépendante de la disposition des atomes au sein du SA
motif cle serrure de Fischer (s’ajuste pas)
motif ajustement induit Koshland (s’ajuste)

Question 16

Formule
Vmax
Vo

Answer 16

Vmax = K2 x CEini 
Vo = Vmax CS / (Kmax + CS)

Question 17

Que permettent les enzymes ?

conversion des energie

Answer 17

energie lumineuse -> chimique (photosynthese)
energie chimique -> energie chimique (oxydation:ATP)
energie chimique -> mecanique : contraction musculaire
energie chimique -> electrique : pompe a ions
energie chimique -> chaleur

Question 18

cofacteur et coenzyme

Answer 18

certaines enzymes doivent d’associer à un cofacteur indispensable a leur activite
apoenzyme (prot inactive) + cofacteur(ions métalique ou coenzyme) = holoenzymes (prot activé)

Question 19

rendement

Answer 19

rapport activité tot

Question 20

niveau purification

Answer 20

par rapport a une activité specifique

Question 21

formule Km competitif

Answer 21

Km’ = Km x ( 1 + (concentration inibiteur / Ki) )

Question 22

formule km et vm incompetitif

Answer 22

Km ‘ = Km x ( 1 / ( 1 + (concentration inibiteur / Ki)))

vmax ‘ = vmax x ( 1 / ( 1 + (concentration inibiteur / Ki)))

Question 23

formule Vm non competitive

Answer 23

vmax ‘ = vmax / (1 + (concentration inibiteur / Ki))

Question 24

allosterie
def
enzyme allosterique
substrat et effecteur

Answer 24

une enzyme allosterique peut fixer plusieurs ligands
substrat : fixe aux sites actif (Km du syste Mich devient ici K1/2 et Vmax = V)
effecteur allosterique se fixe sur un des sites regulateur du substrat (activiteur ou inhibiteur)

Question 25

deux etat enzyme allosterique

Answer 25

R : la plus efficace, affinite pour S la plus eleve donc K petit ou V la plus eleve
T : tendue la moins efficace
Activateur ont plus d’affinité pour la forme R et inhibiteur ont plus d’affinité pour T

Question 26

notion cooperativite enzyme allosterique

Answer 26

fixation ligand a une enzyme : cooperative courbe v=f(ligand) est sigmoide
non cooperative v=f(ligand) est hyperbolique
Ligand peut avoir un effet homotrope positif = favorise fixation autre molecule mm ligand (tjrs positif)
heterotrope positif = favorise fixation autre ligand
heterotrope negatif = defavorise

Question 27

enzyme est allosterique si :

Answer 27

si il y a au moins une courbe v = f(ligand) sigmoide

Question 28

systeme K

Answer 28

effecteur jouent sur k1/2 mais pas sur v

v=f(ligand) courbe sigmoide sauf si saturation en substrat

Question 29

systeme V

Answer 29

v = f(ligand) courbe hyperbolique car affinite substrat est la meme pour R et T
jouent sur la V et non sur K 1/2

Question 30

Le modèle de transition concertée de Monod - Wyman – Changeux

Answer 30

Ce modèle repose sur trois postulats :
a) postulat de symétrie : possèdent un axe de
symétrie entre les différents protomères
b) postulat d’isomérie : sans ligand : soit T soit R
c) postulat de conservation de symétrie : Tous les protomères subissent la transconformation (en gros protomere peuvent pas etre T et R, ils sont forcement completement T ou completement R)

Question 31

coef hill

Answer 31

h : le coefficient de Hill et 1 < h < n où n est le nombre

de sites de fixation pour un ligand.