les differents AA

Question 1

peptide ou proteine

Answer 1

Si il y a - de 50 AA : peptide, s’il y a + de 50 AA: protéine

Question 2

nombre et classement

Answer 2

AA utile : repertoire limite de 21 Acide carboxylique alpha aminés assure la diversite structurales et fonctionnelle des proteines
Parmis tous les AA seulement une 20aine participent a la synthese peptidique
Dans cette 20aine on distingue : les AA essentiels ou indispensable et les AA non essentiels

Question 3

masse moyenne d’un AA

Answer 3

Masse moyenne d’un AA : 110 dalton

Question 4

structure

comment on nomme une structure

Answer 4

• Un C (carbone alpha) sur lequel est fixé un groupement amine -NH2 et un groupement carboxylique -COOH et un radical qui va déterminer la nature de l’AA
• l’AA a une fonction acide et basique : il est amphotère ( a pH physiologique(7) les deux groupement sont ionisé)
• Pour nommer une structure primaire d’une protéine on écrit de l’extrémité N-Terminal à l’extrémité C-terminal

Question 5

AA apolaire

Answer 5

-LES AA APOLAIRE: non ionisable : n’agissent pas avec molecule d’eau : implique dans les interaction hydrophobe : les + hydrophobe : Val, Leu , Ileu, Phe
Soit chaine aliphatique (longue chaine carbonne) ou chaine aromatique (noyau cycle de carbone)

Question 6

les AA polaire

Answer 6

-LES AA POLAIRE : ionisable donc un caractère hydrophile
Ils peuvent être non charges
alcool (Ser, Thr, Tyr), soufré (Cys), amide (Asp, Glu) ),
charges - (acide) : Asp Glu
ou charges + (basique) : His Lys Arg

Question 7

ALANINE

ARGININE

ASPARAGINE

ACIDE ASPARTIQUE

Answer 7

-ALANINE
ALA
A
APOLAIRE
CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE  

-ARGININE 
ARG
R
POLAIRE
Ch L FONCTION BASIQUE 

-ASPARAGINE
ASN
N
POLAIRE
Ch L FONCTION AMIDE 

-ACIDE ASPARTIQUE
ASP
D
POLAIRE
Ch L FONCTION ACIDE

Question 8

CYSTEINE
GLUTAMINE
ACIDE GLUTAMIQUE
GLYCINE

Answer 8

-CYSTEINE
CYS
C
POLAIRE
Ch L SOUFRÉE

-GLUTAMINE
GLN
Q
POLAIRE
Ch L FONCTION AMIDE 

-ACIDE GLUTAMIQUE
GLU
E
POLAIRE
Ch L FONCTION ACIDE

-GLYCINE
GLY
G
APOLAIRE
CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE

Question 9

HISTIDINE
ISOLEUCINE
LEUCINE
LYSINE

Answer 9

-HISTIDINE
HIS
H
POLAIRE
Ch L FONCTION BASIQUE 

-ISOLEUCINE
ILE
I
APOLAIRE
CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE 

-LEUCINE
LEU
L
APOLAIRE
CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE 

-LYSINE
LYS
K
POLAIRE
Ch L FONCTION BASIQUE

Question 10

METHIONINE
PHENYLALANINE
PROLINE
SERINE

Answer 10

-METHIONINE
MET
M
APOLAIRE
CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE 

-PHENYLALANINE
PHE
F
APOLAIRE
CHAÎNE LATÉRALE AROMATIQUE 

-PROLINE
PRO
P
APOLAIRE
CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE 

-SERINE
SER
S
POLAIRE
Ch L FONCTION ALCOOL

Question 11

THREONINE
TRYPTOPHANE
TYROSINE
VALINE

Answer 11

- THREONINE
THR
T
POLAIRE
Ch L FONCTION ALCOOL 

-TRYPTOPHANE
TRP
W
APOLAIRE
CHAÎNE LATÉRALE AROMATIQUE

-TYROSINE
TYR
Y
POLAIRE
Ch L FONCTION ALCOOL 

-VALINE 
VAL 
V
APOLAIRE
CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE

Question 12

AA avec lettre complique

Answer 12

• ACIDE ASPARTIQUE, ASP, D
• GLUTAMINE, GLN, Q
• ACIDE GLUTAMIQUE, GLU, E
• LYSINE, LYS, K
• TRYPTOPHANE, TRP, W
• TYROSINE, TYR, Y

Question 13

caracteristique liaison peptidique

Answer 13

• formation d’une fonction amide par consation d’un COO- et d’un NH3+ qui conduit a un dipeptide avec une liaison peptidique CO-NH = liaison covalente
• la liaison petptidique est plane rigide polaire, resistante a l’hydrolyse et elle induit des restriction
• absorbe entre 180 et 230 nm

Question 14

pi

et zwitterions

Answer 14

= ph de l'AA nn charge 
 2 pkA: pk1: ionisation de COOH (pka proche de 2) pk2: ionisation NH2 ( pkA proche de 9)  pKr: groupement chaine 
a ph 7: groupe ionisé 
Quand pH < pHi → AA chargé +
pH > pHi -
pH= pHi neutre

zwitterions: possède a la fois charge + et charge -

Question 15

angle phi et psi

Answer 15

represente le degres de liberte :

• la liberte de langle phi autour de la liaison du carbone alpha et l’azote amidique
• la libert de l’angle psi autour carbone alpha et groupe carbonyle

Question 16

propriete physico chimique des AA

couleur

Answer 16

-incolore
-les acides aminés aromatique absorbent les UV entre 260 et 280 nm
Ordre d’absorption : Trp (280 nm)> Tyr> Phe (260nm)
on detecte prot dans un milieu bio par mesure à 280nm
AA aromatique ont propriete de fluorescence

Question 17

reactivite du groupement amine

Answer 17

-Protonation de -NH2 en placant l’AA en milieu acide
-Alkylation, acétylations, arylations : addition groupement supplémentaire
-Glycosylation : associe a asparagine
- phosphorylation : associe a sérine, tyrosine, thréonine (ser, tire, trinque) se fait grace a une enzyme et nécessite ATP
-Iodation : tyrosine : AA capable de porter des atomes d’iode
-Pont disulfure : cystéine → liaison covalente entre deux atomes de soufre de 2 cysteine
pont entre meme chaine: intracatenaire
pont entre deux chaine diff: extra cat

Question 18

comment rompre liaison peptidique

Answer 18

• Hydrolyse chimique : HCl concentre long chauffage
• Hydrolyse enzymatique : par des peptidases :
• endopeptitase : coupe au milieu de la chaine d’AA
• exopeptitase : amino ou carboxypeptitase coupe respectivement en N-ter et en C-ter

Question 19

angle liaison peptidique 
C-N
N-C(alpha)
C-O
epsilon omega

Answer 19

• longueur entre le CN = 1.33 Angström
  N-C(alpha)= 1.45 A
  C-O = 1.23 A
  -l’angle epsilon ou omega = angle de torsion autour de la liaison CN ne peut prendre que 2 valeur : 0 (CIS) ou 180 (TRANS)

Question 20

AA essentiel

semi essentiel

Answer 20

essentiel non synthetise par homme
val leu ileu phe try thr lys
semi : seuls les nourisson ont besoin :
Arg his

Question 21

AA non standart
selenocysteine
pyrolysine

Answer 21

Selenocysteine: AA tres important, se retrouve dans enzyme qui maintiennent eta red ox de la prot
peu representer dans prot

pyrolysine: AA uniqument chez les procaryotes

Question 22

Activite optique

Answer 22

Chaque AA ont une activité optique (optiquement actif → ils font tourner le plan de la lumière polarisée)

Question 23

D ou L

Answer 23

representer en 3D mettre H devant et R derriere si on lit CORN serie L
Chez les eucaryote ils sont tous L

Question 24

formule pi

Answer 24

chaine lateral non ionisable : 
pI = 0,5 (pk1+pk2)
AA basique : 
pI = 0,5 (pk2 + pkR) 
AA acide : 
pI  = 0,5 (pK1 + pkR) 
pour HIS : 
pI = 0,5 (pkR + pk2)

Question 25

Glutathion
Thr
Ocytocine et vasopressine

Answer 25

Glutathion: tripeptide association acide glu + cys + glycine
interet bio: molecule qui intervient dans le maintient de l’etat red -ox
orientation: acide glu fait liaison avec cysteine mais liaison gamma pas sur carbone aplha)

peptides hormonaux hypothalmiques: TRH: tripeptide: structure très hydrophobe: elle est protege de la degradation proteique

ocytocine et vasopressine: rôle bio tres different mais structure semblable
ocy: accouchement
vaso: regulation pression arterielle

Question 26

peptide antibiotique

immunsuppresseur

Answer 26

Gramicidine S et defensines
Peptide immunosuppresseurs: la ciclosprine: utilise chez patient gréffés: structure très resistance du fait de la forme cyclique et très peu polaire (tres hydrophobe)

Question 27

insuline

Answer 27

chaine lié par pont disulfure (intracatenaire et extracatenaire): secreter dans le pancréas mais en pré-pro insuline: en differente partie: le peptide signal en N-ter, peptide A,B,C
→ elimination du peptide signal: pro insuline
→ pro insuline: pont disulfure se forme ( mais il faut eliminer peptide C )
Protéolise: sert a maturé l’hormone: permet de réguler la synthèse de l’insuline: limité
→ synthétise de facon regulé la synthese de l’hormone et proteger l’hormone de la dégradation par des protéase

Question 28

pK Asp Glu
His
Lys
Arg

Answer 28

pK Asp Glu = 4
His = 6
Lys = 10,5
Arg = 12,5

Question 29

reactivite en fonction de l'AA
N.S.T
S T Y 
E D 
R 
K 
P

Answer 29

N.S.T : glycosylation 
S.T.Y : phospho 
E,D : ADP-ribosylation 
R : ADP-ribosylation, méthylation 
K : acétylation, ubiquitination, hydroxylation 
P : hydroxylation