Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

201 > HC structuur en stabiliteit > Flashcards

HC structuur en stabiliteit Flashcards

1
Q

Opbouw eiwit (functionele groepen)

A

Een eiwit bestaat uit een Aminogroep en een carboxylgroep.
Als de functionele groep gescheiden is door 1 koolstofatoom (C) dan is het een alfa-aminozuur
2 koolstofatomen is beta-aminozuur
3 koolstofatomen is gamma-aminozuur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Is het N- of C-terminaal?

A

N-terminaal: links de vrije aminogroep

C-terminaal: rechts de vrije carboxylgroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Wanneer is een atoom niet-chiraal? en wanneer wel chiraal?

A

Als de R (dus de zijgroep) een waterstof is.
Chiraliteit is erg belangrijk, bepaalt werking, opvouwing etc.

Een koolstof is chiraal als de R iet overeenkomt met een amine, carboxyl, waterstof OF als het 4 verschillende substituanten heeft.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

De zijketen van een aminozuur….(R)

A

draagt bij aan de eigenschappen van het aminozuur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Waarom is tyrosine een belangrijke aminozuur (met non-polaire zijketen)?

A

De zijketen bevat een fenol, bij pH>10 gaat het deprotoneren en krijgt het een lading. De andere aminozuren hebben geen zijgroepen die een lading kunnen krijgen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Waarom is cysteine een belangrijke aminozuur (met non-polaire zijketen)?

A

Kan als enige covalente S-S brug vormen (zwavelbrug). Dit heeft een belangrijke rol bij stabiliteit van eiwitten.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Bij fysiologisch pH zijn asparginezuur en glutaminezuur….geladen (hebben zure zijketen)

A

negatief geladen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Bij fysiologisch pH zijn araginine, histidine en lysine….geladen (hebben basische zijketen)

A

positief geladen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Wat gebeurt er met de functionele groepen bij fysiologisch pH?

A

Carbonzuur: gedeprotoneerd –> negatief geladen (pKa 4)
Aminogroep: geprotoneerd –> positief geladen (pKa 10)

Let op: een + en - worden netto lading 0

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Waarom is de pH zo belangrijk?

A

het bepaalt de overall stabiliteit van een eiwit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Wat is is-elektrisch punt? Wil je er boven of onder zitten?

A

Wanneer de netto lading van een eiwit 0 is en op dat punt is het eiwit dus slecht oplosbaar. Na verloop van tijd slaan eiwitten dan neer. Je wil er altijd ietsje boven of onder zitten.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Een amidegroep bij fysiologisch pH R-NH2=O

A

neutraal geladen door resonantie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Welke vorm is stabieler, trans of cis (en invloed van warmte)

A

trans vorm is stabieler

Door warmte (temp verhoging) kan trans omgezet worden in cis, met als gevolg denaturatie van het eiwit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Waterstofbrug tussen

A

H-O en N-O

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Wat zijn trypsine en chymotrypsine

A

proteolytische enzymen, leiden tot proteolyse van je eiwit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hoe snel ontleding bij fysiologisch pH? En bij basisch en zuur pH?

A

t1/2 van amidebinding bij fysiologisch pH is 1600 jaar, dus hydrolyse bij neutralisch pH is verwaarloosbaar.
- Bij basisch pH gaat het opeens veel sneller
- Bij zuur pH ook sneller, maar minder snel dan bij basisch (hoog pH)
Eiwitten dus bewaren in neutralisch pH

17
Q

Wat gebeurt er met je eiwit als je lading introduceert?

A

Dat kan destabiliserend werken op je eiwit.

  • Je kan bijvoorbeeld een belangrijke waterstof-waterstof binding kwijtraken doordat een H-atoom weggaat.
  • Je kan afstoting krijgen van 2 deeltjes
18
Q

Waar knipt Trypsine?

Waar knipt Chymotrypsine?

A

Trypsine: na Lys/Arg
Chymotrypsine: Na Phe/Tyr/Trp

19
Q

Chemische instabiliteit

A
  • Proteolyse/hydrolyse
  • Deamidatie
  • Racemisatie
  • B-eliminatie
  • Oxidatie
  • Zwavelzuur exchange
20
Q

Fysische instabiliteit

A
  • Denaturatie
  • Aggregatie
  • Precipitatie
  • Adsorptie
21
Q

Aminozuren herkennen:

A

Glycine: meest simpele aminozuur, de R is een waterstof (H)
Proline: Enige eiwit met cyclisch –> zorgt voor knik in de keten
Cysteine: enige met een covalente binding, zwavelbrug S-S binding. De rest niet-covalent, bijvoorbeeld waterstofbrug, hydrofobe interactie, elektrostatische interactie

22
Q

Histidine heeft een pKa van…

A

7 (stikstofatoom die basisch is), bij neutrale pH is histidine voor de helft neutraal en voor de helft geladen. Bij hoge pH is het vooral niet geladen en bij lage pH is het vooral geladen

23
Q

Wat is slechter voor je eiwit, hoge of lage pH?

A

Hoge pH is destructiever voor eiwitten, lage pH valt nog wel mee

24
Q

Wat is resonantie

A

Het verschuiven van elektronenparen

25
Q

Wat bepaalt de structuur van een eiwit? (primair, secundair)

A

De primaire structuur wordt bepaald door de volgorde van de eiwitten. De secundaire structuur wordt bepaalt door de primaire structuur (afhankelijk of die liever in alfa helix of beta sheet zitten)

26
Q

Zet de interacties van sterk naar niet-sterk

A
  1. Zwavelbrug S-S
  2. Ionogene interactie (+ en -)
  3. Waterstofbruggen (N-H en O-H)
  4. Hydrofobe interacties
27
Q

Hoe kan je hydrolyse versnellen?

A

Door een zuur toe te voegen

28
Q

Hydrolyse kan de ….. beinvloeden

A

halfwaardetijd

29
Q

Voor oxidatie geldt: oplosbaarheid van zuurstof neemt toe bij lagere temperatuur dus….

A

de reactiviteit van zuurstof is bij bevroren producten groter dan bij kamertemperatuur.

30
Q

Cysteine door disulfidebrug gevoelig voor oxidatie dus geef je …. erbij

A

antioxidant

31
Q

racemisatie en b-eliminatie zijn een … proces en geven….

A

langzaam proces en geven andere tertiare en secundaire structuur

32
Q

betekenis fysische instabiliteit

A

verandering van fysische staat, zonder veranderingen in chemische compositie

33
Q

Hulpstoffen die gebruikt kunnen worden om eiwitontleding tegen te gaan

A
  • Buffers: moduleren van pH-veranderingen. In praktijk niet erg van toepassing omdat eiwitconc relatief hoog is waardoor het eiwit zorgt voor buffercapaciteit.
  • surfactanten: stabiliseren eiwitten door de toegang ernaar te voorkomen, beschermen tegen interactie met hydrofobe oppervlakken lucht/water en verpakkingen
  • Polymeren (heparine): anionische polymeren binden aan basische eiwitten waardoor die minder vatbaar zijn voor ontleding
  • Cyclodextrines: geringe, bolvormige suikers die binden aan kleine moleculen. Hydrofobe deel gaat in de CD zitten. Buitenkant is hydrofieler en zorgt voor een verbeterde oplosbaarheid.
  • Metaalionen: kan zorgen voor toename van vrije energie, teveel kan zorgen voor aggregatie
  • Anion binding: directe binding van anionen kan zorgen voor stabilisatie van eiwitten, zoals sulfaat
  • Polyolen/dissachariden: voorkomt dat eiwitmoleculen interactie aangaan.
  • Antioxidanten (ascorbinezuur): voorkomen oxidatie door wegvangen metaalionen
34
Q

Temperatuur wordt hoger, wat gebeurt met houdbaarheid product?

A

Bij hogere temperatuur zal denaturatie kunnen plaatsvinden (gaat ontvouwen), zodat het product
minder lang houdbaar is. Denaturatie als gevolg van temperatuursverhoging is vaak irreversibel,
vanwege de vorming van aggregaten. Daarnaast zullen chemische reacties bij een hogere
temperatuur ook sneller plaatsvinden (bijv. deamidering, bèta-eliminatiehydrolyse). BEHALVE oxidatie

35
Q

Bij methionine en cysteine … toevoegen

A

Anti-oxidant

201 (11 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions