HC 1.9 eiwitstructuur en enzymwerking Flashcards
welke 4 eiwitstructuren zijn er?
primaire structuur (aminozuurvolgorde) secundaire structuur (alfahelix, betastrand, losse stukjes eiwit) tertiaire structuur (interacties tussen de secundaire structuren) quaternaire structuur (verschillende eiwitten die 1 eiwit vormen)
welke bindingen zitten er in een primaire structuur?
covalente bindingen tussen N terminus aminozuur 1 en C terminus van aminozuur 2
welke bindingen zitten er in de secundaire structuur?
waterstofbruggen
kunnen alleen tot stand komen in een water arme omgeving
welke 5 bindingen zitten er in de tertiaire en quartaire structuur?
waterstofbruggen vanderwaals krachten hydrofobe krachten ionogene bindingen zwavelbruggen
kunnen alleen tot stand komen in een waterarme omgeving
hoe is de structuur van een aminozuur?
N-terminus, de aminogroep
de C terminus, een carboxylgroep
restgroep:
- niet polair (hydrofoob)
- aromatisch (hydrofoob)
- polair (hydrofiel)
- positief geladen (hydrofiel)
- negatief geladen (hydrofiel)
wat zijn enzymen?
eiwitten die als katalysator optreden. ze versnellen chemische reacties door een verlaging van de activeringsenergie. evenwicht van een reactie wordt ook sneller bereikt
ze zijn substraat specifiek: ze kunnen maar 1 reactie versnellen
wanneer kan een reactie plaatsvinden?
als de energie van de producten lager is dan van de reactanten (de beginstoffen)
wat zijn Michaelis Mentenenzymen?
ze katalyseren een reactie volgens een hyperbool verband. initiële reactiesnelheid neemt aanvankelijk toe met de substraatconcentratie maar vlakt gaande weg af
wat is de Michaelis menten constante?
de substraatconcentratie waarbij de reactiesnelheid, de helft van de maximale snelheid is.
de km constante zegt wat over de affiniteit van het enzym en het substraat. hoe kan je de affiniteit vinden?
Je kan die affiniteit vinden door de helft van de maximale snelheid te nemen op de grafiek, als je deze lijn recht naar beneden trekt krijg je dan de Michaelis constant (Km). Dit is dus een concentratie, waarbij de reactie half maximaal is.
wat betekend een hoge Km?
hoge Km betekend een lage affiniteit
wat zijn allosterische enzymen?
de initiële reactiesnelheid volgt een sigmoidaal verband.
deze enzymen hebben 2 confirmaties: de actieve en inactieve vorm. hoe meet substraat, hoe meer en hoe sneller de enzymen worden omgezet naar de actievere vorm
bij veel substraat zal de initiële snelheid afnemen omdat de meeste enzymen dan al zijn omgezet naar de actieve vorm
Wat is het voordeel van een allosterisch enzym?
omzetting van inactieve naar actieve conformatie kan niet alleen met substraat, maar ook met een activator
activator bindt aan inactief enzym (T vorm) waardoor deze verandert naar de actieve vorm (R vorm)
hoezo is het gebruik van een activator effectief bij allosterische enzymen?
allosterische enzymen komen weinig voor en hebben 1 op 1 reactie tussen activator en enzym: ER HOEFT MAAR HEEL WEINIG ACTIVATOR TOEGEVOEGD TE WORDEN
hoe kan je de aanwezigheid van een enzym veranderen naar een actievere vorm? (R–>T)
- meer substraat (massa werking)
- meer enzym synthetiseren (enzyminductue)
- aanwezigheid enzym veranderen naar actuele vorm:
door covalente modificatie (fosforylisatie)
door binding activator bij allosterisch enzym
