Enzymes Flashcards
nomme les 7 caractéristiques des enzymes
- V réaction grande
- conditions réaction douces (37 deg)
- spécificité à gr vitesse
- moins de prod 2nd
- régulation (expr,act)
- compartimentation
- chaines de réactions enzymatiques
une enzyme fait quoi dans le trajet réationnel
baisse l’énergie d’activation du complexe activé
delta G ne change pas
explique l’effet catalytique de l’enzyme
elle a lieu dans les petites cavités du site actif
ca place à proximité ce qui est nécessaire a la réaction
nomme les facteurs qui ont un effet sur la structure protéique ou enzymatique
interact ionique, pontH = influence sur protéine et act enz
T, pH= act enz
comment un substrat est spécifique à une enzyme
clé-serrure
chiralité, géométrie
donne des ex de substrats
kinase ont un site actif
site actif reconnait sub et atp
le ph gamma de atp est transféré sur le substrat dans le site actif du kinase
comment on choisit le bon substrat pour le kinase
in vitro. bcp de peptides différents.
si kinase phospho un pept on étudie sa séquence. on analyse tt les peptides avc la mm séquence.
comment on peut réguler les réactions
stimuler la migration
stim la prolifération
proteger contre apopt
catabolisme
les deux classes de régulation:
- expression
- activité: post-trad, allostérique
c quoi allostérie
procédé par lequel une mol influence la conf 3d de protéine en se fixant sur elle. il peut fav ou inhib
c quoi les deux formes allostériques
forme R
forme T
dans quelle forme la poche permet et pas de lier un substrat
permet: R
pas: T
tt les protomètres sont
soit T ou R au même temps
les ligans homotropes sont quoi
des substr ou cosubstr
ils lient 1 protomère à la fois pour remplir tt ses sites.
= stabilité
c’est quoi un ligand hétérotrope
différent du substrat
module + ou - la liaison du ligand
Hb existe sous quels états
R T
quand O2 + T, keski se passe
O2 force la rupture des ponts salins de la forme T
plus on augmente O..
plus la liaison sera saturée de Hb
plus c facile d’en rajouter
comment on augmente la qt de produits
en augmentant le substrat
le plateau représente quoi dans le graph
la vitesse max d’enz
on peut pas l’atteindre
concentration infinie pour atteindre
le graphique sert à nous montrer quoi
la vitesse de l’enzyme selon la qt de sub reliée
c’est quoi l’étape limitante
k2: détermine si réaction a lieu. v de r dépend
bcp de S =
bcp de ES = bcp P
si k2 plus faible que k1:
ES favorise E+S (éq)
le flux réactionnel fait en sorte que quoi (ES,S,P)
ES concentration cte = état stationnaire
Former ES = exc S
disparition ES= P
le flux enzymatique permet de comprendre quoi
le comportement des enzymes dans une voie métabolique
les trois ctes de v forment quoi
Km, cte de Michaelis = (k1+k2)/k1
1ere condition où il y a Km
k2 «< k1, eq = approx
Ks cte de dissoci
quand Km est faible/grand:
-faible, k1 grand = fixer ES = bonne affinité
- grand, k1 faible = ES faible = mauvaise affinité
à la 1/2 de la Vmax on trouve quoi
Km : affinité pour subs
dans quelles conditions l’enzyme a une bonne affinité pour son sub
quand Km est petit, la qt de sub requise est basse
définit Km
mesure d’affinité de enzyme sur substrat
compare Km hexokin et glucokin
hex: 0,05
gluco: 5,5
plus la conc est haute plus l’affinité est bonne.
nomme les types de cofact
thiamine B1
B12
biotine
Niacine B3
a. pantothénique B5
riboflavine B2
a. folique B9
pyridoxine B6
NAD/NADH est impliqué dans quoi
dans le transport d’électrons qui forment NADH a partir de NAD
NAD NADH sont un couple quoi
agent oxydant/réducteur
lequel est un ox faible et red fort
ox faible NAD
red fort NADH
nomme les 6 classes d’enzymes
- oxydoreductase
- transférases
- hydrolyses
- lyases
- isomerases
- ligases
les oxydored font quoi
catalyser un transfert de e- avec des coenz NAD NADH
accepteur (o2) et donneur
les transferases font quoi
catalyser le transfert d’un gr chimique d’un substrat à un autre substrat
ex. phosphate=kinases
les hydrolases font quoi
effectuer hydrolyse et lyse d’un lien chimique par eau
ex. esters, lien glycosid/peptid
les lyases font quoi
défaire un composé en brisant le lien chimique
ex. CC CO CN CS Chalo CPO
les isomerases font quoi
modif conformation de substrat pour former isomère
très hétérogène
