Protéines

Question 1

qu’est-ce qui fait en sorte que les chaines a.a. prennent une conformation préférée

Answer 1

l’encombrement stérique

Question 2

comment on indique l’encombrement stérique

Answer 2

N-C alpha (phi)
C alpha - C (psi)

Question 3

les régions sombres sur le graphique de ramachandran indiquent quoi

Answer 3

positions prefs des angles phi et psi

Question 4

les structures secondaires sont permises dans quel cas

Answer 4

lorsque les angles de torsion ont des valeurs particulières

Question 5

nomme 4 structures secondaires

Answer 5

1. hélices alpha
2. feuilles bêta
3. boucles
4. coudes bêta

Question 6

hélice alpha est tournée comment

Answer 6

vers la droite

Question 7

donne des caractéristiques de l’hélice alpha

Answer 7

pont H: R=O H-N-R
chaines latérales externes
dispersion London, coeur hydrophobe

Question 8

dans une hélice droite c quoi n, phi et psi

Answer 8

n= 3,6
phi = -57
psi = -47

Question 9

c’est quoi les deux formes présentes dans feuillet beta

Answer 9

antiparallèle
parallèle

Question 10

diff entre parallèle et antiparallèle

Answer 10

antiparallèle est plus stable que parallèle à cause de l’orientation des pontH

Question 11

caractérise les coudes beta

Answer 11

3-4 résidus
coudes à la surface des protéines
stable par pontH
GLYCINE, PROLINE pour former U

Question 12

caractérise les boucles

Answer 12

coudes plus longs mais moins organisées

Question 13

nomme 3 principaux types de structures

Answer 13

alpha
beta
alpha/beta

Question 14

donne un exemple de structure alpha

Answer 14

global fold
l’hème: se trouve dans Hb, myoglob, enzymes et transport e-
se trouve entre hélices E-F et histidine

Question 15

donne un deuxième exemple de structure alpha

Answer 15

fermeture éclair
2 protéines interagissent. à tous les 7 résidus le leucyl y interagit avec l’autre hélice.
interactions hydrophobe
fact de transcription

Question 16

donne un exemple de structure beta

Answer 16

le baril beta
dans mols de transport et bactéries
lipocaline (coeur hydphob), porine (diff passive)

Question 17

donne un ex de structure a/b

Answer 17

doigt de zinc
fact de transcription
lie ADN
Zn maintenu par coordination de cystéine histidine

Question 18

c’est quoi un domaine

Answer 18

région reconnaissable dans plusieurs protéines différentes
peut être une séquence de a.a., long variable, de séquences similaires avc des prots de mm famille

Question 19

à quoi sert l’identification d’un domaine

Answer 19

prédire la fct d’une protéine si on connait son domaine dans autres protéines

Question 20

les domaines forment quoi

Answer 20

des structures repliées compactes
50-250 a.a. et ions métal

Question 21

nomme les fonctions d’un domaine

Answer 21

role structurel, enzymatique
d’interaction, reconnaissance
(prots, lipd, nucléot)

Question 22

deux types de domaines:

Answer 22

structurels
fonctionnels
une prot = plusieurs doms

Question 23

comment on obtient une structure ternaire

Answer 23

union de ++ forces

Question 24

nomme qq forces dans un repliement de diapo 66

Answer 24

pont H
pont Disulfide
ionique
polypeptide
hydrophobe

Question 25

une protéine est un assemblage……

Answer 25

…de diff résidus et peut présenter une topologie unique quand elle adopte sa forme ternaire

Question 26

c’est quoi les 4 niveaux de complexité des protéines

Answer 26

1. Lys-Ala-.. structure primaire de chaine polypept
2. hélice
3. chaine prot complete
4. 4 chaines séparées de Hb assemblées en prot oligo

Question 27

nomme 3 classes de protéines

Answer 27

membranaires
globulaires
fibreuses

Question 28

donne un ex de globulaire et fibreuse

Answer 28

glob: enz, Hb, hormones, Ig
fibres: collagène, élastine, kératine

Question 29

les protéines se replient comment

Answer 29

tridimensionnelle, par eux memes

Question 30

quelles molécules assurent que le repliement est correct

Answer 30

chaperonnes moléculaires

Question 31

keski arrive à une prot mal repliée

Answer 31

elle sera dégradée

Question 32

qui protège les protéine du stress de chaleur

Answer 32

prot de choć thermique hsp

Question 33

comment les hsp sont synthétisés

Answer 33

par transcription, export dans le cytoplasme de ARNm et par traduction

Question 34

parle des étapes du repliement spontané

Answer 34

• la structure primaire détermine la séquence du repliement
• produits intermed durs
• processus lent in vitro et rapide in vivo

Question 35

nomme les interactions du repliement

Answer 35

hydrophobes
struct secondaires
domaines
pont S
structures tert/quaternaires
compactage

Question 36

c quoi la spontanéité

Answer 36

possibilité qu’une réaction ait lieu

Question 37

comment une molécule est instable

Answer 37

• gr e-neg encombrant
• e très réactifs

Question 38

c’est quoi un couplage énergétique

Answer 38

un processus facilite l’autre

Question 39

parle de la stabilité et des mécanismes de rupture des protéines

Answer 39

stabilité: T, pH
rupture: dégradation, maturation

Question 40

définit protéase

Answer 40

enzymes qui clivent les liens peptidiques

Question 41

définit endoprotéases

Answer 41

coupent l’int de la chaine

Question 42

définit exoprotéases

Answer 42

-aminopeptidases
-carboxypeptidases

Question 43

définit caspases

Answer 43

endoprot d’inflammation et mort cellulaire

Question 44

définit protéasomes

Answer 44

appareils de dégradation de protéines

Question 45

c quoi les roles de la modification post traductionnelle

Answer 45

1. moduler l’activité (on/off)
2. moduler la localisation (interactions protéines-proteines/lipd)
3. moduler dégradation prot

Question 46

quels résidus sont sujets à la phosphorylation

Answer 46

Ser/Thr
et Ser/Thr kinases

Question 47

résidus Tyr sont phosphorés comment

Answer 47

Tyr kinases

Question 48

nomme 3 autres modifications post-trad courantes

Answer 48

ajout de gr chimique (PO)
ajout d’une petite molécule
ajout d’une petite protéine (ubiquit)

Question 49

c quoi le SDS-PAGE des proteines

Answer 49

separer les protéines selon leurs tailles

Question 50

nomme qq étapes de SDS-PAGE

Answer 50

sds: sodium dodecylsulfate
page: polysacc gel
-on charge les échantillons dénaturées
-migration vers tampon sds
-colorer gel avc bleu coomassie