Protéines Flashcards
qu’est-ce qui fait en sorte que les chaines a.a. prennent une conformation préférée
l’encombrement stérique
comment on indique l’encombrement stérique
N-C alpha (phi)
C alpha - C (psi)
les régions sombres sur le graphique de ramachandran indiquent quoi
positions prefs des angles phi et psi
les structures secondaires sont permises dans quel cas
lorsque les angles de torsion ont des valeurs particulières
nomme 4 structures secondaires
- hélices alpha
- feuilles bêta
- boucles
- coudes bêta
hélice alpha est tournée comment
vers la droite
donne des caractéristiques de l’hélice alpha
pont H: R=O H-N-R
chaines latérales externes
dispersion London, coeur hydrophobe
dans une hélice droite c quoi n, phi et psi
n= 3,6
phi = -57
psi = -47
c’est quoi les deux formes présentes dans feuillet beta
antiparallèle
parallèle
diff entre parallèle et antiparallèle
antiparallèle est plus stable que parallèle à cause de l’orientation des pontH
caractérise les coudes beta
3-4 résidus
coudes à la surface des protéines
stable par pontH
GLYCINE, PROLINE pour former U
caractérise les boucles
coudes plus longs mais moins organisées
nomme 3 principaux types de structures
alpha
beta
alpha/beta
donne un exemple de structure alpha
global fold
l’hème: se trouve dans Hb, myoglob, enzymes et transport e-
se trouve entre hélices E-F et histidine
donne un deuxième exemple de structure alpha
fermeture éclair
2 protéines interagissent. à tous les 7 résidus le leucyl y interagit avec l’autre hélice.
interactions hydrophobe
fact de transcription
donne un exemple de structure beta
le baril beta
dans mols de transport et bactéries
lipocaline (coeur hydphob), porine (diff passive)
donne un ex de structure a/b
doigt de zinc
fact de transcription
lie ADN
Zn maintenu par coordination de cystéine histidine
c’est quoi un domaine
région reconnaissable dans plusieurs protéines différentes
peut être une séquence de a.a., long variable, de séquences similaires avc des prots de mm famille
à quoi sert l’identification d’un domaine
prédire la fct d’une protéine si on connait son domaine dans autres protéines
les domaines forment quoi
des structures repliées compactes
50-250 a.a. et ions métal
nomme les fonctions d’un domaine
role structurel, enzymatique
d’interaction, reconnaissance
(prots, lipd, nucléot)
deux types de domaines:
structurels
fonctionnels
une prot = plusieurs doms
comment on obtient une structure ternaire
union de ++ forces
nomme qq forces dans un repliement de diapo 66
pont H
pont Disulfide
ionique
polypeptide
hydrophobe
une protéine est un assemblage……
…de diff résidus et peut présenter une topologie unique quand elle adopte sa forme ternaire
c’est quoi les 4 niveaux de complexité des protéines
- Lys-Ala-.. structure primaire de chaine polypept
- hélice
- chaine prot complete
- 4 chaines séparées de Hb assemblées en prot oligo
nomme 3 classes de protéines
membranaires
globulaires
fibreuses
donne un ex de globulaire et fibreuse
glob: enz, Hb, hormones, Ig
fibres: collagène, élastine, kératine
les protéines se replient comment
tridimensionnelle, par eux memes
quelles molécules assurent que le repliement est correct
chaperonnes moléculaires
keski arrive à une prot mal repliée
elle sera dégradée
qui protège les protéine du stress de chaleur
prot de choć thermique hsp
comment les hsp sont synthétisés
par transcription, export dans le cytoplasme de ARNm et par traduction
parle des étapes du repliement spontané
- la structure primaire détermine la séquence du repliement
- produits intermed durs
- processus lent in vitro et rapide in vivo
nomme les interactions du repliement
hydrophobes
struct secondaires
domaines
pont S
structures tert/quaternaires
compactage
c quoi la spontanéité
possibilité qu’une réaction ait lieu
comment une molécule est instable
- gr e-neg encombrant
- e très réactifs
c’est quoi un couplage énergétique
un processus facilite l’autre
parle de la stabilité et des mécanismes de rupture des protéines
stabilité: T, pH
rupture: dégradation, maturation
définit protéase
enzymes qui clivent les liens peptidiques
définit endoprotéases
coupent l’int de la chaine
définit exoprotéases
-aminopeptidases
-carboxypeptidases
définit caspases
endoprot d’inflammation et mort cellulaire
définit protéasomes
appareils de dégradation de protéines
c quoi les roles de la modification post traductionnelle
- moduler l’activité (on/off)
- moduler la localisation (interactions protéines-proteines/lipd)
- moduler dégradation prot
quels résidus sont sujets à la phosphorylation
Ser/Thr
et Ser/Thr kinases
résidus Tyr sont phosphorés comment
Tyr kinases
nomme 3 autres modifications post-trad courantes
ajout de gr chimique (PO)
ajout d’une petite molécule
ajout d’une petite protéine (ubiquit)
c quoi le SDS-PAGE des proteines
separer les protéines selon leurs tailles
nomme qq étapes de SDS-PAGE
sds: sodium dodecylsulfate
page: polysacc gel
-on charge les échantillons dénaturées
-migration vers tampon sds
-colorer gel avc bleu coomassie
