Cytoskelett Flashcards
Allgemein
- kompliziertes Netzwerk auf Proteinfilamenten, das sich über Cytoplasma erstreckt
- äußerst dynamisch, wird fortwährend neu organisiert
- insbesondere in tierischen Zellen (ohne Zellwand) von großer Bedeutung
- sichert das große Volumen des Cytoplasmas in einer eukaryotischen Zelle ab
- für ausgedehnte Bewegungen verantwortlich (z.B Muskelkontraktion)
Proteinfilamente, welche das Gerüst des Cytoskeletts bilden (nenne)
- Intermediärfilamente
- Mikrotubuli
- Aktinfilamente
intermediärfilamente
- von einer Familie fibrillärer Proteine gebildet
- widerstandfähigster und haltbarster Typ der drei Filamentarten
- seilartig mit großer Zugfestigkeit
- Bildung der Zellgestalt (Gestell)
- Verankerung bestimmter Zellorganellen (Kern)
- Kernlamina
Intermediärfilamente (Vorkommen)
- kommen im Cytoplasma der meisten tierischen Zellen
- Bilden ein Netzwerk durch das gesamte Cytoplasma, umschließen den Zellkern und erstrecken sich von dort aus in die Zellperipherie.
- in der Plasmamembran an Zell-Zell-Verbindungen, wie den Desmosomen, verankert
- im Zellkern: bei allen eukaryotischen Zellen liegt ein Geflecht aus Intermediärfilamenten, die Kerlamina, unterhalb der Kernhülle und verstärkt sie auf diese Weise
Intermediärfilamente (molekularer Aufbau)
lang gestreckte fibrilläre Proteine (Untereinheit der Intermediärfilamente) besteht aus:
- globuläre aminoterminale Kopfdomäne
- globuläre carboxyterminale Schwanzdomäne
- zentrale gestreckte stäbchenförmige Domäne
Aufgrund der einer ausgedehnten α-helikalen Region der zentralen Domäne des Monomers können stabile Dimere (Superhelix-Dimere) ausgebildet werden. Diese lagern sich zu zweit zu Tetrameren zusammen. Diese wiederum lagern sich zu acht zum seilartigen Intermediärfilamen zusammen.
Intermediärfilamente (Aufgabe: wo und in welcher Form)
Rolle: Schutz gegen mechanischen Stress in Neuronen, in Epithelzellen, in Muskelzellen:
- im Cytoplasma
- Neuronen**: Neurofilamente
- *Epithelzellen: *Keratin
- *Muskelzellen / Bindegewebe / Gliazellen: *Vimentin
- Im Zellkern
- Lamina fibrosa: Lamina
Desmosomen
Zell-Zell-Verbindungen durch Keratinfilamenten im Inneren von Epithelzellen.
Kernlamina
Vom Intermediärfilamentprotein Lamina gebildet. Im Gegensatz zu sehr stabilen cytplasmatischen Intermediärfilamenten, zerfällt Lamina bei jeder Zellteilung wiede, wenn die Kernhülle bei der *Mitose *aufgelöst wird und bildet sich in der Tochterzelle erneut.
Centrosom
Kleine Struktur in der Nähe des Zellzentrums.
Mikrotubuli (Rolle)
- Verankerung membranumhüllter Organellen innerhalb der Zelle
- Steuerung des intrazellulären Transports
- Bewegung mit Cilien und Geißeln
- mitotischer Spindelapparat
Mikrotubuli (Vorkommen)
Mikotubuli (dunkelgrün) benötigen ein Organisationszentrum, da Konzentration von freien αβ-Tubulin in der lebenden Zelle zu niedrig ist um spontan einen neuen Mikrotubulus zu polymerisieren:
- (A) Centrosom
- (B) Spindelpole der Mitosespindel
- (C) Basalkörper
Mikrotubulus (Aufbau und Polarität)
- Tubulin-Heterodimere (=Mikrotubulus-Untereinheit): Dimer, bestehend aus α-Tubulin und β-Tubulin, die mit nichtkovalenten Bindungen fest miteinander verknüpft sind
- Protofilament: Lineare Ketten der Tubulinuntereinheiten, wobei sich α-Tubulin und β-Tubulin abwechseln. Das β-Tubulin**ende wird als plus-Ende bezeichnet, da sich die Tubulin-Dimere dort schneller anlagern, als am α-Tubulinende, welches folglich das minus-Ende bildet. Die Tatsache das die Struktur eine bestimmte Richtung aufweist wird als Polarität bezeichnet (wichtig für intrazzellulären Transport).
- Mikrotubulus: Wird aus 13 Protofilamenten zu einer rngförmigen Struktur mit Lumen gebildet.
Mikrotubuli (dynamische Instabilität)
Beim Wachstum des Mikrotubulus am *plus-Ende *lösen sich unerwartet Tubulin-Dimere von dem freien Ende ab, sodass der Mikrotubulus schrumpft. Das Wachstum und die Schrumpfung findet scheinbar willkürlich statt, was die dynamische Instabilität bezeichnet.
Mikrotubuli (Hintergrund der dynamischen Instabilität)
Die dynamische Instabilität ist auf die innere Fähigkeit der Tubulinmoleküle zurückzuführen, GTP zu hydrolysieren. Dieses ist fest an freinen Tubulindimeren gebunden, welches zu GDP hydrolysiert wird, kurz nachdem die Untereinheit an den wachsenden Mikrotubulus angefügt wird. Die mit GTP verknüpften Tubulindimere lagern sich in der Wand des Mikrotubulus dichter zusammen als die mit GDP verknüpften Tubulindimere.
⇒bei wachsendem Mikrotubulus: GTP-Kappe
⇒bei schrumpfenden Mikrotubulus: GDP-Enden
freigesetzte GDP-Tubulindimere gelangen nach Abbau zum Vorrat als unpolymerisierte Tubulinmoleküle ins Cytosol
Colchicin
*Mikrotubulus Gift: *blockiert die Tubulin-Dimere und verhindert somit die Polymerisation des Tubulus, während die Depolymerisation weiter erfolgt bis der Mikrotubulus verschwunden ist, Die Mitose kommt somit zum erliegen.
(Wirkstoff Colcemid besitzt gleiche Wirkung)
Taxol
Gegensätzliche Wirkung zum Colchicin: Wirkstoff bindet fest an Mikrotubuli und verhindert so, dass Tubuli-Dimere abgelöst werden, wobei diese weiterhin angefügt werden können, sodass Mikrotubuli wachsen, aber nicht mehr schrumpfen. Auch dadurch werden Zellen in der Mitose arrestiert, da für die Spindelfunktion die Mikrotubuli nicht nur aufgebaut, sondern auch abgebaut werden müssen.
Aktinfilamente (Aufgaben)
- Zellbewegung
- Phagocytose
- Cytokinese (Zellteilung)
- Rolle im Cytoskelett
Aktinfilament (molekularer Aufbau)
Verdrillte Kette identischer globulärer Aktinmoleküle, die so ausgerichtet sind, dass sie alle in de gleiche Richtung parallel zur Filamentachse „zeigen”, sodass sie wie Mikrotubuli polar, mit einem Plus- und einem Minuspol aufgebaut sind.
Aktinfilament (Polarität)
Ähnlich wie bei Mikrotubuli sind Aktinfilamente polar, sie beitzten also ein Plus-Ende und ein Minus-Ende, jedoch wird in diesem Fall nicht GTP sondern ATP hydrolysiert und somit die Bindungsstärke zwischen den Monomeren, beziehungsweise dadurch Stabilität des Polymers, verringert.
Myosin
Alle aktinabhängigen Motorproteine gehören zur Familie der Myosine. Die Kopfdomäne des Myosinmoleküls tritt mit Aktinfilamenten in Wechselwirkung und besitzt eine APT hydrolysierende Motoraktivität. Durch die Hydrolyse des ATP zu ADP (also unter ATP-Verbrauch) wird eine Wanderung am Aktinfilament in Richtung des Plus-Endes ermöglicht.
G-Aktin und F-Aktin
Ein Aktinmolekül allein wird als G-Aktin bezeichnet. Es liegt als sogenanntes Monomer vor. Mehrere dieser Aktinmonomere bilden unter ATP-Verbrauch das filamentöse F-Aktin.
Mikrovilli
Lange fingerförmige meist unverzweigte Ausstülpungen, welche einen Bürstensaum bilden. Diese werden durch steife und ziemlich beständige Strukturen stabilisiert.
Motorproteine
Proteine, die die Energie aus wiederholten Zyklen der ATP-Hydrolyse nutzen, um sich gleichmäßig entlang eines Aktinfilaments oder eines Mikrotubulus in einer bestimmten Richtung fortzubewegen.
Kinesin
Motorprotein, welches zum plus-Ende eines Mikrotubulus, d. h. vom Organisationszentrum weg, wandert.
Dynein
Motorprotein, welches zum minus-Ende eines Mikrotubulus, d. h. zum Centrosom hin, wandert.
Zilien und Geißeln
- haarähnliche Strukturen, mit stabilen Mikrotubuli im Zentrum
- Unterschied: Geißeln sind in der Regel länger und werden vornehmlich zur Fortbewegung (z.B. von Spermien) eingesetzt, Geißeln bewegen Flüssigkeit über die Oberfläche einer Zelle oder treiben einzelne Zellen durch eine Flüssigkeit (z.B Ephithelzellen des menschlichen Respirationstrakts)
- bewegendes Motorprotein: Ciliendynein (erzeugt Biegung der Cilien)
- besitzen im Querschnitt eine charakteristische Struktur: „9+2”-Muster: neun ringförmig, um zwei einzelne, angeordnete Mikrotubuli
A- und B-Mikrotubulus
Äußeres Mikrotubulipaar, der neun äußeren Mikrotubulipaare bei Cilien und Geißeln.
Basalkörper
Organisationstzentrum für Mikrotubuli von Cilien und Geißeln.
Nexin
MAP (Mikrotubuli-assoziiertes Protein), welches Mikrotubulipaare der Cilien und Geißeln quervernetzt und somit eine Biegung durch Bewegung von Dynein ermöglicht.
