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Chimie > Ch-C7 - suite Protéines > Flashcards

Ch-C7 - suite Protéines Flashcards

1
Q

Donnez les unités du poids moléculaire

A

g.mol
Dalton (Da - kDa)

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Q

Phosphorylation

A

Transfert d’un groupe phosphate
Ex : ATP en ADP

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3
Q

Kinase

A

Enzyme capable d’activer/de catalyser une autre enzyme

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4
Q

Propriétés de la réaction d’une enzyme :

A

Elle peut se faire dans les deux sens

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5
Q

Glycolysation def + dessin

A

Liaison covalente
Glyco-N-osidique
Glyco-O-osidique

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6
Q

Quels sont les rôles structuraux de la glycolysation ?

A
  • Encombrement stérique donnant les repliments
  • hydrophile +++
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7
Q

Quels sont les rôles fonctionnels de la glycolysation ?

A
  • caractère visqueux (tb dig)
  • protection : gel, couche de sucre, évite la dégradation de la protéine
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8
Q

Quelle est la structure protéique de l’hémoglobine ?

A

Tétramère

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9
Q

Quelle est la structure protéique de la glutamine synthéase ?

A

Hexamère

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10
Q

Par quelle donnée est mise en avant la charge électrique d’une protéine ?

A

Le point isoélectrique

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11
Q

Quelles parties des protéines absorbent les UV ?

A
  • noyaux benzénique
  • liaisons peptidiques
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12
Q

Donnez les deux grands types de clivage des protéines :

A
  • clivage enzymatique
  • clivage chimique
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13
Q

Def. Clivage protéique

A

Coupage de liaisons spécifiques

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14
Q

Carboxypeptidase

A

Coupure du C-terminal

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15
Q

Aminopeptidase

A

Coupure au niveau du N-terminal

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16
Q

Clivage Trypsine

A

Clivage des résidus de lysine & arginine

17
Q

Clivage chymotrypsine

A

Clivage des résidus de tyrosine, tryptophane et phénylalanine

18
Q

Par quel élément est fait le clivage chimique des protéines ?

A

Par bromure de cyanogène
CNBr

19
Q

Clivage de CNBr

A

Clivage des résidus de Méthionine

20
Q

Donner les conditions non dénaturantes de l’électrophorèse

A

Elle sépare les AA en fonction des charges

21
Q

L’électrophorèse permet d’étudier la composition d’un ________ biologique, de vérifier la _______ d’une protéine et de déterminer la ______ _____ de celle-ci.

A
  • liquide
  • pureté
  • la masse molaire
22
Q

Synonyme de western blot

A

Immunoempreinte

23
Q

Description chimique de la drépanocytose :

A

Changement sur 1 AA
-> Maladie de l’hémoglobine la + fréquente

24
Q

Def. Inhibiteurs compétitifs

A

Médicaments ciblant une enzyme dont on veut diminuer l’activité

25
Q

Def. Noyau porphine + dessin

A

Fe au centre, relié à des N
Groupe hème

26
Q

Comment se nomme l’hémoglobine dont le Fe central est l’ion Fe^2+ ?

A

Oxyhémoglobine
(Forme oxygénée de l’hémoglobine(

27
Q

Comment se nomme l’hémoglobine dont le Fe central est l’ion Fe^3+ ?

A

Méthémoglobine
(Hémoglobine oxydée)

28
Q

Donnez le nom des anomalies qualitative de l’hémoglobine

A

Hémoglobinoses

29
Q

Donnez le nom des anomalies quantitative de l’hémoglobine

A

Thalassémies

30
Q

Donnez les chiffres de présence de la drépanocytose dans le monde :

A

Europe : 1/150
Afrique centrale & ouest : 15-25%
Régions méditerranéennes : 1-15%

31
Q

Que provoque la drépanocytose ?

A

Des fibres torsadées
Déformation de l’hématie
(Falciforme)

32
Q

Quel est l’état de la drépanocytose pour l’individu hétérozygote ?

A

Asymptomatique

33
Q

Quel est l’état de la drépanocytose pour l’individu homozygote ? (3)

A
  • polymérisation de l’Hb désoxygénée
  • falcoformation + vaso-occlusion
  • hémolyse> anémie hémolytique
34
Q

Comment est diagnostiquée la drépanocytose ?

A

Par électrophorèse de l’hémoglobine

35
Q

Symptômes graves de la drépanocytose

A

Infections
Déshydratation

36
Q

Que se passe-t-il si on retire le phosphate d’une protéine ?

A

On bloque la cascade de signalisation

Chimie (14 decks)

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