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Chimie > Ch-C8 - Enzymes > Flashcards

Ch-C8 - Enzymes Flashcards

1
Q

Quels sont les apports principaux de la biochimie dans le domaine médical?

A

Outil d’exploration (par dosage de glucose)
Outil de compréhension d’action de médicaments

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Q

Quel appareil est mentionné comme un outil pour le patient?

A

Capteur Freestyle Abbott

Cet appareil est utilisé pour mesurer les niveaux de glucose

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3
Q

Quelle est la réaction chimique commune entre les technologies de mesure du glucose?

A

Transformation du glucose catalysé par une enzyme

Cela implique des réactions enzymatiques spécifiques

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4
Q

Quelle est la première étape de la réaction de dosage du glucose en laboratoire?

A

Glucose + ATP > Glucose-6-Phosphate + ADP

Cette réaction est essentielle pour la quantification du glucose

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5
Q

Le but de la seconde réaction après la première étape de dosage du glucose est de produire un _____________ quantifiable par ______________.

A
  • métabolique
  • spectrophotométrie
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6
Q

Citez quelques classes thérapeutiques d’inhibiteurs enzymatiques :

A
  • Hypocholestérolémiants
  • Antibactériens
  • Antiviraux
  • Anti inflammatoires
  • Anti cancéreux
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7
Q

Déf.
Lyse

A

Destruction d’éléments organiques

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8
Q

L’utilisation des enzymes permet de dépister des ______, des ____ ___ du métabolisme et aident au ___ néonatal.

A
  • Déficit partiel ou total
  • Erreurs innées
  • Dépistage
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9
Q

Def.
Enzyme (4)

A
  • Prot’ catalysant dans les réactions du métabolisme
  • Agissant à concentrations très petites
  • Augmente la vitesse
    Sans modifier le résultat
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10
Q

Que se passe-t’il en l’absence d’enzymes ?

A

La vitesse de réaction est incompatible avec la vie cellulaire

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11
Q

Sur quel carbone est phosphorylé le Glucose ?

A

Sur le C6 uniquement

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12
Q

Citez 2 type d’enzymes :

A

1 - E. de nature protéique
2 - E. avec partie protéique (apoenzyme) et non protéique (grp prosthétique)

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13
Q

Le cofacteurs d’enzymes apportent d’autres ______, possèdent une molécule d’____ et des _____ métalliques.

Ions métalliques : Ca =____
et Fe, Ni, cu… = ____.

A
  • fonctionnalités
  • d’Heme
  • ions métalliques
  • dissociables
  • liaisons fortes
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14
Q

Quel type d’interaction est présente sur le site actif où se fixera l’enzyme ?

A

Interactions faibles

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15
Q

Le site actif des enzymes possède un volume en ____ avec des acides aminés, d’un site de ______ et d’un site _________.

A
  • 3D
  • liaison
  • catalytique
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16
Q

F° Glycogénine

A

Active la conversion du glucose en glycogène

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17
Q

Qu’est-ce que la spécificité de réaction?

A

Chaque enzyme ne catalyse qu’un seul type de réaction

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18
Q

Qu’est-ce que la spécificité de substrat ?

A

Chaque enzyme agit exclusivement sur un substrat ou des composés ayant en commun certains éléments d’architecture moléculaire.

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19
Q

De quel ordre est le niveau de spécificité?

A

D’ordre stérique

Stérique = rapport avec la configuration spatiale d’une molécule

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20
Q

Fill in the blank: Chaque enzyme ne catalyse qu’un seul type de _______.

A

réaction

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21
Q

True or False: Chaque enzyme peut agir sur plusieurs types de substrats.

A

False

Les enzymes sont spécifiques et agissent généralement sur un seul type de substrat.

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22
Q

Donnez les 6 groupes de classification des enzymes :

A

1 - Oxydo-réductases
2 - Transférases
3 - Hydrolases
4 - Lyases
5 - Isomérases
6 - Ligases ou synthétases

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23
Q

Le fonction oxydo-réductase est définie par un transfert d’__ et d’__ et par l’introduction d’atomes d’__.

A
  • électrons
  • hydrogène
  • oxygène
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24
Q

Les transférases permettent le transfert d’un ____ ____ ou d’une molécule sous forme d’un _____.

A
  • groupement fonctionnel
  • radical
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25
Q

Les hydrolases ___ une liaison par les éléments d’une molécule d’__.

A
  • coupent
  • eau
26
Q

Les lyases permettent des réactions d’___ de groupements fonctionnels ou d’___ de groupes par ____ de liaison, sans participation d’une ___ ___

A
  • d’addition
  • élimination
  • rupture
  • molécule d’eau
27
Q

Les isomérases sont définis par le transfert d’un ___ ____ à l’intérieur d’une molécule.

A
  • groupe fonctionnel
28
Q

Les ligases / synthétases forment des ____ ____ avec couplage énergétique (ATP)

A
  • liaisons covalentes
29
Q

La codification internationale des enzymes est composée de 4 éléments : le type de ___, le ___ métabolisé/impliqué, le type d’___ (co-substrat ou enzyme) et le __ d’ordre.

A
  • réaction
  • Substrat
  • d’accepteur
    le n° d’ordre

EC 1.1.1.27
-> Premier chiffre = Oxydoréductase / hydrolase…

30
Q

Les glucokinases produisent la ______ du glucose.

A

Phosphorylation

(impossible pour le galactose même s’il est épimère du glucose)

31
Q

En quoi peut se réduire le pyruvate ?

A

En acide lactique

32
Q

Quel type d’enzyme est la Trypsine ?

A

Une protéase

33
Q

De quoi est issue l’histamine ?

A

De la décarboxylation de l’hisitidine

(on a retiré la fonction -COOH)

34
Q

Que conditione l’enzyme d’activation ?

A

La vitesse de la réaction

35
Q

Etat intermédiaire ES = ?

A

Moment où l’enzyme accueille le substrat.

36
Q

Descr.
Taq polymérase

A
  • Fonctionne à 75°C
  • Peut être chauffée jusqu’à 94°C et fonctionne en revenant à la T° normale
37
Q

Def.
Km, constante de Michaelis = ?

A

Constante de dissociation apparente du complexe ES

Expression de l’hyperbole/asyptote
Modèle cinétique enzymatique

38
Q

Donnez la formule de Km, constante de Michaelis :

A

(K-1 + K2) / K1 = E x S / ES

K1 : Sens E+S -> ES
K2 : Sens S -> E + P
E = enzyme
S = substrat
ES = Etat intermédiaire

39
Q

La constante de Michaelis KM permet d’apprécier l’______ de l’enzyme pour le ____.
Lorsque Km est petit (Km < 10⁻⁶ M), il y a ____ affinité, lorsque Km est grand (10⁻² < KM < 10⁻¹), il y a _____ affinité.

A
  • l’affinité
  • substrat
  • forte
  • faible
40
Q

La vitesse maximale Vmax est la vitesse de réaction lorque le ______ tend vers l’infini. Elle dépend de __ et __.

En situation d’excès, v = Vmax = ___

K2 est appelée _____ _____ Kcat.

A
  • Substrat S
  • K2 & Km
  • k2 [ET]
  • constante catalytique
41
Q

La constante catalytique de l’enzyme kcat correspond au nombre de molécules de substrat converti en ______ par unité de _____, dans des confitions définies de __ et de ___.

A
  • produit
  • temps
  • T°
  • pH
42
Q

L’efficacité catalytique des enzymes (____ & _____) est définie par les formules :

__ / __ OU ___/___

Et permet de classer différents substrats en comparant les _____ (in vitro) avec Vmax & Km.

A
  • vitesse & affinité
  • Kcat / Km
  • Vmax / Km
  • enzymes
43
Q

Si il y a un lyse cellulaire, on trouve des ____ dans le sang.

A

enzymes

44
Q

L’unité internationale de l’activité enzymatique est définie par la quantité d’enzyme catalysant la transformation d’1 ___ de substrat par __.

A
  • micromole
  • minute
45
Q

Un sujet sain possède peu de ______ (enzyme pancréatique) dans le sang.

A

lipase

46
Q

Les enzymes non michaelienne possède une courbe _____, concerne les enzymes _____, traduit un effet ____ et résulte d’une modification de _____ (régulation ___).

A
  • sinusoïdale
  • oligomériques
  • coopératif
  • conformation
  • allostérique
47
Q

Les isoenzymes sont membre d’une ___ ___, possède une structure ___, catalysent __ __ __ __ , ont un comportement ______ et une ____ vis-à-vis du substrat.

A
  • famille d’enzymes
  • quaternaire
  • la même réaction biochimique
  • électrophorétique (pHisoélec)
  • affinité
48
Q

Exemple d’isoenzymes :

La Lactate déshydrogénase (LDH), possède une cinétique ___, __ isoenzymes différents ayant tous une ____ isoléctrique et un pouvoir _____ différent.

A
  • allostérique
  • 5
  • mobilité
  • antigénique
49
Q

Si S &laquo_space;Km : la concentration de ____ régule la vitesse de transformation.

A
  • substrat
50
Q

Les effecteurs allostériques associés aux ____ changent la ____ de la protéine via les liaisons _____.
Parmi eux, on retrouve l’__, l’__ qui peuvent être ____ ou ____.

A
  • enzymes
  • conformation
  • faibles
  • ATP, APMc
  • activé
  • inhibé
51
Q

La régulation par modification structurale de l’enzyme se fait de façon __/__, elle est __, __, et indépendante du __.

Elle est dite ___ et se fait via la ____

A
  • On/off
  • rapide
  • fréquente
  • substrat
  • post-traductionnelle
  • phosphorylation.
52
Q

La phosphorylation participe souvent à l’______ de l’enzyme mais peut aussi l’___.
L’inverse de la phosphrylation est une ____ via une ______.

A
  • activation
  • inhiber
  • hydrolase
  • phosphatase
53
Q

Le contrôle transcriptionnel de l’expression de l’enzyme se fait via un signal : une _____ ou un _____ .

A
  • hormone
  • facteur de croissance
54
Q

Un zymogène a la capacité de produire des ____.

A

enzymes

55
Q

Le ligand provoque la ___ de l’activié enzymatique.

A

diminuition

56
Q

L’hinibiteur d’enzyme possède une ___ analogue du substrat.

A
  • structure
57
Q

L’inhibition compétitive est une liaison ___ au niveau du ___ ___ et provoque une augmentation de __.

A
  • réversible
  • site actif
  • Km
58
Q

Lorsque K’m > Km, il y a ____ de l’activité enzymatique.

A

diminution

59
Q

Lors d’une inhibition enzymatique, Vmax _____.

A

ne change pas

60
Q

Sur un graphique, l’inhibition compétitive est la pente la _____ ou la courbe la ____.

A
  • plus forte
  • plus basse

Chimie (14 decks)

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