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Mumu pharmaco 2 > calon 2.4 > Flashcards

calon 2.4 Flashcards

complet

1
Q

En général, les inhibiteurs sont des molécules qui ___ au substrat ___ de l’enzyme

A

ressemblent
endogène

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2
Q

En se liant à l’enzyme, les inhibiteurs diminuent sont potentiel ___

A

catalytique

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3
Q

Les réactions enzymatiques sont caractérisées par 2 paramètres. Lesquels ?

A
  • Vmax (vitesse maximale)
  • Km (concentration de substrat à laquelle l’enzyme fonctionne à la moitié de la Vmax)
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4
Q

La Km est la ___ de substrat à laquelle l’enzyme fonctionne à la ___ de sa vitesse maximale

A

concentration

moitié

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5
Q

De par sa liaison à un enzyme, un inhibiteur peut soit … (2)

A
  • Empêcher la fixation du substrat sur le site actif
  • Provoquer un changement de conformation qui inactive l’enzyme
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6
Q

VF ? L’inhibiteur demeure inchangé suite à la réaction

A

VRAI

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7
Q

La Ki est la constante ___

A

d’inhibition

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8
Q

La Ki s’exprime en unité de ___

A

concentration

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9
Q

La Ki correspond aussi `la constante de ___ du complexe enzyme-inhibiteur

A

dissociation

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10
Q

VF ? La Ki définit l’affinité du substrat pour l’enzyme

A

FAUX, Affinité de 𝐥’𝐢𝐧𝐡𝐢𝐛𝐢𝐭𝐞𝐮𝐫

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11
Q

Comment se détermine la Ki ?

A

en refaisant une nouvelle courbe de M&M avec chaque [] d’inhibiteur.

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12
Q

VF ? La Ki …

  • est faible si l’inhibiteur est puissant :
  • est une mesure plus subjective que l’IC50 :
  • est une mesure plus exacte que l’IC50 :
A

La Ki …

  • est faible si l’inhibiteur est puissant : VRAI
  • est une mesure plus subjective que l’IC50 : FAUX
  • est une mesure plus exacte que l’IC50 : VRAI
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13
Q

VF ? L’IC50 …

  • est est une mesure plus complexe à déterminer expérimentalement :
  • représente une concentration :
  • est élevé si l’inhibiteur est puissant :
A

L’IC50 …

  • est une mesure plus complexe à déterminer expérimentalement : FAUX, ceci est vrai pour la Ki
  • représente une concentration : VRAI, [inhibiteur]
  • est élevé si l’inhibiteur est puissant : FAUX, faible si puissant
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14
Q

Quelle est l’équation pour déterminer la Ki ?

A

Ki = ( [E] x [I] ) / [EI]

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15
Q

Donner les différents paramètres de l’équation du Ki.

Ki = ( [E] x [I] ) / [EI]

A

[E] : concentration en enzyme libre
[I] : concentration en inhibiteur libre
[EI] : concentration du complexe enzyme-inhibiteurs

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16
Q

Le IC50 représente une concentration d’inhibiteurs qui diminue la ____ de réaction de ____.

A

vitesse
moitié

17
Q

L’IC50 se détermine en variant la quantité d’inhibiteurs avec un excès de ___

A

substrats

18
Q

QSJ ? Je suis la meilleure mesure de l’affinité d’un inhibiteur pour un enzyme.

A

Ki

19
Q

VF ? L’IC50 est souvent approximative

A

VRAI

20
Q

Plus le Ki ou l’IC50 donne des valeurs ___ plus il s’agit d’un inhibiteur puissant et a une grande affinité.

a) élevées
b) faibles

A

b) faibles

21
Q

VF ? L’inhibiteur compétitif …

  • forme des liens covalents :
  • se lie à un site différent que le substrat :
  • ne change pas la Km :
A

L’inhibiteur compétitif …

  • forme des liens covalents : FAUX, liens réversibles
  • se lie à un site différent que le substrat : FAUX, même site
  • ne change pas la Km : FAUX, c’est Vmax qui est inchangée
22
Q

L’inhibiteur compétitif et le substrat entrent en compétition pour occuper le ___ ___ de l’enzyme.

A

site actif

23
Q

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le Km ?

A

Augmente

24
Q

Avec un inhibiteur compétitif, il faut une plus grande concentration de ___ afin de déplacer ___ et ainsi obtenir la vitesse maximale.

A

substrats

inhibiteur

25
Q

Nommer les 3 types d’inhibition non-compétitive

A
  • allostérique
  • irréversible
  • pseudo-irréversible
26
Q

Associer la description au type d’inhibition non-compétitive.
« Pas de lien covalent, mais se détache 𝐥𝐞𝐧𝐭𝐞𝐦𝐞𝐧𝐭 de l’enzyme. »

a) allostérique
b) irréversible
c) pseudo-irréversible

A

c) pseudo-irréversible

27
Q

Associer la description au type d’inhibition non-compétitive.
« Durée d’action plus longue, mais peut être associé à un risque de toxicité plus élevé. »

a) allostérique
b) irréversible
c) pseudo-irréversible

A

b) irréversible

28
Q

VF ? L’inhibition non-compétitive allostérique …

  • modifie la conformation de l’enzyme :
  • diminue le Km :
  • diminue la Vmax :
A

L’inhibition non-compétitive allostérique …

  • modifie la conformation de l’enzyme : VRAI
  • diminue le Km : FAUX, la Km est inchangée
  • diminue la Vmax : VRIAI
29
Q

Quel est l’impact de l’inhibition non-compétitive sur …

  • Vmax :
  • Km :
A

Quel est l’impact de l’inhibition non-compétitive sur …

  • Vmax : ⬇
  • Km : inchangée
30
Q

L’inhibiteur pseudo-irréversible se détache ___ de l’enzyme

A

lentement

31
Q

L’irréversibilité d’une interaction enzyme-inhibiteur ___ la durée d’action du médicament inhibiteur

A

augmente

32
Q

VF ? Un inhibiteur réversible est généralement plus puissant (dose-effet).

A

FAUX
Un inhibiteur irréversible est généralement plus puissant
(dose-effet) qu’un inhibiteur réversible

33
Q

Quel type d’inhibiteur rend plus difficile de stopper un traitement ?

a) réversible
b) irréversible

A

inhibiteur irréversible

34
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompétitif ?

A

C’est un inhibiteur qui ne peut pas se lier à l’enzyme seul.
Il peut uniquement se lier au complexe E-S.

35
Q

QSJ?
- Je suis un inhibiteur qui se lie à l’enzyme avec un lien covalent.
- Je suis un inhibiteur qui se lie à l’enzyme sans lien covalent, avec des liens réversibles.
- Je suis un inhibiteur qui se lie sur l’enzyme sur un autre site d’action que celui du subtrat.
- Je suis un inhibiteur qui se lie à l’enzyme sans lien covalent avec une grande affiinité (petit Ki)

A
  • inhibiteur non compétitif irréversible
  • inhibiteur compétitif
  • inhibiteur non compétitif allostérique
  • inhibiteur non compétitif pseudo-irréversible

Mumu pharmaco 2 (28 decks)

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