Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

5. semester endokrinologi > Blod forelæsning erytstof og hæmom > Flashcards

Blod forelæsning erytstof og hæmom Flashcards

1
Q

Hæm struktur

A

Stort, cyklisk molekyle, der indeholder en jernion der kan binde og interagere med ilt.

Derfor bruges det som iltbindende prostetisk gruppe i iltbindende proteiner som hæmoglobin og myoglobin.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

hæmgruppen sidder mellem 2

A

Histidiner (F8 og E7).

Hæm sidder mellem F kæden og E kæden.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Ilt sidder mellem

A

Distale histidin (E7) og jern gruppen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hæm uden ilt

A

Lidt pyramide formet, bliver flad når ilt binder.
Histadin laver en vinkel på 8 grader i forhold til resten af molekylet.

Når ilt binder, så drejer histidin 8 grader og skubber til andre dele af molekylet, så det ændrer konformation.

Hæm uden ilt er T-form, med ilt er R-form.

Hul i midten af hæmoglobin er større ved T-form. Det gør at hullet i midten kan binde et negativt ladet molekyle ved T-formen. Det er især 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglycerat). 2,3-Bisfosfoglycerat vil højre forskyde iltbindingskurven

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Vigtige punkter

A

Hæmoglobin er heterotetramer, med 2 alfa og 2 beta sunbunits.

Alle alfa og Beta-monomerer kan optræde i såvel R- som T- konformation

Iltbinding favoriserer R-form.

2,3-bisfosfoglycerat favoriserer T-form.

De 4 subunits påvirker hinanden til såvidt muligt at have samme konformation - altså helst R4 eller T4 (årsag til positiv kooperativitet).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hæmoglobin mætningskurve

A

Sigmoid

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Myoglobin mætningskurve

A

Mættes ved meget lav PO2-50.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Iltbindingstal

A

94% af ilt i blodet er bundet til hæmoglobin.

Voksen mand bruger dagligt ca. 20 mol O2.

Blodet indeholder typisk i alt omkring 0.05 mol Hb-subunits.

Hver Hb subunit transporterer dagligt ca. 400 molekyler (hvert Hb 1 hver 3-4 min), men kapacitet er meget højere.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Iltbindingskurvens afhængighed

A

Temperatur: Ved feber fremmes dissociation. Ved hypotermi vil hæmme/give lavere fra dissociation.

pH og CO2: Lav pH fremmer dissociation. Høj pH hæmmer dissociation.
Høj CO2 fremmer dissociation
Lav CO2 hæmmer dissociation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hvis H+ binder med ilt

A

Så går hæmoglobin af.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Bisfosfo-glycerat effekt på iltbinding

A

Mere bisfosfoglycerat –> højere dissociation.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Ilttryk effekt på dissociering

A

Høj ilttryk favoriserer fra dissociering af CO2, H+ og 2,3-BPG

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Høj CO2, H+ og 2,3-BPG effekt på dissociering

A

Fremmer fra dissociering af ilt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Hæmoglobin ved fødslen

A

Primært alfa2, gamma2. Efter fødslen udskiftes det med Alfa2, beta2 form.

Alfa2, gamma2 har større affinitet for ilt, så moderens ilt går til barnet.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Erytrocytstofskiftet hoved funktion

A
  1. Opretholde hæmoglobin-jern på fe2+ form.
  2. opretholde iongradienten over membran.
  3. Bevare sulfhydrylgrupper i hæmoglobin og andre proteiner på reduceret form.
  4. Bevare cellens bikonkave form.
  5. Beskyttelse mod reaktivt ilt og frie radikaler
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hvad kan erytrocytterne?

A

Glykolyse
Pentosefosfatvej
Antioxidativ aktivitet.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Hvad kan erytrocytterne ikke, fordi de blandt andet mangler mitokondrier?

A 
Pyruvatdehydrogenase
TCA-Cyklus
Respirationskæde/oxidativ fosforylering
Fedtsyreoxidation
Ketonstofomsætning
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Erytrocytstofkifte

A

Glykolyse

  • Dannelse af ATP
  • Dannelse af NADH
  • Regulering af 2,3-bisfosfoglycerat niveau

Pentosefosfatvejen
-NADPH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Laktat fra erytrocyt glykolyse?

A

Går til leveren, hvor det omdannes tilbage til glukose, så det kan bruges igen.

Vigtigt fordi erytrocytter kun kan få energi fra glukose.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Omdannelse af 1,3 bisfosfoglycerat til 2,3-bisfosfoglycerat

A

Ved hjælp af mutase.

Kan omdannes til 3-fosfoglycerat via phosphatase.

21
Q

Hvad kan ske ved en fejl, når ilt dissocierer fra hæmoglobin?

A

Jern kommer på Fe3+ formen, som ikke kan binde ilt igen, og der dannes en fri radikal, i form af superoxid.

22
Q

Methæmoglobin reduktase .

A

Omdanner (2 hæm Fe3´) –> 2Hb(Fe2+)

Gøres ved hjælp af NADH til NAD + H+

23
Q

Superoxid dismutase

A

Omdanner 2 superoxid (O2-) til hydrogenperoxid (H2O2) + O2 ved hjælp af 2 H+.

24
Q

Hvordan kommer kroppen af med peroxider (H2O2)?

A

Ved hjælp af glutathion.

25
Q

Glutathion peroxidase.

A

Omdanner Hydrogenperoxid til 2H2O ved hjælp af reduktion af 2 GSH til GSSG.

Kan også eleminere lipid-hydroperoxid.

26
Q

Glutathion reduktase

A

Omdanner GSSG til 2 GSH ved hjælp af NADPH+ –> NADP + H+.

27
Q

Pro-oxidanter kan danne bindinger der ikke skal være det. Hvordan kan de fjernes?

A

Glutathion (GSH) kan omdanne bindingerne ved omdannelse til GSSG.

28
Q

Pentosefosfatvej funktion

A

Opretholdelse af reduceret glutathion –> eleminering af H2O2, peroxidider og disulfid.

29
Q

Anaerob glykose i erytrocytstofskifte funktion

A

Dannelse af ATP til ionpumper
Dannelse af NADH til eleminering af methæmoglobin
Justering af 2,3 BPG, til at justere iltbindingskurven.

30
Q

Gendefekt: puryvatkinasemangel

A

Gør at erytrocytters anaerobe glykolyse ikke fungerer optimalt.

31
Q

Gendefekt G6PDH mangel

A

Problem med pentosefosfatvejen i erytrocytter.

32
Q

Hæm-syntese 3 byggesten

A

Succinyl-CoA
Glycin
Jern

33
Q

Erytrocyt omsætning

A

Ødelagte og uddaterede erytrocytters skæbne
Jernbesparende plasmaproteiner
Hæmkatabolisme

34
Q

Erytrocytter levetid

A

120 dage

35
Q

Hvor destrieres gamle og ødelagte erytrocytter?

A

I retikulo endoteliale system r.e.s., lokaliseret i milt og lever.

36
Q

Hvad sker med undsluppet hæmoglobin?

A

alfa-2 Beta-2 dissocierer til alfa-beta-dimerer, der fanges af haptoglobin og optages i r.e.s system.

37
Q

Hvad sker med undsluppet hæm?

A

Fanges af hæmopexin og optages i lever.

38
Q

Hvad sker med globinkæder i r.a.s?

A

Nedbrydes proteolytisk

39
Q

Hvad sker med hæm i r.a.s?

A

Oxideres via biliverdin til bilirubin, som transporteres til leveren bundet til albumin.

40
Q

Hvad sker med jern fra nedbrudt hæmoglobin?

A

Transporteres som Fe3+ bundet af transferrin.

41
Q

Hæm katabolisme

A

Makrofag:
Hæmoglobin omdannes af hæmoxygenase til biliverdin (er grøn).

Biliverdin reduceres til bilirubin (rød) og transporteres til lever af albumin

I lever omdannes bilirubin til bilirubin diglucuronid.

42
Q

Hæm katabolisme

A

Hæmoglobin –> bilirubin via haptoglobin
Hæm –> bilirubin via hemopexin
Uddaterede erytrocytter –> spises af makrofager –> bilirubin.
Alle 3 transporteres til lever via albumin.

I leveren omdannes til bilirubin-diglukoronid

Udskilles til tarmkanal, hvor det reduceres og enten udskilles gennem fæces eller nyre som urobliinogen.

43
Q

Gulsot pga. hæmolyse

A

Ukonjugeret bilirubin før det kommer til leveren giver gulsot her. Det er for eksempel hvis bilirubin koncentration er så høj, at alle albumins højaffinitetsbindingssteder er mættede, så vil det overskydende være løst bundet og kan diffundere til væv.

44
Q

Galdevejsobstruktion

A

At galdevej er stoppet, så konugeret bilirubin lækker til blodet.

45
Q

Sygdomme der giver defekter i bilirubin omsætning

A

Gilberts, criglar-najjars, dubin johnson og rotors syndrom

46
Q

Nyfødte og gulsot

A

De har svært ved konjugering.

47
Q

Grunde til konjugeret gulsot

A

Cholestase (galdesten), eller gendefekt i udskillelse.

48
Q

Udredning af gulsot

A

Hvilken form dominerer?
Ukonjugeret –> Kig på hæmatokrit, lav=hæmolytisk anæmi, høj=gendefekt.

Konjugeret –> Alkalisk fosfatase –> Høj,, galdevejslidelse eller leverlidelse.
–> Lav –> tjek ALAT –> Høj –> leverlidelse f.eks. hepatitis, cirrhose, alkohol eller medicin.
Normal –> gendefekt.

5. semester endokrinologi (18 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions