Biokemi 18 Flashcards
Kroppens proteiner nedbrydes kun til energi
I nødsituationer, hvilket er ved faste, stress og hårdt muskelarbejde.
Hvordan udskilles aminosyrer fra kroppen?
Først og fremmest som urea, gennem leverens ureacyklus.
Aminosyre optagelse.
Aminosyrer optages gennem sekundær aktiv transport, via symport med Na+.
dipeptider og tripeptider optages gennem symport med H+, og nedbrydes i enterocytter til aminosyrer.
Enterocytter med aminosyrer
Enterocytter forbrænder en del aminosyrer selv, især glutamin, men langt de fleste sendes med vena portae til leveren, og herefter til de perifere væv.
Hvad sker der med de aminosyrer, der ikke bruges til syntesereaktioner?
De deamineres og metaboliseres.
Hvilke aminosyrer kan ikke deamineres i leveren, og sendes i stedet til muskelceller?
Valin, isoleucin og leucin.
Hvordan transporteres aminosyrer i blodet?
Alle undtagen tryptofan er vandopløselige.
Tryptofan bæres af albumin.
Hvordan undgås forbrænding af aminosyrer?
De enzymer der forbrænder dem har meget høj Km, så de kun forbrændes ved store overskud.
Hvordan forbrændes aminosyrer?
Kun deres carbonskelet kan forbrændes, så aminogruppen afleveres til alpha-ketoglutarat ved transaminering.
Nogle aminosyrer kan deamineres direkte.
Transamineringsreaktioner.
Der overføres en aminogruppe fra aminosyrer, til alpha-ketosyre, og a-ketosyre bliver til sin korresponderende aminosyre.
Hvilke aminosyrer har ikke en korresponderende aminotransferase?
Threonin, lysin og prolin.
De fleste non-essentielle aminosyrer kommer hvor fra?
Dannes i kroppen ved en transamineringsreaktion, hvor der oveføres en aminogruppe fra en overskydende aminosyre til en a-ketosyre (a-ketosyre kommer normalt fra glykolysen eller citratcyklus).
De hyppigeste aminotransferaser
ALAT, der transaminerer pyruvat til alanin.
ASAT, der transaminerer oxaloacetat til aspartat.
Aminotransferaser kræver PLP som prostetisk gruppe.
Oxidativ deaminering af glutamat
Kan gøres med både NAD og NADP.
Deaminering af serin, threonin og histidin
Serin og threonin gøres af deres dehydrataser.
Initieres ved fraspaltning af de to aminosyrers hydroxygrupper som vand.
Det dannede intermediat er ustabilt og vil spontant hydrolysere til en a-ketosyre og en fri ammoniumion (NH4+).
Serin –> puryvat+NH4
Threonin –> a-ketobutyrat+NH4+
Histidin kan deamineres til urocanat+NH4, af histidasen.
Deaminering af asparagin og glutamin
De indeholder amidgrupper (-CO-NH2), i deres sidekæder, hvorfra aminogruppen kan fraspaltes ved hydrolyse.
Reaktionen kaldes deamidering.
Asparagin –> aspartat+NH4
Glutamin –> glutamat+NH4
Aminosyrer i væv –> lever
Nitrogengrupper transporteres i blodet, indbygget i amino eller amidgrupper i aminosyrerne alanin og glutamin.
I leveren overføres nitrogengrupperne til aspartat og carbamoylfosfat.
Alanin og glutamin findes i høje mængder blodet fordi?
De bruges til transport af ammoniak.
Hvordan dannes alanin
Ud fra glykolysens pyruvat ved påkobling af aminosyre fra glutamat, kat af ALAT.
Hvordan dannes glutmat?
I myocytter på to måder
1) ved transaminering af andre aminosyrer
2) reduktiv aminering af a-ketoglutarat.
Dannelse af glutamin ekstrahepatiske væv til eksport
Ved amidering af glutamat.
Carbamyolfosfat dannelse
Fra frigjorte NH4.
Aspartat dannelse
Ved transaminering.
Dannelse af frie ammoniumioner
Alanin –> glutamat (ALAT transaminerer ved at overføre en aminogruppe til a-ketoglutarat.
Glutamat kan deamineres med glutamatdehydrogenasen til a-ketoglutarat.
Glutamin –> glutamat+NH4 (af glutaminasen)
Glutamat kan igen demaineres med glutamatdehydrogenasen til a-ketoglutarat.
Alle transaminer indeholder hvad?
PLP som protstetisk gruppe.
Hvor kommer ureas to nitrogengrupper fra?
En ud fra carbamoylfosfat, den anden fra aspartat.
