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Uni > Bio cell intra > Flashcards

Bio cell intra Flashcards

1
Q

Quelles sont les molécules essentielles à la cellule?

A

-ADN
-ARN
-Protéines
-Source d’énergie (glucides)
-Lipides

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1
Q

Quelles sont les bases de l’ADN

A

-Guanine
-Thymine
-Cytosine
-Adénine

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2
Q

Quelles sont les bases de l’ARN?

A

-Guanine
-Uracile
-Cytosine
-Adénine

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3
Q

De quoi est composé le nucléoside?

A

Base azotée+sucre

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4
Q

De quoi est composé le nucléotide?

A

Base azotée+sucre+groupement phosphate

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5
Q

Qu’est-ce qui rend la molécule d’ADN stable?

A

Les ponts H entre les paires de bases azotées

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6
Q

Combien de liens se trouvent entre l’adénine et la thymine?

A

2

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7
Q

Combien de liens se trouvent entre la cytosine et la guanine?

A

3

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8
Q

Définition bicaténaire

A

Possède 2 brins: ADN

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9
Q

Définition monocaténaire

A

Possède un seul brin: ARN

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10
Q

Quel est le niveau de structure de l’ARN?

A

Structure secondaire pouvant prendre pls formes

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11
Q

Quelle est la composition d’un aa?

A

-Groupement amine
-Groupement carboxyle
-Carbone alpha portant une chaine latérale

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12
Q

Combien existe-t-il d’aa?

A

20

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13
Q

Laquelle de ces molécules, entre l’ADN, l’ARN et les protéines, a le plus grand pouvoir de catalyse ?

A

1-Protéines: très variées avec des caractéristiques différentes
2-ARN: instable
3-ADN

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14
Q

Quel était le matériel génétique de base des premières cellules?

A

L’ARN

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15
Q

Au cours de l’évolution, quel a été l’avantage de l’ADN?

A

Plus stable que l’ARN qui se dégrade facilement. Permet d’augmenter ses chances de survie et de transmission des gènes

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16
Q

Quel ARN permet la traduction des aa en protéines?

A

ARN messager

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17
Q

Les Archées ont-elles un noyau?

A

Nope

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18
Q

Qu’est-ce que les procaryotes ont inventés?

A

La phosphorylation oxydative (respiration cellulaire)

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19
Q

Quels sont les organites dans les eucaryotes?

A

-Noyau
-Système intramembranaire important
-Mitochondries (toutes)
-Chloroplastes (végétaux)
-Cytosquelette
-Moteurs protéiques

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20
Q

Comment se sont formés le réticulum endoplasmique et le noyau?

A

Invagination de la membrane plasmique pour protéger le matériel génétique et augmenter sa superficie d’échange avec le milieu

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21
Q

Quelle est l’origine de la mitochondrie?

A

Phagocytose d’une bactérie aérobique

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22
Q

Pourquoi mitochondrie, puis chloroplaste et non pas chloroplaste, puis mitochondrie ?

A

Toutes les cellules ont des mitochondries, alors que seules les cellules photosynthétiques ont des chloroplastes

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23
Q

Est-ce que les cyanobactéries ont des chloroplastes?

A

Non mais possèdent des thylakoïdes qui captent la lumière

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24
Q

Quelles sont les lois de la thermodynamique?

A

-Conservation de l’énergie
-Entropie: le désordre d’un système augmente ou reste constant

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25
Q

Plus le temps passe, plus il est probable qu’un système donné soit de plus en plus dans le désordre V/F

A

Vrai

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26
Q

Qu’est-ce qui permet à la cellule de maintenir l’ordre?

A

Un flux constant de réactions chimiques (métabolisme)

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27
Q

Comment les lois de la thermodynamique sont-elles respectées par le flux d’énergie dans la cellule?

A

-L’énergie dégagée par le catabolisme
(dégradation) est conservée, soit dans les molécules nouvellement synthétisées ou dans la chaleur créée par la cellule
-L’énergie dissipée par la cellule en chaleur augmente l’entropie totale du système

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28
Q

Est-ce qu’il faut de l’énergie pour briser un lien entre 2 atomes?

A

Oui

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29
Q

Est-ce qu’il faut de l’énergie pour créer un lien entre 2 atomes?

A

Non, cela libère de l’énergie

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30
Q

Comment s’appelle un changement d’énergie dans une réaction?

A

Énergie libre (delta G)

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31
Q

Caractéristiques d’une réaction spontanée

A

-Dans le sens des produits
-Libère de l’énergie libre
-Delta G -

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32
Q

Caractéristiques d’une réaction non spontanée

A

-Dans le sens des réactifs
-Dépense de l’énergie libre
-Delta G +

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33
Q

Définition enzyme

A

Protéine (catalyseur) qui accélère une réaction chimique en diminuant l’énergie d’activation de la réaction

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34
Q

De quoi dépend le niveau d’énergie d’une réaction?

A

-L’énergie intrinsèque des molécules (ΔG°)
-La concentration des produits et des
réactifs à un moment précis de la réaction

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35
Q

Liaisons chimiques de la plus forte à la plus faible

A

-Covalente
-Ionique
-Pont H
-Interaction hydrophobe

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36
Q

2 propriétés de l’eau

A

-Cohésion
-Solvant universel

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37
Q

Quelles liaisons permettent la formation des chaînes carbonées?

A

Des liaisons covalentes
non polaires

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38
Q

Définition macromolécule

A

Structure 3D dont la forme est déterminée par la séquence

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39
Q

Par quoi sont liés les monomères des macromolécules?

A

Des liaisons covalentes

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40
Q

Par quoi est stabilisée la structure 3D d’une macromolécule?

A

Des liaisons covalentes et non covalentes

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41
Q

Comment se nomment les protéines qui lient la double hélice d’ADN pour la compacter?

A

Histones

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42
Q

Quelles technique rend possible la visualisation des macromolécules et leurs interactions?

A

La cristallographie aux rayons X

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43
Q

Que faut-il faire à la molécule d’ADN pour la cristallographie aux rayons X?

A

Il faut enlever l’eau, ce qui rend la molécule inerte, donc plus stable

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44
Q

Polymère de sucres

A

Polysaccharides

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45
Q

Polymère d’acides gras

A

Lipides

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46
Q

Polymère d’acides aminés

A

Protéines

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47
Q

Polymère de nucléotides

A

Acides nucléiques/ADN

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48
Q

De quel côté se lit une séquence d’ADN?

A

5’ vers 3’

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49
Q

Comment isole-t-on les acides nucléiques?

A

1-lyse cellulaire
2-filtration des protéines
3-précipitation de l’ADN
4-réhydratation de l’ADN

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50
Q

Comment purifie-t-on les acides nucléiques?

A

1-liaison de l’ADN
2-wash
3-élution de l’ADN

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51
Q

Quel est le principe de l’électrophorèse sur
gel?

A

Séparer différents fragments d’ADN (ou protéines ou ARN )en fonction de leur taille. Les acides nucléiques sont polaires chargées négativement au pH de la cellule: peut faire migrer selon le pH

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52
Q

Toutes les molécules passent facilement dans les pores de l’agarose V/F

A

Faux, les petites molécules passent plus facilement et vont plus loin

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53
Q

Un gène a toujours la même séquence V/F

A

Vrai

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54
Q

Est-ce que les gènes pour une molécule spécifique se ressemblent d’une espèce à l’autre?

A

Oui

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55
Q

Par quoi sont unis les acides aminés?

A

Liaisons peptidiques

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56
Q

Par quoi commence et se termine une protéine?

A

Commence: gr amine
Se termine: gr carboxyle

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57
Q

Quelles sont les 2 structures secondaires possibles?

A

Hélice alpha
Feuillet bêta

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58
Q

Quelles liaisons lient les chaines d’aa dans les feuillets/hélices?

A

Se forment spontanément dans l’eau grâce aux ponts H

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59
Q

Où sont les chaines R pour les feuillets/hélices?

A

Feuillets: vers le haut et le bas
Hélices: vers l’extérieur

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60
Q

Définition reverse turn

A

Segment random qui relie les hélices et les feuillets

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61
Q

Qu’est-ce qui détermine la fonction des protéines?

A

Les domaines qui la composent. Un domaine peut être présent dans plusieurs protéines et ne pas avoir exactement la même fonction

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61
Q

Quelles structures de protéines sont fonctionnelles?

A

Tertiaires
Quaternaires (pas toutes les protéines ont besoin de se rendre là)

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61
Q

Quelle est la fonction du lysozyme?

A

Accélère la réaction d’hydrolyse des sucres (ajout d’eau pour briser des liens) en se liant aux glucides dans une conformation particulière

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62
Q

Fonction ADN

A

Conserve et réplique l’information génétique
Brins complémentaires et antiparallèles

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63
Q

Comment fonctionne la chromatographie sur colonne?

A

Faire traverser les protéines une colonne contenant une matrice solide poreuse. Les
protéines seront plus ou moins retardées selon leur interaction avec la matrice

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64
Q

Quels éléments peuvent être utilisés pour purifier dans la chromatographie sur colonne?

A

-Leurs charges (colonne d’échange d’ions)
-Leur degré d’hydrophobicité
-Leurs tailles
-Leur capacité à se fixer à d’autres molécules
Les 3 premiers ne permettent pas de purifier à 100% une protéine

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65
Q

Principe du génie génétique/chromatographie par affinité

A

-Clonage du gène codant pour la protéine X dans un plasmide bactérien avec un His-tag
-La cellule devient une usine à fabrication de votre protéine X His-taggée
-La solution avec les cellules His-tag est filtrée dans une matrice nickel ou cuivre (les protéines voulues vont se lier au Ni/Cu dans la matrice)
-Wash
-Protéine His-tag purifiée est dans le bas

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66
Q

Principe électrophorèse sur gel de polyacrylamide

A

Sert à séparer les protéines selon leur taille
-Bain de SDS: rend toutes les molécules négatives
-Bêta-mercaptoéthanol: agent réducteur qui défait les ponts S-S
-Les protéines, chargées négativement et dénaturées, migrent dans le gel selon leur taille
-Les protéines sont coupées en peptides, qui sont séparés
-Leur masse est comparée pour les identifier

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67
Q

Quel est le désavantage de l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide?

A

Il n’y a pas de certitudes sur l’identification des aa, car seule la masse sert à les identifier

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68
Q

Principe microscope photonique

A

Il utilise la lumière visible ( 380-700 nm) et la diffraction afin de produire une image grossie de l’échantillon. Limites de résolution à cause de la λ de la lumière

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69
Q

Principe microscope électronique

A

Utilise un faisceau d’électrons, beaucoup plus petits que des photons et permet donc une résolution plus grande
Faut un échantillon mort
À transmission ou balayage

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70
Q

Définition MEC

A

Ensemble des molécules extracellulaires sécrétées par les cellules et elle fournit un apport structurel et biochimique aux cellules environnantes

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71
Q

De quoi est composée la MEC des bactéries?

A

Peptidoglycane
La paroi est solide, ferme, flexible et poreuse,
elle ne limite donc pas le trafic des molécules
vers ou en provenance de la membrane
plasmique

72
Q

Quelles est la structure de la paroi de peptidoglycane?

A

Une grille formée de longues chaînes de disaccharides aminés (NAM et NAG) et de tétrapeptides reliées par des pont de pentaglycine

73
Q

Quel est l’avantage de l’aa glycine?

A

Aa chargé qui attire l’eau

74
Q

Couleur des bactéries Gram+

A

Mauve

75
Q

Couleur des bactéries Gram-

A

Rose

76
Q

Quel type de bactéries a le plus de peptidoglycane dans sa paroi?

A

Gram+

77
Q

De quoi est composée la paroi des végétaux?

A

De cellulose, de pectine et de lignine

78
Q

Quels sont les 2 types de parois végétales?

A

Primaire: toutes les cellules végétales, cellulose liée à de la pectine
Secondaire: certaines cellules, cellulose, pectine et lignine

79
Q

Qu’est-ce qui arrive quand la paroi secondaire est sécrétée?

A

La cellule meure, créant un passage pour l’eau

80
Q

Comment sont structurées les fibres de cellulose?

A

Perpendiculairement les unes aux autres

81
Q

De quoi est composée la matrice de cellules végétales?

A

-Pectine,
-Hémicellulose
-Glycoprotéines
-Composés phénoliques

82
Q

Définition turgescence

A

La paroi végétale empêche la cellule d’exploser quand elle boit beaucoup d’eau

83
Q

Définition plasmolyse

A

La paroi végétale empêche la cellule de s’écraser quand il n’y a pas assez d’eau

84
Q

Qu’est-ce qui forme la lignine?

A

C’est un polymère de phénylpropanol

85
Q

Comment fonctionne la coloration des tissus végétaux?

A

La safranine se lie à l’ADN et à la lignine et les colore en rouge
Le « fast green » colore le cytoplasme et la cellulose en vert

86
Q

De quoi est composée la MEC des animaux?

A

-Liquide: liquide interstitiel (lymphe), c’est un dialysat de plasma
-Gel: formé de glycosaminoglycanes (GAG), des molécules hydrophiles
-Fibres: différents types de collagènes et de fibres élastiques

87
Q

À quoi sert le gel dans la MEC des cellules animales?

A

Il remplit l’espace
Il est chargé négativement : il attire les ions Na+ et l’eau (fortement hydrophile). Cela permet la turgescence (pression)

88
Q

Par quoi est fabriquée la MEC des cellules animales?

A

Chondrocytes

89
Q

Comment fonctionne l’arthrose?

A

Dans l’arthrose, les chondrocytes sont dérégulés et détruisent la matrice (au lieu de la fabriquer). Quand le cartilage est moins abondant, les chocs sont moins bien absorbés

90
Q

Quelle est la principale protéine de la matrice des cellules animales?

A

Le collagène

91
Q

Quelle est la structure du collagène?

A

Structure longue, rigide et hélicoïdale à 3 brins (3 polypeptide). Chaque hélice est formée de 3 aa, très collés, stabilisés par de la proline (petite molécule)

92
Q

Qu’est-ce qui cause le syndrome d’Ehlers-Danlos?

A

Des mutations dans les gènes codant pour les collagènes

93
Q

Caractéristiques de l’élastine

A

Protéine hydrophobe, aussi riche en proline et glycine (forme hélicoïdale), qui permet l’élasticité du tissu. C’est elle qui est responsable du retour à la forme normale d’une peau étirée.

94
Q

Caractéristiques fibronectine

A

Protéine qui agit comme une colle liant le
collagène et les GAGs avec les cellules via leur membrane plasmique

95
Q

Caractéristiques intégrines

A

Protéines de la membrane plasmique qui lient de façon réversible la séquence RGD de la fibronectine. Elles ont un domaine extracellulaire, un domaine transmembranaire et un domaine intracellulaire
Agissent comme récepteurs pour pls signaux

96
Q

De quoi sont composés les phosphoglycérolipides?

A

-Ester
-Glycérol
-Groupement phosphate
-2 chaines d’acides gras

97
Q

Les phosphoglycérolipides ont tous la même composition V/F

A

Faux, les sucres de la tête hydrophile peuvent changer

98
Q

Principe du bain de Langmuir

A

Un bras compresse des molécules amphiphiles déposées sur l’eau afin de déterminer leur superficie
La bicouche reste à la surface

99
Q

Est-ce que le mouvement des phospholipides est possible?

A

-Les lipides d’une même couche peuvent bouger de façon latérale et tourner sur eux-mêmes
-Le passage d’un lipide d’une couche à l’autre (flip flop) est très rare et difficile, car il faut de l’énergie et une enzyme (la flippase) pour faire passer une tête hydrophile dans les queues hydrophobes

100
Q

De quoi est formée la bicouche des archées?

A

-Diéthers
-Tétraéthers de glycérol, avec des chaines de carbone ramifiées

101
Q

Où se trouve le cholestérol?

A

Dans la membrane plasmique des cellules animales

102
Q

Quelles sont les fonctions du cholestérol?

A

-Empêche la cristallisation des a. gras
-Rigidifie les membranes
-Diminue la perméabilité aux molécules hydrophiles
-Permet la formation des radeaux lipidiques
(ancrage des protéines)

103
Q

Définition glycoprotéines

A

Protéines qui sont enchâssées dans la membrane et qui sont généralement modifiées de façon post-traductionnelle

104
Q

Fonctions des glycoprotéines

A

-Ajout de sucres sur la partie extracellulaire
-Participent à la formation du glycocalyx
-Jouent un rôle dans la reconnaissance cellulaire (et l’immunité : la reconnaissance du soi et du non-soi)

105
Q

Quels sont les 3 types de protéines membranaires?

A

-Transmembranaires
-Ancrées: font partie d’un seul côté de la bicouche
-Périphériques: associées à la membrane sans en faire partie

106
Q

Principe cryofracture

A

-L’échantillon est d’abord congelé dans l’azote liquide, puis finement coupé à l’aide d’un couteau froid
-Production d’une réplique métallique (à froid) de l’échantillon, pour observations microscopiques

107
Q

Est-ce que les 2 côtés de la bicouches sont identiques?

A

Nope, ils sont composés de protéines différentes

108
Q

Quels organismes peuvent changer la composition de leur membrane plasmique?

A

Les ectothermes et les plantes doivent changer la composition de leur membrane pour s’adapter aux changements de température

109
Q

De quoi dépend de la fluidité de la membrane?

A

-La composition de la membrane
-Température de l’environnement

110
Q

Que se passe-t-il dans la membrane quand la température diminue?

A

Le cholestérol fait des trous pour augmenter la fluidité, devient insaturé cis

111
Q

Que se passe-t-il dans la membrane quand la température augmente?

A

Le cholestérol bouche les trous dans la membrane pour réduire la fluidité, devient
insaturé trans ou saturé

112
Q

Définition fluorescence

A

L’émission d’une lumière d’une certaine couleur (λ) suite à l’excitation d’une molécule fluorescente

113
Q

Principe d’un microscope à fluorescence

A

Le microscope est muni de filtres qui permet de n’observer la lumière qu’à cette longueur d’onde précise. On voit juste les longueurs d’ondes émises par l’échantillon

114
Q

L’échantillon observé avec un microscope à fluorescence est-il vivant ou mort?

A

Vivant

115
Q

Principe pour suivre une molécule avec un microscope à fluorescence

A

On produit une protéine d’intérêt par génie génétique, fusionnée à une protéine fluorescence, que l’on visualiser avec un microscope

116
Q

Quelle technique permet de quantifier la fluidité de la membrane?

A

FRAP (récupération de la fluorescente
après photodécoloration)
Fait sur une partie de la cellule
Permanent

117
Q

Définition microscopie à force atomique

A

Le microscope à force atomique permet de visualiser la topographie de la surface d’un échantillon, grâce à un rayon laser
Très précis, jusqu’à voir la topographie des molécules

118
Q

De quoi dépend le mouvement des protéines dans la membrane?

A

-Les agrégats protéiques, qui peuvent bouger, mais pas les protéines individuelles
-Les radeaux lipidiques: les lipides et le cholestérol s’associent et bougent ensemble et permettent l’ancrage de certaines protéines membranaires
-Jonctions cellulaires de épi: ces protéines ont des domaines extracellulaires auto-complémentaires. Presque aucun mouvement possible
-L’association avec le cytosquelette: les protéines transmembranaires peuvent interagir avec le cytosquelette

119
Q

Les radeaux lipidiques peuvent-ils être visibles au microscope?

A

Oui

120
Q

Quelles sont les 2 structures des protéines transmembranaires?

A

-Hélices alpha (chaines latérales vers l’extérieur)
-Feuillets bêta (tonneaux): intérieur vide (milieu aqueux), mais une chaine latérale d’aa vers l’intérieur

121
Q

Définition osmose

A

Diffusion d’un solvant d’une solution hypotonique vers une solution hypertonique afin d’atteindre l’équilibre

122
Q

Définition diffusion

A

Mouvement des molécules d’une région plus
concentrée vers une région moins concentrée

123
Q

Que permettent les transporteurs membranaires?

A

-Faciliter la diffusion
-Transporter des molécules dans le sens contraire de la diffusion

124
Q

Quels sont les 2 types de transporteurs membranaires?

A

-Transporteurs passifs (canaux et protéines porteuses): dans le sens de la diffusion
-Transporteurs actifs

125
Q

Est-ce qu’un pore peut être saturé?

A

Non, car ses interactions avec les molécules sont assez faibles

126
Q

Est-ce qu’un pore laisse passer toutes les molécules?

A

Non il ne laisse passer que es molécules spécifiques

126
Q

Est-ce qu’une protéine porteuse peut être saturée?

A

Oui, car elle lie un substrat spécifique sur son site de liaison, puis change de conformation et le laisse passer vers le cytoplasme

126
Q

Quels sont les types de transporteurs d’ions?

A

-Canaux ioniques (transport passif)
-Pompes ATP-dépendantes (transport actif)

126
Q

Définition aquaporine

A

Canaux spécifiques à l’eau. Elles ont un trou de la taille d’une molécule d’eau et une petite section hydrophobe à l’intérieur pour rejeter les ions

127
Q

Comment un canal ionique fait pour trier les atomes?

A

-Peut être entouré d’une charge, pour repousser les ions qui ont cette charge
-Ont un filtre de sélection qui permet de lier parfaitement l’ion voulu, et faiblement les autres

128
Q

Quelles sont les sources d’énergies utilisables par la cellule?

A

-ATP
-Photons
-Gradient de concentration d’un autre ion

129
Q

Caractéristiques du symport

A

-Les molécules sont transportées dans la même direction
-De l’énergie libérée lorsque le passage est ouvert

130
Q

Caractéristiques du antiport

A

-Les molécules vont dans des directions opposées
-Utilise l’énergie libérée lors du passage dans le symport

131
Q

De quoi ont besoin les pompes de type P pour fonctionner?

A

D’un cycle phosphorylation–déphosphorylation, car elles ont besoin de l’énergie libérée pour changer de conformation et maintenir le gradient d’ions

132
Q

La pompe Na+/K+ est-elle active ou passive?

A

Active

133
Q

Quel type de transporteur est utilisé pour transporter, de façon unidirectionnelle, des ions inorganiques et des molécules?

A

De type ABC (ATP-Binding Cassette) (dimère)
Il utilise l’ATP pour transporter de molécules
Pas de phosphorylation

134
Q

Que transporte la protéine CFTR?

A

Le Cl-

135
Q

Quelle est la fonction de la protéine CFTR?

A

Elle transporte le Cl- qui se retrouve dans les cellules épithéliales des voies respiratoires. . La sortie du Cl- permet le mouvement de l’eau vers l’extérieur, ce qui hydrate le mucus

136
Q

Quelles sont les 2 sous-unités des pompes ATPases?

A

Type V: utilisent l’ATP
Type F: Fabrique l’ATP

137
Q

Où se trouvent les pompes ATPases de type V?

A

Dans les vacuoles et les lysosomes

138
Q

Quelle est la fonction des pompes ATPases de type V?

A

Garder le pH acide

139
Q

Où se trouvent les pompes ATPases de type F?

A

Dans la membrane interne des mitochondries, celle des thylakoïdes et la membrane plasmique des bactéries

140
Q

Quelle est la fonction des pompes ATPases de type F?

A

Faire la respiration cellulaire

141
Q

Principe du c-ring (production d’ATP dans la mitochondrie)

A

-H+ entrent dans Asp ou Glu
-Le mvt des H+ d’un compartiment à l’autre permet la rotation de la F0
-Le c-ring est attaché à la sous-unité a
(statique), cette dernière possède un aa
Arg à la même hauteur que l’Asp (ou
Glu) du c-ring
-Lorsque les H+ arrivent à la sous-unité a,
ils sont propulsés vers la matrice

142
Q

Quelles sont les 3 conformation des sites catalytiques de la sous-unité gamma de l’ATP synthase?

A

-O (Ouverte) : ADP et Pi entrent
-L (Lousse) : ADP et Pi se rapprochent
-T (Tight) : Formation de l’ATP

143
Q

Les sous-unités alpha bêta bougent pendant la rotation du c-ring V/F

A

Faux,ce sont les sites catalytiques qui tournent : (O), (L) et (T), les sous-unités αβ ne bougent pas.

144
Q

Fonctions du gradient de Na+

A

-Maintient de l’isotonie
-Mvt des solutés
-Transmission des signaux électriques

145
Q

Fonctions du gradient H+ pour les bactéries

A

-La génération d’ATP
-La rotation du flagelle
-Le symport des petites molécules

146
Q

4 composantes du cytosquelette

A

-Actine
-Filaments intermédiaires
-Microtubules
-Moteurs protéiques

147
Q

Quels sont les 2 types d’actine?

A

-Actine-F: filamenteuse
-Actine-G: globulaire

148
Q

Où l’actine-F est-elle abondante?

A

Dans le cortex cellulaire (proche de la membrane), pour le soutenir

149
Q

Comment se forment les filaments d’actine?

A

L’actine-G se polymérise pour devenir de l’actine-F, formant des filaments de longueurs variables (modulaire)

150
Q

Les filaments d’actine sont dynamiques V/F

A

Vrai

151
Q

Qu’est-ce qui permet à l’actine-G de s’assembler en filaments?

A

Un des côtés sur l’actine-G possède une fente pour loger une molécule d’ATP, c’est l’extrémité (-)

152
Q

Par quel côté s’assemble et se désassemble généralement l’actine?

A

S’assemble par le +, se désassemble par le -
(dite polaire car 2 côtés différents)

153
Q

L’ATP est hydrolysé avant d’être polymérisé V/F

A

Faux, c’est l’inverse, car les monomères d’actine-G s’ajoutent plus facilement du côté où
l’ATP n’est pas encore hydrolysé (+) que du côté ADP (-)

154
Q

De quel côté la dépolymérisation est-elle plus facile?

A

Côté -

155
Q

La polymérisation libère de l’énergie V/F

A

Vrai, cette énergie va ensuite être absorbée par le filament pour diminuer le delta G

156
Q

De quoi dépend l’emplacement (côté) de la polymérisation?

A

De la concentration de monomères vs polymères. Si bcp d’actine-G, la polymérisation se fera sur les 2 extrémités. Si peu d’actine-G, elle se fera uniquement sur l’extrémité (+)

157
Q

La dépolymérisation nécessite de l’énergie V/F

A

Vrai

158
Q

Définition nucléation

A

L’élongation nette est lente à démarrer. Consiste à produire un noyau d’actine-G suffisamment stable (bcp de liaisons, ΔG négatif) pour pour que l’élongation s’effectue

159
Q

Définition état stable

A

L’assemblage et le désassemblage des
monomères s’effectuent à la même vitesse
Il y a bcp de réactifs et très peu de produits au départ, jusqu’à un équilibre

160
Q

Fonction du complexe ARP

A

Permet la formation de nouvelles branches sur le réseau existant, pour accélérer la nucléation
Une fois la nouvelle branche amorcée, le complexe se détache et il est réutilisé ailleurs

161
Q

2 façons de dépolymériser le réseau d’actine

A

-Diminuer la concentration intracellulaire d’actine-G
-Utiliser des protéines qui vont empêcher la polymérisation ou promouvoir la dépolymérisation ou déstabiliser la structure de l’actine-F

162
Q

Quelle est l’action de la cofiline?

A

Se lie préférentiellement à l’actine-F (+ADP) et crée une torsion du filament, qui finit par se fracturer.

163
Q

Qui se compétitionnent pour la liaison de l’actine-G?

A

La profiline et la thymosine

164
Q

Que favorise la profiline?

A

La polymérisation

165
Q

Que favorise la thymosine?

A

La dépolymérisation, en séquestrant l’actine-G

166
Q

Comment sont positionnées les filaments d’actine?

A

En filet

167
Q

Que font les faisceaux formés par l’actine-F?

A

Chez les cellules animales, les faisceaux participent à la formation des jonctions intercellulaires des épithéliums et dans l’ancrage à la MEC

168
Q

Qu’est-ce qui ancre les fibroblastes à la MEC?

A

Les intégrines

169
Q

Pourquoi dit-on que les filaments intermédiaires sont non polaires?

A

Les 2 extrémités sont identiques

170
Q

Les filaments intermédiaires sont instables V/F

A

Faux

171
Q

Pour former les épi, à quoi se lient les filaments intermédiaires?

A

Aux desmosomes, et ils stabilisent les épi en liant le tissu conjonctif sous-jacent via les hémisdesmosomes

172
Q

Dans le cas des desmosomes, à quoi les filaments intermédiaires se lient-ils?

A

Aux cadhérines

173
Q

Dans le cas des hémidesmosomes, à quoi les filaments intermédiaires se lient-ils?

A

Aux intégrines

174
Q

Définition lamines nucléaires

A

Présentes dans toutes les cellules eucaryotes, forment un réseau dense dans le noyau, juste sous l’enveloppe nucléaire. Elles régulent, la réplication de l’ADN, le cycle cellulaire et l’organisation de la chromatine

175
Q

Qu’est qui donne sa forme à une bactérie?

A

La protéine Crescentin

176
Q

À quoi sont liées les microtubules?

A

Centre Organisateur des Microtubules
(MTOC)

177
Q

Que se passe-t-il à l’extrémité - dans le MTOC?

A

Le MTOC contient de la γ-tubuline, qui lie l’α-tubuline à l’extrémité (-)

178
Q

Que se passe-t-il à l’extrémité + dans le MTOC?

A

La dépolymérisation se fera à l’extrémité (+)
lorsque le microtubule a arrêté de croître et que cette région a bien hydrolysé les GTP

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