8. Estrutura da proteína Flashcards
As proteínas são compostos NITROGENADOS ORGÂNICOS complexos, formados por ________ (4)
Proteínas Transportadoras _______
Proteínas nutritivas e de reserva ___________
Proteínas Contráteis e de movimento _______
Proteínas Estruturais ________
Proteínas de Defesa _______
Proteínas Hormonais ou Reguladoras ______
Proteínas de coagulação _______
C H O N
⚠️ carbono quiral + grupo amino + grupo ácido + ligado a um grupo R (polar, apolar)
Hemoglobina / Mioglobina
Ferritina
Actina / Miosina
Queratina / Colágeno
Anticorpos (Ig)
Insulina / Hormônio do crescimento (GH)
Fibrinogênio / Trombina
ASPECTOS NUTRICIONAIS
Classificação das proteínas:
1) Proteína de alto valor biológico -> proteínas da carne, peixe, aves e ovo.
2) Proteínas de baixo valor biológico-> cereais integrais e leguminosas
Combinação (ex: trigo com o feijão)
3) Proteínas de referência-> ovo e leite humano.
Valor biológico: quantidade de proteínas que são absorvidas pelo corpo
Necessidades diárias:
___ a ___ grama por quilo de peso.
Sofre variações.
0,8 a 1 grama por quilo de peso
Balanço nitrogenado
• Quantidade de nitrogênio consumido equivalente ao excretado na urina, suor e fezes.
Positivo:
Negativo:
Positivo:
qnt ingerida ptn > excretada
Negativo:
qnt ingerida ptn < excretada
Consumo em excesso:
Ptn excesso»_space; gordura
Excesso de nitrogênio»_space; elimina junto com cálcio»_space; pedra nos rins (nefrolitíase) e osteoporose (Ca+ retirado dos 🦴 p/ ajudar a eliminar proteína pela urina)
- ⬆️ ptn —> ______
- Ca+ —> poupadores de ptn (????)
Aumento de peso
Pedra no rim
Osteoporose
Problema no fígado
Sim, qnd a qnt de glicose (Ca+) ⬇️»_space; gliconeogeneses (ptn —> glicose)
Síndromes causada por ingestão insuficiente de proteínas:
KWASHIORKOR (⬇️ ptn ⬆️ carboidrato)
MARASMO (⬇️ ptn ⬇️ dieta calórica)
KWASHIORKOR
•Privação de proteína maior que a calórica
•+ frequente em crianças após o desmame, dieta predominante em carboidratos
•Sintomas:
- Retardo no crescimento;
- Edema;
- Lesões de pele;
- Despigmentação do cabelo;
- Anorexia;
- Fígado gorduroso (esteatose hepática: fígado produz albumina —> ao tentar suprir falta da ptn—> trabalhar em excesso)
⚠️ hepatomegalia: causada pelo acúmulo de gordura no fígado
⚠️ falta extrema de proteínas provoca um desequilíbrio osmótico no sistema gastrointestinal causando edema e retenção de água
MARASMO
•Privação de calorias maior que a proteica
•+ frequente em crianças menores de 1 ano
•Sintomas:
- Parada no crescimento;
- Perda de massa muscular;
- Fraqueza;
- Anemia;
- Não apresentam edema.
⚠️ kwashiorkor: deficiência proteica | marasmo: deficiência energética
Principal proteína de interesse clínico _____
Representa ___% das proteínas do plasma
Sintetizada no ____
ALBUMINA
50%
Fígado
Síndromes relacionadas a albumina
Hiperalbuminemia (⬆️)
⚠️relacionado à desidratação, porque na desidratação há diminuição da quantidade de água presente no organismo, o que altera a proporção de albumina e água, indicando maior concentração de albumina no sangue.
Hipoalbuminemia (⬇️)
⚠️ causada por: doença hepática; síndrome nefrótica; queimadura; síndromes de má absorção (por exemplo, doença de Crohn).
CLASSIFICAÇÃO
Proteínas simples (homoproteínas):
Proteínas conjugadas (heteroproteínas):
Proteínas derivadas:
Proteínas simples (homoproteínas): exclusivamente aminoácidos (albuminas, globulinas e proteínas fibrosas)
Proteínas conjugadas (heteroproteínas): apresenta componente não-protéico-> grupo prostético-> cromoproteínas, fosfoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas.
Proteínas derivadas: desnaturação ou hidrólise-> proteoses e as peptonas
Proteínas
Nível estrutural primário
Nível estrutural secundário
Nível estrutural terciário
Nível estrutural quaternário
🔅Nível estrutural primário: sequência de a.a ligados entre si por ligações covalentes (LP).
🔅Nível estrutural secundário:
- LH
- interação se dá entre grupos R de duas sequências
1. folha beta: interações intermoleculares (arranjo em zigzag)
2. alfa hélice: interações intramolecutares (arranjo em espiral)
🔅Nível estrutural terciário (arranjo tridimensional):
- formam uma cadeia polipeptídeca
- interações não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos (LH, hidrofóbicas, iônicas) e por ligações covalente, como a ligação dissulfeto.
🔅Nível estrutural quaternário: Interação entre mais de uma subunidade
- subunidades funcionam de forma independente ou cooperativa
- interações não covalentes
OBS: existem proteínas onde o nível terciário é o máximo (mioglobina > 3* | hemoglobina > 4*)
Nível estrutural secundário
Arranjos em :
🔅Alfa hélice (ex.: queratina)
- Esqueleto formado por UMA cadeia polipeptídica fortemente enovelado ao redor de um eixo imaginário.
- grupos R projetam-se para fora do esqueleto helicoidal.
- Proteínas têm hélice pra direita.
- Estabilizadas por LH
- Cada volta completa possui 3,6 resíduos de aa
- A distância entre cada volta é de 5,4 Å
🔅Folhas beta (conformação beta, folha pregueada beta) – ex: fibroína da seda
-Esqueleto da cadeia polipeptídica estendido em zigue-zague.
-LH são perpendiculares ao eixo das folhas.
- Prolina»_space; promove torção da folha beta
⚠️Em relação à orientação amino até a carboxila oposta:
-Paralela(N->C)
-Antiparalela (C->N)
-DOBRAS E ALÇAS: resíduos que formam dobras ou alças, por meio das quais a cadeia polipeptídica muda sua direção = elementos de conexão entre sucessivas alfa-hélices ou folhas-beta.
Ex: Dobras beta»_space; responsável pelo anti-paralelismo das folhas beta.
Qual é o comprimento de uma cadeia políptico a de 80 resíduos de a.a em uma única hélice a?
Cada volta possui 3,6 resíduos: 80/3,6= 22,22 voltas
A distância entre 2 voltas da hélice alfa é 5,4 Å: 22,22 voltas x 5,4 Å= 120 Å
Proteínas tridimensional: proteínas fibrosas X globulares
1)
-Insolúveis;
–Fisicamente duras;
–Funções estruturais ou protetores do organismo;
–Consistem principalmente de um único tipo de estrutura secundária.
–Ex: elastina, colágeno (relacionados com a formação de unha, cabelo e tecido conjuntivo).
2) –Compactas; –Esféricas; –Solúveis em sistema aquoso (grupos hidrofílicos); –Usualmente têm função móvel e dinâmica; –Ex: hemoglobina, anticorpo.
- Proteínas fibrosas:
* Proteínas globulares:
Desorganização das estruturas secundária e terciária, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas (⚠️não quebra ligacao do nível primário)
DESNATURAÇÃO»_space; deficiência da ptn
(Muda forma da ptn»_space; perde função)
⚠️Desnaturação é a perda da forma tridimensional de uma proteína, que ocorre por ação de qualquer fator capaz de destruir as estruturas secundária, terciária e/ou quartenária.
⚠️⚠️⚠️⚠️ATENÇÃO: na desnaturação protéica NÃO há perda da estrutura primária, ou seja, os aminoácidos continuam unidos na mesma seqüência.
( ) Na ligação peptídica, há formação de um dipolo elétrico formado pela carga parcial positiva do N e pela carga parcial negativa do O, o que gera uma ressonância na ligação, que é responsável por sua característica de dupla ligação e por ser plana e rígida.
( ) A desnaturação proteica sempre resulta em perda irreversível da estrutura.
( ) A α-hélice é um arranjo regular formado por interações não covalentes entre aminoácidos próximos, que formam um canal devido a seu esqueleto helicoidal.
( ) A estabilidade da estrutura quaternária das proteínas é resultado das ligações covalentes entre as subunidades.
( ) O nível terciário é definido por interações não covalentes entre os grupos R dos aminoácidos. Essa conformação tridimensional é responsável pela função da proteína, que é perdida caso esta seja desnaturada.
( ) As proteínas globulares e fibrosas são compactas e resistentes, respectivamente, devido às suas conformações terciárias.
( ) As proteínas constituídas por uma cadeia polipeptídica não podem apresentar estrutura quaternária.
V
F (ribonucleasa»renaturação)
F (não forma canal, seu interior possui ligações de H)
F (as subunidades fazem ligações não covalentes)
V
V
V (estrutura 4º corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína)
Exemplo de chaperona (2)
- Chaperoninas: enovelamento de diversas proteínas celulares que não se enovelam espontaneamente. Fornecem um ambiente propício.
- Hitshock proteins (HSP): Agem em momentos de estresse molecular-> temperaturas elevadas-> auxiliam a renaturação.
