6.2 Inhibition enzymatique Flashcards
Les 3 principaux types d’inhibiteurs et leurs liaisons respectives =
Compétitifs (liaison E seulement), non compétitifs (liaison E et ES) et incompétitifs (liaison ES)
Effets des inhibiteurs…
Compétitifs = ?
Non compétitifs = ?
Incompétitifs = ?
Augmentation de la Km et Vmax inchangée
Km inchangée et diminution Vmax
Diminution Km et Vmax, ratio Vmax/Km inchangé
Retour sur Km et Vmax, déterminés expérimentalement en traçant courbe ? pour une concentration ?
Vmax correspond à Vi lorsque ? (même si on augmente [S], réaction ne pourra pas aller plus vite)
C’est la ? qui limite ? de la réaction!!!
Km correspond à ?
Plus Km est ?, plus ? est ?
Vi en fonction de [S]
d’enzyme fixe
l’enzyme est saturé en substrat
C’est la [E] qui limite Vmax réaction
[S] lorsque Vi = Vmax/2
petite, grande est l’affinité de l’enzyme pour le substrat
Inhibition compétitive classique VS non classique
C’est seulement la première étape de la réaction enzymatique qui est affectée = ?
Km ?
Vmax ?
- Classique = substrat et inhibiteur reconnaissent les 2 site actif de l’enzyme, un ou l’autre bloque le site
- Non classique = substrat et inhibiteur reconnaissent des sites différents. Par contre, lorsqu’un ou l’autre se lie, il déforme site actif et site de liaison du compétiteur qui ne peut donc pas se lier
- Formation complexe ES
- Km augmente et Vmax ne change pas. Puisque Km correspond à [S] requise pour atteindre Vmax, la valeur Km augmente car on aura besoin de bcp plus de substrat en présence d’un inhibiteur que pour lier une même quantité de substrat en absence d’inhibiteur.
Inhibition non compétitive Explication ? Km ? Vmax ? Formation ES ?
Présence inhibiteur non compétitif n’affecte pas fixation substrat car son site de liaison est différent du site actif et il ne déforme pas le site actif. Substrat se lie aussi efficacement à EI et E libre donc la Km demeure inchangée et étape formation ES n’est pas affectée.
Par contre, complexe ESI formé en présence d’un inhibiteur non compétitif est incapable de catalyser la réaction (convertir substrat en produit). Cela diminue concentration enzyme active dans milieu réactionnel et cela provoque diminution Vmax.
Inhibition incompétitive ou anticompétitive Explication ? Km ? Vmax? Ratio Vmax/Km ?
Inhibiteur ne se lie qu’au complexe ES pour former ESI
Cela provoque diminution concentration ES, équilibre réaction modifié et pousse dans le sens formation ES. Liaison substrat et enzyme est favorisée donc augmentation de l’affinité et diminution Km.
Complexe ESI est incapable de catalyser réaction donc réduction concentration enzyme active… Cela entraîne diminution Vmax
Inchangé
